Семейство кротоназы
| Enoyl-CoA гидратаза/семейство изомеразы | |||
|---|---|---|---|
| Идентификаторы | |||
| Символ | я | ||
| Pfam | PF00378 | ||
| InterPro | IPR001753 | ||
| PROSITE | PDOC00150 | ||
| Краткое содержание | 1dub / scope / supfam | ||
| CDD | CD06558 | ||
| |||
Семейство кротоназы включает в себя механически разнообразные белки, которые имеют консервативную тримерную четвертичную структуру (иногда гексамер, состоящий из димера тримеров), ядро состоит из 4 видов (бета/бета/альфа) N SuperHelix.
Было показано, что некоторые ферменты в суперсемействе демонстрируют активность дегалогеназы , гидратазы и изомеразы , в то время как другие были вовлечены в образование углеродуглеродных связей и расщепление, а также гидролиз тиоэфиров. [ 1 ] Тем не менее, эти различные ферменты имеют необходимость стабилизации энолятного анионного промежуточного соединения, полученного из субстрата ацил-КоА . Это достигается двумя структурно консервативными пептидными NH-группами, которые предоставляют водородные связи с карбонильными фрагментами субстратов ацил-КоА и образуют «дыру в оксианионе». Производные CoA Тиоэфир связываются в характерной крючковой форме , а консервативный туннель связывает группу Pantetheine COA, которая связывает сайт связывания 3'-фосфата с сайтом реакции. [ 2 ] Ферменты в суперсемействе кротоназы включают:
- Enoyl-CoA гидратаза (кротоназа; EC 4.2.1.17 ), которая катализирует гидратацию 2-транс-эенойл-КоА в 3-гидроксиацил-CoA. [ 3 ]
- 3-2trans-enoyl-CoA isomerase (or dodecenoyl-CoA isomerise; EC 5.3.3.8), which shifts the 3-double bond of the intermediates of unsaturated fatty acid oxidation to the 2-trans position.[4]
- 3-hydroxybutyryl-CoA dehydrogenase (crotonase; EC 4.2.1.55), a bacterial enzyme involved in the butyrate/butanol-producing pathway.
- 4-Chlorobenzoyl-CoA dehalogenase (EC 3.8.1.6), a Pseudomonas enzyme which catalyses the conversion of 4-chlorobenzoate-CoA to 4-hydroxybenzoate-CoA.[5]
- Dienoyl-CoA isomerase, which catalyses the isomerisation of 3-trans,5-cis-dienoyl-CoA to 2-trans,4-trans-dienoyl-CoA.[6]
- Naphthoate synthase (MenB, or DHNA synthetase; EC 4.1.3.36), a bacterial enzyme involved in the biosynthesis of menaquinone (vitamin K2).[7]
- Carnitine racemase (gene caiD), which catalyses the reversible conversion of crotonobetaine to L-carnitine in Escherichia coli.[8]
- Methylmalonyl CoA decarboxylase (MMCD; EC 4.1.1.41), which has a hexameric structure (dimer of trimers).[9]
- Carboxymethylproline synthase (CarB), which is involved in carbapenem biosynthesis.[10]
- 6-oxo camphor hydrolase, which catalyses the desymmetrization of bicyclic beta-diketones to optically active keto acids.[11]
- The alpha subunit of fatty acid oxidation complex, a multi-enzyme complex that catalyses the last three reactions in the fatty acid beta-oxidation cycle.[12]
- AUH protein, a bifunctional RNA-binding homologue of enoyl-CoA hydratase.[13]
Human proteins containing this domain
[edit]AUH; CDY2B; CDYL; CDYL2; DCI; ECH1; ECHDC1; ECHDC2; ECHDC3; ECHS1; EHHADH; HADHA; HCA64; HIBCH; PECI;
References
[edit]- ^ Герлт Дж.А., Беннинг М.М., Холден Х.М., Халлер Т. (2001). «Суперсемейство кротоназы: дивергентно связанные ферменты, которые катализируют различные реакции с участием ацил -кофермента тиоэфира». Акк. Химический Резерв 34 (2): 145–57. doi : 10.1021/ar000053l . PMID 11263873 .
- ^ Брзозовский А.М., Леонард П.М., Беннетт Дж.П., Уиттингем Дж.Л., Гроган Г. (2007). «Структурная характеристика бета-дикетоновой гидролазы из Cyanobacterium anabaena sp. PCC 7120 в нативных формах и связанных с продуктом форм, не независимый от A-независимый член кротоназы». Биохимия . 46 (1): 137–44. doi : 10.1021/bi061900g . PMID 17198383 .
- ^ Wu J, Kisker C, Whitty A, Feng Y, Rudolph MJ, Bell AF, Hofstein HA, Parikh S, Tonge PJ (2002). «Стереоселективность эноил-КоА-гидратазы является результатом преимущественной активации одного из двух связанных субстратных конформеров» . Химический Биол . 9 (11): 1247–55. doi : 10.1016/s1074-5521 (02) 00263-6 . PMID 12445775 .
- ^ Stoffel W, Muller-Newen G (1991). «Митохондриальная 3-2 Транс-эенойло-коа изомераза. Очистка, клонирование, экспрессия и митохондрия импорт ключевого фермента ненасыщенного бета-окисления жирных кислот». Биол. Химический Хоппе-Сейлер . 372 (8): 613–624. doi : 10.1515/bchm3.1991.372.2.613 . PMID 1958319 .
- ^ Dunawy-Mariano D, Benning MM, Wesenberg G, Holden HM, Taylor KL, Yang G, Liu RQ, Xiang H (1996). «Структура 4-хлорбензоильного коэнзимента А-дегалогеназа, определяемая до 1,8 разрешения: фермент катализатор, генерируемый посредством адаптивной мутации». Биохимия . 35 (25): 8103–9. doi : 10.1021/bi960768p . PMID 8679561 .
- ^ Hiltunen JK, Wierenga RK, Modis Y, Filppula SA, Novikov DK, Norledge B (1998). «Кристаллическая структура диенойл-КоА-изомеразы при 1.5 As Разрешение показывает важность аспартатных и глутаматных гонщиков для катализа» . Структура 6 (8): 957–70. doi : 10.1016/s0969-2126 (98) 00098-7 . PMID 9739087 .
- ^ Бейкер Эн, Джонстон Дж. М., Аркус В.Л. (2005). «Структура нафтоат-синтазы (MENB) из Mycobacterium tuberculosis как в нативных, так и в форме, связанных с продуктом». Acta Crystallogr. Дюймовый 61 (Pt 9): 1199–206. doi : 10.1107/s0907444905017531 . HDL : 2292/9814 . PMID 16131752 .
- ^ Kleber HP, Elssner T, Engemann C, Baumgart K (2001). «Участие коэнзима и двух новых ферментов, эноил-коа-гидратазы и коа-трансфераза, в гидратации кротонобетаина в L-карнитин эшерухией Coli». Биохимия . 40 (37): 11140–8. doi : 10.1021/bi0108812 . PMID 11551212 .
- ^ Герлт Дж.А., Беннинг М.М., Холден Х.М., Халлер Т. (2000). «Новые реакции в суперсемействе кротоназы: структура метилмалонил -коа -декарбоксилазы из Escherichia coli». Биохимия . 39 (16): 4630–9. doi : 10.1021/bi9928896 . PMID 10769118 .
- ^ Schofield CJ, McDonough MA, Sleeman MC, Sorensen JL, Batchelar ET (2005). «Структурные и механистические исследования карбоксиметилпролин -синтазы (CARB), уникального члена суперсемейства кротоназы, катализирующих первый шаг в биосинтезе карбапенема» . Дж. Биол. Химический 280 (41): 34956–65. doi : 10.1074/jbc.m507196200 . PMID 16096274 .
- ^ Леонард П.М., Гроган Г. (2004). «Структура мутанта H122A-мутанта H122A 6-оксо, связанной с его природным продуктом, (2S, 4S) -альфа-кампголиновая кислота: мутантная структура предполагает атипичный способ связывания переходного состояния для гомолога кротоназы» . Дж. Биол. Химический 279 (30): 31312–17. doi : 10.1074/jbc.m403514200 . PMID 15138275 .
- ^ Resibois-Gregoire A, Dourov N (1966). «Электронное микроскопическое исследование случая церебрального гликогеноза». Acta Neuropathol . 6 (1): 70–9. doi : 10.1007/bf00691083 . PMID 5229654 . S2CID 21331079 .
- ^ Nureki O, Fukai S, Yokoyama S, Muto Y, Kurimoto K (2001). «Кристаллическая структура белка AUH человека, одноцепочечный гомолог РНК-связывания эноил-КоА гидратазы» . Структура 9 (12): 1253–63. doi : 10.1016/s0969-2126 (01) 00686-4 . PMID 11738050 .