Колицин

показывать Доступные белковые структуры:
Pfam	structures / ECOD
PDB	RCSB PDB; PDBe; PDBj
PDBsum	structure summary

Колицин
Колицин
	Структура TolB в комплексе с пептидом Т-домена колицина е9
Идентификаторы
Символ	Колицин
Пфам	PF03515
Пфам Клан	CL0446
ИнтерПро	ИПР003058
ОБЛАСТЬ ПРИМЕНЕНИЯ 2	1jch / SCOPe / СУПФАМ
Pfam
показывать Доступные белковые структуры:
Pfam	structures / ECOD
PDB	RCSB PDB; PDBe; PDBj
PDBsum	structure summary

Колицин продуцируемого — это тип бактериоцина, и токсичного для некоторых штаммов Escherichia coli . ^{[ 1 ]} Колицины высвобождаются в окружающую среду, чтобы уменьшить конкуренцию со стороны других бактериальных штаммов . Колицины связываются с рецепторами внешней мембраны , используя их для перемещения в цитоплазму или цитоплазматическую мембрану, где они оказывают цитотоксический эффект, включая деполяризацию цитоплазматической мембраны, ДНКазы активность , активность РНКазы или ингибирование синтеза муреина .

Структура

Колицины, образующие каналы (колицины A, B, E1, Ia, Ib и N), представляют собой трансмембранные белки , которые деполяризуют цитоплазматическую мембрану, что приводит к диссипации клеточной энергии. ^{[ 2 ]} Эти колицины содержат по крайней мере три домена: N-концевой транслокационный домен, ответственный за перемещение через внешнюю мембрану и периплазматическое пространство (Т-домен); центральный домен, отвечающий за узнавание рецептора (домен R); и С-концевой цитотоксический домен, ответственный за образование каналов в цитоплазматической мембране (домен С). ^{[ 3 ]}^{[ 4 ]}^{[ 5 ]} Домен R регулирует мишень и связывается с рецептором чувствительной клетки. Т-домен участвует в транслокации, задействуя механизмы клетки-мишени. Домен C является «убивающим» доменом и может образовывать поры в мембране клетки- мишени или действовать как нуклеаза, измельчая ДНК или РНК клетки-мишени. ^{[ 5 ]}

Транслокация

Большинство колицинов способны перемещать внешнюю мембрану с помощью системы двух рецепторов, где один рецептор используется для первоначального связывания, а второй — для транслокации. Первоначальное связывание происходит с рецепторами клеточной поверхности, такими как белки внешней мембраны OmpF, FepA, BtuB, Cir и FhuA; Колицины классифицируются в зависимости от того, с какими рецепторами они связываются. присутствие специфических периплазматических белков, таких как TolA, TolB, TolC или TonB. Для транслокации через мембрану необходимо ^{[ 6 ]} Клоацин ^{[ 7 ]} DF13 представляет собой бактериоцин, который инактивирует рибосомы путем гидролиза 16S РНК в 30S рибосомах в определенном сайте. ^{[ 8 ]}

Сопротивление

Поскольку они нацелены на специфические рецепторы и используют специфический механизм транслокации, клетки могут стать устойчивыми к колицину, подавляя или удаляя гены этих белков. Такие устойчивые клетки могут страдать от нехватки ключевых питательных веществ (таких как железо или витамин B ), но получают пользу от того, что их не убивают. Колицины демонстрируют «кинетику убийства с одного попадания» ^{[ нужна ссылка ]} это не обязательно означает, что одной молекулы достаточно, чтобы убить, но это определенно означает, что для уничтожения достаточно небольшого количества. В своей речи лауреата Нобелевской премии 1969 года Сальвадор Э. Лурия предположил, что колицины могут быть настолько токсичными только потому, что вызывают эффект домино , который дестабилизирует клеточную мембрану. ^{[ 9 ]} Он был не совсем прав, но порообразующие колицины действительно деполяризуют мембрану и тем самым устраняют источник энергии для клетки. Колицины являются высокоэффективными токсинами . ^{[ нужна ссылка ]}

Генетическая организация

Практически все колицины передаются на плазмидах . Двумя основными классами колициногенных плазмид являются большие плазмиды с низким числом копий и маленькие плазмиды с высоким числом копий. Более крупные плазмиды несут другие гены, а также оперон колицина. Опероны колицина обычно состоят из нескольких основных генов . К ним относятся структурный ген колицина, ген иммунитета и ген белка высвобождения бактериоцина (BRP), или лизиса ген . Ген иммунитета часто вырабатывается конститутивно, тогда как BRP обычно вырабатывается только в результате считывания стоп-кодона структурного гена колицина. Сам по себе колицин подавляется SOS-реакцией и может регулироваться и другими способами. ^{[ 10 ]}

Сохранение плазмиды колицина очень важно для клеток, живущих со своими родственниками, поскольку если клетка теряет ген иммунитета, она быстро становится подверженной разрушению циркулирующим колицином. В то же время колицин высвобождается из продуцирующей клетки только за счет лизиса белка, что приводит к гибели этой клетки. Этот суицидальный производственный механизм мог бы оказаться очень дорогостоящим, если бы не тот факт, что он регулируется SOS-реакцией , которая реагирует на значительные ДНК повреждения . Короче говоря, производство колицина может происходить только в неизлечимо больных клетках. Исследовательская группа профессора Клеантуса в Оксфордском университете широко изучает колицины как модельную систему для характеристики и исследования белок-белковых взаимодействий и распознавания. ^{[ 11 ]}

БАКТИБАЗА ^{[ 12 ]}^{[ 13 ]} База данных — база данных открытого доступа по бактериоцинам, включая колицины ( см. полный список ).

Ссылки

^ Фельдгарден М., Райли М.А. (1999). «Фенотипические и фитнес-эффекты устойчивости к колицину у Escherichia coli K-12». Эволюция . 53 (4): 1019–27. дои : 10.2307/2640807 . JSTOR 2640807 . ПМИД 28565527 .
^ Кан С., Постл К., Чен Г., Пак Х., Юн Б., Хильзенбек Дж.Л. (2004). «Кристаллическая структура цитотоксического бактериального белка колицина B при разрешении 2,5 А» . Мол. Микробиол . 51 (3): 711–20. дои : 10.1111/j.1365-2958.2003.03884.x . ПМИД 14731273 .
^ Крамер В.А., Захаров С.Д., Антоненко Ю.Н., Котова Е.А. (2004). «О роли липидов в порообразовании колицина» . Биохим. Биофиз. Акта . 1666 (1): 239–49. дои : 10.1016/j.bbamem.2004.07.001 . ПМИД 15519318 .
^ Каскалес и др. (2007). Колицин Биология . Микробио. и Мол. Био. Откр. 71(1), 158-229. Аннотация в формате pdf
^ Jump up to: ^а ^б Винер, Майкл; Фрейманн, Дуглас; Гош, Парфо; Страуд, Роберт М. (январь 1997 г.). «Кристаллическая структура колицина Ia» . Природа . 385 (6615): 461–464. Бибкод : 1997Natur.385..461W . дои : 10.1038/385461a0 . ISSN 1476-4687 . ПМИД 9009197 . S2CID 4237547 .
^ Цао З, Клебба П.Е. (2002). «Механизмы связывания и транспорта колицина через порины внешней мембраны». Биохимия . 84 (5–6): 399–412. дои : 10.1016/S0300-9084(02)01455-4 . ПМИД 12423783 .
^ ван ден Эльзен П.Дж., Гаастра В., Спеллед CE, де Грааф Ф.К., Вельткамп Э., Нейкамп Х.Дж. (октябрь 1980 г.). «Молекулярная структура гена иммунитета и белка иммунитета бактериоциногенной плазмиды Clo DF13» . Нуклеиновые кислоты Рез . 8 (19): 4349–63. дои : 10.1093/нар/8.19.4349 . ПМЦ 324244 . ПМИД 6253914 .
^ ван ден Эльзен П.Дж., Вельткамп Э., Нейкамп Х.Дж., Уолтерс Х.Х. (1983). «Молекулярная структура и функция гена бактериоцина и белка бактериоцина плазмиды Clo DF13» . Нуклеиновые кислоты Рез . 11 (8): 2465–2477. дои : 10.1093/нар/11.8.2465 . ПМЦ 325896 . ПМИД 6344017 .
^ Лурия, SE (1969) Нобелевская лекция
^ Мадер, Андреас; фон Бронк, Бенедикт; Эвальд, Бенедикт; Кесель, Сара; Шнец, Карин; Фрей, Эрвин; Опиц, Мадлен (9 марта 2015 г.). «Количество высвобождения колицина в Escherichia coli регулируется экспрессией гена лизиса оперона колицина E2» . ПЛОС ОДИН . 10 (3): e0119124. Бибкод : 2015PLoSO..1019124M . дои : 10.1371/journal.pone.0119124 . ISSN 1932-6203 . ПМК 4353708 . ПМИД 25751274 .
^ «Исследовательская группа Клеантуса» . Архивировано из оригинала 6 мая 2017 года . Проверено 23 мая 2017 г.
^ Хаммами Р., Зухир А., Бен Хамида Дж., Флисс И. (2007). «BACTIBASE: новая доступная в Интернете база данных для характеристики бактериоцинов» . БМК Микробиология . 7:89 . дои : 10.1186/1471-2180-7-89 . ПМК 2211298 . ПМИД 17941971 .
^ Хаммами Р., Зухир А., Ле Лэй С., Бен Хамида Дж., Флисс И. (2010). «Второй выпуск BACTIBASE: база данных и инструментальная платформа для характеристики бактериоцинов» . БМК Микробиология . 10:22 . дои : 10.1186/1471-2180-10-22 . ПМЦ 2824694 . ПМИД 20105292 .

Внешние ссылки

В эту статью включен текст из общественного достояния Pfam и InterPro : IPR000290.

[1] Фельдгарден М., Райли М.А. (1999). «Фенотипические и фитнес-эффекты устойчивости к колицину у Escherichia coli K-12». Эволюция . 53 (4): 1019–27. дои : 10.2307/2640807 . JSTOR 2640807 . ПМИД 28565527 .

[PUB00030669-2] Кан С., Постл К., Чен Г., Пак Х., Юн Б., Хильзенбек Дж.Л. (2004). «Кристаллическая структура цитотоксического бактериального белка колицина B при разрешении 2,5 А» . Мол. Микробиол . 51 (3): 711–20. дои : 10.1111/j.1365-2958.2003.03884.x . ПМИД 14731273 .

[PUB00034705-3] Крамер В.А., Захаров С.Д., Антоненко Ю.Н., Котова Е.А. (2004). «О роли липидов в порообразовании колицина» . Биохим. Биофиз. Акта . 1666 (1): 239–49. дои : 10.1016/j.bbamem.2004.07.001 . ПМИД 15519318 .

[4] Каскалес и др. (2007). Колицин Биология . Микробио. и Мол. Био. Откр. 71(1), 158-229. Аннотация в формате pdf

[:0-5] Jump up to: ^а ^б Винер, Майкл; Фрейманн, Дуглас; Гош, Парфо; Страуд, Роберт М. (январь 1997 г.). «Кристаллическая структура колицина Ia» . Природа . 385 (6615): 461–464. Бибкод : 1997Natur.385..461W . дои : 10.1038/385461a0 . ISSN 1476-4687 . ПМИД 9009197 . S2CID 4237547 .

[PUB00014773-6] Цао З, Клебба П.Е. (2002). «Механизмы связывания и транспорта колицина через порины внешней мембраны». Биохимия . 84 (5–6): 399–412. дои : 10.1016/S0300-9084(02)01455-4 . ПМИД 12423783 .

[pmid6253914-7] ван ден Эльзен П.Дж., Гаастра В., Спеллед CE, де Грааф Ф.К., Вельткамп Э., Нейкамп Х.Дж. (октябрь 1980 г.). «Молекулярная структура гена иммунитета и белка иммунитета бактериоциногенной плазмиды Clo DF13» . Нуклеиновые кислоты Рез . 8 (19): 4349–63. дои : 10.1093/нар/8.19.4349 . ПМЦ 324244 . ПМИД 6253914 .

[PUB00006229-8] ван ден Эльзен П.Дж., Вельткамп Э., Нейкамп Х.Дж., Уолтерс Х.Х. (1983). «Молекулярная структура и функция гена бактериоцина и белка бактериоцина плазмиды Clo DF13» . Нуклеиновые кислоты Рез . 11 (8): 2465–2477. дои : 10.1093/нар/11.8.2465 . ПМЦ 325896 . ПМИД 6344017 .

[9] Лурия, SE (1969) Нобелевская лекция

[10] Мадер, Андреас; фон Бронк, Бенедикт; Эвальд, Бенедикт; Кесель, Сара; Шнец, Карин; Фрей, Эрвин; Опиц, Мадлен (9 марта 2015 г.). «Количество высвобождения колицина в Escherichia coli регулируется экспрессией гена лизиса оперона колицина E2» . ПЛОС ОДИН . 10 (3): e0119124. Бибкод : 2015PLoSO..1019124M . дои : 10.1371/journal.pone.0119124 . ISSN 1932-6203 . ПМК 4353708 . ПМИД 25751274 .

[11] «Исследовательская группа Клеантуса» . Архивировано из оригинала 6 мая 2017 года . Проверено 23 мая 2017 г.

[Hammami_2007-12] Хаммами Р., Зухир А., Бен Хамида Дж., Флисс И. (2007). «BACTIBASE: новая доступная в Интернете база данных для характеристики бактериоцинов» . БМК Микробиология . 7:89 . дои : 10.1186/1471-2180-7-89 . ПМК 2211298 . ПМИД 17941971 .

[Hammami_2010-13] Хаммами Р., Зухир А., Ле Лэй С., Бен Хамида Дж., Флисс И. (2010). «Второй выпуск BACTIBASE: база данных и инструментальная платформа для характеристики бактериоцинов» . БМК Микробиология . 10:22 . дои : 10.1186/1471-2180-10-22 . ПМЦ 2824694 . ПМИД 20105292 .

[ 1 ]

[ 2 ]

[ 3 ]

[ 4 ]

[ 5 ]

[ 6 ]

[ 7 ]

[ 8 ]

[ 9 ]

[ 10 ]

[ 11 ]

[ 12 ]

[ 13 ]