✖


Jump to content

Самособирающийся пептид

    Add links

    Самособирающиеся пептиды — это категория пептидов , которые подвергаются спонтанной сборке в упорядоченные наноструктуры . Первоначально описанный в 1993 г. [1] эти дизайнерские пептиды вызвали интерес в области нанотехнологий из-за их потенциала для применения в таких областях, как биомедицинские нанотехнологии, [2] культивирование клеток тканей, [3] [4] молекулярная электроника и многое другое. [5]

    Эффективно самособирающиеся пептиды выступают в качестве строительных блоков для различных применений в материалах и устройствах. Суть этой технологии заключается в том, чтобы повторить то, что делает природа: использовать процессы молекулярного распознавания для формирования упорядоченных ансамблей строительных блоков, способных осуществлять биохимическую активность.

    Фон

    [ редактировать ]

    Пептиды могут служить отличными строительными блоками для широкого спектра материалов, поскольку их можно комбинировать с рядом других строительных блоков, таких как липиды , сахара, нуклеиновые кислоты , металлические нанокристаллы и т. д.; это дает пептидам преимущество перед углеродными нанотрубками , которые являются еще одним популярным наноматериалом, поскольку углеродная структура инерционна. Они также демонстрируют биосовместимость и молекулярное распознавание; последний особенно полезен, поскольку обеспечивает определенную селективность при построении упорядоченных наноструктур. Кроме того, пептиды обладают превосходной устойчивостью к экстремальным условиям высоких/низких температур, детергентам и денатурантам . [6]

    Способность пептидов осуществлять самосборку позволяет использовать их в качестве инструментов для изготовления, что в настоящее время является и будет продолжать расти как фундаментальная часть производства наноматериалов. [7] Самосборка пептидов облегчается за счет структурной и химической совместимости молекул друг с другом. Образующиеся структуры демонстрируют физическую и химическую стабильность. [6]

    Большим преимуществом использования самособирающихся пептидов для создания наноструктур по принципу «снизу вверх» является то, что могут быть включены специфические особенности; пептиды могут быть модифицированы и функционализированы. Этот подход означает, что окончательные конструкции состоят из самоинтеграции небольших простых строительных блоков. Этот подход необходим для создания наноразмерных структур, поскольку метод миниатюризации устройств «сверху вниз» с использованием сложных методов литографии и травления достиг физического предела. Более того, подход «сверху вниз» применим в основном к технологиям на основе кремния и не может использоваться для биологических разработок.

    Структура пептида организована иерархически на четыре уровня. пептида Первичная структура – это последовательность аминокислот в пептидной цепи. Аминокислоты представляют собой молекулы-мономеры, которые несут функциональные карбоксильные и аминные группы ; к различным аминокислотам присоединен ряд других химических групп, таких как тиолы и спирты . Это облегчает широкий спектр химических взаимодействий и, следовательно, молекулярное распознавание, на которое способны пептиды. Для дизайнерских самособирающихся пептидов используются как природные, так и неприродные аминокислоты. Они контролируемым образом соединяются вместе, образуя короткие пептиды, которые соединяются, образуя длинные полипептидные цепи.

    Вдоль этих цепей чередующиеся аминные (NH) и карбонильные (CO) группы высокополярны и легко образуют водородные связи друг с другом. Эти водородные связи связывают пептидные цепи вместе, образуя вторичные структуры. Стабильные вторичные структуры включают альфа-спирали и бета-листы. Нестабильные вторичные структуры представляют собой образующиеся случайные петли, витки и катушки. зависит вторичная структура Формирующаяся от первичной структуры; разные последовательности аминокислот демонстрируют разные предпочтения.Вторичные структуры обычно складываются в разнообразные петли и превращаются в третичную структуру . Что отличает вторичную структуру от третичной, так это то, что последняя включает нековалентные взаимодействия. Четвертичная структура объединяет две или более различных цепей полипептида с образованием так называемой белковой субъединицы.

    Процесс самосборки пептидных цепей является динамичным — повторная сборка происходит неоднократно в порядке самовосстановления. [8] Типы взаимодействий, которые происходят при повторной сборке пептидных структур, включают силы Ван-дер-Ваальса , ионные связи , водородные связи и гидрофобные силы. [8] Эти силы также облегчают функцию молекулярного распознавания, которую выполняют пептиды. Эти взаимодействия работают на основе предпочтений, зависящих от энергетических свойств и специфики.

    Можно сформировать ряд различных наноструктур. Нанотрубки определяются как удлиненный нанообъект с определенным внутренним отверстием. [9] [10] [11] [12] Нанофибриллы твердые внутри, в отличие от полых нанотрубок.

    Обработка/синтез

    [ редактировать ]

    Синтез пептидов можно легко провести общепринятым методом твердофазной химии в граммовых или килограммовых количествах. Конформацию d-изомера можно использовать для синтеза пептидов.

    Наноструктуры можно создавать, растворяя дипептиды в 1,1,1,3,3,3-гексафтор-2-пропаноле в концентрации 100 мг/мл и затем разбавляя его водой до концентрации менее 2 мг/мл. [11] многостенные нанотрубки диаметром 80–300 нм, изготовленные из дипептидов дифенилаланинового пептида болезни Альцгеймера мотива β-амилоидного Этим методом изготавливаются . Если в дифенилаланин ввести тиол, вместо него могут образоваться наносферы; наносферы диаметром 10–100 нм из пептида дифенилгалцина . Таким же способом можно получить [11]

    Характеристика

    [ редактировать ]

    Атомно-силовая микроскопия может измерять механические свойства нанотрубок. [9] [10] [13] [11] Сканирующая электронная и атомно-силовая микроскопия используется для исследования структур пептидных нановолокон Lego. [7]

    Исследования динамического светорассеяния показывают структуры пептидов поверхностно-активных веществ. [7] Пептиды поверхностно-активных веществ изучались с использованием метода подготовки проб быстрого замораживания/глубокого травления, который минимизирует воздействие на структуру. Наноструктуры образцов подвергаются мгновенной заморозке при температуре -196 °C и могут быть изучены в трехмерном виде. [7] просвечивающую электронную микроскопию Использовали .

    С помощью компьютерных технологий можно построить и изучить молекулярную модель пептидов и их взаимодействий.

    Конкретные тесты можно проводить с определенными пептидами; например, тест флуоресцентной эмиссии можно применить к амилоидным фибриллам с использованием красителя Тиофлавина Т, который специфически связывается с пептидом и излучает синюю флуоресценцию при возбуждении. [6]

    Структура

    [ редактировать ]

    Дипептиды

    [ редактировать ]

    Простейшими строительными блоками пептидов являются дипептиды. Нанотрубки, образованные из дипептидов, являются самыми широкими среди пептидных нанотрубок. Примером дипептида, который был изучен, является такой пептид, который относится к дифенилаланиновому мотиву β-амилоидного пептида болезни Альцгеймера. [11]

    Также было показано, что дипептиды самособираются в гидрогели, другую форму наноструктур, при соединении с защитной группой, флуоренилметилоксикарбонилхлоридом. Были проведены эксперименты, посвященные дипептиду Fmoc-дифенилаланину, в которых был изучен механизм самосборки Fmoc-дифенилаланина в гидрогели через π-π-переплетенные β-листы. [14] Фенилаланин имеет ароматическое кольцо, важную часть молекулы из-за его высокой электронной плотности, которая способствует самосборке, и во время самосборки эти кольца складываются друг в друга, что позволяет осуществлять сборку.

    Пептиды Lego / Ионные самокомплементарные пептиды

    [ редактировать ]

    Эти пептиды имеют размер примерно 5 нм и содержат 16 аминокислот. [8] Класс пептидов Lego обладает уникальными характеристиками, заключающимися в наличии двух различных поверхностей, гидрофобных или гидрофильных, похожих на колышки и отверстия блоков Lego. [7] Гидрофобная сторона способствует самосборке в воде, а гидрофильные стороны имеют регулярное расположение заряженных аминокислотных остатков, что, в свою очередь, приводит к определенному паттерну ионных связей. [7] Расположение остатков можно классифицировать по порядку зарядов; Модуль I имеет схему заряда + - + - + - , модуль II + + - - + + - - и модуль III + + + - - - + + + и так далее. [7] Пептиды самособираются в нановолокна длиной примерно 10 нм в присутствии щелочных катионов или добавления раствора пептида. [7] Волокна образуют ионные взаимодействия друг с другом, образуя шахматную матрицу, которая превращается в каркасный гидрогель с высоким содержанием воды, превышающим 99,5-99,9%. [8] и поры диаметром 10–200 нм. [7] Эти гидрогели способствуют росту нейритов и, следовательно, могут использоваться в качестве каркасов для тканевой инженерии. [15]

    Пептиды поверхностно-активных веществ

    [ редактировать ]

    Пептиды, подобные поверхностно-активным веществам, которые подвергаются самосборке в воде с образованием нанотрубок и нановезикул, были разработаны с использованием природных липидов в качестве ориентира. [7] [9] [10] [13] Этот класс пептидов имеет гидрофильную головку (с одной или двумя заряженными аминокислотами, такими как аспарагиновая и глутаминовая кислоты, лизин или гистидиновые кислоты) и гидрофобный хвост (с 4 или более гидрофобными аминокислотами, такими как аланин, валин или лейцин). Пептидные мономеры имеют длину около 2–3 нм и состоят из семи или восьми аминокислот; длину пептида можно регулировать путем добавления или удаления кислот. [16]

    В воде пептиды поверхностно-активных веществ подвергаются самосборке с образованием хорошо упорядоченных нанотрубок и нановезикул размером 30–50 нм за счет межмолекулярных водородных связей и упаковки гидрофобных хвостов между остатками. [7] как образование мицелл . Исследование методом просвечивающей электронной микроскопии быстрозамороженных образцов структур поверхностно-активных пептидов выявило спиральные нанотрубки с открытыми концами. Образцы также продемонстрировали динамическое поведение, и некоторые везикулы «отпочковались» из пептидных нанотрубок. [7]

    Молекулярная краска или ковровые пептиды

    [ редактировать ]

    Этот класс пептидов подвергается самосборке на поверхности и образует монослои толщиной всего несколько нанометров. [7] Этот тип молекулярных «красочных» или «ковровых» пептидов способен образовывать клеточные структуры, взаимодействовать с другими молекулами или улавливать их на поверхности. [7] Этот класс пептидов состоит из трех сегментов: головка представляет собой часть лиганда, к которой прикреплены функциональные группы для распознавания другими молекулами или рецепторами клеточной поверхности ; средний сегмент представляет собой «линкер», который позволяет головке взаимодействовать на расстоянии от поверхности. [7] Линкер также контролирует гибкость и жесткость пептидной структуры. [7] На другом конце линкера находился поверхностный якорь, где химическая группа пептида образует ковалентную связь с определенной поверхностью. [7] Этот класс пептидов обладает уникальным свойством резко менять свою молекулярную структуру . [7] Это свойство лучше всего проиллюстрировать на примере. Пептид DAR16-IV содержит 16 аминокислот и образует структуру β-листа толщиной 5 нм при температуре окружающей среды; быстрое изменение структуры происходит при высокой температуре или изменении pH и образуется α-спираль размером 2,5 нм. [7]

    Циклические пептиды

    [ редактировать ]

    Обширные исследования были проведены на нанотрубках, образованных путем объединения циклических пептидов с четным числом чередующихся аминокислот D и L. [11] Эти нанотрубки являются самыми узкими, образованными пептидами. Укладка происходит за счет межмолекулярных водородных связей, а конечный продукт представляет собой цилиндрические структуры с боковыми аминокислотными цепями пептида, определяющими свойства внешней поверхности трубки. [11] и пептидный остов, определяющий свойства внутренней поверхности пробирки. [11] Полимеры также могут быть ковалентно присоединены к пептидам, и в этом случае вокруг нанотрубок может образоваться полимерная оболочка. Применяя пептидный дизайн, можно указать полностью однородный внутренний диаметр; свойства внешней поверхности также могут быть определены с помощью дизайна пептидов, и, следовательно, эти циклические нанотрубки могут образовываться в самых разных средах. [11]

    Оценка недвижимости

    [ редактировать ]

    – Обсуждение свойств (механических, электронных, оптических, магнитных...) выбранного вами материала показывает, какими были бы основные различия, если бы тот же материал не был на наноуровне.Нанотрубки, образованные из дипептидов, стабильны в экстремальных условиях. Сухие нанотрубки не разлагаются до 200 °C; нанотрубки демонстрируют исключительную химическую стабильность в диапазоне pH и в присутствии органических растворителей. В этом заметное отличие от естественных биологических систем, которые часто нестабильны и чувствительны к температуре и химическим условиям.

    Эксперименты по индентационной атомно-силовой микроскопии показали, что сухие нанотрубки на слюде дают среднюю жесткость 160 Н/м и высокий модуль Юнга 19–27 ГПа. [11] Хотя они менее жесткие, чем углеродные и неуглеродные нанотрубки , с такими показателями эти нанотрубки входят в число самых жестких известных биологических материалов. [11] Предполагается, что механизмами, обеспечивающими механическую жесткость, являются межмолекулярные водородные связи и жесткие ароматические боковые цепи пептидов. [11] Свойства поверхностиДля нанотрубок, за исключением тех, которые сделаны из циклических пептидов, свойства внутренней и внешней поверхности еще не были успешно независимо модифицированы. [11] Следовательно, ограничением является то, что внутренняя и внешняя поверхности трубки идентичны.

    Молекулярная сборка в основном происходит за счет слабых нековалентных связей, к которым относятся: водородные связи, ионные связи, взаимодействия Ван-дер-Ваальса и гидрофобные взаимодействия .

    Самособирающиеся пептиды против углеродных нанотрубок

    [ редактировать ]

    Углеродные нанотрубки (УНТ) — это еще один тип наноматериалов, который вызвал большой интерес благодаря своему потенциалу служить строительными блоками для приложений «снизу вверх». Они обладают превосходными механическими, электрическими и термическими свойствами и могут быть изготовлены в широком диапазоне нанодиаметров, что делает их привлекательными и подходящими для разработки электронных и механических устройств. [17] Они демонстрируют металлоподобные свойства и могут выступать в качестве замечательных проводников.

    Однако есть несколько областей, в которых пептиды имеют преимущества перед УНТ. Одним из преимуществ пептидов перед УНТ является то, что они обладают почти безграничной химической функциональностью по сравнению с теми самыми химическими взаимодействиями, которые УНТ могут выполнять из-за своей нереакционности. [17] Кроме того, УНТ обладают сильной гидрофобностью, что приводит к склонности к комкованию в водных растворах. [17] и поэтому имеет ограниченную растворимость; на их электрические свойства также влияют влажность и присутствие кислорода, N 2 O и NH 3 . [11]

    Также сложно производить УНТ с однородными свойствами , и это создает серьезные недостатки, поскольку для коммерческих целей ключевой проблемой является воспроизводимость точных структурных свойств. Наконец, УНТ дороги, их цена составляет сотни долларов за грамм, что делает большинство приложений коммерчески нежизнеспособными. [17]

    Настоящее и будущее применение

    [ редактировать ]

    Привлекательность дизайнерских пептидов заключается в том, что они структурно просты, а их производство в больших масштабах несложно и доступно. [7]

    Культивирование клеток

    [ редактировать ]

    Пептидные каркасы, образованные из пептидов LEGO, широко используются для трехмерного культивирования клеток, поскольку они очень напоминают пористость и структуру внеклеточных матриц. [3] Эти каркасы также использовались для клеток в желаемые типы клеток. пролиферации и дифференцировки [7] Эксперименты с нейронами крыс продемонстрировали полезность пептидов LEGO при культивировании клеток. Нейроны крысы, прикрепленные к пептидам, проецировали функциональные аксоны, которые следовали контуру, заданному пептидными каркасами. [7]

    Биомедицинские приложения

    [ редактировать ]

    Изучая поведение молекулярных «переключающих» пептидов, можно получить больше информации о взаимодействиях между белками и, что более важно, о патогенезе некоторых конформационных заболеваний белков. К таким заболеваниям относятся скрепи, куру, болезни Хантингтона, Паркинсона и Альцгеймера. [7] Самособирающиеся пептиды и поверхностно-активные пептиды могут использоваться в качестве систем доставки генов. [18] наркотики [19] и РНКи. [20] [21] Исследования уже показали, что нановезикулы катионных дипептидов NH 2 -Phe-Phe-NH 2 диаметром около 100 нм могут абсорбироваться в клетки посредством эндоцитоза и доставлять олигонуклеотиды в клетку; [11] Это один из примеров того, как пептидная наноструктура может использоваться для доставки генов и лекарств . Предполагается также, что водорастворимые молекулы и биологические молекулы смогут доставляться в клетки таким способом. [11] Самособирающиеся пептиды LEGO могут образовывать биологически совместимые каркасы для восстановления тканей и инженерии. [17] эта область имеет большой потенциал, поскольку большое количество заболеваний невозможно вылечить с помощью низкомолекулярных лекарств; необходим подход клеточной терапии , и пептиды потенциально могут сыграть в этом огромную роль. [17] Циклические пептидные нанотрубки, образующиеся в результате самосборки, могут действовать как ионные каналы , которые образуют поры в клеточной мембране и вызывают клеточный осмотический коллапс. Пептид можно спроектировать так, чтобы он преимущественно формировался на мембранах бактериальных клеток , и, таким образом, эти пробирки могут действовать как антибактериальные и цитотоксиновые агенты. [11] [17]

    Приложения молекулярной электроники

    [ редактировать ]

    Молекулярные «переключатели» пептидов можно превратить в нанопереключатели при электронного компонента . включении [7] Металлические нанокристаллы могут быть ковалентно связаны с пептидами, чтобы сделать их электронно-чувствительными; в настоящее время проводятся исследования о том, как разработать молекулы с электронным управлением и молекулярные «машины», используя эти молекулярные «переключатели». [7] Пептидные нановолокна также можно использовать в качестве матриц для роста ряда неорганических материалов, таких как серебро, золото, платина, кобальт, никель и различные полупроводниковые материалы. [6] Электроны, переносящие ароматические фрагменты, также могут быть прикреплены к боковым цепям пептидов с образованием проводящих наноструктур, способных переносить электроны в определенном направлении. [17] Пептиды, связывающие металлы и полупроводники, использовались для изготовления нанопроволок. [6] Пептиды самособираются в полые нанотрубки, действуя как формы для литья; ионы металлов, мигрирующие внутри трубки, восстанавливаются до металлической формы. Пептидную «плесень» затем можно ферментативно разрушить с получением металлических нанопроволок диаметром около 20 нм. [17] Это было сделано при создании золотых нанопроволок, и это применение особенно важно, поскольку нанопроволоки такого масштаба невозможно изготовить методом литографии. Исследователи также успешно разработали многослойные нанокабели с нанопроволокой с серебряным сердечником, пептидным изоляционным слоем и золотым внешним покрытием. [11] Это делается путем восстановления AgNO 3 внутри нанотрубок, а затем связывания слоя тиолсодержащих пептидов с прикрепленными частицами золота. [11] Этот слой действует как место зародышеобразования на следующем этапе, где в процессе химического осаждения наносится покрытие из золота на нанотрубки с образованием трехслойных коаксиальных нанокабелей металл-изолятор-металл. [11] Пептидные нанотрубки способны производить нанопроволоки одинакового размера, и это особенно полезно в наноэлектрических приложениях, поскольку электрические и магнитные свойства чувствительны к размеру. [11] нанотрубок Исключительная механическая прочность и стабильность делают их отличными материалами для применения в этой области.Нанотрубки также использовались при разработке электрохимических биосенсорных платформ и доказали, что они имеют большой потенциал. Дипептидные нанотрубки, нанесенные на графитовые электроды, улучшают чувствительность электродов; Тиол-модифицированные нанотрубки, нанесенные на золото с покрытием из ферментов, улучшают чувствительность и воспроизводимость обнаружения глюкозы и этанола, а также сокращают время обнаружения, большую плотность тока и улучшают стабильность. [11] Нанотрубки также были успешно покрыты белками, нанокристаллами и металлопорфирином посредством водородных связей, и эти трубки с покрытием имеют большой потенциал в химических сенсорах. [11] Разработанные пептиды с известной структурой, которые будут самособираться в регулярную матрицу роста, позволят осуществлять самосборку наноразмерных электронных схем и устройств. Однако одна проблема, которую еще предстоит решить, — это возможность контролировать расположение наноструктур. Такое расположение относительно подложек, друг друга и других функциональных компонентов имеет решающее значение. Несмотря на достигнутый прогресс в этой области, необходимо провести дополнительную работу, прежде чем этот контроль будет установлен. [11]

    Разные приложения

    [ редактировать ]

    Молекулярные пептиды ковров/красок можно использовать в различных отраслях промышленности. Их можно использовать в качестве «наноорганизаторов» для небиологических материалов или для изучения межклеточных коммуникаций и поведения. [7] Также было обнаружено, что каталитические способности фермента липазы значительно улучшаются при инкапсуляции в пептидные нанотрубки. [11] После инкубации в нанотрубках в течение недели каталитическая активность фермента улучшается на 33% по сравнению со свободными липазами при комнатной температуре ; по сравнению с 65 °C улучшение возрастает до 70%. Предполагается, что повышенная способность обусловлена ​​конформационным изменением ферментативно активной структуры. [11]

    Ограничения

    [ редактировать ]

    Хотя из самособирающихся пептидов уже успешно сформированы хорошо упорядоченные наноструктуры, их потенциал не будет полностью реализован до тех пор, пока в структуры не будут включены полезные функциональные возможности.

    Более того, до сих пор большинство образующихся пептидных структур находятся в одном или двух измерениях. Напротив, в природе большинство биологических структур находятся в 3D. [17] Критика была высказана из-за отсутствия теоретических знаний о поведении пептидов при самосборке. Эти знания могут оказаться очень полезными для облегчения рационального проектирования и точного контроля пептидных сборок.Наконец, хотя ведется обширная работа по разработке приложений, связанных с самособирающимися пептидами, таким вопросам, как коммерческая жизнеспособность и технологичность, не уделяется такого же внимания. Тем не менее, эти проблемы должны быть оценены, если приложения хотят быть реализованы.

    Ссылки

    [ редактировать ]
    1. ^ Чжан, Шугуан; и др. (1993). «Спонтанная сборка самокомплементарного олигопептида с образованием стабильной макроскопической мембраны» (PDF) . Учеб. Натл. акад. наук. США . 90 (8): 3334–3338. Бибкод : 1993PNAS...90.3334Z . дои : 10.1073/pnas.90.8.3334 . ПМК   46294 . ПМИД   7682699 .
    2. ^ Чжан, Шугуан (2003). «Изготовление новых материалов посредством молекулярной самосборки». Природная биотехнология . 21 (10): 1171–1178. дои : 10.1038/nbt874 . ПМИД   14520402 . S2CID   54485012 .
    3. ^ Jump up to: а б Чжан, Шугуан; и др. (1995). «Самомплементарные олигопептидные матрицы поддерживают прикрепление клеток млекопитающих». Биоматериалы . 16 (18): 1385–1393. дои : 10.1016/0142-9612(95)96874-Y . ПМИД   8590765 .
    4. ^ Чжан, Шугуан (2004). «За пределами чашки Петри» (PDF) . Природная биотехнология . 22 (2): 151–152. дои : 10.1038/nbt0204-151 . ПМИД   14755282 . S2CID   36391864 .
    5. ^ Ардеяни, Мазиар С.; Орнер, Брендан П. (3 мая 2013 г.). «Соблюдайте правила сборки пептидов». Наука . 340 (6132): 561–562. Бибкод : 2013Sci...340..561A . дои : 10.1126/science.1237708 . ISSN   0036-8075 . ПМИД   23641105 . S2CID   206548864 .
    6. ^ Jump up to: а б с д и Динка, В.; и др. (2007). «Направленное трехмерное формирование паттерна самособирающихся пептидных фибрилл». Нано-буквы . 8 (2): 538–543. дои : 10.1021/nl072798r . ПМИД   18154365 .
    7. ^ Jump up to: а б с д и ж г час я дж к л м н тот п д р с т в v В х и С Чжан, С (2003). «Строительство снизу вверх» . Материалы сегодня . 6 (5): 20–27. дои : 10.1016/s1369-7021(03)00530-3 .
    8. ^ Jump up to: а б с д Сяоцзюнь, З.; Шугуан, З. (2007). «Дизайнерские самособирающиеся пептидные материалы». Макромолекулярная биология . 7 (1): 13–22. дои : 10.1002/mabi.200600230 . ПМИД   17225214 .
    9. ^ Jump up to: а б с Воти, Сильвен; и др. (2002). «Молекулярная самосборка пептидов, подобных поверхностно-активным веществам, с образованием нанотрубок и нановезикул» . Учеб. Натл. акад. наук. США . 99 (8): 5355–5360. Бибкод : 2002PNAS...99.5355V . дои : 10.1073/pnas.072089599 . ПМК   122773 . ПМИД   11929973 .
    10. ^ Jump up to: а б с Сантосо, Стив; и др. (2002). «Самосборка поверхностно-активных пептидов с переменными глициновыми хвостами с образованием нанотрубок и нановезикул». Нано-буквы . 2 (7): 687–691. Бибкод : 2002NanoL...2..687S . дои : 10.1021/nl025563i . S2CID   13711848 .
    11. ^ Jump up to: а б с д и ж г час я дж к л м н тот п д р с т в v В х и С Скэнлон, С.; Аггели, А. (2008). «Самособирающиеся пептидные нанотрубки». Нано сегодня . 3 (3–4): 22–30. дои : 10.1016/S1748-0132(08)70041-0 .
    12. ^ Чжан, Шугуан (2012). «Липидоподобные самособирающиеся пептиды». Отчеты о химических исследованиях . 45 (12): 2142–2150. дои : 10.1021/ar300034v . ПМИД   22720818 . S2CID   19090525 .
    13. ^ Jump up to: а б Нагай, Аки; и др. (2007). «Поведение самосборки липидоподобных пептидов A6D и A6K». Журнал нанонауки и нанотехнологий . 7 (7): 2246–2252. дои : 10.1166/jnn.2007.647 . ПМИД   17663237 . S2CID   22518631 .
    14. ^ Смит, Эндрю М.; Уильямс, Ричард Дж.; Тан, Клэр; Коппо, Паоло; Коллинз, Ричард Ф.; Тернер, Майкл Л.; Саяни, Альберто; Улин, Рейн В. (июль 2008 г.). «Fmoc-дифенилаланин самостоятельно собирается в гидрогель посредством новой архитектуры, основанной на π – π-переплетенных β-листах». Продвинутые материалы . 20 (1): 37–41. дои : 10.1002/adma.200701221 . S2CID   97496785 .
    15. ^ Речес, М.; Газит, Э. (2006). «Молекулярная самосборка пептидных наноструктур: механизм ассоциации и потенциальное использование». Современная нанонаука . 2 (2): 105–111. Бибкод : 2006CNan....2..105R . дои : 10.2174/157341306776875802 .
    16. ^ Чжао, X., Разработка самособирающихся пептидов, подобных поверхностно-активным веществам, и их применение. Текущее мнение в области коллоидной и интерфейсной науки, 2009. 14 (5): с. 340-348.
    17. ^ Jump up to: а б с д и ж г час я дж Шосеев О., И. Леви и SpringerLink (онлайн-сервис), Нанобиотехнологии, биоинспирированные устройства и материалы будущего. 2008, Humana Press: Тотова, Нью-Джерси, с. xi, 485 с.
    18. ^ Чжао, Сюбо; Пан, Клык; Сюй, Хай; Ясин, Мохаммед; Шан, Хунхун; Хаузер, Шарлотта А.Э.; Чжан, Шугуан; Лу, Цзянь Р. (2010). «Молекулярная самосборка и применение дизайнерских пептидных амфифилов» . Обзоры химического общества . 39 (9): 3480–98. дои : 10.1039/b915923c . ISSN   0306-0012 . ПМИД   20498896 .
    19. ^ Рад-Малекшахи, Мазда; Лемпсинк, Людвиг; Амиди, Марьям; Хеннинк, Вим Э.; Мастробаттиста, Энрико (20 января 2016 г.). «Биомедицинское применение самособирающихся пептидов» . Биоконъюгатная химия . 27 (1): 3–18. doi : 10.1021/acs.bioconjchem.5b00487 . ISSN   1043-1802 . ПМИД   26473310 .
    20. ^ Хейтц, Марк; Явор, Саша; Дарбре, Тамис; Реймонд, Жан-Луи (21 августа 2019 г.). «Стереоселективные pH-чувствительные пептидные дендримеры для трансфекции миРНК» . Биоконъюгатная химия . 30 (8): 2165–2182. doi : 10.1021/acs.bioconjchem.9b00403 . ISSN   1043-1802 . ПМИД   31398014 . S2CID   199519310 .
    21. ^ Хейтц, Марк; Замоло, Сюзанна; Явор, Саша; Реймонд, Жан-Луи (17 июня 2020 г.). «Флуоресцентные пептидные дендримеры для трансфекции миРНК: отслеживание рН-зависимой агрегации, связывания миРНК и проникновения в клетку» . Биоконъюгатная химия . 31 (6): 1671–1684. doi : 10.1021/acs.bioconjchem.0c00231 . ISSN   1043-1802 . ПМИД   32421327 . S2CID   218689921 .

    Дальнейшее чтение

    [ редактировать ]
    Retrieved from "https://en.wikipedia.org/w/index.php?title=Self-assembling_peptide&oldid=1227011706"
    Arc.Ask3.Ru: конец переведенного документа.
    Arc.Ask3.Ru
    Номер скриншота №: 03ce254866e6f10a6f9a6480ace94e26__1717375380
    URL1:https://arc.ask3.ru/arc/aa/03/26/03ce254866e6f10a6f9a6480ace94e26.html
    Заголовок, (Title) документа по адресу, URL1:
    Self-assembling peptide - Wikipedia
    Данный printscreen веб страницы (снимок веб страницы, скриншот веб страницы), визуально-программная копия документа расположенного по адресу URL1 и сохраненная в файл, имеет: квалифицированную, усовершенствованную (подтверждены: метки времени, валидность сертификата), открепленную ЭЦП (приложена к данному файлу), что может быть использовано для подтверждения содержания и факта существования документа в этот момент времени. Права на данный скриншот принадлежат администрации Ask3.ru, использование в качестве доказательства только с письменного разрешения правообладателя скриншота. Администрация Ask3.ru не несет ответственности за информацию размещенную на данном скриншоте. Права на прочие зарегистрированные элементы любого права, изображенные на снимках принадлежат их владельцам. Качество перевода предоставляется как есть. Любые претензии, иски не могут быть предъявлены. Если вы не согласны с любым пунктом перечисленным выше, вы не можете использовать данный сайт и информация размещенную на нем (сайте/странице), немедленно покиньте данный сайт. В случае нарушения любого пункта перечисленного выше, штраф 55! (Пятьдесят пять факториал, Денежную единицу (имеющую самостоятельную стоимость) можете выбрать самостоятельно, выплаичвается товарами в течение 7 дней с момента нарушения.)