Снимать

гексоген
Доступные структуры ПДБ Поиск ортологов: PDBe RCSB показывать Список идентификационных кодов PDB 1GC6, 1GC7, 1J19, 2D10, 2D11, 2D2Q, 2EMS, 2EMT, 2YVC, 2ZPY
Идентификаторы
Псевдонимы	RDX , DFNB24, удалить
Внешние идентификаторы	ОМИМ : 179410 ; МГИ : 97887 ; Гомологен : 37707 ; Генные карты : RDX ; ОМА : RDX - ортологи
показывать Местоположение гена ( человек ) Chr. Chromosome 11 (human) Band 11q22.3 Start 109,864,295 bp End 110,296,712 bp
показывать Местоположение гена ( Мышь ) Chr. Chromosome 9 (mouse) Band 9|9 A5.3 Start 51,958,473 bp End 52,011,763 bp
показывать экспрессии РНК Характер Bgee Human Mouse (ortholog) Top expressed in right adrenal cortex visceral pleura parietal pleura left adrenal gland left adrenal cortex ventricular zone corpus callosum secondary oocyte tibia Achilles tendon Top expressed in primary oocyte secondary oocyte Gonadal ridge cumulus cell zygote dermis atrium lacrimal gland abdominal wall pineal gland More reference expression data BioGPS More reference expression data
показывать Генная онтология Molecular function protein homodimerization activity protein domain specific binding ATPase binding protein kinase A binding cytoskeletal protein binding protein binding actin binding RNA binding cadherin binding Cellular component cytoplasm membrane focal adhesion filopodium ruffle myelin sheath plasma membrane apical part of cell stereocilium microvillus apical plasma membrane cortical actin cytoskeleton cleavage furrow extracellular exosome cytoskeleton cell periphery lamellipodium midbody T-tubule cell tip extracellular space cell projection Biological process regulation of cell size establishment of endothelial barrier microvillus assembly regulation of organelle assembly establishment of protein localization positive regulation of cell migration regulation of GTPase activity positive regulation of G1/S transition of mitotic cell cycle negative regulation of homotypic cell-cell adhesion regulation of actin filament bundle assembly positive regulation of gene expression negative regulation of GTPase activity negative regulation of adherens junction organization apical protein localization actin filament capping cellular response to thyroid hormone stimulus regulation of cell shape protein kinase A signaling regulation of ruffle assembly positive regulation of protein localization to early endosome positive regulation of early endosome to late endosome transport negative regulation of cell size regulation of Rap protein signal transduction cellular response to platelet-derived growth factor stimulus barbed-end actin filament capping protein localization to plasma membrane Sources:Amigo / QuickGO
скрывать Ортологи Разновидность Человек Мышь Входить 5962 19684 Вместе ENSG00000137710 ЭНСМУСГ00000032050 ЮниПрот P35241 P26043 RefSeq (мРНК) показывать НМ_002906 НМ_001260492 НМ_001260493 НМ_001260494 НМ_001260495 NM_001260496 НМ_001104616 НМ_001104617 НМ_009041 RefSeq (белок) показывать НП_001247421 НП_001247422 НП_001247423 НП_001247424 НП_001247425 NP_002897 НП_001098086 НП_001098087 НП_033067 Местоположение (UCSC) Чр 11: 109,86 – 110,3 Мб Чр 9: 51,96 – 52,01 Мб в PubMed Поиск
Викиданные
Просмотр/редактирование человека Просмотр/редактирование мыши

Радиксин — это белок , который у человека кодируется RDX геном .

Радиксин представляет собой белок цитоскелета , который может играть важную роль в связывании актина с плазматической мембраной. По последовательности он очень похож на эзрин и моезин . Ген радиксина был локализован с помощью флуоресцентной гибридизации in situ с 11q23. Усеченная версия, представляющая псевдоген (RDXP2), была присвоена Xp 21.3. Другой псевдоген, у которого, по-видимому, отсутствовали интроны (RDXP1), был картирован на 11p с помощью Саузерн-анализа и ПЦР-анализа.

Взаимодействия

Было показано, что радиксин взаимодействует с GNA13 .

См. также

• Семейство белков ERM

Дальнейшее чтение

• Хефлих КП, Икура М (2005). «Радиксин: цитоскелетный усыновитель и сигнальный белок». Межд. Дж. Биохим. Клеточная Биол . 36 (11): 2131–6. doi : 10.1016/j.biocel.2003.11.018 . ПМИД   15313460 .
• Матарресе П., Малорни В. (2006). «Белки и цитоскелет вируса иммунодефицита человека (ВИЧ)-1: партнеры в жизни вируса и гибели клеток-хозяев» . Гибель клеток отличается . 12 (Приложение 1): 932–41. дои : 10.1038/sj.cdd.4401582 . ПМИД   15818415 .
• Сато Н., Фунаяма Н., Нагафути А., Ёнемура С., Цукита С., Цукита С. (1992). «Семейство генов, состоящее из эзрина, радиксина и моезина. Его специфическая локализация в местах ассоциации актиновых филаментов/плазматических мембран». Дж. Клеточная наука . 103 (1): 131–43. дои : 10.1242/jcs.103.1.131 . ПМИД   1429901 .
• Хирао М., Сато Н., Кондо Т., Йонемура С., Монден М., Сасаки Т., Такай Ю., Цукита С., Цукита С. (1996). «Механизм регуляции ассоциации белка ERM (эзрин / радиксин / моэзин) / плазматической мембраны: возможное участие в обороте фосфатидилинозитола и Rho-зависимом сигнальном пути» . Дж. Клеточная Биол . 135 (1): 37–51. дои : 10.1083/jcb.135.1.37 . ПМК   2121020 . ПМИД   8858161 .
• Бональдо М.Ф., Леннон Дж., Соареш М.Б. (1997). «Нормализация и вычитание: два подхода к открытию генов» . Геном Рез . 6 (9): 791–806. дои : 10.1101/гр.6.9.791 . ПМИД   8889548 .
• Стеммер-Рахамимов А.О., Гонсалес-Агости С., Сюй Л., Бервик Дж.А., Бошан Р., Пинни Д., Луис Д.Н., Рамеш В. (1997). «Экспрессия кодируемого NF2 мерлина и родственных белков семейства ERM в центральной нервной системе человека» . Дж. Нейропатол. Эксп. Нейрол . 56 (6): 735–42. дои : 10.1097/00005072-199756060-00011 . ПМИД   9184664 .
• Такахаси К., Сасаки Т., Маммото А., Такаиси К., Камеяма Т., Цукита С., Такай Ю. (1997). «Прямое взаимодействие ингибитора диссоциации Rho GDP с эзрином/радиксином/моэзином инициирует активацию малого G-белка Rho» . Ж. Биол. Хим . 272 (37): 23371–5. дои : 10.1074/jbc.272.37.23371 . ПМИД   9287351 .
• Кондо Т., Такеучи К., Дой Ю., Ёнемура С., Нагата С., Цукита С. (1997). «Молекулярный механизм разрушения микровилл на ранней стадии апоптоза на основе ERM (эзрин/радиксин/моэзин)» . Дж. Клеточная Биол . 139 (3): 749–58. дои : 10.1083/jcb.139.3.749 . ПМК   2141718 . ПМИД   9348291 .
• Мурти А., Гонсалес-Агости С., Кордеро Е., Пинни Д., Кандия С., Соломон Ф., Гуселла Дж., Рамеш В. (1998). «NHE-RF, регуляторный кофактор обмена Na(+)-H+, является общим взаимодействующим веществом для белков мерлина и ERM (MERM)» . Ж. Биол. Хим . 273 (3): 1273–6. дои : 10.1074/jbc.273.3.1273 . ПМИД   9430655 .
• Мацуи Т., Маэда М., Дой Ю., Ёнемура С., Амано М., Кайбучи К., Цукита С., Цукита С. (1998). «Ро-киназа фосфорилирует СООН-концевые треонины белков эзрина/радиксина/моэсина (ERM) и регулирует их ассоциацию «голова-хвост»» . Дж. Клеточная Биол . 140 (3): 647–57. дои : 10.1083/jcb.140.3.647 . ПМК   2140160 . ПМИД   9456324 .
• Ёнемура С., Хирао М., Дой Ю., Такахаши Н., Кондо Т., Цукита С., Цукита С. (1998). «Белки эзрин/радиксин/моезин (ERM) связываются с положительно заряженным кластером аминокислот в околомембранном цитоплазматическом домене CD44, CD43 и ICAM-2» . Дж. Клеточная Биол . 140 (4): 885–95. дои : 10.1083/jcb.140.4.885 . ПМК   2141743 . ПМИД   9472040 .
• Бхартур С.Г., Голденринг-младший (1998). «Картирование димеризации эзрина с использованием двухгибридного скрининга дрожжей». Биохим. Биофиз. Рез. Коммун . 243 (3): 874–7. дои : 10.1006/bbrc.1998.8196 . ПМИД   9501018 .
• Такахаси К., Сасаки Т., Маммото А., Хотта И., Такаиси К., Имамура Х., Накано К., Кодама А., Такай Ю. (1998). «Взаимодействие радиксина с малым G-белком Rho GDP/GTP-обменным белком Dbl». Онкоген . 16 (25): 3279–84. дои : 10.1038/sj.onc.1201874 . ПМИД   9681826 . S2CID   21445282 .
• Лэмб РФ, Рой С., Дифенбах Т.Дж., Винтерс Х.В., Джонсон М.В., Джей Д.Г., Зал А (2000). «Гамартин, супрессор опухоли TSC1, регулирует клеточную адгезию посредством белков ERM и GTPase Rho». Нат. Клеточная Биол . 2 (5): 281–7. дои : 10.1038/35010550 . ПМИД   10806479 . S2CID   25353057 .
• Вайскунайте Р., Адаричев В., Фуртмайр Х., Козаса Т., Гудков А., Войно-Ясенецкая Т.А. (2000). «Конформационная активация радиксина альфа-субъединицей белка G13» . Ж. Биол. Химия 275 (34): 26206–12. дои : 10.1074/jbc.M001863200 . ПМИД   10816569 .
• Хамада К, Симидзу Т, Мацуи Т, Цукита С, Цукита С, Хакосима Т (2001). «Кристаллографическая характеристика домена радиксина FERM, связанного с цитоплазматическим хвостом белка адгезии ICAM-2». Акта Кристаллогр. Д. ​ 57 (Часть 6): 891–2. Бибкод : 2001AcCrD..57..891H . дои : 10.1107/S0907444901005716 . ПМИД   11375520 .
• Кикучи С., Хата М., Фукумото К., Ямане Ю., Мацуи Т., Тамура А., Ёнемура С., Ямагиши Х., Кепплер Д., Цукита С., Цукита С. (2002). «Дефицит радиксина вызывает конъюгированную гипербилирубинемию с потерей Mrp2 из мембран желчных канальцев». Нат. Жене 31 (3): 320–5. дои : 10.1038/ng905 . ПМИД   12068294 . S2CID   24961102 .
• Диксон Т.К., Минц К.Д., Бенсон Д.Л., Солтон С.Р. (2002). «Функциональное связывающее взаимодействие выявлено между аксональной CAM L1 и членами семейства ERM» . Дж. Клеточная Биол . 157 (7): 1105–12. дои : 10.1083/jcb.200111076 . ПМК   2173555 . ПМИД   12070130 .
• Хаддад Л.А., Смит Н., Баузер М., Ниида Ю., Мурти В., Гонсалес-Агости С., Рамеш В. (2003). «Гамартин, супрессор опухоли TSC1, взаимодействует с нейрофиламентом-L и, возможно, действует как новый интегратор цитоскелета нейронов» . Ж. Биол. Хим . 277 (46): 44180–6. дои : 10.1074/jbc.M207211200 . ПМИД   12226091 .