Геранилгеранилтрансфераза типа 1

α-субъединица GGTase 1 ( фарнезилтрансфераза, CAAX-бокс )
α-субъединица GGTase 1 ( фарнезилтрансфераза, CAAX-бокс )
Идентификаторы
Символ	ФНТА
ген NCBI	2339
HGNC	3782
МОЙ БОГ	134635
ПДБ	1С64
RefSeq	НМ_002027
ЮниПрот	P49354
Другие данные
Номер ЕС	2.5.1.59
Локус	Хр. 8 п11.21
Structures
показывать Искать
Structures	Swiss-model
Domains	InterPro

показывать Поиск
PMC	articles
PubMed	articles
NCBI	proteins

белок геранилгеранилтрансфераза типа I
белок геранилгеранилтрансфераза типа I
Идентификаторы
Номер ЕС.	2.5.1.59
Номер CAS.	135371-29-8
Базы данных
ИнтЭнк	вид IntEnz
БРЕНДА	БРЕНДА запись
Экспаси	Просмотр NiceZyme
КЕГГ	КЕГГ запись
МетаЦик	метаболический путь
ПРЯМОЙ	профиль
PDB Структуры	RCSB PDB PDBe PDBsum
Генная онтология	АмиГО / QuickGO
PMC
показывать Поиск
PMC	articles
PubMed	articles
NCBI	proteins

β-субъединица ГГТазы 1
(белок геранилгеранилтрансфераза типа I, β-субъединица)

Идентификаторы

Символ

ПГГТ1Б

Другие данные

5 q23.1

Искать
Structures	Swiss-model
Domains	InterPro

Геранилгеранилтрансфераза типа 1 или просто геранилгеранилтрансфераза — один из трех ферментов группы пренилтрансфераз . Говоря конкретнее, геранилгеранилтрансфераза (GGTase 1) добавляет изопреноид с 20 атомами углерода, называемый геранилгеранильной группой, к белкам, несущим мотив CaaX: последовательность из четырех аминокислот на карбоксильном конце белка. Ингибиторы геранилгеранилтрансферазы исследуются в качестве противораковых средств. ^{[ 1 ]}

Функция

Пренилтрансферазы, включая геранилгеранилтрансферазу, посттрансляционно модифицируют белки путем добавления изопреноидного липида, называемого пренильной группой, к карбоксильному концу целевого белка. Этот процесс, называемый пренилированием , приводит к тому, что пренилированные белки становятся связанными с мембраной из-за гидрофобной природы пренильной группы. Большинство пренилированных белков участвуют в клеточной передаче сигналов, при этом мембранная ассоциация имеет решающее значение для функционирования. ^{[ 1 ]}

Структура

Геранилгеранилтрансфераза содержит две субъединицы , α и β, которые кодируются генами FNTA и PGGT1B соответственно. Обе субъединицы состоят в основном из альфа-спиралей . Геранилгеранилтрансфераза координирует катион цинка на его β-субъединице на краю активного центра. Геранилгеранилтрансфераза имеет гидрофобный карман для связывания геранилгеранилдифосфата , молекулы-донора липидов. Все субстраты геранилгеранилтрансферазы неизменно содержат цистеин в качестве предпоследнего остатка. Этот цистеин, координируемый цинком, участвует в атаке типа SN2 на геранилгеранилдифосфат, вытесняя дифосфат. ^{[ 2 ]}^{[ 3 ]}

См. также

Фарнезилтрансфераза
Пренилирование
Rab-геранилгеранилтрансфераза - геранилгеранилтрансфераза типа 2

Ссылки

^ Jump up to: ^а ^б Лейн КТ, Биз Л.С. (апрель 2006 г.). «Серия тематических обзоров: посттрансляционные модификации липидов. Структурная биология белков фарнезилтрансферазы и геранилгеранилтрансферазы типа I» . Дж. Липид Рес . 47 (4): 681–99. doi : 10.1194/jlr.R600002-JLR200 . ПМИД 16477080 .
^ Рид Т.С., Терри К.Л., Кейси П.Дж., Биз Л.С. (октябрь 2004 г.). «Кристаллографический анализ пренилтрансфераз CaaX в комплексе с субстратами определяет правила селективности белковых субстратов». Дж. Мол. Биол . 343 (2): 417–33. дои : 10.1016/j.jmb.2004.08.056 . ПМИД 15451670 .
^ Лонг С.Б., Кейси П.Дж., Биз Л.С. (октябрь 2002 г.). «Путь реакции протеина фарнезилтрансферазы при атомном разрешении». Природа . 419 (6907): 645–50. Бибкод : 2002Natur.419..645L . дои : 10.1038/nature00986 . ПМИД 12374986 . S2CID 4412580 .

Дальнейшее чтение

Истман Р.Т., Бакнер Ф.С., Ёкояма К., Гелб М.Х., Ван Вурхис У.К. (февраль 2006 г.). «Серия тематических обзоров: посттрансляционные модификации липидов. Борьба с паразитарными заболеваниями путем блокирования фарнезилирования белков» . Дж. Липид Рес . 47 (2): 233–40. doi : 10.1194/jlr.R500016-JLR200 . ПМИД 16339110 .
Эль Уалид Ф., Коэн Л.Х., ван дер Марель Г.А., Оверхэнд М. (2006). «Ингибиторы белка: геранилгеранилтрансферазы». Курс. Мед. Хим . 13 (20): 2385–427. дои : 10.2174/092986706777935078 . ПМИД 16918362 .

[pmid16477080-1] Jump up to: ^а ^б Лейн КТ, Биз Л.С. (апрель 2006 г.). «Серия тематических обзоров: посттрансляционные модификации липидов. Структурная биология белков фарнезилтрансферазы и геранилгеранилтрансферазы типа I» . Дж. Липид Рес . 47 (4): 681–99. doi : 10.1194/jlr.R600002-JLR200 . ПМИД 16477080 .

[pmid15451670-2] Рид Т.С., Терри К.Л., Кейси П.Дж., Биз Л.С. (октябрь 2004 г.). «Кристаллографический анализ пренилтрансфераз CaaX в комплексе с субстратами определяет правила селективности белковых субстратов». Дж. Мол. Биол . 343 (2): 417–33. дои : 10.1016/j.jmb.2004.08.056 . ПМИД 15451670 .

[pmid12374986-3] Лонг С.Б., Кейси П.Дж., Биз Л.С. (октябрь 2002 г.). «Путь реакции протеина фарнезилтрансферазы при атомном разрешении». Природа . 419 (6907): 645–50. Бибкод : 2002Natur.419..645L . дои : 10.1038/nature00986 . ПМИД 12374986 . S2CID 4412580 .

[ 1 ]

[ 2 ]

[ 3 ]