Спермидинсинтаза

показывать Искать
Structures	Swiss-model
Domains	InterPro

спермидинсинтаза
спермидинсинтаза
	Тетрамер спермидинсинтазы, Bacillus subtilis
Идентификаторы
Символ	СРМ
Альт. символы	СРМЛ1
ген NCBI	6723
HGNC	11296
МОЙ БОГ	182891
RefSeq	НМ_003132
ЮниПрот	P19623
Другие данные
Номер ЕС	2.5.1.16
Локус	Хр. 1 п36-п22
Structures
показывать Искать
Structures	Swiss-model
Domains	InterPro

Спермидинсинтаза - фермент ( EC 2.5.1.16 ), катализирующий перенос пропиламиновой группы от S -аденозилметионинамина к путресцину при биосинтезе спермидина . Систематическое название — S-аденозил-3-(метилтио)пропиламин:путресцин-3-аминопропилтрансфераза, и он принадлежит к группе аминопропилтрансфераз. Ему не нужны никакие кофакторы. Большинство спермидинсинтаз существует в растворе в виде димеров. ^{[ 1 ]}

Специфика

За исключением спермидинсинтаз Thermotoga maritimum и Escherichia coli , которые акцептируют различные виды полиаминов, все ферменты высокоспецифичны к путресцину. ^{[ 2 ]} Ни одна известная спермидинсинтаза не может использовать S -аденозилметионин . Этому препятствует консервативный аспартатильный остаток в активном центре, который, как полагают, отталкивает карбоксильную часть S -аденозилметионина. ^{[ 3 ]} Путресцин -N-метилтрансфераза, субстратами которой являются путресцин и S -аденозилметионин и которая эволюционно родственна спермидинсинтазам, лишена этого аспартильного остатка. ^{[ 4 ]} С помощью некоторых мутаций можно даже преобразовать спермидинсинтазу в функциональную путресцин-N-метилтрансферазу. ^{[ 5 ]}

Механизм

Предполагается, что синтез спермидина происходит по S _n 2 -механизму . ^{[ 6 ]} Существует некоторая неопределенность, происходит ли реакция по механизму пинг-понга или по механизму тройного комплекса . Некоторые кинетические данные, но не все, предполагают механизм пинг-понга. ^{[ 7 ]} в то время как исследование стереохимического пути реакции свидетельствует в пользу тройного сложного механизма. ^{[ 8 ]} Перед нуклеофильной атакой путресцина на S -аденозилметионинамин путресцин должен быть депротонирован, что делает азот нуклеофильным, поскольку путресцин протонируется при физиологическом pH и, следовательно, неактивен.

Ингибиторы

Спермидинсинтазу можно ингибировать с помощью широкого спектра аналогов путресцина, S -аденозилметионинамина и аналогов переходного состояния, таких как Адодато (дополнительную информацию см. здесь ).

См. также

Ссылки

^ Икегути Ю., Бьюли М.К., Пегг А.Е. (январь 2006 г.). «Аминопропилтрансферазы: функция, структура и генетика». Журнал биохимии . 139 (1): 1–9. дои : 10.1093/jb/mvj019 . ПМИД 16428313 .
^ Ву Х, Мин Дж, Икегути Ю, Цзэн Х, Донг А, Лоппнау П, Пегг А.Э., Плотников А.Н. (июль 2007 г.). «Строение и механизм спермидинсинтаз» . Биохимия . 46 (28): 8331–9. дои : 10.1021/bi602498k . ПМИД 17585781 .
^ Королев С., Икегути Ю., Скарина Т., Бисли С., Эроусмит С., Эдвардс А., Йоахимиак А., Пегг А.Е., Савченко А. (январь 2002 г.). «Кристаллическая структура спермидинсинтазы с мультисубстратным ингибитором аддукта» . Структурная биология природы . 9 (1): 27–31. дои : 10.1038/nsb737 . ПМК 2792006 . ПМИД 11731804 .
^ Биастофф С., Брандт В., Дрегер Б. (01.10.2009). «Путрецин N-метилтрансфераза - начало алкалоидов». Фитохимия . Эволюция метаболического разнообразия. 70 (15–16): 1708–18. Бибкод : 2009PChem..70.1708B . doi : 10.1016/j.phytochem.2009.06.012 . ПМИД 19651420 .
^ Юнкер А., Фишер Дж., Зиххарт Ю., Брандт В., Дрегер Б. (01.01.2013). «Эволюция ключевого алкалоидного фермента путресцин-N-метилтрансферазы из спермидинсинтазы» . Границы в науке о растениях . 4 : 260. дои : 10.3389/fpls.2013.00260 . ПМЦ 3725402 . ПМИД 23908659 .
^ Голдинг Б., Насереддин Л.К., Биллингтон Д. «Биосинтез спермидина. Часть I: Биосинтез спермидина из L-[3,4-13C2] метионина и L-[2,3,3-2H3] метионина». Дж. Хим. Соц. Перкин Транс .
^ Юн СО, Ли Ю.С., Ли Ш., Чо Ю.Д. (июнь 2000 г.). «Синтез полиаминов в растениях: выделение и характеристика спермидинсинтазы из осей сои (Glycine max)». Biochimica et Biophysical Acta (BBA) – Общие предметы . 1475 (1): 17–26. дои : 10.1016/s0304-4165(00)00039-8 . ПМИД 10806333 .
^ Голдинг Б., Насередин I (1985). «Биосинтез спермидина. Часть 3: Стереохимия образования группы N-CH2 в биосинтезе спермидина». Дж. Хим. Соц. Перкин Транс. : 2017. дои : 10.1039/P19850002017 .

Внешние ссылки

Спермидинсинтаза в BRENDA
Спермидинсинтаза в ExPASy
Спермидин + синтаза Национальной медицинской библиотеки США по медицинским предметным рубрикам (MeSH)

Эта EC 2.5, ферментам статья, посвященная незавершена . Вы можете помочь Википедии, расширив ее .

[1] Икегути Ю., Бьюли М.К., Пегг А.Е. (январь 2006 г.). «Аминопропилтрансферазы: функция, структура и генетика». Журнал биохимии . 139 (1): 1–9. дои : 10.1093/jb/mvj019 . ПМИД 16428313 .

[2] Ву Х, Мин Дж, Икегути Ю, Цзэн Х, Донг А, Лоппнау П, Пегг А.Э., Плотников А.Н. (июль 2007 г.). «Строение и механизм спермидинсинтаз» . Биохимия . 46 (28): 8331–9. дои : 10.1021/bi602498k . ПМИД 17585781 .

[3] Королев С., Икегути Ю., Скарина Т., Бисли С., Эроусмит С., Эдвардс А., Йоахимиак А., Пегг А.Е., Савченко А. (январь 2002 г.). «Кристаллическая структура спермидинсинтазы с мультисубстратным ингибитором аддукта» . Структурная биология природы . 9 (1): 27–31. дои : 10.1038/nsb737 . ПМК 2792006 . ПМИД 11731804 .

[4] Биастофф С., Брандт В., Дрегер Б. (01.10.2009). «Путрецин N-метилтрансфераза - начало алкалоидов». Фитохимия . Эволюция метаболического разнообразия. 70 (15–16): 1708–18. Бибкод : 2009PChem..70.1708B . doi : 10.1016/j.phytochem.2009.06.012 . ПМИД 19651420 .

[5] Юнкер А., Фишер Дж., Зиххарт Ю., Брандт В., Дрегер Б. (01.01.2013). «Эволюция ключевого алкалоидного фермента путресцин-N-метилтрансферазы из спермидинсинтазы» . Границы в науке о растениях . 4 : 260. дои : 10.3389/fpls.2013.00260 . ПМЦ 3725402 . ПМИД 23908659 .

[6] Голдинг Б., Насереддин Л.К., Биллингтон Д. «Биосинтез спермидина. Часть I: Биосинтез спермидина из L-[3,4-13C2] метионина и L-[2,3,3-2H3] метионина». Дж. Хим. Соц. Перкин Транс .

[7] Юн СО, Ли Ю.С., Ли Ш., Чо Ю.Д. (июнь 2000 г.). «Синтез полиаминов в растениях: выделение и характеристика спермидинсинтазы из осей сои (Glycine max)». Biochimica et Biophysical Acta (BBA) – Общие предметы . 1475 (1): 17–26. дои : 10.1016/s0304-4165(00)00039-8 . ПМИД 10806333 .

[8] Голдинг Б., Насередин I (1985). «Биосинтез спермидина. Часть 3: Стереохимия образования группы N-CH2 в биосинтезе спермидина». Дж. Хим. Соц. Перкин Транс. : 2017. дои : 10.1039/P19850002017 .

[ 1 ]

[ 2 ]

[ 3 ]

[ 4 ]

[ 5 ]

[ 6 ]

[ 7 ]

[ 8 ]

v т и Ферменты
Activity	Active site Binding site Catalytic triad Oxyanion hole Enzyme promiscuity Diffusion-limited enzyme Cofactor Enzyme catalysis
Regulation	Allosteric regulation Cooperativity Enzyme inhibitor Enzyme activator
Classification	EC number Enzyme superfamily Enzyme family List of enzymes
Kinetics	Enzyme kinetics Eadie–Hofstee diagram Hanes–Woolf plot Lineweaver–Burk plot Michaelis–Menten kinetics
Types	EC1 Oxidoreductases (list) EC2 Transferases (list) EC3 Hydrolases (list) EC4 Lyases (list) EC5 Isomerases (list) EC6 Ligases (list) EC7 Translocases (list)