Спидроин
 | Эта статья требует внимания эксперта в области химических веществ . смотрите на странице обсуждения Подробности ( январь 2015 г. ) |
| Спидроин, N-концевой | |||
|---|---|---|---|
| Идентификаторы | |||
| Символ | Спидроин_Н | ||
| Пфам | ПФ16763 | ||
| ИнтерПро | ИПР031913 | ||
| КАТ | 2лпдж | ||
| |||
| Спидроин, С-концевой | |||
|---|---|---|---|
| Идентификаторы | |||
| Символ | Спидроин_МаСп | ||
| Пфам | ПФ11260 | ||
| ИнтерПро | ИПР021001 | ||
| КАТ | 2м0м | ||
| |||
| Спидроин-1 | |||
|---|---|---|---|
| Идентификаторы | |||
| Организм | |||
| Символ | ? | ||
| ЮниПрот | P19837 | ||
| |||
| Спидроин-2 | |||
|---|---|---|---|
| Идентификаторы | |||
| Организм | |||
| Символ | ? | ||
| ЮниПрот | P46804 | ||
| |||
Спидроины являются основными белками шелка паучьего . Различные виды паучьего шелка содержат разные спидроины, все из которых являются членами одного семейства белков . [ 1 ] Наиболее изученным типом спидроинов являются основные белки ампулятного шелка (MaSp), используемые при создании шелка драглайна, самого прочного типа паучьего шелка. Шелковое волокно драглайна состоит из двух типов спидроинов: спидроина-1 (MaSp1) и спидроина-2 (MaSp2). [ 2 ] [ 3 ]
Спидроин является частью большой группы белков, называемых склеропротеинами . В эту группу входят другие нерастворимые структурные белки, такие как коллаген и кератин .
Волокно спидроина драглайна такое же толстое и прочное, как и стальное, но более гибкое. Его можно растянуть примерно до 135% от первоначальной длины, не сломав. Его свойства делают его отличным кандидатом для использования в различных научных областях. [ 4 ]
Структура
[ редактировать ]Основные ампулятные спидроины представляют собой крупные белки длиной 250-350 кДа , содержащие в среднем 3500 аминокислот . Они представляют собой полимерную организацию, в основном основанную на высоко гомогенизированных тандемных повторах . Существует 100 тандемных копий от 30 до 40 аминокислот, которые повторяют последовательность и составляют более 90% последовательности белка. [ 5 ] Остатки аланина и глицина являются наиболее распространенными аминокислотами в этих белках. Аланин появляется в блоках от шести до четырнадцати единиц, которые образуют β-листы . Эти блоки аланина могут штабелироваться, создавая кристаллические структуры в волокне, связывая вместе различные белковые молекулы. Глицин присутствует в различных мотивах, таких как GGX и GPGXX (где X = A, L, Q или Y), которые также имеют специфические вторичные структуры ( спираль 3–10 и β-спираль соответственно). Области, богатые глицином, более аморфны и способствуют растяжимости и гибкости. Некоторые из различий, наблюдаемых между спидроином 1 и спидроином 2 (наиболее важными основными ампулятными спидроинами), являются содержание пролина , которое очень низкое в первом, но значимое во втором, и мотивы . Мотив (GGX)n характерен для спидроина 1, тогда как GPG и QQ типичны для спидроина 2.
С другой стороны, спидроины имеют неповторяющиеся амино (N) и карбоксильные (С) концевые домены, состоящие примерно из 150 и 100 аминокислот соответственно. N- и C-концевые домены мало похожи, за исключением того, что они оба богаты серином и оба представляют собой в основном амфипатические α-спиральные вторичные структуры. Эти домены консервативны не только между спидроинами 1 и 2, но также среди многих типов шелкопряда и видов пауков. Экспериментальные данные показывают, что N- и C-концевые домены способствуют сборке волокон. [ 6 ] участвует С-концевой домен в организованном переходе от растворимого раствора спидроина к нерастворимому волокну во время прядения. [ 7 ] В N-концевом домене находятся сигнальные пептиды , которые регулируют секрецию спидроина клетками шелковых желез. [ 8 ] [ 9 ]
Биологическая функция
[ редактировать ]Отдельный паук прядет множество типов шелка, причем каждый тип выходит из своего собственного отличительного набора брюшных шелковых желез . Это сложное шелковое оборудование позволяет паукам использовать шелк для конкретных задач (например, для сборки паутины, изготовления яичных коробочек, упаковки добычи и т. д.). [ 9 ] Различные типы шелка (большой ампулярный шелк, малый ампулярный шелк, жгутикообразный шелк, саблевидный шелк, трубчатый шелк, грушевидный шелк и агрегатный шелк). [ 10 ] состоят из разных типов белков.
Шелк драглайна в основном состоит из белков спидроинов. Это разновидность шелка большой ампулятной железы, который вырабатывается в большой ампулярной железе. Шелк драглайна используется не только для создания внешней рамы и радиусов паутины в форме шара, но также в качестве подвешивающегося спасательного троса, который позволяет пауку уклоняться и / или спасаться от хищников. [ 11 ] Основная ампулятная железа, вырабатывающая этот шелк, состоит из трех основных отделов: центрального мешка (зона В), окруженного хвостом (зона А), и протока, идущего к выходу. Хвост выделяет большую часть «прядильного раствора», раствора, содержащего молекулы белка, из которых будет состоять шелковое волокно. Мешок является основным хранилищем.
Эпителий . зоны А представлен высокими столбиками однотипных секреторных клеток, упакованных секреторными гранулами Основным компонентом этих клеток, секретирующих раствор фиброина, является белок массой 275 кДа, содержащий полипептиды спидроин I и спидроин II. На выходе этих клеток получается водный и высоковязкий раствор, содержащий около 50% белка (в основном спидроина). Выделяемый продукт составляет шелк драглайна, основную структуру.
Эта высоковязкая белковая эмульсия перетекает в зону В, где покрывается гликопротеинами . После выхода из этого мешка жидкость перетекает в узкий проток. По мере того, как раствор студенистого белка перемещается в проток, интегральные спидроины и гликопротеины постепенно деформируются в длинные, тонкие фигуры, выровненные по направлению потока. Затем они растягиваются и выстраиваются таким образом, чтобы в конечном итоге создать прочные межмолекулярные связи. После различных процессов шелк растягивается в прядильном канале, образуя чрезвычайно прочную нить .
Промышленное и биомедицинское применение
[ редактировать ]За последнее десятилетие было проведено много исследований белка спидроина и паучьего шелка, чтобы извлечь выгоду из некоторых его свойств, таких как эластичность и прочность. Шелк паука используется в различных отраслях промышленности, а спектр его применения в биомедицине расширяется с каждым днем. Например, в военной и оборонной промышленности используются бронежилеты из этих волокон.
Рекомбинантный спидроин был успешно получен как в эукариотических, так и в прокариотических клетках, хотя процедура имела некоторые трудности из-за длины последовательности гена. Благодаря экспрессии и работе по клонированию можно получить крупномасштабное производство спидроина, что открывает новые возможности для производства новых биоматериалов. [ 12 ] Были попытки создать трансгенные растения табака и картофеля, которые экспрессируют значительные количества рекомбинантных белков драглайна Nephila clavipes. [ 13 ]
Кроме того, волокна, полученные из спидроина, переносятся in vitro , в клеточной культуре и in vivo у животных, таких как свиньи, поскольку на эти волокна не было обнаружено никаких признаков ни воспалительной реакции , ни реакции организма. Эти результаты позволяют предположить, что их можно использовать в медицине без риска возникновения проблем с биосовместимостью и, таким образом, потенциально открыть множество новых возможностей в тканевой инженерии и регенеративной медицине.
Способ, которым пауки производят спидроин в мицеллах, вдохновил на создание метода массового производства рекомбинантных белков. Путем слияния pH-нечувствительного мутанта с обращенным зарядом N-концевого домена спидроина с продуцируемыми белками в E. coli можно получить гораздо более растворимые белки . [ 14 ]
Другие виды шелка
[ редактировать ]| Структурный домен трубчатых (яйцевых) нитей шелка | |||
|---|---|---|---|
| Идентификаторы | |||
| Символ | РП1-2 | ||
| Пфам | ПФ12042 | ||
| ИнтерПро | ИПР021915 | ||
| КАТ | 2 мг | ||
| |||
Белки шелка, присутствующие в других типах паучьего шелка, также иногда называют спидроином. К ним относятся трубчатый белок шелка (TuSP), жгутиковый белок шелка (Flag; O44358 - Q9NHW4 - O44359 ), малые ампулятные белки шелка (MiSp; K4MTL7 ), ацинообразный белок шелка (AcSP), грушевидный белок шелка (PySp) и агрегатный клей шелка ( ASG2/AgSp). Эти различные белки шелка наряду с MaSP демонстрируют некоторый уровень гомологии друг с другом в белковых доменах, повторах и промоторах, но также имеют свои собственные уникальные особенности и вариации в этих частях, обеспечивающие выполнение их различных функций. [ 15 ] [ 16 ] [ 17 ] Эти общие черты указывают на общее происхождение белков, обнаруженных во всех этих различных типах шелка. [ 1 ] [ 9 ]
Искусственное производство
[ редактировать ]
В июле 2020 года группа исследователей RIKΞN сообщила, что им удалось использовать генетически измененный вариант R. sulfidophilum для производства спидроинов. [ 18 ] [ 19 ]
См. также
[ редактировать ]Ссылки
[ редактировать ]- ^ Перейти обратно: а б Аюб Н.А., Гарб Дж.Е., Куэлбс А., Хаяши С.Ю. (март 2013 г.). «Древние свойства паучьего шелка, выявленные полной последовательностью гена шелкового белка, обертывающего добычу (AcSp1)» . Молекулярная биология и эволюция . 30 (3): 589–601. дои : 10.1093/molbev/mss254 . ПМЦ 3563967 . ПМИД 23155003 .
- ^ Мотриук-Смит Д., Смит А., Хаяши С.Ю., Льюис Р.В. (2005). «Анализ консервативных N-концевых доменов в основных белках шелка ампулятного паука». Биомакромолекулы . 6 (6): 3152–9. дои : 10.1021/bm050472b . ПМИД 16283740 .
- ^ Moisenovich MM, Pustovalova O, Shackelford J, Vasiljeva TV, Druzhinina TV, Kamenchuk YA, Guzeev VV, Sokolova OS, Bogush VG, Debabov VG, Kirpichnikov MP, Agapov II (May 2012). "Tissue regeneration in vivo within recombinant spidroin 1 scaffolds". Biomaterials . 33 (15): 3887–98. doi : 10.1016/j.biomaterials.2012.02.013 . PMID 22364702 .
- ^ Аскари Г., Хедхаммар М., Нордлинг К., Саенс А., Казальс К., Райзинг А., Йоханссон Дж., Найт С.Д. (май 2010 г.). «Самосборка белков паучьего шелка контролируется pH-чувствительным реле». Природа . 465 (7295): 236–8. Бибкод : 2010Natur.465..236A . дои : 10.1038/nature08962 . ПМИД 20463740 . S2CID 4366005 .
- ^ Сюй М., Льюис Р.В. (сентябрь 1990 г.). «Структура белкового суперволокна: шелк паучьего драглайна» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 87 (18): 7120–4. Бибкод : 1990PNAS...87.7120X . дои : 10.1073/pnas.87.18.7120 . ПМК 54695 . ПМИД 2402494 .
- ^ Хюммерих Д., Хелсен К.В., Кецувейт С., Ошманн Дж., Рудольф Р., Шайбель Т. (октябрь 2004 г.). «Элементы первичной структуры шелка паутинных драглайнов и их вклад в растворимость белков». Биохимия . 43 (42): 13604–12. дои : 10.1021/bi048983q . ПМИД 15491167 .
- ^ Споннер А, Фатер В, Роммерскирх В, Фоллрат Ф, Унгер Э, Гросс Ф, Вайсхарт К (декабрь 2005 г.). «Консервативные С-концы способствуют свойствам фиброинов паучьего шелка». Связь с биохимическими и биофизическими исследованиями . 338 (2): 897–902. дои : 10.1016/j.bbrc.2005.10.048 . ПМИД 16253207 .
- ^ Старк М., Грип С., Райзинг А., Хедхаммар М., Энгстрем В., Хьялм Г., Йоханссон Дж. (май 2007 г.). «Макроскопические волокна, самособранные из рекомбинантных миниатюрных белков паучьего шелка». Биомакромолекулы . 8 (5): 1695–701. дои : 10.1021/bm070049y . ПМИД 17402782 .
- ^ Перейти обратно: а б с Гарб Дж.Э., Аюб Н.А., Хаяши С.Ю. (август 2010 г.). «Распутывание эволюции паучьего шелка с помощью терминальных доменов спидроина» . Эволюционная биология BMC . 10 :243. дои : 10.1186/1471-2148-10-243 . ПМЦ 2928236 . ПМИД 20696068 .
- ^ Ховорка С, изд. (2011). Прогресс молекулярной биологии и трансляционной науки . Том. 103. Лондон: Elsevier Science.
- ^ Гейнс В.А., Маркотт В.Р. (сентябрь 2008 г.). «Идентификация и характеристика нескольких генов спидроина 1, кодирующих основные белки ампулятного шелка у Nephila clavipes» . Молекулярная биология насекомых . 17 (5): 465–74. дои : 10.1111/j.1365-2583.2008.00828.x . ПМЦ 2831225 . ПМИД 18828837 .
- ^ Rising A, Widhe M, Johansson J, Hedhammar M. Белки паучьего шелка: последние достижения в области рекомбинантного производства, взаимоотношений структуры и функции и биомедицинских приложений. Клетка. Мол. Наука о жизни. (2011) 68: 169–184
- ^ Шеллер Дж., Гюрс К.Х., Гросс Ф., Конрад У. (июнь 2001 г.). «Производство белков паучьего шелка в табаке и картофеле». Природная биотехнология . 19 (6): 573–7. дои : 10.1038/89335 . ПМИД 11385464 . S2CID 517678 .
- ^ Кронквист, Нина; Сарр, Медун; Линдквист, Антон; Нордлинг, Керстин; Отиковс, Мартинс; Вентури, Лука; Пиоселли, Барбара; Пурхонен, Паси; Ландре, Майкл; Биверстоль, Хенрик; Толейкис, Зигмантас; Шёберг, Лиза; Робинсон, Кэрол В.; Пелицци, Никола; Йорнвалль, Ганс; Хеберт, Ганс; Яудземс, Кристапс; Курстедт, Торе; Восхождение, Анна; Йоханссон, январь (23 мая 2017 г.). «Эффективное производство белка, вдохновленное тем, как пауки производят шелк» . Природные коммуникации . 8 (1): 15504. Бибкод : 2017NatCo...815504K . дои : 10.1038/ncomms15504 . ПМЦ 5457526 . ПМИД 28534479 .
- ^ Вэнь Р., Лю X, Мэн Ц (декабрь 2017 г.). «Характеристика полноразмерного трубчатого гена спидроина из Araneus ventricosus». Международный журнал биологических макромолекул . 105 (Часть 1): 702–710. doi : 10.1016/j.ijbiomac.2017.07.086 . ПМИД 28735001 .
- ^ Дос Сантос-Пинто-младший, Аркури Х.А., Эстевес Ф.Г., Пальма М.С., Любек Дж. (октябрь 2018 г.). «Протеом паучьего шелка дает представление о структурных характеристиках жгутикового спидроина Nephila clavipes» . Научные отчеты . 8 (1): 14674. Бибкод : 2018NatSR...814674D . дои : 10.1038/s41598-018-33068-9 . ПМК 6168590 . ПМИД 30279551 .
- ^ Коллин М.А., Кларк Т.Х., Аюб Н.А., Хаяши С.Ю. (февраль 2016 г.). «Доказательства, полученные от нескольких видов, что компонент клея паучьего шелка ASG2 является спидроином» . Научные отчеты . 6 (1): 21589. Бибкод : 2016NatSR...621589C . дои : 10.1038/srep21589 . ПМЦ 4753498 . ПМИД 26875681 .
- ^ «Паучий шелк, созданный фотосинтезирующими бактериями» . физ.орг . Проверено 16 августа 2020 г. .
- ^ Фунг С.П., Хигучи-Такеучи М., Малай А.Д., Октавиани Н.А., Тагун С., Нумата К. (июль 2020 г.). «Фабрика морских фотосинтетических микробных клеток как платформа для производства паучьего шелка» . Коммуникационная биология . 3 (1). Springer Science and Business Media LLC: 357. doi : 10.1038/s42003-020-1099-6 . ПМЦ 7343832 . ПМИД 32641733 .
Текст и изображения доступны по международной лицензии Creative Commons Attribution 4.0 .
Дальнейшее чтение
[ редактировать ]- Ли В. «Паучий шелк: химическая структура» . Молекула месяца . Бристольский университет.
- Альтаирак С. «Спидроин» . В центре внимания протеин . SIB Швейцарский институт биоинформатики.
- PDB : 3LR2 : Аскари Г., Хедхаммар М., Нордлинг К., Саенс А., Казальс К., Райзинг А., Йоханссон Дж., Найт С.Д. (май 2010 г.). «Самосборка белков паучьего шелка контролируется pH-чувствительным реле». Природа . 465 (7295): 236–8. Бибкод : 2010Natur.465..236A . дои : 10.1038/nature08962 . ПМИД 20463740 . S2CID 4366005 .