АНЛН
| АНЛН | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Идентификаторы | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Псевдонимы | ANLN , Обрывки, царапины, FSGS8, аниллин-актин-связывающий белок, аниллин, актин-связывающий белок | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Внешние идентификаторы | ОМИМ : 616027 ; МГИ : 1920174 ; Гомологен : 41281 ; GeneCards : ANLN ; ОМА : ANLN — ортологи | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Викиданные | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Аниллин представляет собой консервативный белок, участвующий в динамике цитоскелета во время целлюляризации и цитокинеза . Ген ANLN дрозофилы у человека и ген Scraps у кодируют аниллин. [5] В 1989 году аниллин был впервые выделен из эмбрионов Drosophila melanogaster . Он был идентифицирован как белок, связывающий F-актин. [6] Шесть лет спустя ген аниллина был клонирован из кДНК, происходящей из яичника дрозофилы. против аниллина (Антиген 8) Окрашивание антителом показало, что аниллин локализуется в ядре во время интерфазы и в сократительном кольце во время цитокинеза. [7] Эти наблюдения согласуются с дальнейшими исследованиями, которые обнаружили, что высокие концентрации анилина вблизи борозды расщепления совпадают с RhoA, ключевым регулятором образования сократительных колец. [8]
Название белка аниллин происходит от испанского слова anillo . Анилло означает «кольцо» и показывает, что название «аниллин» относится к наблюдаемому обогащению аниллинов сократительного кольца во время цитокинеза. Аниллины также обогащены другими кольцами актомиозина, особенно теми, которые находятся на переднем крае эмбриона дрозофилы во время клеточной процесса. Эти актомиозиновые кольца инвагинируют, отделяя все ядра друг от друга в синцитиальной бластодерме. [5]
Структура
[ редактировать ]Аниллин имеет уникальную многодоменную структуру. На N-конце находится актин- и миозин-связывающий домен. На С-конце имеется домен PH . Домен PH консервативен и необходим для функциональности аниллина. [8] кДНК анилина человека, расположенная на Chr7, кодирует белок, состоящий из 1125 аминокислот, с прогнозируемой молекулярной массой 124 кДа и pI 8,1. Ген анилина мыши расположен на хромосоме 9. [9]
Существуют также многочисленные гомологи анилиноподобного белка, обнаруженные за пределами многоклеточных животных. У Schizosaccharomyces pombe (делящихся дрожжей) есть Mid1p и Mid2p. Эти два аниллиноподобных белка не имеют никакого перекрытия в своих функциях. Mid1p охарактеризован как ключевой регулятор цитокинеза, ответственный за организацию сборки и позиционирования сократительных колец . [10] Mid2p действует позже в цитокинезе, организуя септин во время перегородки или инвагинации внутренних мембран, внешних мембран и клеточной стенки, что происходит для полного разделения дочерних клеток. [11] Saccharomyces cerevisiae (почкующиеся дрожжи) также содержат два аниллиноподобных белка: Boi1p и Boi2p. Boi1p и Boi2p локализуются в ядре и сократительном кольце шейки почки соответственно. Они необходимы для роста клеток и формирования почек. [12]
Функция
[ редактировать ]Аниллины необходимы для достоверности цитокинеза, а его F-актин-, миозин- и септин-связывающие домены указывают на участие аниллина в организации цитоскелета актомиозина. В соответствии с этим мнением, клетки-мутанты аниллина разрушают сократительные кольца. Кроме того, предполагается, что аниллин соединяет актомиозиновый цитоскелет с микротрубочками путем связывания MgcRacGAP/CYK-4/RacGAP50C. [13]
Также было показано, что аниллины организуют актомиозиновый цитоскелет в синцитиальные структуры, наблюдаемые у эмбрионов дрозофилы или гонад C. elegans. ANI-1 и ANI-2 (белки, гомологичные аниллину) необходимы для жизнеспособности эмбрионов обоих организмов. ANI-1 необходим для взъерошивания коры, псевдорасщепления и всех сократительных событий, которые происходят у эмбрионов до митоза. ANI-1 также имеет решающее значение для разделения полярных телец во время мейоза. ANI-2 участвует в поддержании структуры центрального ядра цитоплазмы, рахиса , во время оогенеза. ANI-2 гарантирует, что ооциты не отделяются преждевременно от позвоночного столба, что приводит к образованию эмбрионов разного размера. [14]
Эксперименты in vitro показывают, что аниллин управляет миозин-независимой сократимостью актина. [15]
Обязательные партнеры
[ редактировать ]Актин
[ редактировать ]Аниллин специфически связывает F-актин, а не G-актин. Связывание F-актина аниллином происходит только во время деления клеток . Аниллин также связывает актиновые нити вместе и вызывает их относительное скольжение. [15] Это сократительное поведение не зависит от миозина и АТФ и может сочетаться с разборкой актиновых филаментов. Аминокислоты 258–340 достаточны и необходимы для связывания F-актина у дрозофилы, а аминокислоты 246–371 необходимы для связывания актиновых филаментов. [7] Способность анилина связываться с актином и связывать его вместе сохраняется у многих видов. Предполагается, что, регулируя связывание актина, аниллин повышает эффективность сократимости актомиозина во время деления клеток. И аниллин, и F-актин обнаружены в сократительных структурах. Они рекрутируются в сократительное кольцо независимо, но F-актин повышает эффективность нацеливания аниллина. [5] Аниллин также может участвовать в стимулировании полимеризации F-актина путем стабилизации формина mDia2 в активной форме. [16]
Миозин
[ редактировать ]Аниллин напрямую взаимодействует с немышечным миозином II и опосредованно взаимодействует с миозином через F-актин. Остатки 142-254 (около N-конца) необходимы для связывания аниллина с миозином у Xenopus . Взаимодействие аниллина и миозина также зависит от фосфорилирования легкой цепи миозина. [17] Взаимодействие миозина и аниллина, по-видимому, способствует не рекрутированию, а скорее организации миозина. У дрозофилы аниллин необходим для организации колец миозина на фронте клеточной формации. [18] Истощение запасов аниллина у дрозофилы и человека приводит к изменениям пространственной и временной стабильности миозина во время цитокинеза. [19] У C. elegans ANI-1 организует миозин в фокусы во время цитокинеза и установления полярности, тогда как ANI-2 необходим для поддержания богатой миозином сократительной выстилки оогенных гонад. [14]
Семь
[ редактировать ]Локализация септина во время цитокинеза и целлюляризации зависит от его ассоциации с аниллином. [20] Прямое взаимодействие между аниллином и септинами было впервые показано на примере взаимодействия, наблюдаемого между аниллином Xenopus и минимальным восстановленным гетероолигомером человеческих септинов 2, 6 и 7. [21] Способность аниллина связываться с септинами зависит от С-концевого домена, который содержит концевой домен PH и расположенную выше последовательность, известную как домен «гомологии аниллина» (AH). [9]
Ро
[ редактировать ]Домен AH человеческого анилина необходим для его взаимодействия с RhoA . Истощение RhoA останавливает сборку и ингрессию сократительного кольца, тогда как истощение анилина приводит к менее тяжелому фенотипу, когда сократительное кольцо формируется и проникает частично. Истощение аниллина в сперматоцитах дрозофилы значительно снижает локализацию Rho и F-актина в экваториальных регионах. [19]
Экт2
[ редактировать ]Аниллин взаимодействует с Ect2 , что еще раз подтверждает идею о том, что аниллин стабилизирует локализацию RhoA, поскольку Ect2 является активатором RhoA. Независимо от RhoA происходит взаимодействие между аниллином и Ect2. Это взаимодействие существенно для активности GEF Ect2 и требует домена AH аниллина и домена PH Ect2. [22]
Сайк-4
[ редактировать ]Аниллин дрозофилы взаимодействует с Cyk-4, белком центрального веретена, что указывает на то, что аниллин может играть роль в определении плоскости деления во время цитокинеза. [23] В личиночных клетках, обедненных аниллином, центральное веретено не распространяется на кору. [24] В клетках человека, обедненных аниллином, центральные веретена расположены неправильно и искажены. [25]
Микротрубочки
[ редактировать ]Аниллин был впервые выделен из дрозофилы путем использования его взаимодействия как с F-актином, так и с микротрубочками. [26] Более того, богатые аниллином структуры, которые образуются после обработки клеток дрозофилы латрункулином А, локализуются на плюс-концах микротрубочек. [27] Взаимодействие между аниллином и микротрубочками позволяет предположить, что аниллин может служить сигнальным фактором для передачи положения митотического веретена в кору, чтобы обеспечить соответствующее образование сократительных колец во время цитокинеза. [5]
Регулирование
[ редактировать ]Аниллины у многоклеточных животных сильно фосфорилированы; однако киназы, ответственные за фосфорилирование, в настоящее время неизвестны. У людей и дрозофилы аниллины рекрутируются в экваториальную кору RhoA-зависимым образом. Это рекрутирование не зависит от других цитоскелетных мишеней Rho, таких как миозин, F-актин и Rho-киназа. Было замечено, что протеолиз аниллина запускается после выхода из митоза комплексом, способствующим анафазе (APC).
Большинство аниллинов могут секвестрироваться в ядре во время интерфазы , но есть исключения — анилины Drosophila в ранних эмбрионах, ANI-1 C. elegans в ранних эмбрионах, ANI-2 C. elegans в оогенных гонадах и Mid2p в делящихся дрожжах. Эти аниллины, которые не секвестрируются во время интерфазы, позволяют предположить, что аниллины могут также регулировать динамику цитоскелета за пределами сократительного кольца во время цитокинеза. [6]
Роль в заболеваниях
[ редактировать ]Аниллин имеет решающее значение для деления клеток и, следовательно, развития и гомеостаза у многоклеточных животных. В последние годы было показано, что уровни экспрессии анилина коррелируют с метастатическим потенциалом опухолей человека. При колоректальном раке уровни экспрессии анилина в опухолях выше, и когда аниллин сверхэкспрессируется в клетках HT29, классической клеточной линии колоректального рака , клетки демонстрируют более быструю кинетику репликации из-за удлинения фазы G2/M. Увеличение экспрессии анилина также привело к дальнейшей инвазивности и миграции многочисленных клеточных линий колоректального рака. Гипотеза таких наблюдений заключается в том, что аниллин способствует ЕМТ и миграции клеток посредством ремоделирования цитоскелета, что приводит к усилению пролиферации, инвазии и подвижности опухолевых клеток. [28] [29]
Ссылки
[ редактировать ]- ^ Перейти обратно: а б с GRCh38: Версия Ensembl 89: ENSG00000011426 – Ensembl , май 2017 г.
- ^ Перейти обратно: а б с GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000036777 – Ensembl , май 2017 г.
- ^ «Ссылка на Human PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
- ^ «Ссылка на Mouse PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
- ^ Перейти обратно: а б с д Пикни А.Дж., Мэддокс А.С. (декабрь 2010 г.). «Множество ролей аниллина во время цитокинеза» (PDF) . Семинары по клеточной биологии и биологии развития . 21 (9): 881–91. дои : 10.1016/j.semcdb.2010.08.002 . ПМИД 20732437 .
- ^ Перейти обратно: а б Чжан Л., Мэддокс А.С. (февраль 2010 г.). «Аниллин» . Современная биология . 20 (4): Р135-6. Бибкод : 2010CBio...20.R135Z . дои : 10.1016/j.cub.2009.12.017 . ПМИД 20178751 .
- ^ Перейти обратно: а б Полевой CM, Альбертс BM (октябрь 1995 г.). «Аниллин, белок сократительного кольца, который циклически перемещается от ядра к коре клетки» . Журнал клеточной биологии . 131 (1): 165–78. дои : 10.1083/jcb.131.1.165 . ПМК 2120607 . ПМИД 7559773 .
- ^ Перейти обратно: а б Пикни А.Дж., Глотцер М. (январь 2008 г.). «Аниллин представляет собой каркасный белок, который связывает RhoA, актин и миозин во время цитокинеза» . Современная биология . 18 (1): 30–6. Бибкод : 2008CBio...18...30P . дои : 10.1016/j.cub.2007.11.068 . ПМИД 18158243 . S2CID 6310134 .
- ^ Перейти обратно: а б Огема К., Савоян М.С., Митчисон Т.Дж., Field CM (август 2000 г.). «Функциональный анализ человеческого гомолога актинсвязывающего белка дрозофилы анилина предполагает его роль в цитокинезе» . Журнал клеточной биологии . 150 (3): 539–52. дои : 10.1083/jcb.150.3.539 . ПМК 2175195 . ПМИД 10931866 .
- ^ Саха С., Поллард Т.Д. (октябрь 2012 г.). «Характеристика структурных и функциональных доменов родственного аниллину белка Mid1p, которые способствуют цитокинезу делящихся дрожжей» . Молекулярная биология клетки . 23 (20): 3993–4007. дои : 10.1091/mbc.E12-07-0536 . ПМЦ 3469515 . ПМИД 22918954 .
- ^ Тасто Дж.Дж., Моррелл Дж.Л., Гулд К.Л. (март 2003 г.). «Гомолог аниллина, Mid2p, действует во время цитокинеза делящихся дрожжей, организуя септиновое кольцо и способствуя разделению клеток» . Журнал клеточной биологии . 160 (7): 1093–103. дои : 10.1083/jcb.200211126 . ПМК 2172762 . ПМИД 12668659 .
- ^ Тоя М., Иино Ю., Ямамото М. (август 1999 г.). «Делящиеся дрожжи Pob1p, который гомологичен белкам Boi почкующихся дрожжей и демонстрирует субклеточную локализацию вблизи актиновых участков, необходим для удлинения и разделения клеток» . Молекулярная биология клетки . 10 (8): 2745–57. дои : 10.1091/mbc.10.8.2745 . ПМК 25510 . ПМИД 10436025 .
- ^ Д'Авино П.П., Такеда Т., Капальбо Л., Чжан В., Лилли К.С., Лауэ Э.Д. и др. (апрель 2008 г.). «Взаимодействие между аниллином и RacGAP50C соединяет сократительное кольцо актомиозина с микротрубочками веретена в месте деления клеток» . Журнал клеточной науки . 121 (Часть 8): 1151–8. дои : 10.1242/jcs.026716 . ПМИД 18349071 .
- ^ Перейти обратно: а б Мэддокс А.С., Хаберманн Б., Десаи А., Огема К. (июнь 2005 г.). «Различные роли двух аниллинов C. elegans в гонаде и раннем эмбрионе» . Разработка . 132 (12): 2837–48. дои : 10.1242/dev.01828 . ПМИД 15930113 .
- ^ Перейти обратно: а б Кучера О., Сиахаан В., Янда Д., Дейкстра Ш., Пилатова Е., Затецка Е. и др. (2021). «Аниллин способствует миозин-независимому сужению актиновых колец» . Природные коммуникации . 12 (1): 4595. Бибкод : 2021NatCo..12.4595K . дои : 10.1038/s41467-021-24474-1 . ПМЦ 8319318 . ПМИД 34321459 .
- ^ Ватанабэ С., Окава К., Мики Т., Сакамото С., Моринага Т., Сегава К. и др. (сентябрь 2010 г.). «Rho и аниллин-зависимый контроль локализации и функции mDia2 в цитокинезе» . Молекулярная биология клетки . 21 (18): 3193–204. дои : 10.1091/mbc.E10-04-0324 . ПМЦ 2938385 . ПМИД 20660154 .
- ^ Straight AF, Field CM, Mitchison TJ (январь 2005 г.). «Аниллин связывает немышечный миозин II и регулирует сократительное кольцо» . Молекулярная биология клетки . 16 (1): 193–201. doi : 10.1091/mbc.E04-08-0758 . ПМК 539163 . ПМИД 15496454 .
- ^ Филд CM, Кофлин М., Доберштейн С., Марти Т., Салливан В. (июнь 2005 г.). «Характеристика мутантов аниллина показывает важную роль в локализации септина и целостности плазматической мембраны» . Разработка . 132 (12): 2849–60. дои : 10.1242/dev.01843 . ПМИД 15930114 .
- ^ Перейти обратно: а б Гольдбах П., Вонг Р., Бейсе Н., Сарпал Р., Тримбл В.С., Брилл Дж.А. (май 2010 г.). «Стабилизация актомиозинового кольца обеспечивает цитокинез сперматоцитов у дрозофилы» . Молекулярная биология клетки . 21 (9): 1482–93. doi : 10.1091/mbc.E09-08-0714 . ПМЦ 2861608 . ПМИД 20237160 .
- ^ Верселе М., Торнер Дж. (август 2005 г.). «Требуется некоторая сборка: дрожжевые септины содержат инструкцию по эксплуатации» . Тенденции в клеточной биологии . 15 (8): 414–24. дои : 10.1016/j.tcb.2005.06.007 . ПМК 1761124 . ПМИД 16009555 .
- ^ Киносита М., Филд КМ, Кофлин М.Л., Стрейт А.Ф., Митчисон Т.Дж. (декабрь 2002 г.). «Само- и актин-шаблонная сборка септинов млекопитающих» . Развивающая клетка . 3 (6): 791–802. дои : 10.1016/S1534-5807(02)00366-0 . ПМИД 12479805 .
- ^ Сольски П.А., Уайлдер Р.С., Россман К.Л., Сондек Дж., Кокс А.Д., Кэмпбелл С.Л. и др. (июнь 2004 г.). «Потребность в С-концевых последовательностях для регуляции специфичности и трансформации обмена гуаниновых нуклеотидов Ect2» . Журнал биологической химии . 279 (24): 25226–33. дои : 10.1074/jbc.M313792200 . ПМИД 15073184 .
- ^ Глотцер М. (январь 2009 г.). «3M сборки центрального веретена: микротрубочки, моторы и MAP» . Обзоры природы. Молекулярно-клеточная биология . 10 (1): 9–20. дои : 10.1038/nrm2609 . ПМЦ 2789570 . ПМИД 19197328 .
- ^ Грегори С.Л., Эбрахими С., Милвертон Дж., Джонс В.М., Бейсовец А., Сент-Р. (январь 2008 г.). «Деление клеток требует прямой связи между RacGAP, связанным с микротрубочками, и аниллином в сократительном кольце» . Современная биология . 18 (1): 25–9. Бибкод : 2008CBio...18...25G . дои : 10.1016/j.cub.2007.11.050 . ПМИД 18158242 . S2CID 17517089 .
- ^ Чжао В.М., Фан Г. (сентябрь 2005 г.). «Аниллин является субстратом комплекса/циклосомы, способствующего анафазе (APC/C), который контролирует пространственную сократимость миозина во время позднего цитокинеза» . Журнал биологической химии . 280 (39): 33516–24. дои : 10.1074/jbc.M504657200 . ПМИД 16040610 .
- ^ Сиссон Дж.К., Филд С., Вентура Р., Ройу А., Салливан В. (ноябрь 2000 г.). «Лавовая лампа, новый периферический белок Гольджи, необходим для клеточного развития Drosophila melanogaster» . Журнал клеточной биологии . 151 (4): 905–18. дои : 10.1083/jcb.151.4.905 . ПМК 2169433 . ПМИД 11076973 .
- ^ Хиксон Г.Р., О'Фаррелл П.Х. (январь 2008 г.). «Rho-зависимый контроль поведения аниллина во время цитокинеза» . Журнал клеточной биологии . 180 (2): 285–94. дои : 10.1083/jcb.200709005 . ПМЦ 2213597 . ПМИД 18209105 .
- ^ Чуан ХИ, Оу Ю.Х. (2014). Сверхэкспрессия аниллина при колоректальном раке способствует пролиферации клеток, подвижности клеток и инвазии клеток . Материалы 105-го ежегодного собрания Американской ассоциации исследований рака. Сан-Диего, Калифорния.
- ^ Ван Г, Шен В, Цуй Л, Чен В, Ху С, Фу Дж (2016). «Сверхэкспрессия аниллина (ANLN) коррелирует с прогрессированием колоректального рака и плохим прогнозом». Биомаркеры рака . 16 (3): 459–65. дои : 10.3233/CBM-160585 . ПМИД 27062703 .
Внешние ссылки
[ редактировать ]- человека ANLN Расположение генома ANLN и страница сведений о гене в браузере генома UCSC .
Дальнейшее чтение
[ редактировать ]- Стрейт А.Ф., Чунг А., Лимуз Дж., Чен И., Вествуд, Нью-Джерси, Селлерс-младший и др. (март 2003 г.). «Анализ временного и пространственного контроля цитокинеза с помощью ингибитора миозина II». Наука . 299 (5613): 1743–7. Бибкод : 2003Sci...299.1743S . дои : 10.1126/science.1081412 . ПМИД 12637748 . S2CID 38625401 .
- Босолей С.А., Едриховски М., Шварц Д., Элиас Дж.Э., Виллен Дж., Ли Дж. и др. (август 2004 г.). «Крупномасштабная характеристика ядерных фосфопротеинов клеток HeLa» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 101 (33): 12130–5. Бибкод : 2004PNAS..10112130B . дои : 10.1073/pnas.0404720101 . ПМК 514446 . ПМИД 15302935 .
- Моллинари С., Клеман Дж.П., Сауди Ю., Яблонски С.А., Перард Дж., Йен Т.Дж. и др. (март 2005 г.). «Аблация PRC1 с помощью небольшой интерферирующей РНК демонстрирует, что для цитокинетического отделения требуется центральный пучок веретена в клетках млекопитающих, тогда как для завершения образования бороздок этого не требуется» . Молекулярная биология клетки . 16 (3): 1043–55. дои : 10.1091/mbc.E04-04-0346 . ПМК 551472 . ПМИД 15616196 .
- Андерсен Дж.С., Лам Ю.В., Люнг А.К., Онг С.Е., Лион К.Э., Ламонд А.И. и др. (январь 2005 г.). «Динамика ядрышкового протеома». Природа . 433 (7021): 77–83. Бибкод : 2005Natur.433...77A . дои : 10.1038/nature03207 . ПМИД 15635413 . S2CID 4344740 .
- Монзо П., Готье Н.К., Кеслер Ф., Луба А., Филд К.М., Ле Маршан-Брюстель И. и др. (июнь 2005 г.). «Подсказки об участии CD2-ассоциированного белка в цитокинезе» . Молекулярная биология клетки . 16 (6): 2891–902. doi : 10.1091/mbc.E04-09-0773 . ПМЦ 1142433 . ПМИД 15800069 .
- Чжао В.М., Фан Г. (сентябрь 2005 г.). «MgcRacGAP контролирует сборку сократительного кольца и начало цитокинеза» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 102 (37): 13158–63. Бибкод : 2005PNAS..10213158Z . дои : 10.1073/pnas.0504145102 . ПМК 1201590 . ПМИД 16129829 .
- Холл П.А., Тодд С.Б., Хайланд П.Л., МакДейд С.С., Грабш Х., Даттани М. и др. (октябрь 2005 г.). «Септин-связывающий белок аниллин сверхэкспрессируется в различных опухолях человека» . Клинические исследования рака . 11 (19, часть 1): 6780–6. doi : 10.1158/1078-0432.CCR-05-0997 . ПМИД 16203764 .
- Сузуки С., Дайго Ю., Исикава Н., Като Т., Хаяма С., Ито Т. и др. (декабрь 2005 г.). «ANLN играет решающую роль в канцерогенезе легких человека посредством активации RHOA и участия в пути фосфоинозитид-3-киназы/AKT» . Исследования рака . 65 (24): 11314–25. doi : 10.1158/0008-5472.CAN-05-1507 . ПМИД 16357138 .
- Босолей С.А., Виллен Дж., Гербер С.А., Раш Дж., Гиги С.П. (октябрь 2006 г.). «Вероятностный подход к высокопроизводительному анализу фосфорилирования белков и локализации сайтов». Природная биотехнология . 24 (10): 1285–92. дои : 10.1038/nbt1240 . ПМИД 16964243 . S2CID 14294292 .
- Олсен Дж.В., Благоев Б., Гнад Ф., Мачек Б., Кумар С., Мортенсен П. и др. (ноябрь 2006 г.). «Глобальная, in vivo и сайт-специфическая динамика фосфорилирования в сигнальных сетях» . Клетка . 127 (3): 635–48. дои : 10.1016/j.cell.2006.09.026 . ПМИД 17081983 . S2CID 7827573 .