Надпочечниковый ферредоксин

FDX1
Доступные структуры
ПДБ	Поиск ортологов: PDBe RCSB
showСписок идентификационных кодов PDB
	3N9Y, 3N9Z, 3NA0, 3NA1, 3P1M
Идентификаторы
Псевдонимы	FDX1 , ADX, FDX, LOH11CR1D, ферредоксин 1
Внешние идентификаторы	Опустить : 103260 ; МГИ : 103224 ; Гомологен : 31216 ; Генные карты : FDX1 ; OMA : FDX1 — ортологи
showМестоположение гена ( человек )
Chr.	Chromosome 11 (human)
End	110,464,884 bp
showМестоположение гена ( Мышь )
Chr.	Chromosome 9 (mouse)
End	51,874,856 bp
show экспрессии РНК Характер
	Top expressed in
	right adrenal cortex; ; left adrenal gland; ; left adrenal cortex; ; seminal vesicula; ; kidney tubule; ; jejunal mucosa; ; amniotic fluid; ; right ventricle; ; mucosa of sigmoid colon; ; parotid gland;
	Top expressed in
	adrenal gland; ; Ileal epithelium; ; left lobe of liver; ; Gonadal ridge; ; interventricular septum; ; Paneth cell; ; cardiac muscle tissue of left ventricle; ; transitional epithelium of urinary bladder; ; brown adipose tissue; ; vastus lateralis muscle;
	More reference expression data
	; ;
	More reference expression data
showГенная онтология
Molecular function	iron ion binding; electron transfer activity; iron-sulfur cluster binding; metal ion binding; 2 iron, 2 sulfur cluster binding;
Cellular component	mitochondrion; mitochondrial matrix;
Biological process	C21-steroid hormone biosynthetic process; sterol metabolic process; cholesterol metabolic process; small molecule metabolic process; hormone biosynthetic process; lipid metabolism; steroid biosynthetic process; steroid metabolic process; cellular response to cAMP; cellular response to forskolin; electron transport chain;
	Sources:Amigo / QuickGO
hideОртологи
	2230
	14148
	ENSG00000137714
	ENSMUSG00000032051
	P10109
	P46656
	НМ_004109
	НМ_001301728 ; НМ_007996
	НП_004100
	НП_001288657 ; НП_032022
	Викиданные
Просмотр/редактирование человека	Просмотр/редактирование мыши

Ферредоксин надпочечников (также адренодоксин (ADX), адренодоксин, митохондриальный , гепаторедоксин , ферредоксин-1 (FDX1)) — белок , который у человека кодируется FDX1 геном . ^{[ 5 ]}^{[ 6 ]} Помимо экспрессируемого гена в этом хромосомном локусе (11q22), существуют псевдогены, расположенные на хромосомах 20 и 21.

Функция

Адренодоксин — небольшой железо-серный белок, способный принимать и переносить один электрон. Адренодоксин действует как белок-переносчик электронов в митохондриальных системах цитохрома P450. ^{[ 7 ]} Первым ферментом в этой системе является адренодоксинредуктаза , которая несет FAD . ФАД может быть восстановлен двумя электронами, пожертвованными коферментом НАДФН . ^{[ 8 ]} Эти два электрона по одному передаются адренодоксину. Адренодоксин, в свою очередь, снижает уровень митохондриального цитохрома P450 . ^{[ 7 ]} Эта конкретная система окисления/восстановления участвует в синтезе стероидных гормонов в стероидогенных тканях. Кроме того, аналогичные системы также участвуют в синтезе витамина D и желчных кислот в почках и печени соответственно. Адренодоксин был идентифицирован в ряде различных тканей, но было показано, что все формы идентичны и не являются тканеспецифичными. ^{[ 6 ]}

Ссылки

^ Jump up to: ^а ^б ^с GRCh38: Версия Ensembl 89: ENSG00000137714 – Ensembl , май 2017 г.
^ Jump up to: ^а ^б ^с GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000032051 – Ensembl , май 2017 г.
^ «Ссылка на Human PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
^ «Ссылка на Mouse PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
^ Миттал С., Чжу Ю.З., Викери Л.Е. (сентябрь 1988 г.). «Молекулярное клонирование и анализ последовательности плацентарного ферредоксина человека». Арх Биохим Биофиз . 264 (2): 383–91. дои : 10.1016/0003-9861(88)90303-7 . ПМИД 2969697 .
^ Jump up to: ^а ^б «Ген Энтреза: FDX1 ферредоксин 1» .
^ Jump up to: ^а ^б Ханукоглу I, Джеффкоат CR (апрель 1980 г.). «Митохондриальный цитохром P-450scc. Механизм транспорта электронов адренодоксином» (PDF) . Журнал биологической химии . 255 (7): 3057–61. дои : 10.1016/S0021-9258(19)85851-9 . ПМИД 6766943 .
^ Ханукоглу I (2017). «Сохранение фермент-коферментных интерфейсов в FAD и НАДФ-связывающем адренодоксинредуктазе-повсеместном ферменте». Журнал молекулярной эволюции . 85 (5): 205–218. Бибкод : 2017JMolE..85..205H . дои : 10.1007/s00239-017-9821-9 . ПМИД 29177972 . S2CID 7120148 .

Дальнейшее чтение

Гринберг А.В., Ханнеманн Ф., Шиффлер Б. и др. (2000). «Адренодоксин: структура, стабильность и свойства переноса электронов». Белки . 40 (4): 590–612. doi : 10.1002/1097-0134(20000901)40:4<590::AID-PROT50>3.0.CO;2-P . ПМИД 10899784 . S2CID 113757 .
Вада А., Уотерман М.Р. (1992). «Идентификация посредством сайт-направленного мутагенеза двух остатков лизина в цитохроме P450, расщепляющих боковую цепь холестерина, которые необходимы для связывания адренодоксинов» . Ж. Биол. Хим . 267 (32): 22877–82. дои : 10.1016/S0021-9258(18)50028-4 . ПМИД 1429635 .
Спаркс Р.С., Клисак И., Миллер В.Л. (1991). «Региональное картирование генов, кодирующих стероидогенные ферменты человека: P450scc до 15q23-q24, адренодоксин до 11q22; адренодоксинредуктаза до 17q24-q25; и P450c17 до 10q24-q25». ДНК Клеточная Биол . 10 (5): 359–65. дои : 10.1089/dna.1991.10.359 . ПМИД 1863359 .
Скъельдал Л., Маркли Дж.Л., Коглан В.М., Викери Л.Е. (1991). «1H ЯМР-спектры [2Fe-2S] ферредоксинов позвоночных. Сверхтонкие резонансы предполагают различные паттерны делокализации электронов от растительных ферредоксинов». Биохимия . 30 (37): 9078–83. дои : 10.1021/bi00101a024 . ПМИД 1909889 .
Коглан В.М., Викери Л.Е. (1991). «Сайт-специфические мутации ферредоксина человека, влияющие на связывание с ферредоксинредуктазой и цитохромом P450scc» . Ж. Биол. Хим . 266 (28): 18606–12. дои : 10.1016/S0021-9258(18)55106-1 . ПМИД 1917982 .
Чанг С.И., Ву Д.А., Мохандас Т.К., Чунг Б.К. (1990). «Структура, последовательность, хромосомное расположение и эволюция семейства генов ферредоксина человека». ДНК Клеточная Биол . 9 (3): 205–12. дои : 10.1089/dna.1990.9.205 . ПМИД 2340092 .
Чанг С.И., Ву ДА, Лай CC и др. (1989). «Клонирование и структура гена адренодоксина человека». ДНК . 7 (9): 609–15. дои : 10.1089/dna.1988.7.609 . ПМИД 3229285 .
Вотилайнен Р., Пикадо-Леонард Дж., ДиБлазио А.М., Миллер В.Л. (1988). «Гормональная регуляция и регуляция развития адренодоксиновой рибонуклеиновой кислоты в стероидогенных тканях». Дж. Клин. Эндокринол. Метаб . 66 (2): 383–8. doi : 10.1210/jcem-66-2-383 . ПМИД 3339111 .
Пикадо-Леонард Дж., Вотилайнен Р., Као Л.С. и др. (1988). «Человеческий адренодоксин: клонирование трех кДНК и усиление циклогексимида в клетках JEG-3» . Ж. Биол. Хим . 263 (7): 3240–4. дои : 10.1016/S0021-9258(18)69061-1 . ПМИД 3343244 .
Martsev SP, Chashchin VL, Akhrem AA [in Belarusian] (1985). "[Reconstruction and study of a multi-enzyme system by 11 beta-hydroxylase steroids]". Biokhimiia . 50 (2): 243–57. PMID 3872685 .
Герен Л.М., Миллетт Ф. (1981). «Исследование переноса энергии флуоресценции взаимодействия адренодоксин и цитохром с» . Ж. Биол. Хим . 256 (20): 10485–9. дои : 10.1016/S0021-9258(19)68647-3 . ПМИД 6270113 .
Пикулева И.А., Цао С., Уотерман М.Р. (1999). «Дополнительное электростатическое взаимодействие между адренодоксином и P450c27 (CYP27A1) приводит к более тесному связыванию, чем между адренодоксином и p450scc (CYP11A1)» . Ж. Биол. Хим . 274 (4): 2045–52. дои : 10.1074/jbc.274.4.2045 . ПМИД 9890963 .
Костич М., Почапский С.С., Обенауэр Дж. и др. (2002). «Сравнение функциональных доменов ферредоксинов позвоночного типа». Биохимия . 41 (19): 5978–89. дои : 10.1021/bi0200256 . ПМИД 11993992 .
Штраусберг Р.Л., Фейнгольд Е.А., Граус Л.Х. и др. (2003). «Получение и первоначальный анализ более 15 000 полноразмерных последовательностей кДНК человека и мыши» . Учеб. Натл. акад. наук. США . 99 (26): 16899–903. Бибкод : 2002PNAS...9916899M . дои : 10.1073/pnas.242603899 . ПМК 139241 . ПМИД 12477932 .
Джонсон Д., Норман С., Таки Р.К., Мартин Л.Л. (2004). «Электрохимическое поведение адренодоксина человека на пиролитическом графитовом электроде». Биоэлектрохимия . 59 (1–2): 41–7. дои : 10.1016/s1567-5394(02)00188-3 . ПМИД 12699818 .
Арайя З., Хоссейнпур Ф., Бодин К., Виквалл К. (2003). «Метаболизм 25-гидроксивитамина D3 микросомальными и митохондриальными 25-гидроксилазами витамина D3 (CYP2D25 и CYP27A1): новая реакция CYP27A1». Биохим. Биофиз. Акта . 1632 (1–3): 40–7. дои : 10.1016/S1388-1981(03)00062-3 . ПМИД 12782149 .
Герхард Д.С., Вагнер Л., Фейнгольд Е.А. и др. (2004). «Статус, качество и расширение проекта полноразмерной кДНК Национального института здравоохранения: Коллекция генов млекопитающих (MGC)» . Геном Рез . 14 (10Б): 2121–7. дои : 10.1101/гр.2596504 . ПМК 528928 . ПМИД 15489334 .
Деруэ-Хюмберт Э., Ремер К., Бурейк М. (2005). «Адренодоксин (Adx) и CYP11A1 (P450scc) вызывают апоптоз путем образования активных форм кислорода в митохондриях». Биол. Хим . 386 (5): 453–61. дои : 10.1515/BC.2005.054 . ПМИД 15927889 . S2CID 37533711 .

Внешние ссылки

Местоположение генома человека FDX1 и страница сведений о гене FDX1 в браузере генома UCSC .

Эта статья о гене человека й хромосоме незавершена в 11 - . Вы можете помочь Википедии, расширив ее .

[refGRCh38Ensembl-1] Jump up to: ^а ^б ^с GRCh38: Версия Ensembl 89: ENSG00000137714 – Ensembl , май 2017 г.

[refGRCm38Ensembl-2] Jump up to: ^а ^б ^с GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000032051 – Ensembl , май 2017 г.

[3] «Ссылка на Human PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .

[4] «Ссылка на Mouse PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .

[pmid2969697-5] Миттал С., Чжу Ю.З., Викери Л.Е. (сентябрь 1988 г.). «Молекулярное клонирование и анализ последовательности плацентарного ферредоксина человека». Арх Биохим Биофиз . 264 (2): 383–91. дои : 10.1016/0003-9861(88)90303-7 . ПМИД 2969697 .

[entrez-6] Jump up to: ^а ^б «Ген Энтреза: FDX1 ферредоксин 1» .

[1980-Hanukoglu-7] Jump up to: ^а ^б Ханукоглу I, Джеффкоат CR (апрель 1980 г.). «Митохондриальный цитохром P-450scc. Механизм транспорта электронов адренодоксином» (PDF) . Журнал биологической химии . 255 (7): 3057–61. дои : 10.1016/S0021-9258(19)85851-9 . ПМИД 6766943 .

[2017-Hanukoglu-JME-8] Ханукоглу I (2017). «Сохранение фермент-коферментных интерфейсов в FAD и НАДФ-связывающем адренодоксинредуктазе-повсеместном ферменте». Журнал молекулярной эволюции . 85 (5): 205–218. Бибкод : 2017JMolE..85..205H . дои : 10.1007/s00239-017-9821-9 . ПМИД 29177972 . S2CID 7120148 .

[1]

[2]

[ 3 ]

[ 4 ]

[ 5 ]

[ 6 ]

[ 7 ]

[ 8 ]