Цитохром B559
 | Эта статья может быть слишком технической для большинства читателей, чтобы понять . ( Май 2016 г. ) |
| Субъединицы Cytochrome B559, альфа (ген PSBE) и бета (ген PSBF) | |||
|---|---|---|---|
 Структура фотосистемы II от Thermosynechococcus elongatus . [ 1 ] | |||
| Идентификаторы | |||
| Символ | Cytochrom_b559 | ||
| Pfam | PF00283 | ||
| InterPro | IPR013081 | ||
| PROSITE | PDOC00464 | ||
| OPM superfamily | 2 | ||
| OPM protein | 2axt | ||
| |||
| Lumenal portion of Cytochrome b559, alpha (gene psbE) subunit | |||
|---|---|---|---|
 Structure of oxygen-evolving photosystem II from Thermosynechococcus vulcanus.[2] | |||
| Identifiers | |||
| Symbol | Cytochrom_B559a | ||
| Pfam | PF00284 | ||
| InterPro | IPR013082 | ||
| PROSITE | PDOC00464 | ||
| OPM superfamily | 2 | ||
| OPM protein | 2axt | ||
| |||
Цитохром B559 является важным компонентом Photogystem II (PSII), представляет собой мультисубнитный белковой комплекс, содержащий полипептиды как внутренних, так и внешних к фотосинтетической мембране . [ 3 ] [ 4 ] В ядре комплекса хлорофилла и бета-каротина пигменты в основном связаны с антенными белками CP43 (PSBC) и CP47 (PSBB), которые передают энергию возбуждения на хлорофиллы в реакционного центра белках D1 (QB, PSBA) и D2 (QA, PSBD), которые связывают все окислительно -восстановительные кофакторы , участвующие в процессе преобразования энергии . Комплекс PSII , развивающий кислород (OEC), обеспечивает электроны для повторного восстановления реакционного центра PSII и окисляет 2 воды молекулы для восстановления его уменьшенного начального состояния. Он состоит из OEE1 (PSBO), OEE2 (PSBP) и OEE3 (PSBQ). Оставшиеся субъединицы в PSII имеют низкую молекулярную массу (менее 10 кДа ) и участвуют в сборке PSII, стабилизации, димеризации и фотозащите . [ 5 ]
Cytochrome b559, which forms part of the reaction centre core of PSII, is a heterodimer composed of one alpha subunit (PsbE), one beta (PsbF) subunit, and a heme cofactor. Two histidine residues from each subunit coordinate the heme. Although cytochrome b559 is a redox-active protein, it is unlikely to be involved in the primary electron transport in PSII due to its very slow photo-oxidation and photo-reduction kinetics. Instead, cytochrome b559 could participate in a secondary electron transport pathway that helps protect PSII from photo-damage. Cytochrome b559 is essential for PSII assembly.[6]
This domain occurs in both the alpha and beta subunits of cytochrome B559. In the alpha subunit, it occurs together with a lumenal domain (InterPro: IPR013082), while in the beta subunit it occurs on its own.
Cytochrome b559 can exist in three forms, each with a characteristic redox potential. These forms are very low potential (VLP), ≤ zero mV; low potential (LP) at 60 mV; and high potential (HP) at 370 mV. There is also an intermediate potential (IP) form that has a redox potential at pH 6.5-7.0 that ranges from 170 to 240 mV. In oxygen-evolving reaction centers, more than half of the cyt b559 is in the HP form. In manganese-depleted non-oxygen evolving photosystem II reaction centers, cyt b559 is usually in the LP form.[7]
References
[edit]- ^ Loll B, Kern J, Saenger W, Zouni A, Biesiadka J (December 2005). "Towards complete cofactor arrangement in the 3.0 A resolution structure of photosystem II". Nature. 438 (7070): 1040–4. Bibcode:2005Natur.438.1040L. doi:10.1038/nature04224. PMID 16355230. S2CID 4394735.
- ^ Kamiya N, Shen JR (January 2003). "Crystal structure of oxygen-evolving photosystem II from Thermosynechococcus vulcanus at 3.7-A resolution". Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 100 (1): 98–103. Bibcode:2003PNAS..100...98K. doi:10.1073/pnas.0135651100. PMC 140893. PMID 12518057.
- ^ Kamiya N, Shen JR (2003). "Crystal structure of oxygen-evolving photosystem II from Thermosynechococcus vulcanus at 3.7-A resolution". Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 100 (1): 98–103. Bibcode:2003PNAS..100...98K. doi:10.1073/pnas.0135651100. PMC 140893. PMID 12518057.
- ^ Blankenship RE, Raymond J (2004). "The evolutionary development of the protein complement of photosystem 2". Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Bioenergetics. 1655 (1–3): 133–139. doi:10.1016/j.bbabio.2003.10.015. PMID 15100025.
- ^ Schroder WP, Shi LX (2004). "The low molecular mass subunits of the photosynthetic supracomplex, photosystem II". Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Bioenergetics. 1608 (2–3): 75–96. doi:10.1016/j.bbabio.2003.12.004. PMID 14871485.
- ^ Burda K, Kruk J, Borgstadt R, Stanek J, StrzaBka K, Schmid GH, Kruse O (2003). "Mössbauer studies of the non-heme iron and cytochrome b559 in a Chlamydomonas reinhardtii PSI- mutant and their interactions with alpha-tocopherol quinone". FEBS Lett. 535 (1–3): 159–165. doi:10.1016/S0014-5793(02)03895-4. PMID 12560096. S2CID 1636274.
- ^ Mizusawa N, Yamashita T, Miyao M (1999). "Restoration of the high-potential form of cytochrome b559 of photosystem II occurs via a two-step mechanism under illumination in the presence of manganese ions". Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Bioenergetics. 1410 (3): 273–286. doi:10.1016/S0005-2728(99)00005-5. PMID 10082793.