✖


Jump to content

Связанная со стенкой киназа

Add links
Связанная со стенкой киназа
WAK и пектин внутри клеточной стенки
Идентификаторы
Символ Ух ты
Пфам PF08488
ИнтерПро ИПР013695
Мембраном 725
Доступные белковые структуры:
Pfam  structures / ECOD  
PDBRCSB PDB; PDBe; PDBj
PDBsumstructure summary

Стенкоассоциированные киназы (WAK) представляют собой один из многих классов растительных белков, которые, как известно, служат средой между внеклеточным матриксом (ECM) и цитоплазмой клеточных стенок . Это серин-треониновые киназы, которые содержат повторы эпидермального фактора роста (EGF) , цитоплазматическую киназу и расположены в клеточных стенках. [ 1 ] Они обеспечивают связь между внутренней и внешней средой клеточных стенок. [ 2 ] WAK относятся к группе рецептороподобных киназ (RLK), которые активно участвуют в путях сенсорной и сигнальной передачи, особенно в ответ на чужеродные атаки патогенов. [ 3 ] и в развитии клеток. [ 4 ] С другой стороны, пектины представляют собой обширную группу сложных углеводов, присутствующих в первичной клеточной стенке, которые играют роль в росте и развитии клеток, защите, структуре растений и способности удерживать воду.

Киназы, ассоциированные с клеточной стенкой, представляют собой рецептороподобные протеинкиназы , обнаруженные в стенках клеток растений , которые обладают способностью передавать сигналы непосредственно через свои цитоплазматические киназные домены. [ 5 ] Обычно они связывают плазматическую мембрану с белками и углеводами, составляющими клеточную стенку. [ 5 ] Рецептоподобные белки содержат цитоплазматическую серин-треониновую киназу и менее консервативную область; связан с клеточной стенкой и содержит серию повторов эпидермального фактора роста . [ 6 ] WAK обнаружены в различных растениях и культурах, таких как рис, [ 7 ] и кукуруза. [ 8 ] В геноме растений, таких как Arabidopsis , WAK кодируются пятью очень похожими генами, сгруппированными в локусе размером 30 т.п.н. [ 6 ] среди них широко распространены WAK1 и WAK2. [ 5 ] Они в первую очередь участвуют в регуляции функций клеточной стенки растений. [ 5 ] включая расширение клеток, [ 9 ] связывание, а также реакция на пектины , [ 10 ] реакцию патогенов, а также защищает растения от вредного воздействия. [ 5 ]

Пектины богаты галактуроновыми кислотами (ОГ) и присутствуют в средних пластинках растительных тканей, где они обеспечивают прочность, гибкость и адгезию между растительными клетками. [ 11 ] В коммерческих целях и в пищевой промышленности они используются в качестве гелей и стабилизаторов для десертов и соков. Роль WAK в клеточных стенках как пектиновых рецепторов жизненно важна для множества функций, связанных с дифференцировкой клеток, их формой и отношениями хозяин-патоген. [ 12 ]

История

[ редактировать ]

Ассоциация WAK со стенкой растительной клетки была впервые нарушена методом иммунолокализации с использованием антисыворотки , при котором было обнаружено, что эпитом WAK прочно связан с фрагментами клеточной стенки, так что их невозможно разделить с помощью детергента, однако WAK можно высвободить при кипячении. стенки с SDS , дитиотреитом (сильным тиоловым восстановителем), протопластирующими ферментами или пектиназой. [ 13 ] [ 9 ]

Ген

[ редактировать ]

Белок WAKs состоит из пяти типов очень похожих генов, плотно расположенных в кластерах Arabidopsis размером 30 т.п.н. генома [ 13 ] [ 14 ] Большинство WAK экспрессируются по всему растению, независимо от того, экспрессируются ли WAK1, 2, 3 и 5 в зеленых органах, WAK1 и 2 слабо экспрессируются в цветах и ​​стручках, а WAK2 также экспрессируется в корнях, однако WAK4 экспрессируется только в стручках. [ 15 ] также имеется 21 WAK-подобный ген, В геноме Arabitopsis известный как WAKL, которые имеют небольшое сходство последовательности с WAK. [ 16 ]

Гены Ara WAK и WAKL распределены по всем пяти хромосомам арабидопсиса.

Число хромосом Гены локализованы
я ВАКЛ1-13, ВАКЛ22, ВАК1-5
II ВАКЛ14
III ВАКЛ14
III ВАКЛ15, ВАКЛ16
IV ВАКЛ17, ВАКЛ18, ВАКЛ19
V ВАКЛ20, ВАКЛ21

[ 17 ]

Члены семейства генов WAK/WAKL у Arabidopsis были разделены на четыре группы на основе парного сравнения предсказанных ими белковых последовательностей. От WAK1 до WAK5, содержащих EGF-Ca 2+ домен с перекрывающимся сайтом гидроксилирования Asp/Asn и домен EGF-2 были помещены в группу I. Было предсказано, что оба домена EGF полностью кодируются вторым экзоном. Семь членов WAKL, включая WAKL1–WAKL6 и WAKL22, были помещены в Группу II. Во всех этих генах группы II EGF-Ca 2+ и домены EGF-2 разделены коротким промежутком в 15-18 аминокислот и расположены в обратном порядке относительно группы I. EGF-Ca 2+ домен кодируется первым экзоном и EGF-Ca 2+ домен кодируется вторым экзоном. Сайт гидроксилирования Asn/asp не был предсказан. [ 17 ]

Группа III состоит из шести членов: WAKL9, WAKL10, WAKL11, WAKL13, WAKL17 и WAKL18. Все соответствующие им белки содержат EGF-Ca. 2+ и домены EGF2, и они структурно подобны WAKL группы II. В WAKL13 EGF-Ca 2+ домен вырожден. За исключением WAKL17, все они имеют вырожденные домены EGF2. [ 17 ]

Группа IV состоит из четырех членов: WAKL14, WAKL15, WAKL20 и WAKL21. Каждый из них имеет домен EGF2, кодируемый первым экзоном. Этот домен является вырожденным как в WAKL20, так и в WAKL21. У всех четырех членов отсутствует EGF-Ca. 2+ домен. Кроме того, каждый из них имеет АТФ-связывающий домен цитоплазматической протеинкиназы (PS00107). Предполагается, что остальные последовательности (WAKL7, WAKL8, WAKL12, WAKL16 и WAKL19) кодируют сокращенные белки WAKL. WAKL7, WAKL8 и WAKL19 похожи на различные другие WAKL в своих внеклеточных областях и лишены трансмембранного домена. WAKL8 и WAKL9 содержат EGF-Ca. 2+ домен, а WAKL19 содержит вырожденный домен EGF2. Ни один из этих доменов не присутствует в WAKL7. WAKL12 также содержит EGF-Ca. 2+ домен, но в отличие от WAKL8 содержит трансмембранный домен. WAKL16 содержит трансмембранный домен, домен STK, который наиболее похож на WAK3, и короткий внеклеточный домен из восьми аминокислот, в котором отсутствуют оба EGF-подобных домена. [ 17 ]

Семьи

[ редактировать ]

Стен-ассоциированные киназы (WAK) представляют собой подсемейство рецептороподобных киназ (RLK), связанных с клеточной стенкой. [ 13 ] они были описаны У Arabidopsis thaliana как группа из пяти (WAK1-5), [ 14 ] и 22 гена (WAKL1-WAKL22). [ 16 ]

Семейство генов WAK/WAKL (OsWAK) в рисе [ 18 ]

  • OsWAK-RLK (рецептороподобные киназы) - содержат как внеклеточные EGF-подобные домены, так и внутриклеточный киназный домен. [ 18 ]
  • OsWAK-RLCK (рецептороподобные цитоплазматические киназы) - содержат только киназный домен. [ 18 ]
  • OsWAK-RLP (рецептороподобные белки) – содержат только внеклеточные EGF-подобные домены. [ 18 ]
  • Короткие гены OsWAK - отсутствуют оба домена, но они имеют > 40% идентичности на уровне аминокислот с другими членами OsWAK. [ 18 ]
  • псевдогены (либо со стоп-кодонами, либо со сдвигом кадра в кодирующей области) [ 18 ]

Структура

[ редактировать ]

Все пять белков WAK имеют высококонсервативный домен серин/треониновой протеинкиназы (сходство 86%) на цитоплазматической стороне и внеклеточный домен (сходство аминокислотных последовательностей составляет всего от 40% до 64%). [ 14 ] [ 19 ] [ 6 ] Более того, все изомеры белков WAK имеют повторы, подобные эпидермальному фактору роста (EGF), расположенные на аминоконцевой стороне. [ 6 ] Позиции шести цистеинов (расположенных в повторах EGF) хорошо сохраняются во всех пяти WAK, однако белок-белковые взаимодействия WAks до сих пор неизвестны. [ 20 ]

Все WAK (WAK 1-5) имеют сайт гидроксилирования Asp/Asn (Cx[DN]x(4)[FY]xCxC; Prosite PS00010), перекрывающийся с кальцийсвязывающими доменами EGF, где как гидроксилированные, так и негидроксилированные формы коагуляционных протеаз имеют одинаковое сродство к кальций в физиологических концентрациях. [ 15 ] Гидроксильная группа может участвовать в образовании водородных связей при межбелковых взаимодействиях, опосредованных EGF-подобным доменом. [ 21 ]

Ассоциация WAK с клеточной стенкой очень сильна (имеет ковалентную связь с пектином), поэтому его высвобождение из клеточной стенки требует ферментативного расщепления. [ 22 ] В условиях, которые разрушают тургор растительной клетки и отделяют мембрану от стенки (плазмолиз), ассоциация WAKs-стенка настолько сильна, что они остаются в клеточной стенке. существует пять изоформ WAK У Arabidopsis с вариабельным внеклеточным доменом внутри этих изоформ, каждая из которых содержит по крайней мере два эпидермальных фактора роста (EGF). Из всех этих изоформ WAK1 и WAK2 наиболее распространены, а их информационная РНК (мРНК) и белки присутствуют в вегетативной меристеме и областях клеточной экспансии. [ 22 ]

Взаимодействие

[ редактировать ]

WAK1 сшивается в эндомембранах , и его транспорт к поверхности клетки требует правильного синтеза клеточной стенки. [ 23 ] Взаимодействие между WAK1 и пектинами (пектины представляют собой сложные олигополисахариды, образующие гидрофильную гелеобразную матрицу между микрофибриллами целлюлозы и могут концентрироваться в разных участках клеточной стенки) [ 24 ] было подтверждено с использованием антител против WAK1 и против пектина JIM5 и JIM7, распознававших одну и ту же полосу белка массой 68 кДа в вестерн-блотах белков клеточной стенки, экстрагированных из клеточных стенок, обработанных пектиназой. [ 9 ] Этот гибрид пектин-киназы расположен для сообщения с цитоплазмой клеточной стенки, где WAK1 связан в индуцированной кальцием конформации с полигалактуроновой кислотой, олигогалактуронидами и пектинами, и это взаимодействие предотвращалось метиловой этерификацией, хелаторами кальция и деполимеризацией пектина. [ 25 ] [ 26 ] Взаимодействие полианиона пектина с клеточной стенкой или плазмалеммой может вызывать конформационные изменения в полимерах пектина, которые влияют на их гелеобразование и набухание в присутствии кальция. [ 27 ] а связывание пектинов с WAK1 в присутствии кальция может привести к муро- нарушениям пектиновой сети, которые могут генерировать сигналы внутри клеточной стенки. [ 27 ]

Функция

[ редактировать ]

Стеносвязанные киназы (WAK) выполняют несколько функций (деление или рост клеток), как и другие растительные рецепторы, такие как сенсоры клеточной стенки, однако их уникальными характеристиками является прямое связывание с пектином , что постулирует WAK-зависимый сигнальный путь, регулирующий расширение клеток. [ 6 ] Они также участвуют в патогенных и стрессовых реакциях. [ 6 ] толерантность к тяжелым металлам, [ 17 ] и развитие растений. [ 6 ]

WAK могут способствовать удлинению клеток, поскольку они имеют активный цитоплазматический протеинкиназный домен, который охватывает плазматическую мембрану и содержат N-конец, который связывает клеточную стенку, если WAK2 может регулировать инвертазу на уровне транскрипции . [ 28 ] WAK также могут регулировать размножение клеток посредством контроля концентрации сахара и, таким образом, тургора контроля , где фенотип wak2-1 может быть спасен за счет экспрессии сахарозофосфатсинтазы, которая изменяет поглотители сахара. [ 29 ] Однако антисмысловую РНК WAK можно индуцировать с помощью системы Dex , которая способствует снижению уровня белка WAK на 50%, а также меньшему размеру клеток, а не меньшему количеству клеток. [ 30 ] [ 31 ] [ 32 ] Wak2-1 ) ( нулевой аллель WAK2 вызывает потерю роста клеток в корнях, но только в условиях ограничения сахара и соли. [ 29 ] однако индивидуальная потеря функциональных аллелей в любом из четырех других WAK не приводит к очевидному фенотипу. [ 14 ] Кохорн и др. (2006a) предположили, что WAK могут быть сшиты с материалом клеточной стенки, однако сборка и сшивание WAK начинаются на ранней стадии внутри цитоплазматического компартмента, а не в самой клеточной стенке, и также координируются с синтезом. поверхностной целлюлозы. [ 23 ] WAK высвобождаются из пектиназы материала клеточной стенки, где они связываются с пектинами. [ 30 ] [ 32 ] Следовательно, WAK1 или 2, связывающиеся с пектином, имеют более высокое сродство к деэтерифицированному пектину, чем к этерифицированным молекулам. При этом короткие пектиновые фрагменты со степенью полимеризации (dp) 9–15 эффективно конкурируют с более длинными пектинами за связывание WAK. [ 29 ] [ 33 ] И WAK1, и WAK 2 связываются с различными пектинами, включая полимеры гомогалактуронана (HA), OG и рамногалактуронанов (RG) I и II. [ 33 ] Требования к связыванию связаны не с простым полимером ГК, а, возможно, с наличием галактуроновой кислоты. [ 33 ] Биологическая активность пектиновых фрагментов, или OG, способствует защитным и стрессовым реакциям, а также процессам развития, где WAK действуют как рецепторы. [ 34 ] [ 35 ] [ 36 ] [ 37 ]

Связанные со стенками киназы участвуют в реакциях на патогены и стресс. [ 29 ]

Путь передачи сигнала

[ редактировать ]

Кохорн (2016) предположил, что «пектиновые полимеры могут сшиваться в клеточной стенке с помощью Ca + , а WAK связывают эти пектины и передают сигнал посредством активации вакуолярной инвертазы и множества других индуцированных белков, помогая расширению клеток. Состояние метиловой этерификации пектина модулируется пектинметилэстеразами (PME), а WAK связывают деметилированный пектин с более высоким сродством. Пектин фрагментируется биотическими и абиотическими событиями, а олигогалактурониды (ОГ) имеют более высокое сродство к WAK и вызывают реакцию на стресс». [ 38 ]

WAK связывают пектин

[ редактировать ]
Галактуроновая кислота: основной компонент пектина.

Связанные со стенками киназы представляют собой рецепторы с опосредованной кальцием перекрестной связью с клеточной стенкой растений. [ 39 ] [ 40 ] Предполагается, что наличие основной цепи галактуроновой кислоты в различных типах пектина является жизненно важным свойством для связывания с WAK, поскольку WAK1 и WAK2 связываются с различными пектинами, включая полимеры гомогалактуронана (HA), наиболее распространенного пектина в клеточных стенках; [ 41 ] Олигогалактуроновые кислоты (ОГ) и рамногалактуронаны (РГ) I и II. [ 42 ] Связыванию in vitro между WAK и пектином способствуют заряженные кислородные группы на чистых пектиновых фрагментах и ​​заряженные остатки на ЕСМ WAK. [ 43 ]

Пектиназа , фермент, ответственный за расщепление пектина, присутствующего в клеточной стенке, высвобождает WAK, это стало основным предположением о том, что WAK связаны с пектином внутри клеточной стенки. [ 42 ] Кроме того, эта гипотеза предполагает наличие ковалентной связи между пектином и WAK, поскольку они все еще связаны друг с другом после воздействия детергента додецилсульфата натрия (детергента) и дитиотреитола (ДТТ) и в акриламидных гелях . [ 2 ] Пектинметилэстеразы (ПМЕ) удаляют метильные группы, возникающие из фермента, который полимеризует пектины (полимер этерифицированной метилом α-(1–4) D-галактуроновой кислоты), в результате чего образуется деэтерифицированный полимер пектина. [ 44 ] WAK легче связываются с деэтерифицированными пектинами из-за их более отрицательного заряда. Это предположение о том, что за предпочтительное связывание WAK с деэтерифицированными пектинами (отрицательно заряженными) отвечает заряд, было продемонстрировано в мутации катионных остатков в гене WAK1 на нейтральные остатки, что привело к потере свойств связывания с деэтерифицированными пектинами. . [ 2 ]

Эта роль заряда в связывании дополнительно подтверждается заменой остатков аргинина на глутамин и лизина на треонины в ЕСМ, что свидетельствует о снижении связывания с деэтерифицированным пектином. [ 43 ] Поэтому деэтерификация пектинов необходима для активации WAK.

Молекулярные взаимодействия WAK и пектина

[ редактировать ]

Модель

[ редактировать ]

Связывание WAK с пектинами запускает функционирование нескольких путей. Фрагментация пектинов (олигогалактуроновой кислоты) во время повреждения или поражения патогенами приводит к стрессовой реакции растения, и WAK играют роль в опосредовании этой реакции. Однако, поскольку WAK также необходимы для роста клеток путем связывания с длинными пектиновыми полимерами для развития растений, а также с фрагментами пектина для реакции на поранение, не было обнаружено способов того, как WAK дифференцируется между двумя типами пектинов, чтобы инициировать удлинение клеток или защиту. . [ 39 ] Однако была предложена модель, демонстрирующая предпочтение WAK деэтерифицированным пектинам и возможное объяснение инициирования реакции патогена, а не реакции роста.

Было показано, что доминантный аллель WAKs, которому необходим пектинсвязывающий домен и киназная активность, вызывает стрессовую реакцию, однако этот аллель был подавлен нулевым аллелем пектинметилэстеразы (pme), который препятствовал удалению метильных групп, полимеризующих пектин. в деэтерифицированный полимер, что приводит к образованию этерифицированного пектина. Поскольку WAK более слабо связывается с этерифицированными пектинами, его было больше для связывания олигогалактуроновых кислот (у этого мутанта), тем самым индуцируя реакцию патогена на стресс, а не реакцию роста. [ 39 ] Зависимая от WAK активация пути клеточной экспансии включает активацию MPK3, тогда как ответ патогена показывает активацию как MPK3, так и MPK6. [ 42 ]

WAK1 и WAK2 являются наиболее экспрессируемыми белковыми вариантами WAKS из пяти WAK, известных у Arabidopsis, однако WAK1 больше всего экспрессируется в сосудистой сети, тогда как WAK2 также экспрессируется в соединениях органов, зонах отторжения и меристемах. [ 40 ]

WAK1: реакция патогена

[ редактировать ]

Путь возбудителя к инфекции начинается с клеточной стенки; белки, которые соединяют клеточную стенку с плазматической мембраной, являются начальными медиаторами реакции патогена. WAK1 индуцируется в результате патогенной реакции растения вместе с другими белками, связанными с патогеном, которые выполняют защитную функцию. Wak1 присутствует в ткани растения Arabidopsis, при этом экспрессия мРНК WAK1 более выражена в стебле и листьях растения, чем в корнях, а его внеклеточный домен содержит повторы эпидермального роста , которые облегчают передачу сигналов клеткам. Тепло и соль не влияют на выработку WAK1 в тканях, однако повреждение является значительным, поскольку оно вызывает экспрессию сообщения WAK1 с помощью 2,2-дихлоризоникотиновой кислоты (INA), природного салицилата (SA) в пути передачи сигнала в Реакция растений на инфекцию. Поскольку WAK1 жизненно важен для выживания растения в ответ на патогены, он одновременно придает устойчивость к SA до такой степени, что растение может пережить воздействие высоких уровней SA. [ 45 ] Повышенная устойчивость к SA за счет экспрессии WAK1 может быть обеспечена только за счет эктопической экспрессии всего белка WAK1 или киназного домена. [ 45 ] В конечном итоге это означает, что индуцирование экспрессии WAK1 вызывает снижение уровня СА и снижение токсичности, а, следовательно, и защиту, демонстрируя роль WAK1 в регулировании патогенных атак.

WAK2: пектин и экспрессия генов

[ редактировать ]

Пектин влияет на экспрессию WAK2-зависимых генов, например тех, которые участвуют в целостности клеточной стенки и внешнем ответе; [ 43 ] [ 39 ] Предполагается, что WAK2 играет важную роль в клеточных событиях и экспрессии генов в мезофилле Arabidopsis. Экспрессия генов с использованием массивов экспрессии Affymetrix с РНК из протопластов дикого типа или wak2-1 (нулевая мутация), обработанных или не обработанных пектином, позволяет выявить множество вещей. В обработанных пектином протопластах дикого типа наблюдались изменения в экспрессии более 200 генов, при этом почти 50 из повышенно регулируемых генов были генами, участвующими в синтезе клеточной стенки, такими как пектинэстераза, богатая лейцином трансмембранная киназа, растительный дефенсин. Остальные гены с пониженной регуляцией включали гены, участвующие в множестве функций растения; однако только один ген в обработанном пектином WAK2-1 экспрессировался дифференциально. По сравнению с wak2-1, 13 из 50 активируемых генов дикого типа были подавлены в wak2-1, а 37 экспрессировались аналогично дикому типу. 20 генов из числа тех, у которых была снижена экспрессия, показали сниженную экспрессию в клетках wak2-1 , 24 были активированы, а остальные имели уровни, аналогичные дикому типу. [ 43 ]

Эти закономерности позволили идентифицировать гены, регулируемые WAK2 без обработки пектинами, независимые от WAK2, но зависимые от пектинового ответа WAK2. Экспрессия WAK2 в wak2-1 (нулевая мутация) продемонстрировала наибольшее снижение экспрессии, что указывает на то, что ген не транскрибируется. WAK1 и WAK2 повышались у обработанных пектином диких типов, но этого не наблюдалось у wak2-1. [ 43 ] Очевидно, WAK2 является важным компонентом пектинового сигнального пути, поскольку отсутствие WAK2 может значительно снизить транскрипционный ответ на пектин. Как повышенная, так и пониженная регуляция WAK2-зависимых генов пектинового ответа связаны либо с защитой, структурой клеточной стенки, фосфорилированием белка, либо с факторами транскрипции. [ 43 ]

Ссылки

[ редактировать ]
  1. ^ Кохорн Б.Д. (октябрь 2001 г.). «WAK; киназы, связанные с клеточной стенкой». Современное мнение в области клеточной биологии . 13 (5): 529–33. дои : 10.1016/S0955-0674(00)00247-7 . ПМИД   11544019 .
  2. ^ Jump up to: а б с Вагнер Т.А., Кохорн Б.Д. (февраль 2001 г.). «Связанные со стенками киназы экспрессируются на протяжении всего развития растений и необходимы для размножения клеток» . Растительная клетка . 13 (2): 303–18. дои : 10.1105/tpc.13.2.303 . ПМЦ   102244 . ПМИД   11226187 .
  3. ^ Ян К., Ци Л, Чжан Цз (2014). «Выделение и характеристика нового гена связанной со стенкой киназы TaWAK5 у пшеницы (Triticum aestivum)» . Журнал «Урожай» . 2 (5): 255–266. дои : 10.1016/j.cj.2014.04.010 .
  4. ^ Рецепторноподобные киназы у растений . Сигнализация и связь у растений. Том. 13. СпрингерЛинк. 2012. doi : 10.1007/978-3-642-23044-8 . ISBN  978-3-642-23043-1 . S2CID   6532313 .
  5. ^ Jump up to: а б с д и Андерсон, Кэтрин М.; Вагнер, Таня А.; Перре, Мирей; Хэ, Чжэн-Хуэй; Он, Дезе; Кохорн, Брюс Д. (2001). «WAK: киназы, ассоциированные с клеточной стенкой, связывающие цитоплазму с внеклеточным матриксом». Молекулярная биология растений . 47 (1–2): 197–206. дои : 10.1023/A:1010691701578 . ПМИД   11554472 . S2CID   19683854 .
  6. ^ Jump up to: а б с д и ж г Кохорн, Брюс Д; Кохорн, Сьюзен Л. (2012). «Киназы, ассоциированные с клеточной стенкой, WAK, как пектиновые рецепторы» . Границы в науке о растениях . 3 : 88. дои : 10.3389/fpls.2012.00088 . ПМЦ   3355716 . ПМИД   22639672 .
  7. ^ Де Оливейра, Луис Фелипе Вальтер; Кристофф, Ана Паула; Де Лима, Жулио Сезар; Де Росс, Бруно Компарси Фейхо; Сакетто-Мартинс, Жилберто; Маржис-Пинейру, Марсия; Маргис, Роджерио (2014). «Семейство генов киназ, ассоциированных со стеной, в геномах риса». Наука о растениях . 229 : 181–92. doi : 10.1016/j.plantsci.2014.09.007 . ПМИД   25443845 .
  8. ^ Цзо, Вэйлян, Чжан, Нань; Е, Цзяньжун; Ли, Байлин; Чжан, Боци; Лю, Фэнглер, Кевин А; устойчивость к головне». количественную Лай , обеспечивает «Киназа , связанная со стенками кукурузы, Цзиньшэн ; , Юншэн ; Сюй, Минлян (2014) . .3170 . ПМИД   25531751 . ​  ​ ​
  9. ^ Jump up to: а б с Вагнер, Таня А.; Кохорн, Брюс Д. (2001). «Связанные со стенками киназы экспрессируются на протяжении всего развития растений и необходимы для размножения клеток» . Растительная клетка . 13 (2): 303–18. дои : 10.1105/tpc.13.2.303 . JSTOR   3871278 . ПМЦ   102244 . ПМИД   11226187 .
  10. ^ Кохорн, Брюс Д; Кобаяши, Масару; Йохансен, Сью; Ризе, Джефф; Хуан, Ли-Фен; Кох, Карен; Фу, Сарита; Дотсон, Анджали; Байерс, Николь (2006). «Киназа, связанная с клеточной стенкой арабидопсиса, необходимая для активности инвертазы и роста клеток» (PDF) . Заводской журнал . 46 (2): 307–16. дои : 10.1111/j.1365-313X.2006.02695.x . ПМИД   16623892 .
  11. ^ Уиллатс В.Г., Маккартни Л., Маки В., Нокс Дж.П. (2001). «Пектин: клеточная биология и перспективы функционального анализа». Стенки растительных клеток . Спрингер, Дордрехт. стр. 9–27. дои : 10.1007/978-94-010-0668-2_2 . ISBN  9789401038614 .
  12. ^ Декре А, Мессиан Дж (февраль 2005 г.). «Связанная со стенками киназа WAK1 взаимодействует с пектинами клеточной стенки в конформации, индуцированной кальцием» . Физиология растений и клеток . 46 (2): 268–78. дои : 10.1093/pcp/pci026 . ПМИД   15769808 .
  13. ^ Jump up to: а б с Хэ, Чжэн-Хуэй; Фуджики, Масааки; Кохорн, Брюс Д. (1996). «Связанная с клеточной стенкой рецептороподобная протеинкиназа» . Журнал биологической химии . 271 (33): 19789–93. дои : 10.1074/jbc.271.33.19789 . ПМИД   8702686 .
  14. ^ Jump up to: а б с д Хэ, Чжэн-Хуэй; Чизмен, Иэн; Он, Дезе; Кохорн, Брюс Д. (1999). «Кластер из пяти генов рецепторной киназы, связанной с клеточной стенкой, Wak1-5, экспрессируется в определенных органах Arabidopsis». Молекулярная биология растений . 39 (6): 1189–96. дои : 10.1023/А:1006197318246 . ПМИД   10380805 . S2CID   9362392 .
  15. ^ Jump up to: а б Декре, Аннабель; Мессиан, Йохан (2005). «Связанная со стенками киназа WAK1 взаимодействует с пектинами клеточной стенки в конформации, индуцированной кальцием» . Физиология растений и клеток . 46 (2): 268–78. дои : 10.1093/pcp/pci026 . ПМИД   15769808 .
  16. ^ Jump up to: а б Верика, Дж. А.; Он, З.Х (2002). «Киназа, ассоциированная с клеточной стенкой (WAK) и семейство генов WAK-подобных киназ» . Физиология растений . 129 (2): 455–9. дои : 10.1104/стр.011028 . JSTOR   4280478 . ПМК   1540232 . ПМИД   12068092 .
  17. ^ Jump up to: а б с д и Каннеганти, Выдехи; Гупта, Адитья К (2008). «Стеносассоциированные киназы растений — обзор» . Физиология и молекулярная биология растений . 14 (1–2): 109–18. дои : 10.1007/s12298-008-0010-6 . ПМК   3550657 . ПМИД   23572878 .
  18. ^ Jump up to: а б с д и ж Чжан, С; Чен, К; Ли, Л; Мэн, Л; Сингх, Дж; Цзян, Н; Дэн, XW; Он, З. Х; Лемо, PG (2005). «Эволюционное расширение, генная структура и экспрессия семейства генов киназ, связанных со стенками риса» . Физиология растений . 139 (3): 1107–24. дои : 10.1104/стр.105.069005 . JSTOR   4281942 . ПМЦ   1283751 . ПМИД   16286450 .
  19. ^ Самполи Бенитес, Бенедетта А; Комивес, Элизабет А (2000). «Пластичность дисульфидных связей в эпидермальном факторе роста». Белки: структура, функции и генетика . 40 (1): 168–74. doi : 10.1002/(SICI)1097-0134(20000701)40:1<168::AID-PROT180>3.0.CO;2-N . ПМИД   10813841 . S2CID   40408185 .
  20. ^ Шивагуру, М; Эзаки, Б; Он, З. Х; Тонг, Х; Осава, Х; Балуска, Ф; Фолькманн, Д; Мацумото, Х (2003). «Индуцированная алюминием экспрессия генов и белковая локализация киназы рецептора, связанного с клеточной стенкой, у Arabidopsis» . Физиология растений . 132 (4): 2256–66. дои : 10.1104/стр.103.022129 . ПМК   181309 . ПМИД   12913180 .
  21. ^ Стенфло, Йохан; Стенберг, Ивонн; Мураньи, Андреас (2000). «Кальций-связывающие EGF-подобные модули в протеиназах коагуляции: функция иона кальция во взаимодействиях модулей». Biochimica et Biophysical Acta (BBA) - Структура белка и молекулярная энзимология . 1477 (1–2): 51–63. дои : 10.1016/S0167-4838(99)00262-9 . PMID   10708848 .
  22. ^ Jump up to: а б Кохорн, Брюс Д; Кохорн, Сьюзен Л. (2012). «Киназы, ассоциированные с клеточной стенкой, WAK, как пектиновые рецепторы» . Границы в науке о растениях . 3 : 88. дои : 10.3389/fpls.2012.00088 . ПМЦ   3355716 . ПМИД   22639672 .
  23. ^ Jump up to: а б Кохорн, Брюс Д.; Кобаяши, Масару; Йохансен, Сью; Фридман, Генри Перри; Фишер, Энди; Байерс, Николь (2006). «Стэнс-ассоциированная киназа 1 (WAK1) сшивается в эндомембранах, и транспорт к поверхности клетки требует правильного синтеза клеточной стенки» . Журнал клеточной науки . 119 (11): 2282–90. дои : 10.1242/jcs.02968 . ПМИД   16723734 .
  24. ^ Карпита, Николас С; Гибо, Дэвид М. (1993). «Структурные модели первичных клеточных стенок цветковых растений: соответствие молекулярной структуры физическим свойствам стенок во время роста» . Заводской журнал . 3 (1): 1–30. дои : 10.1111/j.1365-313X.1993.tb00007.x . ПМИД   8401598 .
  25. ^ Декре, А; Томас, А; Шпионы, Б; Брассер, Р; Катсем, П; Мессиан, Дж (2006). «Характеристика in vitro гомогалактуронан-связывающего домена стеночно-ассоциированной киназы WAK1 с использованием сайт-направленного мутагенеза». Фитохимия . 67 (11): 1068–79. Бибкод : 2006PChem..67.1068D . doi : 10.1016/j.phytochem.2006.03.009 . ПМИД   16631829 .
  26. ^ Дикс, Майкл Дж; Хасси, Патрик Дж; Дэвис, Брендан (2002). «Формины: промежуточные соединения в каскадах передачи сигналов, которые влияют на реорганизацию цитоскелета». Тенденции в науке о растениях . 7 (11): 492–8. дои : 10.1016/S1360-1385(02)02341-5 . ПМИД   12417149 .
  27. ^ Jump up to: а б Макдугалл, Алистер Дж; Бретт, Гэри М; Моррис, Виктор Дж; Ригби, Нил М; Ридаут, Майкл Дж; Ринг, Стивен Дж. (2001). «Влияние взаимодействия пептид-пектин на гелеобразование пектина клеточной стенки растений». Исследование углеводов . 335 (2): 115–26. дои : 10.1016/S0008-6215(01)00221-X . ПМИД   11567642 .
  28. ^ Вагнер, Т.А.; Кохорн, Б.Д. (2001). «Связанные со стенками киназы экспрессируются на протяжении всего развития растений и необходимы для размножения клеток» . Растительная клетка . 13 (2): 303–318. дои : 10.1105/tpc.13.2.303 . ПМК   102244 . ПМИД   11226187 .
  29. ^ Jump up to: а б с д Кохорн Б.Д., Кобаяши М., Йохансен С., Ризе Дж., Хуанг Л.Ф., Кох К., Фу С., Дотсон А., Байерс Н. (2006b). Киназа, ассоциированная с клеточной стенкой арабидопсиса, необходимая для активности инвертазы и роста клеток. Завод J. 46 307–316
  30. ^ Jump up to: а б Андерсон CM, Вагнер Т.А., Перрет М., Хе З.Х., Хе Д., Кохорн Б.Д. (2001). WAK: киназы, ассоциированные с клеточной стенкой, связывающие цитоплазму с внеклеточным матриксом. Завод Мол. Биол. 47 197–206
  31. ^ Лалли, Д.; Ингмайр, П.; Тонг, Хай; Он, Ж (2001). «Антисмысловая экспрессия протеинкиназы, ассоциированной с клеточной стенкой, WAK4, ингибирует удлинение клеток и изменяет морфологию» . Растительная клетка . 13 (6): 1317–1331. дои : 10.2307/3871298 . JSTOR   3871298 . ПМЦ   135583 . ПМИД   11402163 .
  32. ^ Jump up to: а б Кохорн, Б.Д. (2001). «WAK; киназы, связанные с клеточной стенкой». Курс. Мнение. Клеточная Биол . 13 (5): 529–533. дои : 10.1016/s0955-0674(00)00247-7 . ПМИД   11544019 .
  33. ^ Jump up to: а б с Кохорн Б.Д., Йохансен С., Шишидо А., Тодорова Т., Мартинес Р., Дефео Э., Обрегон П. (декабрь 2009 г.). «Пектиновая активация киназы MAP и экспрессия генов зависят от WAK2» . Плант Дж . 60 (6): 974–82. дои : 10.1111/j.1365-313X.2009.04016.x . ПМЦ   3575133 . ПМИД   19737363 .
  34. ^ Ямадзаки, Н.; Фрай, Южная Каролина; Дарвилл, АГ; Альберсхайм, П. (1983). «Взаимодействие хозяина и патогена: XXIV. Фрагменты, выделенные из клеточных стенок платана, выращенных в суспензии, ингибируют способность клеток включать [C] лейцин в белки» . Физиол растений . 72 (3): 864–869. дои : 10.1104/стр.72.3.864 . ПМЦ   1066335 . ПМИД   16663100 .
  35. ^ Уиллатс В.Г., Маккартни Л., Маки В., Нокс Дж.П. (сентябрь 2001 г.). «Пектин: клеточная биология и перспективы функционального анализа». Завод Мол. Биол . 47 (1–2): 9–27. дои : 10.1023/А:1010662911148 . ПМИД   11554482 . S2CID   13011973 .
  36. ^ Монен Д. (июнь 2008 г.). «Структура пектина и биосинтез». Курс. Мнение. Растительная биол . 11 (3): 266–77. дои : 10.1016/j.pbi.2008.03.006 . ПМИД   18486536 .
  37. ^ Хархолт Дж., Суттангкакул А., Вибе Шеллер Х. (июнь 2010 г.). «Биосинтез пектина» . Физиол растений . 153 (2): 384–95. дои : 10.1104/стр.110.156588 . ПМЦ   2879803 . ПМИД   20427466 .
  38. ^ Кохорн, Брюс Д. (2016). «Киназы, ассоциированные с клеточной стенкой, и восприятие пектина» . Журнал экспериментальной ботаники . 67 (2): 489–94. дои : 10.1093/jxb/erv467 . ПМИД   26507892 .
  39. ^ Jump up to: а б с д Кохорн Б.Д. (07 августа 2015 г.). «Состояние пектина клеточной стенки, контролируемое стеночно-ассоциированными киназами: модель» . Сигнализация и поведение растений . 10 (7): e1035854. дои : 10.1080/15592324.2015.1035854 . ПМЦ   4622591 . ПМИД   26251881 .
  40. ^ Jump up to: а б Кохорн Б.Д. (январь 2016 г.). «Киназы, ассоциированные с клеточной стенкой, и восприятие пектина» . Журнал экспериментальной ботаники . 67 (2): 489–94. дои : 10.1093/jxb/erv467 . ПМИД   26507892 .
  41. ^ Вораген, Альфонс Г.Дж.; Коэнен, Герд-Ян; Верхуф, Рене П.; Шолс, Хенк А. (1 апреля 2009 г.). «Пектин, универсальный полисахарид, присутствующий в стенках растительных клеток» . Структурная химия . 20 (2): 263. doi : 10.1007/s11224-009-9442-z .
  42. ^ Jump up to: а б с Кохорн Б.Д., Кохорн С.Л. (2012). «Киназы, ассоциированные с клеточной стенкой, WAK, как пектиновые рецепторы» . Границы в науке о растениях . 3 : 88. дои : 10.3389/fpls.2012.00088 . ПМЦ   3355716 . ПМИД   22639672 .
  43. ^ Jump up to: а б с д и ж Кохорн Б.Д., Йохансен С., Шишидо А., Тодорова Т., Мартинес Р., Дефео Э., Обрегон П. (декабрь 2009 г.). «Пектиновая активация киназы MAP и экспрессия генов зависят от WAK2» . Заводской журнал . 60 (6): 974–82. дои : 10.1111/j.1365-313x.2009.04016.x . ПМЦ   3575133 . ПМИД   19737363 .
  44. ^ Кохорн Б.Д. (январь 2016 г.). «Киназы, ассоциированные с клеточной стенкой, и восприятие пектина» . Журнал экспериментальной ботаники . 67 (2): 489–94. дои : 10.1093/jxb/erv467 . ПМИД   26507892 .
  45. ^ Jump up to: а б Хе Ж., Хе Д., Кохорн Б.Д. (1 апреля 1998 г.). «Необходимость индуцированной экспрессии киназы рецептора, связанной с клеточной стенкой, для выживания во время реакции патогена» . Заводской журнал . 14 (1): 55–63. дои : 10.1046/j.1365-313x.1998.00092.x . ПМИД   9681026 .
Retrieved from "https://en.wikipedia.org/w/index.php?title=Wall-associated_kinase&oldid=1175378774"
Arc.Ask3.Ru: конец переведенного документа.
Arc.Ask3.Ru
Номер скриншота №: bc92254a88c22cd37b4faf536d03666c__1694699940
URL1:https://arc.ask3.ru/arc/aa/bc/6c/bc92254a88c22cd37b4faf536d03666c.html
Заголовок, (Title) документа по адресу, URL1:
Wall-associated kinase - Wikipedia
Данный printscreen веб страницы (снимок веб страницы, скриншот веб страницы), визуально-программная копия документа расположенного по адресу URL1 и сохраненная в файл, имеет: квалифицированную, усовершенствованную (подтверждены: метки времени, валидность сертификата), открепленную ЭЦП (приложена к данному файлу), что может быть использовано для подтверждения содержания и факта существования документа в этот момент времени. Права на данный скриншот принадлежат администрации Ask3.ru, использование в качестве доказательства только с письменного разрешения правообладателя скриншота. Администрация Ask3.ru не несет ответственности за информацию размещенную на данном скриншоте. Права на прочие зарегистрированные элементы любого права, изображенные на снимках принадлежат их владельцам. Качество перевода предоставляется как есть. Любые претензии, иски не могут быть предъявлены. Если вы не согласны с любым пунктом перечисленным выше, вы не можете использовать данный сайт и информация размещенную на нем (сайте/странице), немедленно покиньте данный сайт. В случае нарушения любого пункта перечисленного выше, штраф 55! (Пятьдесят пять факториал, Денежную единицу (имеющую самостоятельную стоимость) можете выбрать самостоятельно, выплаичвается товарами в течение 7 дней с момента нарушения.)