Самосборник пептид

Самосборные пептиды -это категория пептидов , которые подвергаются спонтанной сборке в упорядоченные наноструктуры . Первоначально описано в 1993 году, ^{[ 1 ]} Эти дизайнерские пептиды вызвали интерес к области нанотехнологий для их потенциала для применения в таких областях, как биомедицинские нанотехнологии, ^{[ 2 ]} культивирование тканевых клеток, ^{[ 3 ]}^{[ 4 ]} Молекулярная электроника и многое другое. ^{[ 5 ]}

Эффективно самосборные пептиды действуют как строительные блоки для различных материалов и применений устройств. Суть этой технологии состоит в том, чтобы повторить то, что делает природа: использовать процессы молекулярного распознавания для формирования упорядоченных сборки строительных блоков, способных проводить биохимические действия.

Фон

Пептиды могут выполнять отличные строительные блоки для широкого спектра материалов, поскольку они могут быть разработаны, чтобы сочетаться с рядом других строительных блоков, таких как липиды , сахара, нуклеиновые кислоты , металлические нанокристаллы и т. Д.; Это дает пептидам преимущество над углеродными нанотрубками , которые являются еще одним популярным наноматериалом, поскольку структура углерода нереактивна. Они также демонстрируют биосовместимость и молекулярное распознавание; Последнее особенно полезно, так как он обеспечивает конкретную селективность для наноструктур, упорядоченных здания. Кроме того, пептиды обладают превосходной устойчивостью к экстремальным условиям высоких/низких температур, моющих средств и денатурантов . ^{[ 6 ]}

Способность пептидов выполнять самосборку позволяет им использовать в качестве инструментов изготовления, которые в настоящее время являются и будут продолжать расти в качестве фундаментальной части производства наноматериалов. ^{[ 7 ]} Самосбор пептидов облегчается через структурную и химическую совместимость молекул друг с другом. Сформированные структуры демонстрируют физическую и химическую стабильность. ^{[ 6 ]}

Большим преимуществом использования самосборных пептидов для построения наноструктур в подходе к снизу вверх является то, что конкретные особенности могут быть включены; Пептиды могут быть модифицированы и функционализированы. Этот подход означает, что конечные структуры изготавливаются из интеграции небольших, простых строительных блоков. Этот подход необходим для наноразмерной структуры, поскольку нисходящий метод миниатюризации устройств с использованием сложной литографии и методов травления достиг физического предела. Кроме того, нисходящий подход относится главным образом к технологии на основе кремния и не может использоваться для биологических разработок.

Пептидная структура организована иерархически на четыре уровня. Первичной структурой пептида является последовательность аминокислот на пептидной цепи. Аминокислоты - это мономерные молекулы, которые несут карбоксил и аминовые функциональные группы ; Спектр других химических групп прикреплен к различным аминокислотам, таким как тиолы и спирты . Это облегчает широкий спектр химических взаимодействий и, следовательно, молекулярных распознаваний, которые способны пептидам, для дизайнерских самосборных пептидов используются как природные, так и не натуральные аминокислоты. Они связывают вместе контролируемым образом с образованием коротких пептидов, которые связывают с образованием длинных полипептидных цепей.

Вдоль этих цепей группы чередующихся амина (NH) и карбонильные (CO) очень полярные, и они легко образуют водородные связи друг с другом. Эти водородные связи связывают пептидные цепи вместе, чтобы привести к вторичным структурам. Стабильные вторичные структуры включают альфа-спирали и бета-листы. Нестабильные вторичные структуры - это случайные петли, повороты и катушки, которые образуются. Вторичная структура , которая образуется, зависит от первичной структуры; Различные последовательности аминокислот демонстрируют разные предпочтения. Вторичные структуры обычно складываются с различными петлями и превращаются в третичную структуру . Что отличает вторичную структуру от третичной структуры, так это то, что последнее включает в себя нековалентные взаимодействия. Четвертичная структура объединяет две или более разные цепи полипептида, образуя так называемую подразделение белка.

Процесс самосборки пептидных цепей является динамическим-из-за символической комплекса возникает неоднократно самовосстанавливающимся манером. ^{[ 8 ]} Тип взаимодействий, которые возникают для повторных пептидных структур, включают силы Ван -дер -Ваальса , ионные связи , водородные связи и гидрофобные силы. ^{[ 8 ]} Эти силы также облегчают функцию молекулярного распознавания, которую охватывают пептиды. Эти взаимодействия работают на основе предпочтений, зависящих от энергетических свойств и специфичности.

Можно сформировать диапазон различных наноструктур. Нанотрубки определяются как удлиненный нано-объект с определенной внутренней дырой. ^{[ 9 ]}^{[ 10 ]}^{[ 11 ]}^{[ 12 ]} Нанофибрилл сплошны внутри, в отличие от полых нанотрубок.

Обработка/синтез

Синтез пептидов может быть легко проведен с помощью установленного метода твердофазной химии в граммах или количествах килограмма. Конформация D-изомера может использоваться для синтеза пептидов.

Наноструктуры могут быть сделаны путем растворения дипептидов в 1,1,1,1,3,3, 3-гексафторо-2-пропаноле при 100 мг/мл, а затем разбавляя его водой для концентрации менее 2 мг/мл. ^{[ 11 ]} Многоволные нанотрубки диаметром 80–300 нм, изготовленные из дипептидов из дифенилаланинового пептида Альцгеймера мотива β-амилоидного . Если тиол вводится в дифенилаланин, то вместо этого можно сформировать нано-сферы; Наносфер диаметром 10–100 нм от дифенилгальцинового пептида также можно сделать таким образом. ^{[ 11 ]}

Характеристика

Атомная силовая микроскопия может измерять механические свойства нанотрубок. ^{[ 9 ]}^{[ 10 ]}^{[ 13 ]}^{[ 11 ]} Сканирующая электронная и атомная микроскопия используется для изучения структур нановолокна пептида LEGO. ^{[ 7 ]}

Динамические исследования рассеяния света показывают структуры пептидов поверхностно -активного вещества. ^{[ 7 ]} Пептиды поверхностно-активного вещества были изучены с использованием метода приготовления образца быстрого замораживания /глубокого уровня, который сводит к минимуму влияние на структуру. Наноструктуры образца представляют собой замораживание вспышки при -196 ° C и могут быть изучены трехмерными. ^{[ 7 ]} трансмиссионная электронная микроскопия Использовалась .

Используя компьютерные технологии , может быть построена и изучена молекулярная модель пептидов и их взаимодействия.

Конкретные тесты могут быть выполнены на определенных пептидах; Например, флуоресцентный эмиссионный тест может быть применен к амилоидным фибриллам с использованием тиофлавина красителя, который специфически связывается с пептидом и излучает синюю флуоресценцию при возбуждении. ^{[ 6 ]}

Структура

Дипептиды

Самыми простыми пептидными строительными блоками являются дипептиды. Нанотрубки, образованные из дипептидов, являются самыми широкими среди пептидных нанотрубок. Примером изученного дипептида является такой пептид, является одним из мотива дифенилаланина β-амилоидного пептида Альцгеймера. ^{[ 11 ]}

Также было показано, что дипептиды самостоятельно получают в гидрогели, еще одну форму наноструктур, при подключении к группе защиты, флуоренилметилоксикарбонилхлорид. Были проведены эксперименты, посвященные дипептидному FMOC-дифенилалаине, в которых изучался механизм, в котором FMOC-дифенилаланиновые подготовки в гидрогели посредством π-π-блокируемых β-листов. ^{[ 14 ]} Фенилаланин имеет ароматическое кольцо, важнейшая часть молекулы из-за его высокой электронной плотности, которая способствует самосборке и во время самосборки этих колец, что позволяет обрести сборку.

Пептиды Lego / ионные самообучения

Эти пептиды имеют размер приблизительно 5 нм и имеют 16 аминокислот. ^{[ 8 ]} Класс пептидов LEGO имеет уникальные характеристики, имея две различные поверхности, либо гидрофобные, либо гидрофильные, аналогичные колышкам и отверстиям блоков LEGO. ^{[ 7 ]} Гидрофобная сторона способствует самосборке в воде, а гидрофильные стороны имеют регулярное расположение заряженных аминокислотных остатков, что, в свою очередь, приводит к определенному картину ионных связей. ^{[ 7 ]} Расположение остатков может быть классифицировано в соответствии с приказом обвинений; Модуль I имеет зарядную картину + - + - + - , модуль II + + + - - + + - - и модуль III + + + + - - - + + + и так далее. ^{[ 7 ]} Пептиды самостоятельно собираются в нановолокны около 10 нм в длину в присутствии щелочных катионов или добавление пептидного раствора. ^{[ 7 ]} Волокна образуют ионные взаимодействия друг с другом, чтобы сформировать матрицы, похожие на шахма, которая развивается в гидрогель каркаса с высоким содержанием воды более 99,5-99,9% ^{[ 8 ]} и поры диаметром 10–200 нм. ^{[ 7 ]} Эти гидрогели допускают развитие нейритов и, следовательно, могут использоваться в качестве каркасов для тканевой инженерии. ^{[ 15 ]}

Пептиды поверхностно -активного вещества

Подобные поверхностно-активным веществам пептиды, которые подвергаются самосборке в воде с образованием нанотрубок и нановезикулов, были разработаны с использованием природных липидов в качестве руководства. ^{[ 7 ]}^{[ 9 ]}^{[ 10 ]}^{[ 13 ]} Этот класс пептидов имеет гидрофильную головку (с одной или двумя заряженными аминокислотами, такими как аспартические и глутаминовые кислоты, или лизин или гистидиновые кислоты) с гидрофобным хвостом (с 4 или более гидрофобными аминокислотами, такими как аланин, валин или лейцин). Пептидные мономеры имеют длину около 2-3 нм и состоят из семи или восьми аминокислот; Длина пептида может быть скорректирована путем добавления или удаления кислот. ^{[ 16 ]}

В воде пептиды поверхностно-активного вещества подвергаются самоотверженности с образованием хорошо упорядоченных нанотрубков и нановескулков 30–50 нм через межмолекулярные водородные связи и упаковку гидрофобных хвостов между остатками ^{[ 7 ]} как формирование мицеллы . Исследование электронной микроскопии на образцах быстромороженных структур пептидов поверхностно-активного вещества показала спиральные открытые нанотрубки. Образцы также показали динамическое поведение и некоторые пузырьки «почки» из пептидных нанотрубок. ^{[ 7 ]}

Молекулярная краска или ковровые пептиды

Этот класс пептидов подвергается самообъекции на поверхности и образует монослои толщиной всего несколько нанометров. ^{[ 7 ]} Этот тип молекулярных «красок» или «ковровых» пептидов способен образовывать клеточные узоры, взаимодействовать или улавливать другие молекулы на поверхность. ^{[ 7 ]} Этот класс пептидов состоит из трех сегментов: голова представляет собой лигандную часть, которая имеет функциональные группы, прикрепленные для распознавания другими молекулами или рецепторами клеточной поверхности ; Средний сегмент - это «линкер», который позволяет головке взаимодействовать на расстоянии от поверхности. ^{[ 7 ]} Линкер также контролирует гибкость и жесткость пептидной структуры. ^{[ 7 ]} На другом конце линкера был поверхностный якорь, где химическая группа на пептиде образует ковалентную связь с определенной поверхностью. ^{[ 7 ]} Этот класс пептидов обладает уникальным свойством способности изменить свою молекулярную структуру . резко ^{[ 7 ]} Это свойство лучше всего иллюстрируется с помощью примера. Пептид DAR16-IV имеет 16 аминокислот и образует 5-нм-структуру β-листа при температурах окружающей среды; Быстрое изменение в структуре происходит при высокой температуре или изменении pH и 2,5 нм α-спирали. ^{[ 7 ]}

Циклические пептиды

Обширные исследования были проведены на нанотрубках, образованных путем укладки циклических пептидов с равномерным количеством чередующихся аминокислот D и L. ^{[ 11 ]} Эти нанотрубки являются самыми узкими, образованными пептидами. Упаковка происходит посредством межмолекулярной водородной связи, а конечным продуктом является цилиндрические структуры с аминокислотными боковыми цепями пептида, определяющим свойства внешней поверхности трубки ^{[ 11 ]} и пептидная основная цепь, определяющая свойства внутренней поверхности трубки. ^{[ 11 ]} Полимеры также могут быть ковалентно прикреплены к пептидам, и в этом случае может быть образована полимерная оболочка вокруг нанотрубок. Применяя конструкцию пептида, может быть указан внутренний диаметр, который является полностью равномерным; Свойства внешней поверхности также могут быть обдуманными с помощью конструкции пептидов, и, следовательно, эти циклические нанотрубки могут образовываться в диапазоне различных сред. ^{[ 11 ]}

Оценка собственности

-Обсуждение свойств (механические, электронные, оптические, магнитные ...) материала, выбранного вами, указывают, какими были бы основные различия, если бы один и тот же материал не был на нано-масштабе. Нанотрубки, образованные из дипептидов, стабильны в экстремальных условиях. Сухие нанотрубки не разлагаются до 200 ° C; Нанотрубки демонстрируют исключительную химическую стабильность в диапазоне рН и в присутствии органических растворителей. Это заметное отличие от природных биологических систем, которые часто нестабильны и чувствительны к температуре и химическим условиям.

Эксперименты по атомной силовой микроскопии в отступлении показали, что сухие нанотрубки на слюне дают среднюю жесткость 160 Н/м и модуль высокого молодого молодого года 19–27 ГПа. ^{[ 11 ]} Хотя они менее жесткие, чем углеродные и неглеродные нанотрубки , с этими значениями эти нанотрубки являются одними из самых жестких известных биологических материалов. ^{[ 11 ]} Предполагается, что механизмы, которые облегчают механическую жесткость, являются межмолекулярными водородными связями и жесткими ароматическими боковыми цепями на пептидах. ^{[ 11 ]} Поверхностные свойства Для нанотрубков, кроме тех, которые сделаны циклическими пептидами, свойства поверхности внутренней и внешней поверхности еще не были успешно модифицированы. ^{[ 11 ]} Следовательно, это дает ограничение того, что внутренние и внешние поверхности трубки идентичны.

Молекулярная сборка в основном происходит через слабые нековалентные связи, которые включают в себя: водородные связи, ионные связи, взаимодействия ван дер-ваальса и гидрофобные взаимодействия .

Самосборные пептиды в сравнении с углеродными нанотрубками

Углеродные нанотрубки (УНТ) являются еще одним типом наноматериалов, которые привлекли большой интерес к их потенциалу для служащих в качестве строительных блоков для восходящих вверх. Они обладают отличными механическими, электрическими и термическими свойствами и могут быть изготовлены в широкий спектр наноразмерных диаметров, что делает их привлекательными и подходящими для разработки электронных и механических устройств. ^{[ 17 ]} Они демонстрируют металлические свойства и могут действовать как замечательные проводники.

Тем не менее, есть несколько областей, где пептиды имеют преимущества по сравнению с УНТ. Одним из преимуществ того, что пептиды имеют над УНТ, является то, что они имеют практически безграничную химическую функциональность по сравнению с очень химическими взаимодействиями, которые могут выполнять УНТ из -за их нереактивности. ^{[ 17 ]} Кроме того, УНТ демонстрирует сильную гидрофобность, что приводит к тенденции к совокупности в водных растворах ^{[ 17 ]} и поэтому имеет ограниченную растворимость; На их электрические свойства также влияют влажность и наличие кислорода, N ₂ O и NH ₃ . ^{[ 11 ]}

Также трудно производить УНТ с равномерными свойствами , и это представляет серьезные недостатки, что для коммерческих целей воспроизводимость точных структурных свойств является ключевой проблемой. Наконец, УНТ стоят дорого по ценам в диапазоне сотен долларов на грамм, что делает большинство применений коммерчески нежизнескими. ^{[ 17 ]}

Нынешние и будущие приложения

Обращение дизайнерских пептидов заключается в том, что они структурно просты, и его нельзя и доступно в больших масштабах. ^{[ 7 ]}

Клеточная культура

Пептидные каркасы, образованные из пептидов LEGO, широко использовались для культивирования трехмерных клеток, поскольку они очень похожи на пористость и структуру внеклеточных матриц. ^{[ 3 ]} Эти каркасы также использовались в пролиферации и дифференцировке клеток в желаемые типы клеток. ^{[ 7 ]} Эксперименты с нейронами крыс продемонстрировали полезность Lego Peptides в культивировании клеток. Нейроны крысы, которые были прикреплены к пептидам, проецируемым функциональным аксонам, которые следовали контуру, как указано пептидными каркасами. ^{[ 7 ]}

Биомедицинские применения

Изучив поведение молекулярных «переключения» пептидов, больше информации о взаимодействиях между белками и, что более значительно, можно получить патогенез некоторых белковых конформационных заболеваний. Эти заболевания включают в себя болезни Скрапи, Куру, Хантингтон, Паркинсона и Альцгеймера. ^{[ 7 ]} Самосборщики и пептиды поверхностно-активного вещества могут использоваться в качестве нацеливания систем доставки для генов, ^{[ 18 ]} наркотики ^{[ 19 ]} и РНКИ. ^{[ 20 ]}^{[ 21 ]} Исследования уже показали, что катионные дипептиды NH ₂ -PHE-PHE-NH ₂ нановескулирование, диаметр около 100 нм, могут поглощаться в клетки посредством эндоцитоза и доставлять олигонуклеотиды в клетку; ^{[ 11 ]} Это один из примеров того, как пептидная наноструктура может при использовании при доставке генов и лекарств . Это также предполагается, что растворимые в воде молекулы и биологические молекулы могут быть доставлены в клетки таким образом. ^{[ 11 ]} Самосборные пептиды Lego могут образовывать биологически совместимые каркасы для восстановления тканей и техники. ^{[ 17 ]} Эта область имеет большой потенциал, так как большое количество заболеваний не может быть вылечено небольшими молекулярными препаратами; Необходим подход к клеточной терапии , и пептиды могут потенциально играть огромную роль в этом. ^{[ 17 ]} Циклические пептидные нанотрубки, образованные из самосборки, могут действовать как ионные каналы , которые образуют поры через клеточную мембрану и вызывает клеточный осмотический коллапс. Пептид может быть спроектирован для преимущественно формирования на бактериальных клеточных мембранах , и, таким образом, эти трубки могут выполнять антибактериальные и цитотоксиновые агенты. ^{[ 11 ]}^{[ 17 ]}

Применение молекулярной электроники

Молекулярные «переключатели» могут быть превращены в наносмешивания при электронного компонента . включении ^{[ 7 ]} Металлические нанокристаллы могут быть ковалентно связаны с пептидами, чтобы сделать их в электронном виде; В настоящее время проводится исследования о том, как разрабатывать молекулы в электронном виде и молекулярные «машины» с использованием этих молекулярных «переключателей». ^{[ 7 ]} Пептидные нановолокны также могут использоваться в качестве шаблонов роста для ряда неорганических материалов, таких как серебро, золото, платина, кобальт, никель и различные полупроводниковые материалы. ^{[ 6 ]} Электроны, передавающие ароматические фрагменты, также могут быть прикреплены к боковым цепям пептидов для образования проводящих наноструктур, которые могут переносить электроны в определенном направлении. ^{[ 17 ]} Металлические и полупроводниковые связывающие пептиды использовались для изготовления нанопроволоков. ^{[ 6 ]} Пептиды самостоятельно считываются в полые нанотрубки, чтобы действовать как формы для литья; Ионы металлов, которые мигрируют внутри трубки, подвергаются восстановлению металлической формы. Пептидная «плесень» может быть затем ферментативно уничтожена для получения металлических нанопроволок диаметром около 20 нм. ^{[ 17 ]} Это было сделано изготовление золотых нанопроволок, и это применение особенно важно, потому что нанопроволоки этой шкалы не могут быть сделаны с помощью литографии. Исследователи также успешно разработали многослойные наноцветные наноцветы с нанопроволокой серебряного ядра, пептидным изоляционным слоем и золотым внешним пальто, ^{[ 11 ]} Это делается путем уменьшения Agno ₃ внутри нанотрубок, а затем ограничивая слой тиола , содержащих пептиды, прикрепленными частицами золота. ^{[ 11 ]} Этот слой действует как сайт зарождения в течение следующего этапа, где процесс электролетического осаждения наносит покрытие золота на нанотрубки с образованием коаксиальных наноказуемых наноказурных продуктов трилаера металла-металла. ^{[ 11 ]} Пептидные нанотрубки способны производить нанопроволоки равномерного размера, и это особенно полезно в наноэлектрических применениях, поскольку электрические и магнитные свойства чувствительны к размеру. ^{[ 11 ]} и стабильность Nanotube Исключительная механическая прочность делает их отличными материалами для применения в этой области. Нанотрубки также использовались в разработке электрохимических биосенсительных платформ и оказались большим потенциалом. Дипептидные нанотрубки, осажденные на графитовых электродах, улучшала чувствительность электрода; Тиол-модифицированные нанотрубки, нанесенные на золото с покрытием ферментов, улучшили чувствительность и воспроизводимость для обнаружения глюкозы и этанола, а также сокращенное время обнаружения, плотность большого тока и улучшенная стабильность. ^{[ 11 ]} Нанотрубки также были успешно покрыты белками, нанокристаллами и металлопорфирином через водородную связь, и эти покрытые трубки имеют большой потенциал в химических датчиках. ^{[ 11 ]} Разработанные пептиды с известной структурой, которая самостоятельно считывается в шаблон регулярного роста, позволил бы самосборку наноразмерных электронных схем и устройств. Тем не менее, одна проблема, которая еще не решена, - это способность контролировать позиционирование наноструктур. Это позиционирование относительно субстратов, друг к другу и к другому функциональному компоненту имеет решающее значение. Хотя в этом домене был достигнут прогресс, до того, как этот контроль может быть установлен, необходимо выполнить больше работы. ^{[ 11 ]}

Разное применение

Молекулярные пептиды ковра/краски могут использоваться в разнообразных отраслях промышленности. Они могут использоваться в качестве «наноорганизаторов» для небиологических материалов или могут использоваться для изучения клеточной связи и поведения. ^{[ 7 ]} Также было обнаружено, что каталитические способности фермента липазы значительно улучшаются при инкапсулировании в пептидные нанотрубки. ^{[ 11 ]} После инкубации в нанотрубках в течение недели каталитическая активность фермента улучшается на 33% по сравнению с отдельно стоящими липазами при комнатной температуре ; Сравнение при 65 ° C Улучшение увеличивается до 70%. Предполагается, что усиленная способность обусловлена конформационным изменением к ферментативной активной структуре. ^{[ 11 ]}

Ограничения

Хотя хорошо упорядоченные наноструктуры уже были успешно сформированы из самосборных пептидов, их потенциал не будет полностью выполнен, пока полезная функциональность не будет включена в структуры.

Более того, до сих пор большинство образованных пептидных структур находятся в одном или двух измерениях. Напротив, в природе большинство биологических структур находятся в 3D. ^{[ 17 ]} Критика была произведена, потому что не хватает теоретических знаний о самоотверждаемом поведении пептидов. Эти знания могут оказаться очень полезными для облегчения рациональных конструкций и точного контроля над пептидными сборками. Наконец, хотя широкий объем работы проводится по разработке приложений, связанных с самоочитыванием пептидов, такие вопросы, как коммерческая жизнеспособность и обработанность, не уделяют столько же внимания. Тем не менее, эти вопросы должны быть оценены, если приложения должны были быть реализованы.

Ссылки

^ Чжан, Шугуан; и др. (1993). «Спонтанная сборка самообучения олигопептида с образованием стабильной макроскопической мембраны» (PDF) . Прокурор Нат. Академический Наука США . 90 (8): 3334–3338. Bibcode : 1993pnas ... 90.3334Z . doi : 10.1073/pnas.90.8.3334 . PMC 46294 . PMID 7682699 .
^ Чжан, Шугуан (2003). «Изготовление новых материалов с помощью молекулярной самосборки». Nature Biotechnology . 21 (10): 1171–1178. doi : 10.1038/nbt874 . PMID 14520402 . S2CID 54485012 .
^ Подпрыгнуть до: ^а ^{беременный} Чжан, Шугуан; и др. (1995). «Самокомпьютационные олигопептидные матрицы поддерживают прикрепление клеток млекопитающих». Биоматериалы . 16 (18): 1385–1393. doi : 10.1016/0142-9612 (95) 96874-y . PMID 8590765 .
^ Чжан, Шугуан (2004). «Помимо блюда Петри» (PDF) . Nature Biotechnology . 22 (2): 151–152. doi : 10.1038/nbt0204-151 . PMID 14755282 . S2CID 36391864 .
^ Ardejani, Maziar S.; Орнер, Брендан П. (2013-05-03). «Повиститесь правилам пептидной сборки». Наука . 340 (6132): 561–562. Bibcode : 2013sci ... 340..561a . doi : 10.1126/science.1237708 . ISSN 0036-8075 . PMID 23641105 . S2CID 206548864 .
^ Подпрыгнуть до: ^а ^{беременный} ^в ^{дюймовый} ^и Динка, В.; и др. (2007). «Направленные трехмерные паттерны самосборных пептидных фибриллов». Нано буквы . 8 (2): 538–543. doi : 10.1021/nl072798r . PMID 18154365 .
^ Подпрыгнуть до: ^а ^{беременный} ^в ^{дюймовый} ^и ^фон ^глин ^час ^я ^Дж ^k ^л ^м ^не ^а ^п ^Q. ^{ведущий} ^с ^Т ^в ^v ^В ^х ^и ^С Чжан, С. (2003). «Строительство снизу вверх» . Материалы сегодня . 6 (5): 20–27. doi : 10.1016/s1369-7021 (03) 00530-3 .
^ Подпрыгнуть до: ^а ^{беременный} ^в ^{дюймовый} Xiaojun, Z.; Shuguang, Z. (2007). «Дизайнерские самосборные пептидные материалы». Макромолекулярная биологическая наука . 7 (1): 13–22. doi : 10.1002/mabi.200600230 . PMID 17225214 .
^ Подпрыгнуть до: ^а ^{беременный} ^в Ваути, Сильвен; и др. (2002). «Молекулярная самосборка пептидов, подобных поверхностно-активному вещественно, с образованием нанотрубок и нановезикулов» . Прокурор Нат. Академический Наука США . 99 (8): 5355–5360. Bibcode : 2002pnas ... 99.5355V . doi : 10.1073/pnas.072089599 . PMC 122773 . PMID 11929973 .
^ Подпрыгнуть до: ^а ^{беременный} ^в Сантозо, Стив; и др. (2002). «Самосборка пептидов, подобных поверхностно-активному веществу с переменными глициновыми хвостами, образуя нанотрубки и нановезикулы». Нано буквы . 2 (7): 687–691. Bibcode : 2002nanol ... 2..687s . doi : 10.1021/nl0255563i . S2CID 13711848 .
^ Подпрыгнуть до: ^а ^{беременный} ^в ^{дюймовый} ^и ^фон ^глин ^час ^я ^Дж ^k ^л ^м ^не ^а ^п ^Q. ^{ведущий} ^с ^Т ^в ^v ^В ^х ^и ^С Scanlon, S.; Аггели А. (2008). «Самосборные пептидные нанотрубки». Нано сегодня . 3 (3–4): 22–30. doi : 10.1016/s1748-0132 (08) 70041-0 .
^ Чжан, Шугуан (2012). «Липидные самосборные пептиды». Счета химических исследований . 45 (12): 2142–2150. doi : 10.1021/ar300034v . PMID 22720818 . S2CID 19090525 .
^ Подпрыгнуть до: ^а ^{беременный} Нагай, Аки; и др. (2007). «Самосборное поведение липидных пептидов A6D и A6K». Журнал нанонауки и нанотехнологии . 7 (7): 2246–2252. doi : 10.1166/jnn.2007.647 . PMID 17663237 . S2CID 22518631 .
^ Смит, Эндрю М.; Уильямс, Ричард Дж.; Тан, Клэр; Коппо, Паоло; Коллинз, Ричард Ф.; Тернер, Майкл Л.; Сайани, Альберто; Ulijn, Rein V. (июль 2008 г.). «FMOC-дифенилаланин самостоятельно собирается в гидрогель через новую архитектуру, основанную на π-π-блокированных β-листах». Продвинутые материалы . 20 (1): 37–41. doi : 10.1002/adma.200701221 . S2CID 97496785 .
^ Reces, м.; Газит Э. (2006). «Молекулярная самосборка пептидных наноструктур: механизм ассоциации и потенциального использования». Текущая нанонаука . 2 (2): 105–111. Bibcode : 2006cnan .... 2..105r . doi : 10.2174/157341306776875802 .
^ Zhao, X., дизайн самоуправляющихся сурфактантных пептидов и их применения. Текущее мнение в коллоиде и интерфейсе, 2009. 14 (5): с. 340-348.
^ Подпрыгнуть до: ^а ^{беременный} ^в ^{дюймовый} ^и ^фон ^глин ^час ^я ^Дж Shoseyov, O., I. Levy и Springerlink (онлайн -сервис), нанобиотехнология устройств Bioinspired и материалы будущего. 2008, Humana Press: Totowa, Нью -Джерси с. XI, 485 с.
^ Чжао, Xiubo; Пан, клык; Сюй, Хай; Ясин, Мухаммед; Шан, Хонгонг; Хаузер, Шарлотта А.Е; Чжан, Шугуан; Лу, Цзянь Р. (2010). «Молекулярная самосборка и применение дизайнерских пептидных амфифилов» . Обзоры химического общества . 39 (9): 3480–98. doi : 10.1039/b915923c . ISSN 0306-0012 . PMID 20498896 .
^ Рад-Малекшахи, Мазда; Lempsink, Ludwijn; Амиди, Марьям; Хеннинк, Wim E.; Mastrobattista, Enrico (2016-01-20). «Биомедицинские применения самосборных пептидов» . Биоконъюгатная химия . 27 (1): 3–18. Doi : 10.1021/acs.bioconjchem.5b00487 . ISSN 1043-1802 . PMID 26473310 .
^ Хейц, Марк; Javor, Sacha; Дарбре, Тамис; Реймонд, Жан-Луи (2019-08-21). «Стереоселективные pH -чувствительные пептидные дендримеры для трансфекции siRNA» . Биоконъюгатная химия . 30 (8): 2165–2182. doi : 10.1021/acs.bioconjchem.9b00403 . ISSN 1043-1802 . PMID 31398014 . S2CID 199519310 .
^ Хейц, Марк; Замоло, Сюзанна; Javor, Sacha; Реймонд, Жан-Луи (2020-06-17). «Флуоресцентные пептидные дендримеры для трансфекции siRNA: отслеживание агрегации PH, связывание siRNA и проникновение клеток» . Биоконъюгатная химия . 31 (6): 1671–1684. doi : 10.1021/acs.bioconjchem.0c00231 . ISSN 1043-1802 . PMID 32421327 . S2CID 218689921 .

Дальнейшее чтение

Хабиби, н; Камали, н; Memic, A; Shafiee, H (2016). «Самосборные наноструктуры на основе пептидов: умные наноматериалы в направлении целенаправленной доставки лекарств» . Нано сегодня . 11 (1): 41–60. doi : 10.1016/j.nantod.2016.02.004 . PMC 4834907 . PMID 27103939 .

[1] Чжан, Шугуан; и др. (1993). «Спонтанная сборка самообучения олигопептида с образованием стабильной макроскопической мембраны» (PDF) . Прокурор Нат. Академический Наука США . 90 (8): 3334–3338. Bibcode : 1993pnas ... 90.3334Z . doi : 10.1073/pnas.90.8.3334 . PMC 46294 . PMID 7682699 .

[2] Чжан, Шугуан (2003). «Изготовление новых материалов с помощью молекулярной самосборки». Nature Biotechnology . 21 (10): 1171–1178. doi : 10.1038/nbt874 . PMID 14520402 . S2CID 54485012 .

[:0-3] Подпрыгнуть до: ^а ^{беременный} Чжан, Шугуан; и др. (1995). «Самокомпьютационные олигопептидные матрицы поддерживают прикрепление клеток млекопитающих». Биоматериалы . 16 (18): 1385–1393. doi : 10.1016/0142-9612 (95) 96874-y . PMID 8590765 .

[4] Чжан, Шугуан (2004). «Помимо блюда Петри» (PDF) . Nature Biotechnology . 22 (2): 151–152. doi : 10.1038/nbt0204-151 . PMID 14755282 . S2CID 36391864 .

[5] Ardejani, Maziar S.; Орнер, Брендан П. (2013-05-03). «Повиститесь правилам пептидной сборки». Наука . 340 (6132): 561–562. Bibcode : 2013sci ... 340..561a . doi : 10.1126/science.1237708 . ISSN 0036-8075 . PMID 23641105 . S2CID 206548864 .

[Dinca-6] Подпрыгнуть до: ^а ^{беременный} ^в ^{дюймовый} ^и Динка, В.; и др. (2007). «Направленные трехмерные паттерны самосборных пептидных фибриллов». Нано буквы . 8 (2): 538–543. doi : 10.1021/nl072798r . PMID 18154365 .

[Zhang-7] Подпрыгнуть до: ^а ^{беременный} ^в ^{дюймовый} ^и ^фон ^глин ^час ^я ^Дж ^k ^л ^м ^не ^а ^п ^Q. ^{ведущий} ^с ^Т ^в ^v ^В ^х ^и ^С Чжан, С. (2003). «Строительство снизу вверх» . Материалы сегодня . 6 (5): 20–27. doi : 10.1016/s1369-7021 (03) 00530-3 .

[Xia-8] Подпрыгнуть до: ^а ^{беременный} ^в ^{дюймовый} Xiaojun, Z.; Shuguang, Z. (2007). «Дизайнерские самосборные пептидные материалы». Макромолекулярная биологическая наука . 7 (1): 13–22. doi : 10.1002/mabi.200600230 . PMID 17225214 .

[:1-9] Подпрыгнуть до: ^а ^{беременный} ^в Ваути, Сильвен; и др. (2002). «Молекулярная самосборка пептидов, подобных поверхностно-активному вещественно, с образованием нанотрубок и нановезикулов» . Прокурор Нат. Академический Наука США . 99 (8): 5355–5360. Bibcode : 2002pnas ... 99.5355V . doi : 10.1073/pnas.072089599 . PMC 122773 . PMID 11929973 .

[:2-10] Подпрыгнуть до: ^а ^{беременный} ^в Сантозо, Стив; и др. (2002). «Самосборка пептидов, подобных поверхностно-активному веществу с переменными глициновыми хвостами, образуя нанотрубки и нановезикулы». Нано буквы . 2 (7): 687–691. Bibcode : 2002nanol ... 2..687s . doi : 10.1021/nl0255563i . S2CID 13711848 .

[Scanlon-11] Подпрыгнуть до: ^а ^{беременный} ^в ^{дюймовый} ^и ^фон ^глин ^час ^я ^Дж ^k ^л ^м ^не ^а ^п ^Q. ^{ведущий} ^с ^Т ^в ^v ^В ^х ^и ^С Scanlon, S.; Аггели А. (2008). «Самосборные пептидные нанотрубки». Нано сегодня . 3 (3–4): 22–30. doi : 10.1016/s1748-0132 (08) 70041-0 .

[12] Чжан, Шугуан (2012). «Липидные самосборные пептиды». Счета химических исследований . 45 (12): 2142–2150. doi : 10.1021/ar300034v . PMID 22720818 . S2CID 19090525 .

[:3-13] Подпрыгнуть до: ^а ^{беременный} Нагай, Аки; и др. (2007). «Самосборное поведение липидных пептидов A6D и A6K». Журнал нанонауки и нанотехнологии . 7 (7): 2246–2252. doi : 10.1166/jnn.2007.647 . PMID 17663237 . S2CID 22518631 .

[14] Смит, Эндрю М.; Уильямс, Ричард Дж.; Тан, Клэр; Коппо, Паоло; Коллинз, Ричард Ф.; Тернер, Майкл Л.; Сайани, Альберто; Ulijn, Rein V. (июль 2008 г.). «FMOC-дифенилаланин самостоятельно собирается в гидрогель через новую архитектуру, основанную на π-π-блокированных β-листах». Продвинутые материалы . 20 (1): 37–41. doi : 10.1002/adma.200701221 . S2CID 97496785 .

[Reches-15] Reces, м.; Газит Э. (2006). «Молекулярная самосборка пептидных наноструктур: механизм ассоциации и потенциального использования». Текущая нанонаука . 2 (2): 105–111. Bibcode : 2006cnan .... 2..105r . doi : 10.2174/157341306776875802 .

[Zhao-16] Zhao, X., дизайн самоуправляющихся сурфактантных пептидов и их применения. Текущее мнение в коллоиде и интерфейсе, 2009. 14 (5): с. 340-348.

[Shos-17] Подпрыгнуть до: ^а ^{беременный} ^в ^{дюймовый} ^и ^фон ^глин ^час ^я ^Дж Shoseyov, O., I. Levy и Springerlink (онлайн -сервис), нанобиотехнология устройств Bioinspired и материалы будущего. 2008, Humana Press: Totowa, Нью -Джерси с. XI, 485 с.

[18] Чжао, Xiubo; Пан, клык; Сюй, Хай; Ясин, Мухаммед; Шан, Хонгонг; Хаузер, Шарлотта А.Е; Чжан, Шугуан; Лу, Цзянь Р. (2010). «Молекулярная самосборка и применение дизайнерских пептидных амфифилов» . Обзоры химического общества . 39 (9): 3480–98. doi : 10.1039/b915923c . ISSN 0306-0012 . PMID 20498896 .

[19] Рад-Малекшахи, Мазда; Lempsink, Ludwijn; Амиди, Марьям; Хеннинк, Wim E.; Mastrobattista, Enrico (2016-01-20). «Биомедицинские применения самосборных пептидов» . Биоконъюгатная химия . 27 (1): 3–18. Doi : 10.1021/acs.bioconjchem.5b00487 . ISSN 1043-1802 . PMID 26473310 .

[20] Хейц, Марк; Javor, Sacha; Дарбре, Тамис; Реймонд, Жан-Луи (2019-08-21). «Стереоселективные pH -чувствительные пептидные дендримеры для трансфекции siRNA» . Биоконъюгатная химия . 30 (8): 2165–2182. doi : 10.1021/acs.bioconjchem.9b00403 . ISSN 1043-1802 . PMID 31398014 . S2CID 199519310 .

[21] Хейц, Марк; Замоло, Сюзанна; Javor, Sacha; Реймонд, Жан-Луи (2020-06-17). «Флуоресцентные пептидные дендримеры для трансфекции siRNA: отслеживание агрегации PH, связывание siRNA и проникновение клеток» . Биоконъюгатная химия . 31 (6): 1671–1684. doi : 10.1021/acs.bioconjchem.0c00231 . ISSN 1043-1802 . PMID 32421327 . S2CID 218689921 .

[ 1 ]

[ 2 ]

[ 3 ]

[ 4 ]

[ 5 ]

[ 6 ]

[ 7 ]

[ 8 ]

[ 9 ]

[ 10 ]

[ 11 ]

[ 12 ]

[ 13 ]

[ 14 ]

[ 15 ]

[ 16 ]

[ 17 ]

[ 18 ]

[ 19 ]

[ 20 ]

[ 21 ]