Альфа-кератин
Альфа-кератин , или α-кератин, представляет собой тип кератина , обнаруженного у позвоночных млекопитающих . Этот белок основным компонентом волос , рогов , когтей , ногтей и слоя эпидермиса кожи является . Альфа-кератин представляет собой волокнистый структурный белок , то есть он состоит из аминокислот , которые образуют повторяющуюся вторичную структуру. Вторичная структура α-кератина очень похожа на структуру традиционной белковой α-спирали и образует спиральную спираль . [1] Благодаря своей плотно намотанной структуре он может функционировать как один из самых прочных биологических материалов и выполняет у млекопитающих различные функции: от хищных когтей до волос для согрева. α-кератин синтезируется посредством биосинтеза белка с использованием транскрипции и трансляции , но по мере того, как клетка созревает и наполняется α-кератином, она умирает, создавая прочную несосудистую единицу кератинизированной ткани . [2]
Структура
[ редактировать ]
α-кератин представляет собой полипептидную цепь , обычно с высоким содержанием аланина , лейцина , аргинина и цистеина , которая образует правостороннюю α-спираль . [3] [4] Две из этих полипептидных цепей скручиваются вместе, образуя левостороннюю спиральную структуру, известную как спиральная спираль . Эти спиральные димеры длиной примерно 45 нм связаны между собой дисульфидными связями с использованием многих цистеина , содержащихся в α-кератинах. аминокислот [2] Затем димеры выравниваются, их концы соединяются с концами других димеров, и две из этих новых цепей соединяются по длине, все через дисульфидные связи, образуя протофиламент. [5] Два протофиламента объединяются с образованием протофибриллы, а четыре протофибриллы полимеризуются с образованием промежуточной нити (ПФ). IF является основной субъединицей α-кератинов. Эти IF способны конденсироваться в образование суперклубка диаметром около 7 нм и могут быть типа I , кислого, или типа II , основного. В конечном итоге IF внедряются в кератиновый матрикс , который богат либо цистеином , либо глицина , тирозина и фенилаланина остатками . Различные типы, расположение и матрицы этих IFs объясняют большие различия в структурах α-кератина, обнаруженных у млекопитающих. [6]
Биохимия
[ редактировать ]Синтез
[ редактировать ]Синтез α-кератина начинается вблизи фокальных спаек на клеточной мембране . Там предшественники кератиновых нитей проходят процесс, известный как нуклеация , при котором предшественники кератиновых димеров и нитей удлиняются, сливаются и связываются вместе. [2] По мере того, как происходит этот синтез, предшественники кератиновых нитей транспортируются актиновыми волокнами в клетке к ядру . Там промежуточные нити альфа-кератина будут собираться и формировать сети структур, диктуемые использованием кератиновой клетки, поскольку ядро одновременно деградирует. [7] Однако при необходимости вместо продолжения роста кератиновый комплекс разбирается на ненитевидные предшественники кератина, которые могут диффундировать клетки по цитоплазме . Эти кератиновые нити можно будет использовать в будущем синтезе кератина либо для реорганизации окончательной структуры, либо для создания другого кератинового комплекса. Когда клетка наполнена правильным кератином и правильно структурирована, она подвергается кератиновой стабилизации и умирает, что является формой запрограммированной гибели клеток . В результате образуются полностью созревшие бессосудистые кератиновые клетки. [8] Эти полностью созревшие или ороговевшие клетки альфа-кератина являются основными компонентами волос, внешнего слоя ногтей и рогов, а также слоя эпидермиса кожи. [9]
Характеристики
[ редактировать ]Наиболее биологически важным свойством альфа-кератина является его структурная стабильность. Под воздействием механического воздействия структуры α-кератина могут сохранять свою форму и, следовательно, защищать то, что их окружает. [10] При сильном натяжении альфа-кератин может даже превратиться в бета-кератин , более сильное кератиновое образование, имеющее вторичную структуру бета-складчатых пластинок . [11] альфа-кератина Ткани также демонстрируют признаки вязкоэластичности , что позволяет им растягиваться и в некоторой степени поглощать удары, хотя они не защищены от переломов . На прочность альфа-кератина также влияет содержание воды в матрице промежуточных нитей; более высокое содержание воды снижает прочность и жесткость кератиновой клетки из-за ее влияния на различные водородные связи в сети альфа-кератина. [2]
Характеристика
[ редактировать ]Тип I и тип II
[ редактировать ]Белки альфа-кератины могут быть одного из двух типов: типа I или типа II . У человека имеется 54 гена кератина, 28 из которых кодируют тип I, а 26 — тип II. [12] Белки типа I являются кислыми, то есть содержат больше кислых аминокислот, таких как аспарагиновая кислота , тогда как белки типа II являются основными, то есть содержат больше основных аминокислот, таких как лизин . [13] Эта дифференциация особенно важна для альфа-кератинов, поскольку при синтезе его субъединичного димера, спиральной спирали , одна белковая спираль должна быть типа I, а другая - типа II. [2] Даже в типах I и II существуют кислые и основные кератины, которые особенно дополняют друг друга в каждом организме. Например, в коже человека K5 , альфа-кератин типа II, в основном соединяется с K14 , альфа-кератином типа I, образуя альфа-кератиновый комплекс слоя клеток эпидермиса кожи. [14]
Твердый и мягкий
[ редактировать ]Твердые альфа-кератины, например те, которые содержатся в ногтях, имеют более высокое содержание цистеина в своей первичной структуре . Это вызывает увеличение количества дисульфидных связей , которые способны стабилизировать структуру кератина, позволяя ему противостоять более высокому уровню силы перед разрушением. С другой стороны, мягкие альфа-кератины, например те, что содержатся в коже, содержат сравнительно меньшее количество дисульфидных связей, что делает их структуру более гибкой. [1]
Ссылки
[ редактировать ]- ^ Перейти обратно: а б Г., Воэт, Юдит; В., Пратт, Шарлотта (29 февраля 2016 г.). Основы биохимии: жизнь на молекулярном уровне . ISBN 9781118918401 . OCLC 910538334 .
{{cite book}}: CS1 maint: несколько имен: список авторов ( ссылка ) - ^ Перейти обратно: а б с д и Ван, Бин; Ян, Вэнь; МакКиттрик, Джоанна; Мейерс, Марк Андре (01 марта 2016 г.). «Кератин: структура, механические свойства, возникновение в биологических организмах и усилия по биоинспирации» (PDF) . Прогресс в материаловедении . 76 : 229–318. дои : 10.1016/j.pmatsci.2015.06.001 .
- ^ Буркхард, Питер; Штетефельд, Йорг; Стрелков, Сергей В (2001). «Спиральные спирали: очень универсальный мотив сворачивания белка». Тенденции в клеточной биологии . 11 (2): 82–88. дои : 10.1016/s0962-8924(00)01898-5 . ПМИД 11166216 .
- ^ Пейс, Китай; Шольц, Дж. М. (1 июля 1998 г.). «Шкала склонности к спирали, основанная на экспериментальных исследованиях пептидов и белков» . Биофизический журнал . 75 (1): 422–427. Бибкод : 1998BpJ....75..422N . дои : 10.1016/S0006-3495(98)77529-0 . ISSN 0006-3495 . ПМК 1299714 . ПМИД 9649402 .
- ^ Штайнерт, Питер М.; Стивен, Аласдер К.; Руп, Деннис Р. (1985). «Молекулярная биология промежуточных нитей». Клетка . 42 (2): 411–419. дои : 10.1016/0092-8674(85)90098-4 . ПМИД 2411418 . S2CID 8922569 .
- ^ МакКиттрик, Дж.; Чен, П.-Ю.; Бодде, С.Г.; Ян, В.; Новицкая Э.Е.; Мейерс, Массачусетс (3 апреля 2012 г.). «Структура, функции и механические свойства кератина». ДЖОМ . 64 (4): 449–468. Бибкод : 2012JOM....64d.449M . дои : 10.1007/s11837-012-0302-8 . ISSN 1047-4838 . S2CID 45028832 .
- ^ Виндоффер, Рейнхард; Бейл, Майкл; Магин, Томас М.; Леубе, Рудольф Э. (5 сентября 2011 г.). «Цитоскелет в движении: динамика кератиновых промежуточных нитей в эпителии» . Журнал клеточной биологии . 194 (5): 669–678. дои : 10.1083/jcb.201008095 . ISSN 0021-9525 . ПМК 3171125 . ПМИД 21893596 .
- ^ Кёльш, Энн; Виндоффер, Рейнхард; Вюрфлингер, Томас; Аах, Тиль; Леубе, Рудольф Э. (01 июля 2010 г.). «Кератиново-нитевой цикл сборки и разборки» . J Cell Sci . 123 (13): 2266–2272. дои : 10.1242/jcs.068080 . ISSN 0021-9533 . ПМИД 20554896 .
- ^ Экхарт, Леопольд; Липпенс, Саския; Чахлер, Эрвин; Деклерк, Вим (1 декабря 2013 г.). «Гибель клетки путем ороговения». Biochimica et Biophysical Acta (BBA) - Исследования молекулярных клеток . 1833 (12): 3471–3480. дои : 10.1016/j.bbamcr.2013.06.010 . ПМИД 23792051 .
- ^ Пан, Сяоу; Хоббс, Райан П.; Куломб, Пьер А. (2013). «Расширяющееся значение промежуточных кератиновых нитей в нормальном и пораженном эпителии» . Современное мнение в области клеточной биологии . 25 (1): 47–56. дои : 10.1016/j.ceb.2012.10.018 . ПМК 3578078 . ПМИД 23270662 .
- ^ Креплак Л.; Дусе, Дж.; Дюма, П.; Брики, Ф. (1 июля 2004 г.). «Новые аспекты перехода α-спирали в β-лист в растянутых твердых волокнах α-кератина» . Биофизический журнал . 87 (1): 640–647. Бибкод : 2004BpJ....87..640K . дои : 10.1529/biophysj.103.036749 . ПМК 1304386 . ПМИД 15240497 .
- ^ Молл, Роланд; Диво, Маркус; Лангбейн, Лутц (07 марта 2017 г.). «Кератин человека: биология и патология» . Гистохимия и клеточная биология . 129 (6): 705–733. дои : 10.1007/s00418-008-0435-6 . ISSN 0948-6143 . ПМК 2386534 . ПМИД 18461349 .
- ^ Стрнад, Павел; Усачев Валентин; Дебес, Седрик; Гретер, Фрауке; Парри, Дэвид А.Д.; Омари, М. Бишр (15 декабря 2011 г.). «Уникальные аминокислотные сигнатуры, которые эволюционно консервативны, различают простой тип, эпидермальный кератин и кератин волос» . Журнал клеточной науки . 124 (24): 4221–4232. дои : 10.1242/jcs.089516 . ISSN 0021-9533 . ПМЦ 3258107 . ПМИД 22215855 .
- ^ Ли, Чан-Хун; Куломб, Пьер А. (10 августа 2009 г.). «Самоорганизация промежуточных кератиновых нитей в сшитые сети» . Журнал клеточной биологии . 186 (3): 409–421. дои : 10.1083/jcb.200810196 . ISSN 0021-9525 . ПМЦ 2728393 . ПМИД 19651890 .