✖


Jump to content

Растительный дефенсин

Add links
Растительный дефенсин
Растительный дефенсин NaD1 с альфа-спиралью красного цвета, бета-цепями синим цветом и дисульфидными связями желтого цвета ( PDB : 1mr4 )
Идентификаторы
Символ Растительный дефенсин
Пфам PF00304
Пфам Клан CL0054
ИнтерПро ИПР008176
PROSITE PDOC00725
ОБЛАСТЬ ПРИМЕНЕНИЯ 2 1gps / СКОПе / СУПФАМ
Суперсемейство OPM 58
белок OPM 1jkz
CDD cd00107
Доступные белковые структуры:
Pfam  structures / ECOD  
PDBRCSB PDB; PDBe; PDBj
PDBsumstructure summary
Растительный дефенсин
Растительный дефенсин NaD1 с альфа-спиралью красного цвета, бета-цепями синим цветом и дисульфидными связями желтого цвета ( PDB : 1mr4 )
Идентификаторы
Символ Растительный дефенсин
Пфам PF00304
Пфам Клан CL0054
ИнтерПро ИПР008176
PROSITE PDOC00725
ОБЛАСТЬ ПРИМЕНЕНИЯ 2 1gps / СКОПе / СУПФАМ
Суперсемейство OPM 58
белок OPM 1jkz
CDD cd00107
Доступные белковые структуры:
Pfam  structures / ECOD  
PDBRCSB PDB; PDBe; PDBj
PDBsumstructure summary

Дефензины растений (ранее гамма-тионины) представляют собой семейство примитивных, высокостабильных, цистеином богатых дефензинов , обнаруженных в растениях и защищающих их от патогенов и паразитов . [ 1 ] Дефенсины являются неотъемлемыми компонентами врожденной иммунной системы и принадлежат к древнему суперсемейству антимикробных пептидов (АМП). AMP также известны как пептиды защиты хозяина (HDP). [ 2 ] и считается, что они разошлись около 1,4 миллиарда лет назад, до эволюции прокариот и эукариотов. [ 3 ] [ 4 ] Они повсеместно распространены почти во всех видах растений, функционально разнообразны, и их первичная структура значительно варьируется от одного вида к другому, за исключением нескольких остатков цистеина, которые стабилизируют структуру белка за счет образования дисульфидных связей. [ 1 ] Дефенсины растений обычно имеют суммарный положительный заряд из-за обилия катионных аминокислот. [ 5 ] и обычно делятся на два класса. Те, кто относится к категории класса II, содержат С-концевой пропептидный домен, состоящий примерно из 33 аминокислот. [ 5 ] и нацелены на вакуоль, [ 6 ] в то время как дефенсины класса I лишены этого домена и созревают в клеточной стенке. В отличие от своих аналогов класса I, дефенсины растений класса II относительно меньше, и предполагается, что их кислый С-концевой продомен способствует их нацеливанию на вакуоли. [ 7 ] Первые растительные дефензины были обнаружены в ячмене и пшенице в 1990 году и первоначально обозначались как γ-тионины. [ 8 ] [ 9 ] В 1995 году название было изменено на «растительный дефенсин», когда было установлено, что они эволюционно не связаны с другими тионинами и больше похожи на дефенсины насекомых и млекопитающих. [ 10 ] [ 11 ]

Тканеспецифическая локализация

[ редактировать ]

Большое количество дефенсинов первоначально было выделено из семян, где они связаны с защитой прорастающих семян от грибковых патогенов. [ 11 ] но недавние достижения в области биоинформатики и молекулярной биологии показали, что эти пептиды присутствуют и в других частях растения, включая цветы и корни. [ 12 ] [ 3 ] Дефенсины могут экспрессироваться двумя способами: конститутивно или индуцироваться при определенных стрессах. Например, дефенсин AtPDF2.2 из Arabidopsis thaliana экспрессируется конститутивно, [ 13 ] в то время как другой дефенсин из того же растения индуцируется метилжасмонатом и этиленом. [ 14 ]

Структура и эволюция

[ редактировать ]
Вторичная структура основных типов дефензинов растений (с нумерацией цистеинов). Вариант с 8-цистеином является наиболее распространенным. Альфа-спираль — красный, бета-цепи — синий, дисульфидные связи — желтый.

Дефензины растений являются членами суперсемейства белков , называемого цис -дефенсинами или сгибом CSαβ. [ 15 ] Это суперсемейство включает дефенсины членистоногих и дефенсины грибов (но не дефенсины, обнаруженные у млекопитающих ). Он также включает несколько семейств белков, не участвующих в иммунной системе, в том числе растительные белки S-локуса 11, участвующие в самонесовместимости во время размножения, и белки токсинов в ядах скорпионов . [ 16 ] [ 17 ] Белки дефенсина производятся как предшественники амфипатических белков с одним или двумя продоменами, которые удаляются для получения окончательного зрелого белка. В зрелой форме они обычно состоят из примерно 45–50 аминокислотных остатков. Складчатая глобулярная структура характеризуется четко выраженным трехцепочечным антипараллельным бета-листом и короткой альфа-спиралью. [ 18 ] Структура большинства дефензинов растений сшита четырьмя дисульфидными мостиками: тремя в ядре и одним, соединяющим N- и С-концы . Некоторые растительные дефенсины содержат только три основных дисульфида, а в некоторых из них был обнаружен дополнительный (в результате чего всего образовалось пять мостиков). [ 19 ] Две из этих связей, образующиеся между α-спиралью и последней β-цепью, образуют мотив Cys-стабилизированной α-спирали β-цепи (CSαβ), который играет важную роль в их биологической активности и стабильности. [ 20 ] [ 21 ] Глобулярная структура растительных дефензинов делает их устойчивыми к деградации в результате протеолитического расщепления и стабильными до pH и температурного диапазона 10 и 90 градусов Цельсия соответственно. [ 22 ] [ 23 ]

Функции

[ редактировать ]

Дефензины растений являются важным компонентом врожденной иммунной системы растений . Их считают очень беспорядочными молекулами из-за их разнообразных биологических функций. растения Геном обычно содержит большое количество различных генов дефенсинов. [ 24 ] которые различаются по своей эффективности против разных патогенов и количеству их экспрессии в разных тканях. [ 25 ] Помимо своих функций в иммунной системе, многие из этих низкомолекулярных пептидов играют дополнительную роль в содействии репродукции и устойчивости к абиотическому стрессу. [ 1 ]

Антимикробная активность

[ редактировать ]

Дефенсины растений обладают разнообразными антимикробными свойствами, включая антибактериальные, [ 2 ] и противогрибковое [ 26 ] деятельность. Способы действия различных дефензинов зависят от типа организма и конкретных молекулярных мишеней. [ 27 ] [ 2 ] хотя их точные механизмы действия различаются. Например, их противогрибковая активность, которая является их наиболее характерным свойством, объясняется их способностью взаимодействовать с липидными структурами на поверхности патогенных грибов. К ним относятся сфинголипиды, [ 28 ] глюкозицерамид, [ 29 ] и фосфатидная кислота [ 30 ] Помимо способности атаковать и повреждать мембраны грибов, эти пептиды также широко исследовались на предмет их способности вызывать апоптоз и воздействовать на другие внутриклеточные структуры и биомолекулы. [ 31 ] Дефенсины растений могут распространять свою смертность, вмешиваясь в важные процессы развития и/или регуляции, такие как клеточный цикл, когда они нарушают или разрушают мембрану гриба, на который они нацелены. [ 32 ] С другой стороны, их способность индуцировать апоптоз связана с биоаккумуляцией активных форм кислорода. [ 33 ] и рекрутирование специфических каспаз и ассоциированных с каспазами белков/ [ 34 ] Было показано, что, опосредуя свои антибактериальные механизмы, растительный дефенсин вызывает потерю жизнеспособности клеток, вызывая неблагоприятные морфологические изменения в бактериальной мишени посредством нацеливания на мембрану и проникновения. [ 35 ] Это взаимодействие дефенсин-мембрана связано с присутствием катионных аминокислотных остатков аргинина, лизина и гистидина. [ 36 ] Кроме того, исследования показали, что растительный дефенсин ингибирует синтез белка in vitro в бесклеточной системе. [ 37 ] и их взаимодействие с ДНК бактериальных патогенов также было задокументировано, что указывает на то, что они могут оказывать летальное воздействие на репликацию или транскрипцию ДНК. [ 35 ]

Ингибирование ферментов

[ редактировать ]

Некоторые растительные дефензины также идентифицированы как ингибиторы ферментов амилазы α- или трипсина . [ 38 ] [ 39 ] [ 40 ] Считается, что это антифидантные мероприятия по отпугиванию насекомых. [ 39 ] Как правило, анализ молекулярного моделирования дефенсина, экспрессируемого в Vigna unguiculata, показывает, что дефенсин ингибирует α-амилазу у долгоносиков Acanthoscelides obtectus и Zabrotes subfasciatus путем связывания через свой N-конец с активным центром фермента. [ 38 ] Дефензины с активностью, ингибирующей альфа-амилазу, также были идентифицированы у сорго двуцветного . [ 39 ] [ 41 ] предполагая, что дефенсины могут влиять на углеводный обмен у насекомых. Помимо способности ингибировать альфа-амилазы, дефензины также демонстрируют ингибирующие свойства по отношению к трипсину и химотрипсину. Например, было зарегистрировано, что два дефенсина из семян Cassia fistula ингибируют активность трипсина. [ 42 ] [ 40 ] и дефенсин Capsicum annuum (CanDef-20), как сообщается, изменяет метаболизм насекомых и замедляет рост различными способами, такими как активация липазы, сериновой эндопептидазы, глутатион S-трансферазы, кадгерина, щелочной фосфатазы и аминопептидаз, а также запуск мобилизации транспозонов. в Helicoverpa Armigera . [ 43 ]

Противораковый

[ редактировать ]

Дополнительная беспорядочная активность некоторых растительных дефенсинов заключается в остановке роста или разрушении мембран раковых клеток в экспериментах in vitro . [ 44 ] [ 45 ] Это взаимодействие в основном облегчается и становится стабильным благодаря отрицательно заряженным компонентам мембраны раковых клеток по сравнению с положительным зарядом дефенсина. [ 46 ] [ 47 ] не только снижает жизнеспособность клеток меланомы и лейкоза, но и Обычно дефенсин 1 (NaD1) Nicotiana alata вызывает гибель опухолевых клеток в течение 30 минут после контакта. [ 48 ] Этому некротически-подобному уничтожению клеток способствовало связывание NaD1 с липидом плазматической мембраны, фосфатидилинозитол-4,5-бисфосфатом (PIP2), что приводило к последующему лизису клеток. Дефенсины растительного происхождения также продемонстрировали сильную токсичность в отношении рака толстой кишки и молочной железы. [ 49 ]

Абиотическая стрессоустойчивость

[ редактировать ]

Растительные дефензины экспрессируются в различных органеллах и тканях растений, а воздействие на растения специфических стрессов окружающей среды было связано с повышенной экспрессией дефензинов, что указывает на их функцию в защите от абиотического стресса. [ 50 ] Недавно было обнаружено, что благодаря адаптивной активности эндоплазматического ретикулума растительные дефензины AhPDF1.1 и AhPDF1.2 проявляют толерантность к металлу (Zn) у дрожжей и растений. [ 51 ] Кроме того, было зарегистрировано, что дефенсин из риса связывает кадмий в рисе, предотвращая его внутриклеточное распределение. [ 7 ] Сверхэкспрессия гена дефенсина нута также обеспечивает устойчивость к стрессу, связанному с дефицитом воды, у Arabidopsis thaliana . [ 52 ]

Примеры

[ редактировать ]

К этому семейству относятся следующие растительные белки:

  • Специфический для цветка дефенсин Nicotiana alata (NaD1).
  • Гамма-тионины из эндосперма Triticum aestivum (пшеница) (гамма-пуротионины) и гамма-гордотионины из Hordeum vulgare (ячмень) токсичны для клеток животных и ингибируют синтез белка в бесклеточных системах. [ 18 ]
  • Специфический для цветов тионин (FST) из Nicotiana tabacum (табак обыкновенный). [ 53 ]
  • Противогрибковые белки (AFP) из семян видов Brassicaceae, таких как редис, горчица, репа и Arabidopsis thaliana (кресс-салат). [ 54 ]
  • Ингибиторы альфа-амилазы насекомых из сорго. [ 41 ]
  • Вероятный ингибитор протеазы P322 из Solanum tuberosum (картофель).
  • Белок, связанный с прорастанием, из Vigna unguiculata (вигна). [ 55 ]
  • Пыльникоспецифичный белок SF18 подсолнечника. SF18 представляет собой белок, который содержит домен гамма-тионина на N-конце и богатый пролином С-концевой домен.
  • Glycine max (соевый) белок SE60, богатый серой. [ 56 ]
  • Vicia faba (фасоль) антибактериальные пептиды фабатин-1 и -2.

Базы данных

[ редактировать ]

Доступна база данных по антимикробным пептидам, включая дефенсины: PhytAMP ( http://phytamp.hammamilab.org ). [ 57 ]

Ссылки

[ редактировать ]
  1. ^ Jump up to: а б с Паризи К., Шафи Т.М., Куимбар П., ван дер Верден Н.Л., Бликли М.Р., Андерсон М.А. (апрель 2019 г.). «Эволюция, функции и механизмы действия дефенсинов растений» . Семинары по клеточной биологии и биологии развития . 88 : 107–118. дои : 10.1016/j.semcdb.2018.02.004 . ПМИД   29432955 . S2CID   3543741 .
  2. ^ Jump up to: а б с Сатхофф А.Е., Самац Д.А. (май 2019 г.). «Антибактериальная активность дефенсинов растений» . Молекулярные растительно-микробные взаимодействия . 32 (5): 507–514. doi : 10.1094/mpmi-08-18-0229-cr . ПМИД   30501455 . S2CID   205343360 .
  3. ^ Jump up to: а б Карвальо А., Гомеш В.М. (декабрь 2011 г.). «Растительные дефенсины и дефензиноподобные пептиды - биологическая активность и биотехнологическое применение». Текущий фармацевтический дизайн . 17 (38): 4270–4293. дои : 10.2174/138161211798999447 . ПМИД   22204427 .
  4. ^ Яво Э.Дж., Нолл А.Х., Уолтер М.Р. (июль 2001 г.). «Морфологическая и экологическая сложность экосистем ранних эукариот». Природа . 412 (6842): 66–69. дои : 10.1038/35083562 . ПМИД   11452306 . S2CID   205018792 .
  5. ^ Jump up to: а б Таварес Л.С., Сантос М., Виччини Л.Ф., Морейра Дж.С., Миллер Р.Н., Франко О.Л. (октябрь 2008 г.). «Биотехнологический потенциал антимикробных пептидов цветов» . Пептиды . 29 (10): 1842–1851. doi : 10.1016/j.peptides.2008.06.003 . ПМИД   18602431 . S2CID   25750244 .
  6. ^ Лэй Ф.Т., Пун С., Маккенна Дж.А., Коннелли А.А., Барбета Б.Л., МакГиннесс Б.С. и др. (февраль 2014 г.). «С-концевой пропептид растительного дефензина обеспечивает цитопротекторные и субклеточные функции» . Биология растений BMC . 14 (1): 41. дои : 10.1186/1471-2229-14-41 . ПМЦ   3922462 . ПМИД   24495600 .
  7. ^ Jump up to: а б Азми С., Хусейн М.К. (14 января 2021 г.). «Анализ структуры, функций и трансгенности фитопептидов дефенсина и тионина: обзор» . Журнал фундаментальных и прикладных наук Университета Бени-Суэфа . 10 (1). дои : 10.1186/s43088-020-00093-5 . ISSN   2314-8543 .
  8. ^ Мендес Э., Морено А., Колилья Ф., Пелаес Ф., Лимас Г.Г., Мендес Р. и др. (декабрь 1990 г.). «Первичная структура и ингибирование синтеза белка в эукариотической бесклеточной системе нового тионина, гамма-гордотионина, из эндосперма ячменя» . Европейский журнал биохимии . 194 (2): 533–539. doi : 10.1111/j.1432–1033.1990.tb15649.x . ПМИД   2176600 .
  9. ^ Колилья Ф.Дж., Роше А., Мендес Э. (сентябрь 1990 г.). «Гамма-пуротионины: аминокислотная последовательность двух полипептидов нового семейства тионинов из эндосперма пшеницы» . Письма ФЭБС . 270 (1–2): 191–194. дои : 10.1016/0014-5793(90)81265-п . ПМИД   2226781 . S2CID   9260786 .
  10. ^ Broekaert WF, Terras FR, Cammue BP, Osborn RW (август 1995 г.). «Растительные дефензины: новые антимикробные пептиды как компоненты защитной системы хозяина» . Физиология растений . 108 (4): 1353–1358. дои : 10.1104/стр.108.4.1353 . ПМК   157512 . ПМИД   7659744 .
  11. ^ Jump up to: а б Террас Ф.Р., Эггермонт К., Ковалева В., Райхель Н.В., Осборн Р.В., Кестер А. и др. (май 1995 г.). «Маленькие богатые цистеином противогрибковые белки из редиса: их роль в защите хозяина» . Растительная клетка . 7 (5): 573–588. дои : 10.1105/tpc.7.5.573 . ПМК   160805 . ПМИД   7780308 .
  12. ^ Карвальо А., Гомеш В.М. (май 2009 г.). «Растительные дефенсины - перспективы биологических функций и биотехнологических свойств» . Пептиды . 30 (5): 1007–1020. doi : 10.1016/j.peptides.2009.01.018 . ПМИД   19428780 . S2CID   44007736 .
  13. ^ Сиддик С., Вечорек К., Сакасит Д., Крейл Д.П., Больманн Х. (октябрь 2011 г.). «Промотор растительного гена дефензина направляет специфическую экспрессию в индуцированных нематодами синцитиях в корнях арабидопсиса» . Физиология и биохимия растений . 49 (10): 1100–1107. дои : 10.1016/j.plaphy.2011.07.005 . ПМК   3185291 . ПМИД   21813283 .
  14. ^ Пеннинкс И.А., Эггермонт К., Террас Ф.Р., Томма Б.П., Де Самбланкс Г.В., Бучала А. и др. (декабрь 1996 г.). «Системная активация гена дефензина растений у арабидопсиса, индуцированная патогеном, происходит по независимому от салициловой кислоты пути» . Растительная клетка . 8 (12): 2309–2323. дои : 10.1105/tpc.8.12.2309 . ПМК   161354 . ПМИД   8989885 .
  15. ^ Дэш Т.С., Шафи Т., Харви П.Дж., Чжан С., Пеньер С., Деуи Дж.Р. и др. (февраль 2019 г.). «Семейство токсинов многоножек определяет древний класс дефензинов CSαβ» (PDF) . Структура . 27 (2): 315–326.e7. дои : 10.1016/J.STR.2018.10.022 . ПМИД   30554841 .
  16. ^ Шафи Т.М., Лэй Ф.Т., Хьюлетт, М.Д., Андерсон, М.А. (сентябрь 2016 г.). «Дефенсины состоят из двух независимых конвергентных суперсемейств белков» (PDF) . Молекулярная биология и эволюция . 33 (9): 2345–2356. дои : 10.1093/molbev/msw106 . ПМИД   27297472 .
  17. ^ Шафи Т.М., Лэй Ф.Т., Фан Т.К., Андерсон М.А., Хьюлетт, доктор медицины (февраль 2017 г.). «Конвергентная эволюция последовательности, структуры и функции дефенсина» . Клеточные и молекулярные науки о жизни . 74 (4): 663–682. дои : 10.1007/s00018-016-2344-5 . ПМЦ   11107677 . ПМИД   27557668 . S2CID   24741736 .
  18. ^ Jump up to: а б Брюикс М., Хименес М.А., Санторо Х., Гонсалес С., Колилья Ф.Дж., Мендес Э., Рико М. (январь 1993 г.). «Структура раствора гамма-1-H и гамма-1-P-тионинов из эндосперма ячменя и пшеницы, определенная с помощью 1H-ЯМР: структурный мотив, общий для токсичных белков членистоногих». Биохимия . 32 (2): 715–724. дои : 10.1021/bi00053a041 . ПМИД   8380707 .
  19. ^ Янссен Б.Дж., Ширра Х.Дж., Лэй Ф.Т., Андерсон М.А., Крейк DJ (июль 2003 г.). «Структура дефенсина 1 Petunia Hybrida, нового растительного дефенсина с пятью дисульфидными связями». Биохимия . 42 (27): 8214–8222. дои : 10.1021/bi034379o . ПМИД   12846570 .
  20. ^ Корнет Б, Бонматин Дж. М., Хетру С., Хоффманн Дж. А., Птак М., Вовель Ф (май 1995 г.). «Уточненная трехмерная структура раствора дефензина А насекомых» . Структура . 3 (5): 435–448. дои : 10.1016/s0969-2126(01)00177-0 . ПМИД   7663941 .
  21. ^ Бонтемс Ф., Руместан С., Бойо П., Гилкин Б., Долянски Ю., Менез А., Тома Ф. (февраль 1991 г.). «Трехмерная структура природного харибдотоксина в водном растворе по данным 1H-ЯМР. Харибдотоксин обладает структурным мотивом, обнаруженным в других токсинах скорпионов» . Европейский журнал биохимии . 196 (1): 19–28. дои : 10.1111/j.1432-1033.1991.tb15780.x . ПМИД   1705886 .
  22. ^ Вонг Дж. Х., Нг ТБ (июль 2005 г.). «Сесквин, мощный дефенсинподобный антимикробный пептид из молотых бобов, обладающий ингибирующей активностью в отношении опухолевых клеток и обратной транскриптазы ВИЧ-1». Пептиды . 26 (7): 1120–1126. doi : 10.1016/j.peptides.2005.01.003 . ПМИД   15949629 . S2CID   39557168 .
  23. ^ Вонг Дж. Х., Нг ТБ (август 2005 г.). «Вулгаринин, противогрибковый пептид широкого спектра действия из фасоли (Phaseolus vulgaris)». Международный журнал биохимии и клеточной биологии . 37 (8): 1626–1632. doi : 10.1016/j.biocel.2005.02.022 . ПМИД   15896669 .
  24. ^ Сильверстайн К.А., Москаль В.А., Ву ХК, Андервуд Б.А., Грэм М.А., Town CD, ВанденБош К.А. (июль 2007 г.). «Небольшие богатые цистеином пептиды, напоминающие антимикробные пептиды, у растений были недооценены» . Заводской журнал . 51 (2): 262–280. дои : 10.1111/j.1365-313x.2007.03136.x . ПМИД   17565583 .
  25. ^ Лэй Ф.Т., Андерсон М.А. (февраль 2005 г.). «Дефенсины - компоненты врожденной иммунной системы растений». Современная наука о белках и пептидах . 6 (1): 85–101. дои : 10.2174/1389203053027575 . ПМИД   15638771 .
  26. ^ Аэртс А.М., Франсуа И.Е., Меерт Э.М., Ли К.Т., Камму Б.П., Тевиссен К. (2007). «Противогрибковая активность RsAFP2, растительного дефензина Raphanus sativus, включает индукцию активных форм кислорода у Candida albicans». Журнал молекулярной микробиологии и биотехнологии . 13 (4): 243–247. дои : 10.1159/000104753 . ПМИД   17827975 . S2CID   26806532 .
  27. ^ Cools TL, Struyfs C, Cammue BP, Thevissen K (апрель 2017 г.). «Противогрибковые растительные дефензины: более глубокое понимание механизма их действия как основа их использования для борьбы с грибковыми инфекциями». Будущая микробиология . 12 (5): 441–454. дои : 10.2217/fmb-2016-0181 . ПМИД   28339295 .
  28. ^ Тевиссен К., Франсуа И.Е., Такемото Дж.Ю., Феркет К.К., Меерт Э.М., Каммуэ Б.П. (сентябрь 2003 г.). «DmAMP1, противогрибковый растительный дефенсин георгин (Dahlia merckii), взаимодействует со сфинголипидами Saccharomyces cerevisiae» . Письма FEMS по микробиологии . 226 (1): 169–173. дои : 10.1016/S0378-1097(03)00590-1 . ПМИД   13129623 .
  29. ^ Тевиссен К., Феркет К.К., Франсуа И.Е., Камму BP (ноябрь 2003 г.). «Взаимодействие противогрибковых дефенсинов растений с компонентами мембран грибов». Пептиды . Антимикробные пептиды II. 24 (11): 1705–1712. doi : 10.1016/j.peptides.2003.09.014 . ПМИД   15019201 . S2CID   36092756 .
  30. ^ Квансакул М., Лэй Ф.Т., Адда К.Г., Винир П.К., Бакстер А.А., Фан Т.К. и др. (октябрь 2016 г.). «Связывание фосфатидной кислоты с помощью NsD7 опосредует образование спиральных олигомерных ансамблей дефензин-липид и проницаемость мембраны» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 113 (40): 11202–11207. Бибкод : 2016PNAS..11311202K . дои : 10.1073/pnas.1607855113 . ПМК   5056070 . ПМИД   27647905 .
  31. ^ Уилмес М., Камму Б.П., Саль Х.Г., Тевиссен К. (август 2011 г.). «Антибиотическая активность защитных пептидов хозяина: нечто большее, чем нарушение липидного бислоя». Отчеты о натуральных продуктах . 28 (8): 1350–1358. дои : 10.1039/c1np00022e . ПМИД   21617811 .
  32. ^ Лобо Д.С., Перейра И.Б., Фрагель-Мадейра Л., Медейрос Л.Н., Кабрал Л.М., Фариа Дж. и др. (январь 2007 г.). «Противогрибковый дефенсин 1 Pisum sativum взаимодействует с циклином F Neurospora crassa, связанным с клеточным циклом». Биохимия . 46 (4): 987–996. дои : 10.1021/bi061441j . ПМИД   17240982 .
  33. ^ Аэртс А.М., Бамменс Л., Говерт Г., Кармона-Гутьеррес Д., Мадео Ф., Камму Б.П., Тевиссен К. (2011). «Противогрибковый растительный дефенсин HsAFP1 из Heuchera sanguinea индуцирует апоптоз у Candida albicans» . Границы микробиологии . 2:47 дои fmicb.2011.00047 : 10.3389/ . ПМК   3128936 . ПМИД   21993350 .
  34. ^ Тевиссен К., де Мелло Таварес П., Сюй Д., Бланкеншип Дж., Ванденбош Д., Идковяк-Балдис Дж. и др. (апрель 2012 г.). «Растительный дефенсин RsAFP2 вызывает стресс клеточной стенки, неправильную локализацию септина и накопление церамидов у Candida albicans» . Молекулярная микробиология . 84 (1): 166–180. дои : 10.1111/j.1365-2958.2012.08017.x . ПМЦ   3405362 . ПМИД   22384976 .
  35. ^ Jump up to: а б Веливелли С.Л., Ислам К.Т., Хобсон Э., Шах Д.М. (16 мая 2018 г.). «Способы действия двухдоменного растительного дефензина MtDef5 против бактериального возбудителя Xanthomonas Campestris » . Границы микробиологии . 9 : 934. дои : 10.3389/fmicb.2018.00934 . ПМЦ   5964164 . ПМИД   29867843 .
  36. ^ Cools TL, Vriens K, Struyfs C, Verbandt S, Ramada MH, Brand GD и др. (21 ноября 2017 г.). «Противогрибковый растительный дефенсин HsAFP1 представляет собой пептид, взаимодействующий с фосфатидной кислотой, индуцирующий проницаемость мембран» . Границы микробиологии . 8 : 2295. дои : 10.3389/fmicb.2017.02295 . ПМК   5702387 . ПМИД   29209301 .
  37. ^ Чен Г.Х., Сюй М.П., ​​Тан Ч.Х., Сун Х.И., Куо К.Г., Фань М.Дж. и др. (февраль 2005 г.). «Клонирование и характеристика растительного дефенсина VaD1 из бобов адзуки». Журнал сельскохозяйственной и пищевой химии . 53 (4): 982–988. дои : 10.1021/jf0402227 . ПМИД   15713009 .
  38. ^ Jump up to: а б Пелегрини П.Б., Лэй Ф.Т., Мурад А.М., Андерсон М.А., Франко О.Л. (ноябрь 2008 г.). «Новые сведения о механизме действия ингибиторов альфа-амилазы из семейства растительных дефенсинов». Белки . 73 (3): 719–729. дои : 10.1002/prot.22086 . ПМИД   18498107 . S2CID   28378146 .
  39. ^ Jump up to: а б с Франко О.Л., Ригден DJ, Мело ФР, Гросси-Де-Са МФ (январь 2002 г.). «Ингибиторы альфа-амилазы растений и их взаимодействие с альфа-амилазами насекомых» . Европейский журнал биохимии . 269 ​​(2): 397–412. дои : 10.1046/j.0014-2956.2001.02656.x . ПМИД   11856298 .
  40. ^ Jump up to: а б Пелегрини П.Б., Франко О.Л. (ноябрь 2005 г.). «Растительные гамма-тионины: новые сведения о механизме действия многофункционального класса защитных белков». Международный журнал биохимии и клеточной биологии . 37 (11): 2239–2253. doi : 10.1016/j.biocel.2005.06.011 . ПМИД   16084753 .
  41. ^ Jump up to: а б Блох С., Ричардсон М. (февраль 1991 г.). «Новое семейство небольших (5 кДа) белковых ингибиторов альфа-амилаз насекомых из семян или сорго (Sorghum bicolar (L) Moench) имеет гомологию последовательностей с гамма-пуротионинами пшеницы» . Письма ФЭБС . 279 (1): 101–104. дои : 10.1016/0014-5793(91)80261-з . ПМИД   1995329 . S2CID   84023901 .
  42. ^ Виджая Р., Нойманн Г.М., Кондрон Р., Хьюз А.Б., Поля Г.М. (ноябрь 2000 г.). «Защитные белки из семян Cassia fistula включают гомолог белка-переносчика липидов и растительный дефенсин, ингибирующий протеазу». Наука о растениях . 159 (2): 243–255. дои : 10.1016/s0168-9452(00)00348-4 . ПМИД   11074277 .
  43. ^ Мулла Дж.А., Тамхане В.А. (февраль 2023 г.). «Новые открытия о том, как прием растительного дефензина вызывает метаболические реакции у многоядного насекомого-вредителя Helicoverpa Armigera» . Научные отчеты . 13 (1): 3151. Бибкод : 2023НатСР..13.3151М . дои : 10.1038/s41598-023-29250-3 . ПМЦ   9950371 . ПМИД   36823197 . S2CID   257084253 .
  44. ^ Пун И.К., Бакстер А.А., Лэй Ф.Т., Миллс Г.Д., Адда К.Г., Пейн Дж.А. и др. (апрель 2014 г.). «Опосредованная фосфоинозитидом олигомеризация дефенсина вызывает лизис клеток» . электронная жизнь . 3 : e01808. дои : 10.7554/ELIFE.01808 . ПМЦ   3968744 . ПМИД   24692446 .
  45. ^ Бакстер А.А., Рихтер В., Лэй Ф.Т., Пун И.К., Адда К.Г., Винир П.К. и др. (июнь 2015 г.). «Томатный дефенсин TPP3 связывает фосфатидилинозитол (4,5)-бисфосфат через консервативную димерную конформацию катионного захвата, опосредуя лизис клеток» . Молекулярная и клеточная биология . 35 (11): 1964–1978. дои : 10.1128/mcb.00282-15 . ПМЦ   4420927 . ПМИД   25802281 . S2CID   26373331 .
  46. ^ Ран С., Хе Дж., Хуан Х., Соарес М., Скотхорн Д., Торп П.Е. (февраль 2005 г.). «Противоопухолевые эффекты моноклонального антитела, связывающего анионные фосфолипиды на поверхности опухолевых кровеносных сосудов у мышей». Клинические исследования рака . 11 (4): 1551–1562. дои : 10.1158/1078-0432.ccr-04-1645 . ПМИД   15746060 . S2CID   10494972 .
  47. ^ Куфе Д.В. (декабрь 2009 г.). «Муцины при раке: функция, прогноз и терапия» . Обзоры природы. Рак . 9 (12): 874–885. дои : 10.1038/nrc2761 . ПМК   2951677 . ПМИД   19935676 .
  48. ^ Бакстер А.А., Пун И.К., Хьюлетт, доктор медицины (23 января 2017 г.). «Растительный дефенсин NaD1 индуцирует гибель опухолевых клеток посредством неапоптотического мембранолитического процесса» . Открытие клеточной смерти . 3 (1): 16102. doi : 10.1038/cddiscovery.2016.102 . ПМЦ   5253418 . ПМИД   28179997 . S2CID   1845991 .
  49. ^ Гусман-Родригес Х.Дж., Очоа-Сарсоса А., Лопес-Гомес Р., Лопес-Меса Х.Э. (2015). «Растительные антимикробные пептиды как потенциальные противораковые средства» . БиоМед Исследования Интернэшнл . 2015 : 735087. doi : 10.1155/2015/735087 . ПМК   4359852 . ПМИД   25815333 .
  50. ^ де Бир А., Вивье М.А. (октябрь 2011 г.). «Четыре дефенсина растений из местных южноафриканских видов Brassicaceae проявляют разную активность против двух тестируемых патогенов, несмотря на высокое сходство последовательностей кодирующих генов» . Исследовательские заметки BMC . 4 (1): 459. doi : 10.1186/1756-0500-4-459 . ПМЦ   3213222 . ПМИД   22032337 .
  51. ^ Мит О., Бенхамди А., Кастильо Т., Берже М., МакДиармид К.В., Штеффен Дж. и др. (июнь 2015 г.). «Противогрибковый растительный дефенсин AhPDF1.1b является полезным фактором, участвующим в адаптивном ответе на перегрузку цинком, когда он экспрессируется в дрожжевых клетках» . МикробиологияОткрыть . 4 (3): 409–422. дои : 10.1002/mbo3.248 . ПМЦ   4475384 . ПМИД   25755096 .
  52. ^ Кумар М., Юсуф М.А., Ядав П., Нараян С., Кумар М. (12 марта 2019 г.). «Сверхэкспрессия гена дефенсина нута обеспечивает устойчивость к стрессу, связанному с дефицитом воды, у Arabidopsis thaliana » . Границы в науке о растениях . 10 : 290. дои : 10.3389/fpls.2019.00290 . ПМК   6423178 . ПМИД   30915095 .
  53. ^ Гу Ц, Кавата Э.Э., Морс М.Дж., Ву Х.М., Чунг А.Ю. (июль 1992 г.). «Цветочная кДНК, кодирующая новый тионин в табаке». Молекулярная и общая генетика . 234 (1): 89–96. дои : 10.1007/BF00272349 . ПМИД   1495489 . S2CID   32002467 .
  54. ^ Террас Ф.Р., Торрекенс С., Ван Левен Ф., Осборн Р.В., Вандерлейден Дж., Камму Б.П., Брокарт В.Ф. (февраль 1993 г.). «Новое семейство основных растительных противогрибковых белков, богатых цистеином, из видов Brassicaceae» . Письма ФЭБС . 316 (3): 233–240. дои : 10.1016/0014-5793(93)81299-F . ПМИД   8422949 . S2CID   28420512 .
  55. ^ Исибаши Н., Ямаути Д., Минамикава Т. (июль 1990 г.). «Сохраненная мРНК в семядолях семян Vigna unguiculata: нуклеотидная последовательность клонированной кДНК для сохраненной мРНК и индукция ее синтеза путем преждевременного прорастания». Молекулярная биология растений . 15 (1): 59–64. дои : 10.1007/BF00017724 . ПМИД   2103443 . S2CID   13588960 .
  56. ^ Чой Ю., Чой Ю.Д., Ли Дж.С. (февраль 1993 г.). «Нуклеотидная последовательность кДНК, кодирующая низкомолекулярный белок, богатый серой, в семенах сои» . Физиология растений . 101 (2): 699–700. дои : 10.1104/стр.101.2.699 . ПМК   160625 . ПМИД   8278516 .
  57. ^ Хаммами Р., Бен Хамида Дж., Верготен Г., Флисс И. (январь 2009 г.). «PhytAMP: база данных, посвященная противомикробным растительным пептидам» . Исследования нуклеиновых кислот . 37 (Проблема с базой данных): D963–D968. дои : 10.1093/нар/gkn655 . ПМК   2686510 . ПМИД   18836196 .

Подсемейства

[ редактировать ]
В эту статью включен текст из общественного достояния Pfam и InterPro : IPR008176.
Retrieved from "https://en.wikipedia.org/w/index.php?title=Plant_defensin&oldid=1225852864"
Arc.Ask3.Ru: конец переведенного документа.
Arc.Ask3.Ru
Номер скриншота №: 346d5974c2521941a9fd41a825614879__1716769320
URL1:https://arc.ask3.ru/arc/aa/34/79/346d5974c2521941a9fd41a825614879.html
Заголовок, (Title) документа по адресу, URL1:
Plant defensin - Wikipedia
Данный printscreen веб страницы (снимок веб страницы, скриншот веб страницы), визуально-программная копия документа расположенного по адресу URL1 и сохраненная в файл, имеет: квалифицированную, усовершенствованную (подтверждены: метки времени, валидность сертификата), открепленную ЭЦП (приложена к данному файлу), что может быть использовано для подтверждения содержания и факта существования документа в этот момент времени. Права на данный скриншот принадлежат администрации Ask3.ru, использование в качестве доказательства только с письменного разрешения правообладателя скриншота. Администрация Ask3.ru не несет ответственности за информацию размещенную на данном скриншоте. Права на прочие зарегистрированные элементы любого права, изображенные на снимках принадлежат их владельцам. Качество перевода предоставляется как есть. Любые претензии, иски не могут быть предъявлены. Если вы не согласны с любым пунктом перечисленным выше, вы не можете использовать данный сайт и информация размещенную на нем (сайте/странице), немедленно покиньте данный сайт. В случае нарушения любого пункта перечисленного выше, штраф 55! (Пятьдесят пять факториал, Денежную единицу (имеющую самостоятельную стоимость) можете выбрать самостоятельно, выплаичвается товарами в течение 7 дней с момента нарушения.)