Белковая пленочная вольтамперометрия

В электрохимии вольтамперометрия белковой пленки (или электрохимия белковой пленки , или прямая электрохимия белков ) — это метод исследования поведения белков, иммобилизованных ( адсорбированных или ковалентно присоединенных) на электроде . Этот метод применим к белкам и ферментам , которые участвуют в реакциях переноса электрона , и является частью методов, доступных для изучения кинетики ферментов . ^{[ нужна ссылка ]}

При условии, что он имеет подходящий контакт с поверхностью электрода (перенос электронов между электродом и белком является прямым) и при условии, что он не денатурирован , белок можно плодотворно исследовать, отслеживая ток как функцию потенциала электрода и других экспериментальных параметров.

Могут использоваться различные материалы электродов. ^[1] Для воздействия на мембраносвязанные белки необходимы специальные конструкции электродов. ^[2]

Эксперименты с редокс-белками

Небольшие окислительно-восстановительные белки, такие как цитохромы и ферредоксины, можно исследовать при условии, что их электроактивное покрытие (количество белка, подвергающегося прямому переносу электронов) достаточно велико (на практике превышает доли пмоль/см). ²).

Электрохимические данные, полученные с небольшими белками, можно использовать для измерения окислительно-восстановительных потенциалов окислительно-восстановительных центров белка. ^[3] скорость переноса электронов между белком и электродом, ^[4] или скорости химических реакций (таких как протонирование), связанных с переносом электрона. ^[5]

Интерпретация пикового тока и площади пика

Рис. 2. Влияние скорости сканирования на вольтамперометрию одноэлектронной редокс-частицы, адсорбированной на электроде (показанный здесь ток нормирован формулой $F^{2}\nu A\Gamma /RT$ , подразумевая, что измеряемый ток увеличивается пропорционально скорости сканирования ( $\nu$ )) рассчитано на $\alpha =0.5$ , $T=298$ К. Скорость сканирования увеличивается с синего на красный. А: вольтамперограммы. B: пиковые потенциалы

В эксперименте по циклической вольтамперометрии, проведенном с адсорбированным окислительно-восстановительным белком, окисление и восстановление каждого окислительно-восстановительного центра проявляются в виде пары положительных и отрицательных пиков. Поскольку весь образец окисляется или восстанавливается во время развертки потенциала, пиковый ток и площадь пика должны быть пропорциональны скорости сканирования (наблюдение за тем, что пиковый ток пропорционален скорости сканирования, доказывает, что окислительно-восстановительные соединения, дающие пик, фактически иммобилизованы). ^[3] То же самое справедливо и для экспериментов, проводимых с небиологическими окислительно-восстановительными молекулами, адсорбированными на электродах. Теория была разработана в основном французским электрохимиком Этьеном Лавироном в 1980-х годах. ^[4]^,^[6]^,. ^[7]

Поскольку и этот фарадеевский ток (который возникает в результате окисления/восстановления адсорбированной молекулы), и емкостной ток (который возникает в результате зарядки электрода) увеличиваются пропорционально скорости сканирования, пики должны оставаться видимыми при увеличении скорости сканирования. Напротив, когда окислительно-восстановительный аналит находится в растворе и диффундирует к электроду или от него, пиковый ток пропорционален квадратному корню из скорости сканирования (см. уравнение Рэндлса-Шевчика ).

Пиковая площадь

Независимо от скорости сканирования площадь под пиком (в единицах AV) равна $nFA\Gamma \nu$ , где $n$ - количество электронов, обменявшихся при окислении/восстановлении центра, $A$ - поверхность электрода и $\Gamma$ – электроактивное покрытие (в единицах моль/см ²). ^[3] Таким образом, последнее можно определить по площади под пиком после вычитания емкостного тока.

Форма пика

Медленная скорость сканирования

При низких скоростях сканирования не должно быть разделения между окислительными и восстановительными пиками.

Одноэлектронный гем сайт (например, или кластер FeS) дает широкий пик (рис. 1А). Уравнение, которое определяет форму и интенсивность пика:

{\frac {i}{F^{2}\nu A\Gamma /RT}}=\pm {\frac {\exp \left({\frac {F}{RT}}(E-E^{0})\right)}{(1+\exp \left({\frac {F}{RT}}(E-E^{0})\right)^{2}}}

В идеале пиковое положение

E_{p}=E^{0}

в обоих направлениях. Пиковый ток

i_{p}=F^{2}\nu A\Gamma /4RT

(она пропорциональна скорости сканирования,

\nu

, и количеству окислительно-восстановительных центров на электроде,

A\Gamma

). Идеальная половина ширины на половине высоты (HWHH) равна

RT/F\times \ln(3+2{\sqrt {2}})=89

мВ при 20 °C. Неидеальное поведение может привести к тому, что пик окажется шире идеального предела.

Форма пика двухэлектронного окислительно -восстановительного центра (например, флавина ) зависит от стабильности полувосстановленного состояния (рис. 1Б). Если полувосстановленное состояние стабильно в широком диапазоне электродных потенциалов, сигнал представляет собой сумму двух одноэлектронных пиков (фиолетовая линия на рис. 1B). Если полувосстановленное состояние нестабильно, сигнал представляет собой одиночный пик (красная линия на рис. 1B), который может иметь высоту и половину ширины одноэлектронного пика в четыре раза. ^[6]^,^[8]
Белок, который содержит несколько окислительно-восстановительных центров, должен давать несколько пиков, имеющих одинаковую площадь (в масштабе $n$ ).

Высокая скорость сканирования

Если реакция представляет собой простую реакцию переноса электрона, пики должны оставаться симметричными при высоких скоростях сканирования. Разделение пиков наблюдается, когда скорость сканирования $\nu \gg RTk^{0}/F$ , где $k_{0}$ — константа скорости обмена обменного электрона в теории Батлера-Фольмера . Уравнение Лавирона ^[4]^,^[8]^,^[9] предсказывает, что при высоких скоростях сканирования пики разделяются пропорционально $\log(\nu /k^{0})$ . Чем больше $\nu$ или меньший $k^{0}$ , тем больше расстояние между пиками. Пиковые потенциалы $E_{p}=E^{0}\pm {\frac {RT}{\alpha F}}\ln {\frac {\alpha F\nu }{k^{0}RT}}$ , ^[4] как показано линиями на рис. 2B ( $\alpha$ – коэффициент переноса заряда ). Таким образом, изучение экспериментального изменения положения пика в зависимости от скорости сканирования дает информацию о скорости межфазного переноса электронов. $k^{0}$ .

Эффект связанных химических реакций

Связанные реакции — это реакции, скорость или константа равновесия которых не одинакова для окисленных и восстановленных форм исследуемого вещества. Например, восстановление должно способствовать протонированию ( $pK_{a}^{\rm {ox}}<pK_{a}^{\rm {red}}$ ): реакция протонирования связана с восстановлением при $pK_{a}^{\rm {ox}}<pH<pK_{a}^{\rm {red}}$ . Связывание небольшой молекулы (кроме протона) также может быть связано с окислительно-восстановительной реакцией.

Необходимо рассмотреть два случая в зависимости от того, является ли связанная реакция медленной или быстрой (это означает, что временной масштаб связанной реакции больше или меньше, чем вольтамперометрический масштаб времени). ^[10] $\tau =RT/F\nu$ ).

Быстрые химические реакции, связанные с переносом электрона (например, протонирование), влияют только на кажущиеся значения $E^{0}$ и $k^{0}$ , ^[7] но пики остаются симметричными. Зависимость $E^{0}$ от концентрации лиганда (например, зависимость $E^{0}$ от pH, нанесенного на диаграмму Пурбе ) можно интерпретировать как получение констант диссоциации (например, констант кислотности ) из окисленных или восстановленных форм окислительно-восстановительных соединений.
Асимметрия может быть результатом медленных химических реакций, которые связаны с (и затвором переносом электрона ). С помощью вольтамперометрии быстрого сканирования можно получить информацию о скоростях реакций, связанных с переносом электрона. Случай $n=1$ и $n=2$ Обратимые поверхностные электрохимические реакции, за которыми следуют необратимые химические реакции, были рассмотрены Лавироном в ссылках. ^[6]^,^[11] но данные обычно интерпретируются с помощью численного решения соответствующих дифференциальных уравнений. ^[9]

Эксперименты с окислительно-восстановительными ферментами

В исследованиях ферментов фермента ток возникает в результате каталитического окисления или восстановления субстрата .

Электроактивное покрытие крупных окислительно-восстановительных ферментов (таких как лакказа , гидрогеназа и т. д.) часто слишком низкое, чтобы обнаружить какой-либо сигнал в отсутствие субстрата, но электрохимический сигнал усиливается за счет катализа: действительно, каталитический ток пропорционален скорости оборота, разу электроактивное покрытие. Эффект изменения электродного потенциала, pH или концентрации субстратов и ингибиторов и т. д. можно изучить, чтобы узнать о различных этапах каталитического механизма. ^[8]

Интерпретация значения каталитического тока

Для фермента, иммобилизованного на электроде, величина тока при определенном потенциале равна $\pm nFA\Gamma \times {\rm {TOF}}$ , где $n$ - число электронов, которыми обмениваются в каталитической реакции, $A$ – поверхность электрода, $\Gamma$ - электроактивное покрытие, а TOF - частота оборота (или «число оборота») , то есть количество молекул субстрата, трансформируемых в секунду, и на молекулу адсорбированного фермента). Последнее можно вывести из абсолютного значения тока только при условии, что $A\Gamma$ известно, что бывает редко. Однако информация получается путем анализа относительного изменения тока, возникающего в результате изменения условий эксперимента.

Факторами, которые могут влиять на TOF, являются (i) массовый транспорт субстрата к электроду, где иммобилизован фермент ( диффузия и конвекция ), (ii) скорость переноса электронов между электродом и ферментом (межфазный перенос электронов), и (iii) «внутренняя» активность фермента, каждая из которых может зависеть от потенциала электрода.

Фермент часто иммобилизуют на вращающемся дисковом рабочем электроде (RDE), который быстро вращается, чтобы предотвратить истощение субстрата вблизи электрода. В этом случае массовый транспорт субстрата к электроду, где адсорбируется фермент, может не иметь значения.

Стационарный вольтамперометрический отклик

В сильно окислительных или очень восстановительных условиях установившийся каталитический ток иногда стремится к предельному значению (плато), которое (при условии, что нет ограничения массопереноса) относится к активности полностью окисленного или полностью восстановленного фермента соответственно. Если межфазный перенос электронов медленный и если существует распределение скоростей переноса электронов (в результате распределения ориентаций молекул ферментов на электроде), ток продолжает увеличиваться линейно с потенциалом, а не достигать плато; в этом случае предельная крутизна пропорциональна скорости оборота полностью окисленного или полностью восстановленного фермента. ^[8]

Изменение установившегося тока относительно потенциала часто бывает сложным (например, не просто сигмоидальным). ^[12]

Отход от установившегося состояния

Другой уровень сложности связан с существованием медленных окислительно-восстановительных реакций, которые могут изменить активность фермента и заставить реакцию отклониться от устойчивого состояния. ^[13] Здесь «медленный» означает, что временной масштаб (не)активации аналогичен вольтамперометрическому временному масштабу. ^[10] $\tau =RT/F\nu$ . Если RDE используется , эти медленные (не)активации обнаруживаются по гистерезису на каталитической вольтамперограмме, который не обусловлен массопереносом. Гистерезис может исчезнуть при очень высоких скоростях сканирования (если инактивация не успевает продолжиться) или при очень медленных скоростях сканирования (если реакция (не)активации достигает устойчивого состояния). ^[14]

Сочетание вольтамперометрии белковых пленок и спектроскопии

Обычная вольтамперометрия дает ограниченное представление о границе раздела фермент-электрод и о структуре веществ, участвующих в реакции. Дополнение стандартной электрохимии другими методами может дать более полную картину катализа. ^[15]^[16]^[17]

Ссылки

^ Юкен, Ларс Дж.К. (2016). «Структура и модификация электродных материалов для электрохимии белков». Биофотоэлектрохимия: от биоэлектрохимии к биофотовольтаике . Достижения в области биохимической инженерии/биотехнологии. Том. 158. Спрингер, Чам. стр. 43–73. дои : 10.1007/10_2015_5011 . ISBN 9783319506654 . ПМИД 27506830 .
^ Юкен, Ларс Дж. К. (23 сентября 2009 г.). «Электроды для интегральных мембранных ферментов». Отчеты о натуральных продуктах . 26 (10): 1234–40. дои : 10.1039/b903252e . ISSN 1460-4752 . ПМИД 19779638 .
^ Jump up to: ^а ^б ^с Бард, Аллен Дж. (2001). Электрохимические методы: основы и приложения . Фолкнер, Ларри Р., 1944- (2-е изд.). Нью-Йорк: Уайли. ISBN 9780471043720 . OCLC 43859504 .
^ Jump up to: ^а ^б ^с ^д Лавирон, Э. (1979). «Общее выражение вольтамперограммы линейной развертки потенциала в случае бездиффузионных электрохимических систем». Журнал электроаналитической химии и межфазной электрохимии . 101 (1): 19–28. дои : 10.1016/s0022-0728(79)80075-3 .
^ Чен, Кайшэн; Херст, Джуди; Камба, Рауль; Бонагура, Кристофер А.; Стаут, К. Дэвид; Бёрджесс, Барбара. К.; Армстронг, Фрейзер А. (15 июня 2000 г.). «Атомно-определенный механизм переноса протонов в скрытый окислительно-восстановительный центр в белке». Природа . 405 (6788): 814–817. Бибкод : 2000Natur.405..814C . дои : 10.1038/35015610 . ISSN 1476-4687 . ПМИД 10866206 . S2CID 4303347 .
^ Jump up to: ^а ^б ^с Плишон, В.; Лавирон, Э. (1976). «Теоретическое исследование двухстадийной обратимой электрохимической реакции, связанной с необратимыми химическими реакциями, в тонкослойной вольтамперометрии с линейной разверткой потенциала». Журнал электроаналитической химии и межфазной электрохимии . 71 (2): 143–156. дои : 10.1016/s0022-0728(76)80030-7 .
^ Jump up to: ^а ^б Лавирон, Э. (1980). «Теоретическое исследование поверхностной электрохимической реакции 1e, 1H+ (четырехчленная квадратная схема) при равновесии реакций протонирования». Журнал электроаналитической химии и межфазной электрохимии . 109 (1–3): 57–67. дои : 10.1016/s0022-0728(80)80106-9 .
^ Jump up to: ^а ^б ^с ^д Леже, Кристоф; Бертран, Патрик (1 июля 2008 г.). «Прямая электрохимия окислительно-восстановительных ферментов как инструмент механистических исследований» (PDF) . Химические обзоры . 108 (7): 2379–2438. дои : 10.1021/cr0680742 . ISSN 0009-2665 . ПМИД 18620368 .
^ Jump up to: ^а ^б Армстронг, Фрейзер А.; Камба, Рауль; Херинг, Хендрик А.; Херст, Джуди; Юкен, Ларс Дж.К.; Джонс, Энн К.; Леже, Кристоф; МакЭвой, Джеймс П. (1 января 2000 г.). «Быстрые вольтамперометрические исследования кинетики и энергетики реакций сопряженного переноса электрона в белках». Фарадеевские дискуссии . 116 (116): 191–203. Бибкод : 2000FaDi..116..191A . дои : 10.1039/b002290j . ISSN 1364-5498 . ПМИД 11197478 .
^ Jump up to: ^а ^б Савеан, Жан-Мишель (2006), Элементы молекулярной и биомолекулярной электрохимии: электрохимический подход к химии переноса электронов , John Wiley & Sons , стр. 455, номер домена : 10.1002/0471758078 , ISBN 978-0-471-44573-9
^ Лавирон, Э. (1972). «Влияние адсорбции деполяризатора или продукта электрохимической реакции на полярографические токи». Журнал электроаналитической химии и межфазной электрохимии . 35 (1): 333–342. дои : 10.1016/s0022-0728(72)80318-8 .
^ Эллиотт, Шон Дж; Леже, Кристоф; Першад, Харш Р; Херст, Джуди; Хеффрон, Керенса; Жине, Николя; Бласко, Фрэнсис; Ротери, Ричард А; Вайнер, Джоэл Х; Армстронг, Фрейзер (2002). «Обнаружение и интерпретация оптимумов окислительно-восстановительного потенциала в каталитической активности ферментов» . Biochimica et Biophysica Acta (BBA) — Биоэнергетика . 1555 (1–3): 54–59. дои : 10.1016/s0005-2728(02)00254-2 . ПМИД 12206891 .
^ Фурмонд, Винсент; Леже, Кристоф (2017). «Моделирование вольтамперометрии адсорбированных ферментов и молекулярных катализаторов» (PDF) . Современное мнение по электрохимии . 1 (1): 110–120. дои : 10.1016/j.coelec.2016.11.002 .
^ дель Баррио, Мелиса; Сенси, Маттео; Орен, Кристоф; Бафферт, Кэрол; Дементен, Себастьен; Фурмонд, Винсент; Леже, Кристоф (2018). «Электрохимические исследования гидрогеназ и других ферментов, производящих и использующих солнечное топливо» (PDF) . Отчеты о химических исследованиях . 51 (3): 769–777. doi : 10.1021/acs.accounts.7b00622 . ISSN 0001-4842 . ПМИД 29517230 . S2CID 3803863 .
^ Мургида, Дэниел Х.; Хильдебрандт, Питер (2005). «Окислительно-восстановительные и окислительно-восстановительные процессы гемовых белков и ферментов на электрохимических границах раздела». Физическая химия Химическая физика . 7 (22): 3773–84. Бибкод : 2005PCCP....7.3773M . дои : 10.1039/b507989f . ISSN 1463-9084 . ПМИД 16358026 .
^ Эш, Филип А.; Винсент, Кайли А. (2016). Биофотоэлектрохимия: от биоэлектрохимии к биофотовольтаике . Достижения в области биохимической инженерии/биотехнологии. Том. 158. Спрингер, Чам. стр. 75–110. дои : 10.1007/10_2016_3 . ISBN 9783319506654 . ПМИД 27475648 .
^ Корниенко Николай; Ли, Хоа Х.; Робинсон, Уильям Э.; Хейдари, Нина; Чжан, Дженни З.; Рейснер, Эрвин (1 мая 2019 г.). «Развитие методов исследования интерфейса фермент-электрод» . Отчеты о химических исследованиях . 52 (5): 1439–1448. doi : 10.1021/acs.accounts.9b00087 . ISSN 0001-4842 . ПМК 6533600 . ПМИД 31042353 .

[1] Юкен, Ларс Дж.К. (2016). «Структура и модификация электродных материалов для электрохимии белков». Биофотоэлектрохимия: от биоэлектрохимии к биофотовольтаике . Достижения в области биохимической инженерии/биотехнологии. Том. 158. Спрингер, Чам. стр. 43–73. дои : 10.1007/10_2015_5011 . ISBN 9783319506654 . ПМИД 27506830 .

[2] Юкен, Ларс Дж. К. (23 сентября 2009 г.). «Электроды для интегральных мембранных ферментов». Отчеты о натуральных продуктах . 26 (10): 1234–40. дои : 10.1039/b903252e . ISSN 1460-4752 . ПМИД 19779638 .

[bard-3] Jump up to: ^а ^б ^с Бард, Аллен Дж. (2001). Электрохимические методы: основы и приложения . Фолкнер, Ларри Р., 1944- (2-е изд.). Нью-Йорк: Уайли. ISBN 9780471043720 . OCLC 43859504 .

[:0-4] Jump up to: ^а ^б ^с ^д Лавирон, Э. (1979). «Общее выражение вольтамперограммы линейной развертки потенциала в случае бездиффузионных электрохимических систем». Журнал электроаналитической химии и межфазной электрохимии . 101 (1): 19–28. дои : 10.1016/s0022-0728(79)80075-3 .

[5] Чен, Кайшэн; Херст, Джуди; Камба, Рауль; Бонагура, Кристофер А.; Стаут, К. Дэвид; Бёрджесс, Барбара. К.; Армстронг, Фрейзер А. (15 июня 2000 г.). «Атомно-определенный механизм переноса протонов в скрытый окислительно-восстановительный центр в белке». Природа . 405 (6788): 814–817. Бибкод : 2000Natur.405..814C . дои : 10.1038/35015610 . ISSN 1476-4687 . ПМИД 10866206 . S2CID 4303347 .

[Plichon_143–156-6] Jump up to: ^а ^б ^с Плишон, В.; Лавирон, Э. (1976). «Теоретическое исследование двухстадийной обратимой электрохимической реакции, связанной с необратимыми химическими реакциями, в тонкослойной вольтамперометрии с линейной разверткой потенциала». Журнал электроаналитической химии и межфазной электрохимии . 71 (2): 143–156. дои : 10.1016/s0022-0728(76)80030-7 .

[:5-7] Jump up to: ^а ^б Лавирон, Э. (1980). «Теоретическое исследование поверхностной электрохимической реакции 1e, 1H+ (четырехчленная квадратная схема) при равновесии реакций протонирования». Журнал электроаналитической химии и межфазной электрохимии . 109 (1–3): 57–67. дои : 10.1016/s0022-0728(80)80106-9 .

[:1-8] Jump up to: ^а ^б ^с ^д Леже, Кристоф; Бертран, Патрик (1 июля 2008 г.). «Прямая электрохимия окислительно-восстановительных ферментов как инструмент механистических исследований» (PDF) . Химические обзоры . 108 (7): 2379–2438. дои : 10.1021/cr0680742 . ISSN 0009-2665 . ПМИД 18620368 .

[:3-9] Jump up to: ^а ^б Армстронг, Фрейзер А.; Камба, Рауль; Херинг, Хендрик А.; Херст, Джуди; Юкен, Ларс Дж.К.; Джонс, Энн К.; Леже, Кристоф; МакЭвой, Джеймс П. (1 января 2000 г.). «Быстрые вольтамперометрические исследования кинетики и энергетики реакций сопряженного переноса электрона в белках». Фарадеевские дискуссии . 116 (116): 191–203. Бибкод : 2000FaDi..116..191A . дои : 10.1039/b002290j . ISSN 1364-5498 . ПМИД 11197478 .

[:2-10] Jump up to: ^а ^б Савеан, Жан-Мишель (2006), Элементы молекулярной и биомолекулярной электрохимии: электрохимический подход к химии переноса электронов , John Wiley & Sons , стр. 455, номер домена : 10.1002/0471758078 , ISBN 978-0-471-44573-9

[11] Лавирон, Э. (1972). «Влияние адсорбции деполяризатора или продукта электрохимической реакции на полярографические токи». Журнал электроаналитической химии и межфазной электрохимии . 35 (1): 333–342. дои : 10.1016/s0022-0728(72)80318-8 .

[:4-12] Эллиотт, Шон Дж; Леже, Кристоф; Першад, Харш Р; Херст, Джуди; Хеффрон, Керенса; Жине, Николя; Бласко, Фрэнсис; Ротери, Ричард А; Вайнер, Джоэл Х; Армстронг, Фрейзер (2002). «Обнаружение и интерпретация оптимумов окислительно-восстановительного потенциала в каталитической активности ферментов» . Biochimica et Biophysica Acta (BBA) — Биоэнергетика . 1555 (1–3): 54–59. дои : 10.1016/s0005-2728(02)00254-2 . ПМИД 12206891 .

[13] Фурмонд, Винсент; Леже, Кристоф (2017). «Моделирование вольтамперометрии адсорбированных ферментов и молекулярных катализаторов» (PDF) . Современное мнение по электрохимии . 1 (1): 110–120. дои : 10.1016/j.coelec.2016.11.002 .

[14] дель Баррио, Мелиса; Сенси, Маттео; Орен, Кристоф; Бафферт, Кэрол; Дементен, Себастьен; Фурмонд, Винсент; Леже, Кристоф (2018). «Электрохимические исследования гидрогеназ и других ферментов, производящих и использующих солнечное топливо» (PDF) . Отчеты о химических исследованиях . 51 (3): 769–777. doi : 10.1021/acs.accounts.7b00622 . ISSN 0001-4842 . ПМИД 29517230 . S2CID 3803863 .

[15] Мургида, Дэниел Х.; Хильдебрандт, Питер (2005). «Окислительно-восстановительные и окислительно-восстановительные процессы гемовых белков и ферментов на электрохимических границах раздела». Физическая химия Химическая физика . 7 (22): 3773–84. Бибкод : 2005PCCP....7.3773M . дои : 10.1039/b507989f . ISSN 1463-9084 . ПМИД 16358026 .

[16] Эш, Филип А.; Винсент, Кайли А. (2016). Биофотоэлектрохимия: от биоэлектрохимии к биофотовольтаике . Достижения в области биохимической инженерии/биотехнологии. Том. 158. Спрингер, Чам. стр. 75–110. дои : 10.1007/10_2016_3 . ISBN 9783319506654 . ПМИД 27475648 .

[17] Корниенко Николай; Ли, Хоа Х.; Робинсон, Уильям Э.; Хейдари, Нина; Чжан, Дженни З.; Рейснер, Эрвин (1 мая 2019 г.). «Развитие методов исследования интерфейса фермент-электрод» . Отчеты о химических исследованиях . 52 (5): 1439–1448. doi : 10.1021/acs.accounts.9b00087 . ISSN 0001-4842 . ПМК 6533600 . ПМИД 31042353 .

[1]

[2]

[3]

[4]

[5]

[6]

[7]

[8]

[9]

[10]

[11]

[12]

[13]

[14]

[15]

[16]

[17]