Путь транслокации твин-аргинина
| ТатС | |||
|---|---|---|---|
| Идентификаторы | |||
| Символ | ТатС | ||
| Пфам | PF00902 | ||
| ИнтерПро | ИПР002033 | ||
| TCDB | 2.А.64 | ||
| Суперсемейство OPM | 63 | ||
| белок OPM | 4б4а | ||
| Мембраном | 435 | ||
| |||
| ТатА/Б/Е | |||
|---|---|---|---|
| Идентификаторы | |||
| Символ | MttA_Hcf106 | ||
| Пфам | PF02416 | ||
| ИнтерПро | ИПР003369 | ||
| TCDB | 2.А.64 | ||
| Суперсемейство OPM | 63 | ||
| белок OPM | 2л16 | ||
| |||
Путь транслокации двойного аргинина ( путь Tat ) представляет собой путь экспорта или секреции белка, обнаруженный у растений , бактерий и архей . В отличие от пути Sec , который транспортирует белки в развернутом виде, путь Tat служит для активной транспортировки свернутых белков через бислой липидной мембраны . У растений транслоказа Tat расположена в тилакоидной мембране хлоропласта , где она экспортирует белки в просвет тилакоида. У бактерий транслоказа Tat обнаруживается в цитоплазматической мембране и служит для экспорта белков в клеточную оболочку или во внеклеточное пространство. [ 1 ] существование Tat-транслоказы в митохондриях растений. Предполагается также [ 2 ] [ 3 ]
В мембране тилакоидов растений и грамотрицательных бактерий транслоказа Tat состоит из трех основных мембранных белков; ТатА, ТатБ и ТатС. В наиболее широко изученном пути Tat, который используется грамотрицательной бактерией Escherichia coli , эти три белка экспрессируются из оперона с четвертым белком Tat, TatD, который не требуется для функции Tat. Пятый белок Tat TatE, который гомологичен белку TatA, присутствует в клетке на гораздо более низком уровне, чем TatA, и, как полагают, не играет какой-либо существенной роли в функции Tat.
Tat-пути грамположительных бактерий отличаются тем, что у них нет компонента TatB. У этих бактерий система Tat состоит из одного компонента TatA и TatC, при этом белок TatA является бифункциональным и выполняет роли как TatA, так и TatB E. coli . [ 4 ]
Название пути Tat относится к высококонсервативному двойному аргининовому лидерному мотиву (S/TRRXFLK), который обнаружен в N-концевом сигнальном пептиде соответствующих белков-пассажиров. [ 5 ] Сигнальный пептид удаляется сигнальной пептидазой после высвобождения транспортируемого белка из комплекса Tat. [ 6 ] По крайней мере две молекулы TatC сосуществуют внутри каждого транслокона Tat . [ 7 ] [ 8 ]
У патогенов
[ редактировать ]Не все бактерии несут гены tatABC в своем геноме ; [ 9 ] однако среди тех, которые это делают, похоже, нет различия между патогенами и непатогенами. Несмотря на этот факт, некоторые патогенные бактерии, такие как Pseudomonas aeruginosa , Legionella pneumophila , Yersinia pseudotuberculosis и E. coli O157:H7, полагаются на функционирующий путь Tat для обеспечения полной вирулентности в моделях инфекции. Кроме того, было показано, что ряд экспортируемых факторов вирулентности зависит от пути Tat. Одной из таких категорий факторов вирулентности являются ферменты фосфолипазы C , которые, как было показано, экспортируются с помощью Tat у Pseudomonas aeruginosa и, как полагают, экспортируются с помощью Tat в Mycobacterium Tuberculosis .
Ссылки
[ редактировать ]- ^ Сарджент, Ф.; Беркс, Британская Колумбия; Палмер, Т. (2006). «Первопроходцы и первопроходцы: прокариотическая система нацеливания для транспорта свернутых белков» . ФЭМС Микробиол. Летт . 254 (2): 198–207. дои : 10.1111/j.1574-6968.2005.00049.x . ПМИД 16445746 .
- ^ Кэрри, Крис; Вайсенбергер, Стефан; Солл, Юрген (15 октября 2016 г.). «Митохондрии растений содержат субъединицы белка транслоказы TatB и TatC» . Журнал клеточной науки . 129 (20): 3935–3947. дои : 10.1242/jcs.190975 . ISSN 0021-9533 . ПМИД 27609835 .
- ^ Бенневиц, Бацияна; Шарма, Маянк; Таннерт, Франциска; Клёсген, Ральф Бернд (ноябрь 2020 г.). «Двойное нацеливание TatA указывает на хлоропластный путь Tat в митохондриях растений» . Biochimica et Biophysical Acta (BBA) - Исследования молекулярных клеток . 1867 (11): 118816. doi : 10.1016/j.bbamcr.2020.118816 . ПМИД 32768405 . S2CID 224889980 .
- ^ Барнетт Дж.П., Эйландер Р.Т., Койперс О.П., Робинсон С. (2008). «Минимальная система Tat из грамположительного организма: бифункциональная субъединица TatA участвует в дискретных комплексах TatAC и TatA» . Ж. Биол. Хим . 283 (5): 2534–2542. дои : 10.1074/jbc.M708134200 . ПМИД 18029357 .
- ^ Чеддок, AM; Мант, А.; Карнаухов И.; Бринк, С.; Херрманн, Р.Г.; Клёсген, РБ; Робинсон, К. (1995). «Новый тип сигнального пептида: центральная роль двойного аргининового мотива в передаче сигналов для дельта-рН-зависимого тилакоидного белка-транслоказы» . ЭМБО Дж . 14 (12): 2715–2722. дои : 10.1002/j.1460-2075.1995.tb07272.x . ПМК 398390 . ПМИД 7796800 .
- ^ Фрилингсдорф, С.; Клёсген, РБ (2007). «Предпосылки терминальной обработки тилакоидных тат-субстратов» . Ж. Биол. Хим . 282 (33): 24455–24462. дои : 10.1074/jbc.M702630200 . ПМИД 17581816 .
- ^ Сарджент Ф., Богш Э.Г., Стэнли Н.Р., Векслер М., Робинсон С., Беркс Б.К., Палмер Т. (1998). «Перекрывающиеся функции компонентов бактериального Sec-независимого пути экспорта белка» . Журнал ЭМБО . 17 (13): 3640–50. дои : 10.1093/emboj/17.13.3640 . ПМК 1170700 . ПМИД 9649434 .
- ^ Гуффи К., Сантини КЛ, Ву Л.Ф. (август 2002 г.). «Определение топологии и функциональный анализ белка TatC Escherichia coli». ФЭБС Летт . 525 (1–3): 65–70. дои : 10.1016/s0014-5793(02)03069-7 . ПМИД 12163163 .
- ^ Организм