С-концевой домен бета2-адаптина
| B2-адаптировать-приложение_C | |||
|---|---|---|---|
 Домен придатка бета2-адаптина, из адаптера клатрина ap2 | |||
| Идентификаторы | |||
| Символ | B2-адаптировать-приложение_C | ||
| Пфам | PF09066 | ||
| ИнтерПро | ИПР015151 | ||
| ОБЛАСТЬ ПРИМЕНЕНИЯ 2 | 1e42 / SCOPe / СУПФАМ | ||
| |||
С -концевой домен бета2-адаптина представляет собой белковый домен , участвующий в транспортировке клеток , способствуя импорту и экспорту веществ в клетку и из нее.
Функция
[ редактировать ]Это адаптерный белок, который способствует образованию клатриновой оболочки вокруг пузырька .
Структура
[ редактировать ]Эта запись представляет собой субдомен придаточного (ушного) домена бета-адаптина из комплексов адаптеров клатрина AP. Этот домен имеет трехслойную структуру альфа-бета-альфа с раздвоенным антипараллельным бета-листом . [ 1 ] Этот домен необходим для связывания с клатрином и его последующей полимеризации. Кроме того, гидрофобный участок, присутствующий в домене, также связывается с подмножеством белков, содержащих мотив D-phi-F/W, которые связаны доменом придатка альфа-адаптина (эпсин, AP180, eps15). [ 2 ]
Торговля клетками
[ редактировать ]Белки, синтезированные на рибосоме и процессируемые в эндоплазматическом ретикулуме , транспортируются из аппарата Гольджи в транс-сеть Гольджи (TGN), а оттуда через небольшие пузырьки- переносчики в компартмент конечного пункта назначения. Эти везикулы имеют специфические белки оболочки (такие как клатрин или коатомер), которые важны для отбора грузов и направления транспорта . [ 3 ] Оболочки клатрина содержат как клатрин (действующий как каркас), так и адаптерные комплексы, которые связывают клатрин с рецепторами в покрытых оболочкой везикулах . Считается, что клатрин-ассоциированные белковые комплексы взаимодействуют с цитоплазматическими хвостами мембранных белков, что приводит к их отбору и концентрации . Двумя основными типами адаптерных комплексов клатрина являются комплексы гетеротетрамерного адаптерного белка (AP) и мономерные адаптеры GGA (локализация по Гольджи, гомология ушного домена гамма-адаптина , ARF-связывающие белки). [ 4 ] [ 5 ]
Комплексы AP (белок-адаптер) обнаруживаются в покрытых оболочкой везикулах и ямках, покрытых клатрином. Комплексы AP соединяют грузовые белки и липиды с клатрином в местах отпочкования везикул , а также связывают вспомогательные белки, которые регулируют сборку и разборку оболочки (такие как AP180, эпсины и ауксилин). существуют различные AP-комплексы У млекопитающих . AP1 отвечает за транспорт лизосомальных гидролаз между TGN и эндосомами . [ 6 ] AP2 связывается с плазматической мембраной и отвечает за эндоцитоз . [ 7 ] AP3 отвечает за доставку белка в лизосомы и другие родственные органеллы . [ 8 ] AP4 менее хорошо охарактеризован. AP-комплексы представляют собой гетеротетрамеры, состоящие из двух больших субъединиц (адаптинов), средней субъединицы (мю) и малой субъединицы (сигма). Например, в AP1 этими субъединицами являются гамма-1-адаптин, бета-1-адаптин, мю-1 и сигма-1, а в AP2 — альфа-адаптин, бета-2-адаптин, мю-2 и сигма-2. . Каждая субъединица выполняет определенную функцию. Адаптины распознают клатрин и связываются с ним через свою шарнирную область (клатриновый бокс) и рекрутируют вспомогательные белки, которые модулируют функцию AP через свои C-концевые домены уха (придатка) . сортировки на основе тирозина Mu распознает сигналы в цитоплазматических доменах трансмембранных белков - грузов. [ 9 ] Одной из функций эндоцитоза, опосредованного клатрином и комплексом AP2, является регулирование количества рецепторов ГАМК (А), доступных на поверхности клетки . [ 10 ]
Более подробную информацию об этих белках можно найти в разделе «Белок месяца: клатрин».
Ссылки
[ редактировать ]- ^ Трауб Л.М., Даунс М.А., Вестрик Дж.Л., Фремонт Д.Х. (август 1999 г.). «Кристаллическая структура альфа-придатка AP-2 обнаруживает рекрутинговую платформу для сборки клатриновой оболочки» . Учеб. Натл. акад. наук. США . 96 (16): 8907–12. Бибкод : 1999PNAS...96.8907T . дои : 10.1073/pnas.96.16.8907 . ПМК 17706 . ПМИД 10430869 .
- ^ Оуэн DJ, Валлис Ю., Пирс Б.М., МакМахон Х.Т., Эванс PR (август 2000 г.). «Структура и функция придаточного домена бета-2-адаптина» . ЭМБО Дж . 19 (16): 4216–27. дои : 10.1093/emboj/19.16.4216 . ПМК 302036 . ПМИД 10944104 .
- ^ МакМахон HT, Mills IG (август 2004 г.). «COP и почкование пузырьков, покрытых клатрином: разные пути, общие подходы». Курс. Мнение. Клеточная Биол . 16 (4): 379–91. дои : 10.1016/j.ceb.2004.06.009 . ПМИД 15261670 .
- ^ Фогльмайер С.М., Эдвардс Р.Х. (июнь 2007 г.). «Различные эндоцитарные пути образуют разные синаптические пузырьки?». Курс. Мнение. Нейробиол . 17 (3): 374–80. дои : 10.1016/j.conb.2007.04.002 . ПМИД 17449236 . S2CID 44740900 .
- ^ Бём М., Бонифачино Дж.С. (октябрь 2001 г.). «Адаптины: окончательный пересчет» . Мол. Биол. Клетка . 12 (10): 2907–20. дои : 10.1091/mbc.12.10.2907 . ПМК 60144 . ПМИД 11598180 .
- ^ Туз М.С., Кулакова Л., Наш Т.Э. (июль 2004 г.). «Комплекс адапторных белков 1 опосредует транспорт лизосомальных белков из органеллы, подобной аппарату Гольджи, в периферические вакуоли у примитивных эукариот Giardia lamblia» . Мол. Биол. Клетка . 15 (7): 3053–60. дои : 10.1091/mbc.E03-10-0744 . ПМЦ 452563 . ПМИД 15107467 .
- ^ Коннер С.Д., Шмид С.Л. (сентябрь 2003 г.). «Дифференциальные потребности в AP-2 при клатрин-опосредованном эндоцитозе» . Дж. Клеточная Биол . 162 (5): 773–9. дои : 10.1083/jcb.200304069 . ПМК 2172816 . ПМИД 12952931 .
- ^ Гупта С.Н., Клостер М.М., Родионов Д.Г., Бакке О. (июнь 2006 г.). «Перенаправление инвариантной цепи на путь прямой сортировки путем введения AP3-связывающего мотива из LIMP II». Евро. Дж. Клеточная Биол . 85 (6): 457–67. дои : 10.1016/j.ejcb.2006.02.001 . ПМИД 16542748 .
- ^ Хауке В., Венк М.Р., Чепмен Э.Р., Фарсад К., Де Камилли П. (ноябрь 2000 г.). «Двойное взаимодействие синаптотагмина с мю2- и альфа-адаптином облегчает зарождение ямок, покрытых клатрином» . Я ЕСМЬ Дж . 19 (22): 6011–9. дои : 10.1093/emboj/19.22.6011 . ПМК 305843 . ПМИД 11080148 .
- ^ Канемацу Т., Фуджи М., Мизоками А., Киттлер Дж. Т., Набекура Дж., Мосс С. Дж., Хирата М. (май 2007 г.). «Неактивный белок, связанный с фосфолипазой C, участвует в конститутивной интернализации рецепторов GABAA, опосредованной клатрином и адапторным комплексом AP2» . Дж. Нейрохем . 101 (4): 898–905. дои : 10.1111/j.1471-4159.2006.04399.x . ПМИД 17254016 .