L -Aspartic-4-семиальдегид
| |
| Имена | |
|---|---|
| Имя IUPAC
L -спарт-4-Аль
| |
| Систематическое имя IUPAC
(2 с ) -2-амино-4-оксобутановая кислота | |
| Другие имена
L -аспара-β-семиалдегид
| |
| Идентификаторы | |
3D model ( JSmol )
|
|
| Чеби | |
| Chemspider | |
| Кегг | |
PubChem CID
|
|
| НЕКОТОРЫЙ | |
Comptox Dashboard ( EPA )
|
|
| Характеристики | |
| C 4 H 7 N O 3 | |
| Молярная масса | 117.104 g·mol −1 |
| Появление | Твердый |
За исключением случаев, когда отмечены, данные приведены для материалов в их стандартном состоянии (при 25 ° C [77 ° F], 100 кПа).
| |
L -Aspartic-4-семиалдегид является α- аминокислоты производным аспартата . Это важное промежуточное соединение в аспартатном пути , который представляет собой метаболический путь, присутствующий у бактерий и растений. Аспартатный путь приводит к биосинтезу различных аминокислот из аспартата, включая лизин , метионин и треонин . [ 1 ]
Аспартатный путь
[ редактировать ]
Путь аспартата представляет собой аминокислотный метаболический путь, присутствующий у бактерий и растений, которые занимаются конвертацией аспартата в другие аминокислоты посредством ряда реакций и промежуточных звено. L -Aspartate-4-семиалдегид служит одним из первых промежуточных соединений на пути и в качестве важного этапа дифференциации на пути. [ 2 ]
L -Aspartate-4-семиалдегид синтезируется ферментной аспартатной полуалдегиддегидрогеназой , которая катализирует следующую обратимую химическую реакцию:
- L -4 -аспартилфосфат + nadph + h + L -Aspartate-4-Semaildehyde + NADP + + фосфат
После синтезированного L -аспартата-4-семиальдегида молекула может затем продвинуться по ряду путей. Один возможный путь требует, чтобы L -аспартат-4-семиалдегид подвергался реакции, катализируемой ферментом дигидродипиколинатной синтазы , чтобы сформировать молекулу дигидродипиколинат . Эта обратимая химическая реакция показана ниже: [ 3 ]
- L -ASPARTATE-4-SemiAldehyde + Pyruvate дигидродипиколинат + h 2 o
Как только дигидродипиколинат синтезируется, он может продолжаться по метаболическому пути, ведущему к синтезу лизина. [ 4 ] Помимо пути биосинтеза лизина, L -аспартат-4-семиалдегид также может подвергаться обратимой реакции, катализируемой ферментом гомомериндегидрогеназы. Эта реакция, которая превращает L -аспартат-4-семиалдегид в гомомерин, показана ниже: [ 5 ]
- L -Aspartate-4-Semialehygyde + NAD (P) H + H + Hostarine + они (P) +
Гомосерин представляет собой еще одну ветвь в аспартатном пути, так как он может продвинуться по одному из двух путей, чтобы в конечном итоге стать одним из двух аминокислот: треонин или метионин. Этот аспартатный путь присутствует в растениях и бактериях, что позволяет им синтезировать лизин, метионин и треонин. Однако этого пути не присутствует у людей или других животных. Отсутствие этого пути означает, что люди должны принимать эти аминокислоты через свой рацион, поэтому их называют незаменимыми аминокислотами . [ 6 ] [ 7 ]
Ссылки
[ редактировать ]- ^ Виола, Рональд Э. (2001). «Центральные ферменты аспартатного семейства биосинтеза аминокислот». Счета химических исследований . 34 (5): 339–349. doi : 10.1021/ar000057q . PMID 11352712 .
- ^ Thangavelu, B.; Bhansali, P.; Виола, Re (2015-10-15). «Разработка библиотеки фрагментов производит мощные и селективные аспартат -полуалдегиддегидрогеназы ингибиторы» . Биоорганическая и лекарственная химия . 23 (20): 6622–6631. doi : 10.1016/j.bmc.2015.09.017 . PMC 4601562 . PMID 26404410 .
- ^ Mazelis, M.; Wathley, FR; Whotley, J. (декабрь 1977 г.). «Фермология биосинтеза лизина у высших растений. Появление, характеристика и некоторые регуляторные свойства дигидродипиколинатной синтазы» . Письма Febs . 84 (2): 236–240. doi : 10.1016/0014-5793 (77) 80696-0 . PMID 598503 . S2CID 11088733 .
- ^ Виола, ре; Faehnle, Cr; Blanco, J.; Мур, Ра; Лю, х.; Арахея, Bt; Pavlovsky, AG (2010-12-22). «Каталитическое оборудование ключевого фермента в биосинтезе аминокислот» . Журнал аминокислот . 2011 : 352–538. doi : 10.4061/2011/352538 . PMC 3276109 . PMID 22332000 .
- ^ Томас, Д.; Барби, Р.; Сурдин-Кержан, Ю. (июнь 1993 г.). «Эволюционные отношения между дрожжами и бактериальными гомосеринными дегидрогеназами» . Письма Febs . 323 (3): 289–293. doi : 10.1016/0014-5793 (93) 81359-8 . PMID 8500624 . S2CID 23964791 .
- ^ Виола, ре; Faehnle, Cr; Blanco, J.; Мур, Ра; Лю, х.; Арахея, Bt; Pavlovsky, AG (2010-12-22). «Каталитическое оборудование ключевого фермента в биосинтезе аминокислот» . Журнал аминокислот . 2011 : 352–538. doi : 10.4061/2011/352538 . PMC 3276109 . PMID 22332000 .
- ^ Берг, Джереми М.; Tymoczko, John L.; Gatto, Gergory J. Jr.; Страйер, Луберт (2015). Биохимия . Нью -Йорк, Нью -Йорк: WH Freeman and Company. п. 719. ISBN 978-1-4641-2610-9 .