Геранилгеранилтрансфераза тип 1

GGTase 1 α-субъединица ( Farnesyltransferase, Caax Box )
GGTase 1 α-субъединица ( Farnesyltransferase, Caax Box )
Идентификаторы
Символ	FTRA
Ген NCBI	2339
HGNC	3782
Омим	134635
PDB	1S64
Refseq	NM_002027
Uniprot	P49354
Другие данные
ЕС номер	2.5.1.59
Локус	Хр. 8 P11.21
Structures
показывать Искать
Structures	Swiss-model
Domains	InterPro

показывать Поиск
PMC	articles
PubMed	articles
NCBI	proteins

белка геранилгеранилтрансфераза типа I
белка геранилгеранилтрансфераза типа I
Идентификаторы
ЕС №.	2.5.1.59
CAS №.	135371-29-8
Базы данных
Intenz	Intenz View
Бренда	Бренда вход
Расширение	Вид Nicezyme
Кегг	Кегг вход
Метатический	Метаболический путь
Напрямую	профиль
PDB Структуры	RCSB PDB PDBE PDBSUM
Джин Онтология	Друг / Quickgo
PMC
показывать Поиск
PMC	articles
PubMed	articles
NCBI	proteins

GGTase 1 β-субъединица
(Белковая геранилераниланилтрансфераза I типа I, β -субъединица)

Идентификаторы

Символ

Pggt1b

Другие данные

Chr

Искать
Structures	Swiss-model
Domains	InterPro

Геранилгеранилтрансфераза типа 1 или просто геранилгеранилтрансфераза является одним из трех ферментов в группе пренилтрансферазы . В специфике, геранилгеранилтрансфераза (GGTase 1) добавляет изопреноид с 20 углеродами, называемую геранилгеранилом, к белкам, несущим мотив CAAX: четырех-аминокислотная последовательность в карбоксильном терминале белка. Ингибиторы геранилгеранилтрансферазы исследуются как противораковые агенты. ^{[ 1 ]}

Функция

Пененилтрансферазы, включая геранилгеранилтрансферазу, посттрансляционно модифицируют белки путем добавления изопреноидного липида, называемого пренильной группой в карбоксильный концерн целевого белка. Этот процесс, называемый пренилированием , заставляет пренилированные белки становятся связанными с мембраной из-за гидрофобной природы пренильной группы. Большинство пренилированных белков участвуют в клеточной передаче сигналов, в которой мембранная ассоциация имеет решающее значение для функции. ^{[ 1 ]}

Структура

Геранилгеранилтрансфераза содержит две субъединицы , α и β, которые кодируются генами FNTA и PGGT1B , соответственно. Обе субъединицы состоит в основном из альфа -спиралей . Геранилгеранилтрансфераза координирует цинковую катион на своей β -субъединице на краю активного сайта. Геранилгеранилтрансфераза имеет гидрофобный связывающий карман для геранилгеранилфосфата , молекулы донора липидов. Все субстраты геранилгеранилтрансферазы неизменно имеют цистеин в качестве их остатка от четвертого до последнего. Этот цистеин, скоординированный цинком, вовлекает атаку типа SN2 на геранилгеранилфосфат, вытесняя дифхосфат. ^{[ 2 ]}^{[ 3 ]}

Смотрите также

Фарнезилтрансфераза
Пренилирование
Rab Geranylgeranyltransferase - Геранилгеранилтрансфераза 2 типа 2

Ссылки

^ Jump up to: ^а ^{беременный} Lane KT, Beese LS (апрель 2006 г.). «Серия тематических обзоров: липидные посттрансляционные модификации. Структурная биология белка -фарнезилтрансферазы и геранилгеранилтрансферазы типа I» . J. Lipid Res . 47 (4): 681–99. doi : 10.1194/jlr.r600002-jlr200 . PMID 16477080 .
^ Рейд Т.С., Терри К.Л., Кейси П.Дж., Биз Л.С. (октябрь 2004 г.). «Кристаллографический анализ Prenyltransferes Caax Prenyltransferes, комплексных с субстратами, определяет правила селективности белкового субстрата». J. Mol. Биол . 343 (2): 417–33. doi : 10.1016/j.jmb.2004.08.056 . PMID 15451670 .
^ Long SB, Casey PJ, Beese LS (октябрь 2002 г.). «Путь реакции белковой фарнезилтрансферазы при атомном разрешении». Природа . 419 (6907): 645–50. Bibcode : 2002natur.419..645L . doi : 10.1038/nature00986 . PMID 12374986 . S2CID 4412580 .

Дальнейшее чтение

Истман Р.Т., Бакнер Ф.С., Йокояма К., Гелб М.Х., Ван Ворхис У.К. (февраль 2006 г.). «Серия тематических обзоров: липидные посттрансляционные модификации. Борьба с паразитическим заболеванием за счет блокирования фарнезилирования белка» . J. Lipid Res . 47 (2): 233–40. doi : 10.1194/jlr.r500016-jlr200 . PMID 16339110 .
Overinand M (2006). Партиры белка: Герристаниловые трансферазы " Карт Медик Химический 13 (20): 2385–4 doi : 10.2174/ 0 PMID 16918362 .

[pmid16477080-1] Jump up to: ^а ^{беременный} Lane KT, Beese LS (апрель 2006 г.). «Серия тематических обзоров: липидные посттрансляционные модификации. Структурная биология белка -фарнезилтрансферазы и геранилгеранилтрансферазы типа I» . J. Lipid Res . 47 (4): 681–99. doi : 10.1194/jlr.r600002-jlr200 . PMID 16477080 .

[pmid15451670-2] Рейд Т.С., Терри К.Л., Кейси П.Дж., Биз Л.С. (октябрь 2004 г.). «Кристаллографический анализ Prenyltransferes Caax Prenyltransferes, комплексных с субстратами, определяет правила селективности белкового субстрата». J. Mol. Биол . 343 (2): 417–33. doi : 10.1016/j.jmb.2004.08.056 . PMID 15451670 .

[pmid12374986-3] Long SB, Casey PJ, Beese LS (октябрь 2002 г.). «Путь реакции белковой фарнезилтрансферазы при атомном разрешении». Природа . 419 (6907): 645–50. Bibcode : 2002natur.419..645L . doi : 10.1038/nature00986 . PMID 12374986 . S2CID 4412580 .

[ 1 ]

[ 2 ]

[ 3 ]