БНИП3

БНИП3
Доступные структуры
ПДБ	Поиск ортологов: PDBe RCSB
showСписок идентификационных кодов PDB
	2J5D, 2KA1, 2KA2
Идентификаторы
Псевдонимы	BNIP3 , NIP3, белок 3, взаимодействующий с BCL2/аденовирусом E1B 19 кДа, белок 3, взаимодействующий с BCL2, HABON
Внешние идентификаторы	Опустить : 603293 ; МГИ : 109326 ; Гомологен : 2990 ; Генные карты : BNIP3 ; ОМА : BNIP3 — ортологи
showМестоположение гена ( человек )
Chr.	Chromosome 10 (human)
End	131,981,967 bp
showМестоположение гена ( Мышь )
Chr.	Chromosome 7 (mouse)
End	138,511,248 bp
show экспрессии РНК Характер
	Top expressed in
	endothelial cell; ; pons; ; body of pancreas; ; Pars compacta; ; right ventricle; ; pars reticulata; ; postcentral gyrus; ; entorhinal cortex; ; lateral nuclear group of thalamus; ; dorsal motor nucleus of vagus nerve;
	Top expressed in
	morula; ; muscle of thigh; ; proximal tubule; ; right kidney; ; esophagus; ; soleus muscle; ; quadriceps femoris muscle; ; neural layer of retina; ; white adipose tissue; ; brown adipose tissue;
	More reference expression data
	; ;
	More reference expression data
showГенная онтология
Molecular function	protein homodimerization activity; protein binding; identical protein binding; protein heterodimerization activity; GTPase binding;
Cellular component	cytoplasm; integral component of membrane; nuclear envelope; mitochondrial membranes; membrane; integral component of mitochondrial outer membrane; nucleoplasm; mitochondrial outer membrane; dendrite; endoplasmic reticulum; mitochondrion; mitochondrial envelope; nucleus; postsynaptic density;
Biological process	neuron apoptotic process; regulation of aerobic respiration; mitochondrial fragmentation involved in apoptotic process; positive regulation of mitochondrial fission; response to hypoxia; positive regulation of autophagy; regulation of mitochondrion organization; response to hyperoxia; positive regulation of cardiac muscle cell apoptotic process; cell death; negative regulation of apoptotic process; positive regulation of programmed cell death; negative regulation of cell death; toxin transport; negative regulation of membrane potential; reactive oxygen species metabolic process; intrinsic apoptotic signaling pathway; positive regulation of macroautophagy; positive regulation of protein-containing complex disassembly; cellular response to mechanical stimulus; cellular response to cobalt ion; regulation of mitochondrial membrane permeability; autophagy of mitochondrion; defense response to virus; intrinsic apoptotic signaling pathway in response to hypoxia; brown fat cell differentiation; positive regulation of apoptotic process; positive regulation of release of cytochrome c from mitochondria; negative regulation of reactive oxygen species metabolic process; viral process; negative regulation of mitochondrial fusion; granzyme-mediated apoptotic signaling pathway; mitochondrial outer membrane permeabilization; mitochondrial protein catabolic process; autophagic cell death; cellular response to hydrogen peroxide; apoptotic process; cardiac muscle cell apoptotic process; negative regulation of mitochondrial membrane potential; positive regulation of necrotic cell death; cerebral cortex development; oligodendrocyte differentiation; positive regulation of mitochondrial calcium ion concentration; cellular response to hypoxia; negative regulation of mitochondrial membrane permeability involved in apoptotic process; positive regulation of autophagy of mitochondrion; response to bacterium;
	Sources:Amigo / QuickGO
hideОртологи
	664
	12176
	ENSG00000176171
	ENSMUSG00000078566
	Q12983
	О55003
	НМ_004052
	НМ_009760
	НП_004043
	НП_033890
	Викиданные
Просмотр/редактирование человека	Просмотр/редактирование мыши

Белок 3, взаимодействующий с белком 3 BCL2/аденовируса E1B массой 19 кДа, представляет собой белок, обнаруженный у людей и кодируемый BNIP3 геном . ^{[ 5 ]}

BNIP3 является членом семейства апоптотических белков Bcl-2 . Он может вызывать гибель клеток, а также способствовать их выживанию. Как и многие белки семейства Bcl-2, BNIP3 модулирует состояние проницаемости внешней митохондриальной мембраны путем образования гомо- и гетероолигомеров внутри мембраны. ^{[ 6 ]} Повышение регуляции приводит к снижению митохондриального потенциала, увеличению количества активных форм кислорода, набуханию и делению митохондрий, а также увеличению митохондриального оборота посредством аутофагии. ^{[ 7 ]} Сходство последовательностей с членами семейства Bcl-2 не обнаружено. Человек и другие животные ( Drosophila , Caenorhabditis ), а также низшие эукариоты ( Dictyostelium , Trypanosoma , Cryptosporidium , Paramecium ) кодируют несколько паралогов BNIP3, включая человеческий NIP3L, который индуцирует апоптоз путем взаимодействия с вирусными и клеточными антиапоптозными белками.

Структура

Правосторонняя параллельная спираль-спиральная структура домена с водородными связями богатым узлом His-Ser в середине мембраны, доступность узла для воды и непрерывный гидрофильный путь через мембрану позволяют предположить, что домен может обеспечивать путь ионов через мембрану. BNIP3 Включение трансмембранного домена в искусственный липидный бислой приводило к увеличению проводимости в зависимости от pH. С этой активностью может быть связана некрозоподобная гибель клеток, индуцированная BNIP3. ^{[ 8 ]}

Функция

BNIP3 взаимодействует с белком E1B 19 кДа, который отвечает за защиту от гибели клеток, вызванной вирусом, а также с E1B 19 кДа-подобными последовательностями BCL2, которые также являются апоптотическим протектором. Этот ген содержит домен BH3 и трансмембранный домен, которые связаны с проапоптотической функцией. Известно, что димерный митохондриальный белок, кодируемый этим геном, индуцирует апоптоз даже в присутствии BCL2. ^{[ 9 ]} Изменение экспрессии BNIP3 у других членов семейства Bcl-2, измеренное с помощью кПЦР, отражает важные характеристики злокачественной трансформации и определяется как маркеры устойчивости к гибели клеток, ключевому признаку рака. ^{[ 10 ]}

Транспортная реакция

Реакция, катализируемая BNIP3:

малые молекулы (выход) ⇌ малые молекулы (вход)

Аутофагия

Аутофагия важна для переработки клеточного содержимого и продления жизни клеток. Ханна и др. показывают, что BNIP3 и LC3 взаимодействуют, удаляя эндоплазматический ретикулум и митохондрии. ^{[ 11 ]} Когда неактивный BNIP3 активируется на мембране митохондрий, они образуют гомодимеры, где LC3 может связываться с мотивом LC3-взаимодействующей области (LIR) на BNIP3 и облегчает образование аутофагосомы. ^{[ 11 ]}^{[ 12 ]} Интересно, что при нарушении взаимодействия BNIP3 и LC3 исследователи обнаружили, что аутофагия снижается, но не исчезает полностью. Это говорит о том, что BNIP3 не единственный рецептор митохондрий и ЭР, способствующий аутофагии. ^{[ 11 ]}

Эта связь между аутофагией и BNIP3 широко поддерживается во многих исследованиях. В клетках злокачественной глиомы, обработанных церамидом и триоксидом мышьяка, повышенная экспрессия BNIP3 приводила к деполяризации митохондрий и аутофагии. ^{[ 13 ]}^{[ 14 ]}

Аутофагическая гибель клеток

Было показано, что повышенная экспрессия BNIP3 по-разному вызывает гибель клеток во многих клеточных линиях. BNIP3 может индуцировать классический апоптоз посредством активации цитохрома с и каспазы в некоторых клетках, в то время как в других клетки подвергаются аутофагической гибели клеток, происходящей в отсутствие apaf-1, каспазы-1 или каспазы 3 и без высвобождения цитохрома с. ^{[ 7 ]}^{[ 15 ]}

Однако до сих пор остается неясным, является ли гибель клеток результатом самой избыточной аутофагии или другим механизмом. Гибель клеток в результате чрезмерной аутофагии была показана только экспериментально, а не на млекопитающих in vivo моделях . Кремер и Левин считают, что это название неверное, поскольку гибель клеток обычно происходит в результате аутофагии, а не в результате аутофагии. ^{[ 16 ]}

Формирование памяти NK-клеток

Врожденная иммунная система, как правило, не обладает свойствами памяти, но новые исследования доказали обратное. В 2017 году О'Салливан и др. обнаружили, что BNIP3 и BNIP3L играют необходимую роль в формировании памяти NK-клеток. ^{[ 17 ]} Экспрессия BNIP3 в NK-клетках снижается при вирусной инфекции, поскольку происходит пролиферация NK-клеток, но возвращается к исходному уровню к 14 дню и через фазу сокращения. ^{[ 17 ]} Используя мышей с нокаутом по BNIP3, они обнаружили значительное снижение выживаемости NK-клеток, что позволяет предположить, что они важны для поддержания выживания NK-клеток памяти. ^{[ 17 ]} Кроме того, отслеживая количество и качество митохондрий, они обнаружили, что BNIP3 необходим для очистки дисфункциональных митохондрий с низким мембранным потенциалом и уменьшения накопления АФК, чтобы способствовать выживанию клеток. ^{[ 17 ]} BNIP3L также был протестирован и было обнаружено, что он играет неизбыточную роль в выживании клеток. ^{[ 17 ]}

Активность мембраны митохондрий

Интеграция

Различные стимулы, такие как снижение внутриклеточного pH, повышение концентрации цитозольного кальция и другие токсичные стимулы, могут вызывать интеграцию BNIP3 во внешнюю митохондриальную мембрану (OMM). ^{[ 18 ]} При интеграции его N-конец остается в цитоплазме, в то время как он остается прикрепленным к OMM через свой C-концевой трансмембранный домен (TMD). ^{[ 19 ]} TMD необходим для нацеливания BNIP3 на митохондрии, гомодимеризации и проапоптотической функции. ^{[ 20 ]}^{[ 21 ]}^{[ 22 ]} Его удаление приводит к невозможности индуцировать аутофагию. ^{[ 11 ]} После интеграции в OMM BNIP3 существует в виде неактивного мономера до тех пор, пока не активируется.

Активация

После активации BNIP3 может образовывать гетеродимеры с BCL2 и BCL-XL и связываться сам с собой. ^{[ 15 ]} Было показано, что различные условия вызывают активацию и активацию. Было показано, что гипоксия вызывает усиление транскрипции BNIP3 через HIF1-зависимый путь p53-независимым образом в клетках HeLa, клетках скелетных мышц человека и кардиомиоцитах взрослых крыс. ^{[ 23 ]}

Используя фосфомиметики BNIP3 в клетках HEK 293, исследователи обнаружили, что фосфорилирование C-конца BNIP3 необходимо для предотвращения повреждения митохондрий и содействия выживанию клеток, позволяя происходить значительному количеству аутофагии без индукции гибели клеток. ^{[ 7 ]} Такие факторы, как уровни цАМФ и цГМФ, доступность кальция и факторы роста, такие как IGF и EGF, могут влиять на эту киназную активность. ^{[ 7 ]}

Взаимодействия

Было показано, что BNIP3 взаимодействует с CD47 . ^{[ 24 ]} BCL2-подобный 1 ^{[ 20 ]} и Bcl-2 . ^{[ 5 ]}^{[ 20 ]}

Ссылки

^ Jump up to: ^а ^б ^с GRCh38: Версия Ensembl 89: ENSG00000176171 – Ensembl , май 2017 г.
^ Jump up to: ^а ^б ^с GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000078566 – Ensembl , май 2017 г.
^ «Ссылка на Human PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
^ «Ссылка на Mouse PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
^ Jump up to: ^а ^б Бойд Дж.М., Мальстром С., Субраманиан Т., Венкатеш Л.К., Шепер У., Элангован Б. и др. (октябрь 1994 г.). «Белки аденовируса E1B 19 кДа и Bcl-2 взаимодействуют с общим набором клеточных белков». Клетка . 79 (2): 341–51. дои : 10.1016/0092-8674(94)90202-X . ПМИД 7954800 . S2CID 38609845 .
^ Сассоне Дж., Колсиаго С., Марки П., Акарди С., Альберти Л., Ди Пардо А. и др. (январь 2010 г.). «Мутантный хантингтин индуцирует активацию белка, взаимодействующего с Bcl-2/аденовирусом E1B 19-кДа (BNip3)» . Смерть клеток и болезни . 1 (1): e7. дои : 10.1038/cddis.2009.6 . ПМК 3032515 . ПМИД 21364626 .
^ Jump up to: ^а ^б ^с ^д Лю К.Е., Фрейзер В.А. (23 июня 2015 г.). «Фосфорилирование С-конца BNIP3 ингибирует повреждение митохондрий и гибель клеток, не блокируя аутофагию» . ПЛОС ОДИН . 10 (6): e0129667. Бибкод : 2015PLoSO..1029667L . дои : 10.1371/journal.pone.0129667 . ПМЦ 4477977 . ПМИД 26102349 .
^ Бочаров Е.В., Пустовалова Ю.Е., Павлов К.В., Волынский П.Е., Гончарук М.В., Ермолюк Ю.С. и др. (июнь 2007 г.). «Уникальная димерная структура трансмембранного домена BNip3 предполагает, что проницаемость мембраны является триггером гибели клеток» . Журнал биологической химии . 282 (22): 16256–66. дои : 10.1074/jbc.M701745200 . ПМИД 17412696 .
^ «Ген Энтрез: белок 3, взаимодействующий с BNIP3 BCL2/аденовирусом E1B 19 кДа» .
^ Менихарт О, Харами-Папп Х, Сукумар С, Шефер Р, Маньяни Л, де Барриос О, Дьёрфи Б (декабрь 2016 г.). «Руководство по выбору функциональных тестов для оценки признаков рака» . Biochimica et Biophysical Acta (BBA) - Обзоры о раке . 1866 (2): 300–319. дои : 10.1016/j.bbcan.2016.10.002 . hdl : 10044/1/42912 . ПМИД 27742530 .
^ Jump up to: ^а ^б ^с ^д Ханна Р.А., Куинсей М.Н., Орого А.М., Джанг К., Рикка С., Густафссон А.Б. (июнь 2012 г.). «Легкая цепь 3 белка 1, ассоциированного с микротрубочками (LC3), взаимодействует с белком Bnip3, избирательно удаляя эндоплазматический ретикулум и митохондрии посредством аутофагии» . Журнал биологической химии . 287 (23): 19094–104. дои : 10.1074/jbc.M111.322933 . ПМЦ 3365942 . ПМИД 22505714 .
^ Биргисдоттир А.Б., Ламарк Т., Йохансен Т. (август 2013 г.). «Мотив LIR имеет решающее значение для селективной аутофагии» . Журнал клеточной науки . 126 (Часть 15): 3237–47. дои : 10.1242/jcs.126128 . ПМИД 23908376 .
^ Канзава Т., Чжан Л., Сяо Л., Джермано И.М., Кондо Ю., Кондо С. (февраль 2005 г.). «Триоксид мышьяка индуцирует аутофагическую гибель клеток в клетках злокачественной глиомы путем активации белка гибели митохондриальных клеток BNIP3» . Онкоген . 24 (6): 980–91. дои : 10.1038/sj.onc.1208095 . ПМИД 15592527 .
^ Дайдо С., Канзава Т., Ямамото А., Такеучи Х., Кондо Ю., Кондо С. (июнь 2004 г.). «Основная роль фактора клеточной гибели BNIP3 в индуцированной церамидами аутофагической гибели клеток в клетках злокачественной глиомы» . Исследования рака . 64 (12): 4286–93. дои : 10.1158/0008-5472.CAN-03-3084 . ПМИД 15205343 .
^ Jump up to: ^а ^б Чжан Дж, Ней Пенсильвания (июль 2009 г.). «Роль BNIP3 и NIX в гибели клеток, аутофагии и митофагии» . Смерть клеток и дифференцировка . 16 (7): 939–46. дои : 10.1038/cdd.2009.16 . ПМЦ 2768230 . ПМИД 19229244 .
^ Кремер Г., Левин Б. (декабрь 2008 г.). «Аутофагическая смерть клеток: история неправильного названия» . Обзоры природы. Молекулярно-клеточная биология . 9 (12): 1004–10. дои : 10.1038/nrm2529 . ПМЦ 2727358 . ПМИД 18971948 .
^ Jump up to: ^а ^б ^с ^д ^и О'Салливан Т.Э., Джонсон ЛР, Канг Х.Х., Сан Дж.К. (август 2015 г.). «BNIP3- и BNIP3L-опосредованная митофагия способствует генерации памяти естественных клеток-киллеров» . Иммунитет . 43 (2): 331–42. doi : 10.1016/j.immuni.2015.07.012 . ПМЦ 5737626 . ПМИД 26253785 .
^ Грэм Р.М., Томпсон Дж.В., Вэй Дж., Епископство Нью-Хэмпшир, Вебстер, штат Калифорния (сентябрь 2007 г.). «Регуляция путей смерти Bnip3 посредством кальция, фосфорилирования и гипоксии-реоксигенации». Антиоксиданты и окислительно-восстановительная сигнализация . 9 (9): 1309–15. дои : 10.1089/ars.2007.1726 . ПМИД 17638546 .
^ Ванде Вельде С., Сизо Дж., Дубик Д., Алимонти Дж., Браун Т., Исраэлс С. и др. (август 2000 г.). «BNIP3 и генетический контроль некрозоподобной гибели клеток через переходную пору проницаемости митохондрий» . Молекулярная и клеточная биология . 20 (15): 5454–68. дои : 10.1128/mcb.20.15.5454-5468.2000 . ПМК 85997 . ПМИД 10891486 .
^ Jump up to: ^а ^б ^с Рэй Р., Чен Дж., Ванде Вельде С., Сизо Дж., Парк Дж.Х., Рид Дж.К. и др. (январь 2000 г.). «BNIP3 гетеродимеризуется с Bcl-2/Bcl-X(L) и индуцирует гибель клеток независимо от домена гомологии Bcl-2 3 (BH3) как в митохондриальных, так и в немитохондриальных сайтах» . Журнал биологической химии . 275 (2): 1439–48. дои : 10.1074/jbc.275.2.1439 . ПМИД 10625696 .
^ Чен Дж., Рэй Р., Дубик Д., Ши Л., Сизо Дж., Бликли Р.К. и др. (декабрь 1997 г.). «E1B 19K/Bcl-2-связывающий белок Nip3 представляет собой димерный митохондриальный белок, который активирует апоптоз» . Журнал экспериментальной медицины . 186 (12): 1975–83. дои : 10.1084/jem.186.12.1975 . ПМК 2199165 . ПМИД 9396766 .
^ Кубли Д.А., Куинсей М.Н., Хуан С., Ли Ю., Густафссон А.Б. (ноябрь 2008 г.). «Bnip3 функционирует как митохондриальный сенсор окислительного стресса во время ишемии и реперфузии миокарда» . Американский журнал физиологии. Физиология сердца и кровообращения . 295 (5): H2025-31. дои : 10.1152/ajpheart.00552.2008 . ПМК 2614576 . ПМИД 18790835 .
^ Азад М.Б., Чен Ю., Хенсон Э.С., Сизо Дж., Макмиллан-Уорд Э., Израэльс С.Дж., Гибсон С.Б. (февраль 2008 г.). «Гипоксия вызывает аутофагическую гибель клеток в компетентных к апоптозу клетках посредством механизма, включающего BNIP3» . Аутофагия . 4 (2): 195–204. дои : 10.4161/авто.5278 . ПМК 3164855 . ПМИД 18059169 .
^ Лами Л., Тиккьони М., Рукетт-Джазданян А.К., Самсон М., Декерт М., Гринберг А.Х., Бернард А. (июнь 2003 г.). «CD47 и взаимодействующий белок-3 массой 19 кДа (BNIP3) при апоптозе Т-клеток» . Журнал биологической химии . 278 (26): 23915–21. дои : 10.1074/jbc.M301869200 . ПМИД 12690108 .

Дальнейшее чтение

Катаока Н., Оно М., Мода И., Шимура Ю. (сентябрь 1995 г.). «Идентификация факторов, которые взаимодействуют с NCBP, белком, связывающим ядерный колпачок, массой 80 кДа» . Исследования нуклеиновых кислот . 23 (18): 3638–41. дои : 10.1093/нар/23.18.3638 . ПМК 307259 . ПМИД 7478990 .
Маруяма К., Сугано С. (январь 1994 г.). «Олиго-кэпирование: простой метод замены кэп-структуры эукариотических мРНК олигорибонуклеотидами». Джин . 138 (1–2): 171–4. дои : 10.1016/0378-1119(94)90802-8 . ПМИД 8125298 .
Сузуки Ю, Ёситомо-Накагава К, Маруяма К, Суяма А, Сугано С (октябрь 1997 г.). «Создание и характеристика библиотеки кДНК, обогащенной по полной длине и по 5'-концу». Джин . 200 (1–2): 149–56. дои : 10.1016/S0378-1119(97)00411-3 . ПМИД 9373149 .
Чен Дж., Рэй Р., Дубик Д., Ши Л., Сизо Дж., Бликли Р.К. и др. (декабрь 1997 г.). «E1B 19K/Bcl-2-связывающий белок Nip3 представляет собой димерный митохондриальный белок, который активирует апоптоз» . Журнал экспериментальной медицины . 186 (12): 1975–83. дои : 10.1084/jem.186.12.1975 . ПМК 2199165 . ПМИД 9396766 .
Ясуда М., Теодоракис П., Субраманиан Т., Чиннадурай Г. (май 1998 г.). «Взаимодействующий с аденовирусом E1B-19K/BCL-2 белок BNIP3 содержит домен BH3 и последовательность, нацеленную на митохондрии» . Журнал биологической химии . 273 (20): 12415–21. дои : 10.1074/jbc.273.20.12415 . ПМИД 9575197 .
Чен Дж., Сизо Дж., Ванде Вельде С., Парк Дж.Х., Бозек Дж., Болтон Дж. и др. (январь 1999 г.). «Nix и Nip3 образуют подсемейство проапоптотических митохондриальных белков» . Журнал биологической химии . 274 (1): 7–10. дои : 10.1074/jbc.274.1.7 . ПМИД 9867803 .
Ясуда М., Хан Дж.В., Дионн К.А., Бойд Дж.М., Чиннадурай Г. (февраль 1999 г.). «BNIP3альфа: человеческий гомолог митохондриального проапоптотического белка BNIP3». Исследования рака . 59 (3): 533–7. ПМИД 9973195 .
Охи Н., Токунага А., Цунода Х., Накано К., Харагути К., Ода К. и др. (апрель 1999 г.). «Новый белок B5, связывающий E1B19K аденовируса, ингибирует апоптоз, индуцированный Nip3, путем образования гетеродимера через С-концевую гидрофобную область» . Смерть клеток и дифференцировка . 6 (4): 314–25. дои : 10.1038/sj.cdd.4400493 . ПМИД 10381623 .
Рэй Р., Чен Дж., Ванде Вельде С., Сизо Дж., Парк Дж.Х., Рид Дж.К. и др. (январь 2000 г.). «BNIP3 гетеродимеризуется с Bcl-2/Bcl-X(L) и индуцирует гибель клеток независимо от домена гомологии Bcl-2 3 (BH3) как в митохондриальных, так и в немитохондриальных сайтах» . Журнал биологической химии . 275 (2): 1439–48. дои : 10.1074/jbc.275.2.1439 . ПМИД 10625696 .
Ванде Вельде С., Сизо Дж., Дубик Д., Алимонти Дж., Браун Т., Исраэлс С. и др. (август 2000 г.). «BNIP3 и генетический контроль некрозоподобной гибели клеток через переходную пору проницаемости митохондрий» . Молекулярная и клеточная биология . 20 (15): 5454–68. дои : 10.1128/MCB.20.15.5454-5468.2000 . ПМК 85997 . ПМИД 10891486 .
Ли С.М., Ли М.Л., Цзе Ю.К., Люнг С.К., Ли М.М., Цуй С.К. и др. (сентябрь 2002 г.). «Paeoniae Radix, экстракт китайских трав, ингибирует рост клеток гепатомы, индуцируя апоптоз по независимому пути p53». Науки о жизни . 71 (19): 2267–77. дои : 10.1016/S0024-3205(02)01962-8 . ПМИД 12215374 .
Лами Л., Тиккьони М., Рукетт-Джазданян А.К., Самсон М., Декерт М., Гринберг А.Х., Бернард А. (июнь 2003 г.). «CD47 и взаимодействующий белок-3 массой 19 кДа (BNIP3) при апоптозе Т-клеток» . Журнал биологической химии . 278 (26): 23915–21. дои : 10.1074/jbc.M301869200 . ПМИД 12690108 .
Котари С., Сизо Дж., Макмиллан-Уорд Э., Израэлс С.Дж., Бэйлз М., Энс К. и др. (июль 2003 г.). «BNIP3 играет роль в гипоксической гибели эпителиальных клеток человека, которая ингибируется факторами роста EGF и IGF» . Онкоген . 22 (30): 4734–44. дои : 10.1038/sj.onc.1206666 . ПМИД 12879018 .
Оками Дж., Симеоне Д.М., CD Logsdon (август 2004 г.). «Замалчивание белка BNIP3, индуцируемого гипоксией, при раке поджелудочной железы». Исследования рака . 64 (15): 5338–46. CiteSeerX 10.1.1.326.628 . дои : 10.1158/0008-5472.CAN-04-0089 . ПМИД 15289340 . S2CID 16163067 .
Гиатроманолаки А., Кукуракис М.И., Соутер Х.М., Сивридис Э., Гибсон С., Гаттер К.К., Харрис А.Л. (август 2004 г.). «Экспрессия BNIP3 связана с экспрессией белка, регулируемой гипоксией, и с плохим прогнозом при немелкоклеточном раке легких» . Клинические исследования рака . 10 (16): 5566–71. дои : 10.1158/1078-0432.CCR-04-0076 . ПМИД 15328198 .
Шен XY, Закал Н., Сингх Дж., Радуга Эй Джей (2005). «Изменения в экспрессии генов, регулирующих митохондрии и апоптоз, в устойчивых к фотодинамической терапии вариантах клеток карциномы толстой кишки HT29». Фотохимия и фотобиология . 81 (2): 306–13. дои : 10.1562/2004-07-22-RA-242 . ПМИД 15560738 .

Внешние ссылки

Местоположение генома человека BNIP3 и страница сведений о гене BNIP3 в браузере генома UCSC .

На момент редактирования в этой статье используется контент из «1.A.20 The BCL2/Adenovirus E1B-Interacting Protein 3 (BNip3) Family» , который лицензируется таким образом, что разрешается повторное использование в соответствии с непортированной лицензией Creative Commons Attribution-ShareAlike 3.0. , но не в соответствии с GFDL . Все соответствующие условия должны быть соблюдены.

[refGRCh38Ensembl-1] Jump up to: ^а ^б ^с GRCh38: Версия Ensembl 89: ENSG00000176171 – Ensembl , май 2017 г.

[refGRCm38Ensembl-2] Jump up to: ^а ^б ^с GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000078566 – Ensembl , май 2017 г.

[3] «Ссылка на Human PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .

[4] «Ссылка на Mouse PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .

[pmid7954800-5] Jump up to: ^а ^б Бойд Дж.М., Мальстром С., Субраманиан Т., Венкатеш Л.К., Шепер У., Элангован Б. и др. (октябрь 1994 г.). «Белки аденовируса E1B 19 кДа и Bcl-2 взаимодействуют с общим набором клеточных белков». Клетка . 79 (2): 341–51. дои : 10.1016/0092-8674(94)90202-X . ПМИД 7954800 . S2CID 38609845 .

[6] Сассоне Дж., Колсиаго С., Марки П., Акарди С., Альберти Л., Ди Пардо А. и др. (январь 2010 г.). «Мутантный хантингтин индуцирует активацию белка, взаимодействующего с Bcl-2/аденовирусом E1B 19-кДа (BNip3)» . Смерть клеток и болезни . 1 (1): e7. дои : 10.1038/cddis.2009.6 . ПМК 3032515 . ПМИД 21364626 .

[:1-7] Jump up to: ^а ^б ^с ^д Лю К.Е., Фрейзер В.А. (23 июня 2015 г.). «Фосфорилирование С-конца BNIP3 ингибирует повреждение митохондрий и гибель клеток, не блокируя аутофагию» . ПЛОС ОДИН . 10 (6): e0129667. Бибкод : 2015PLoSO..1029667L . дои : 10.1371/journal.pone.0129667 . ПМЦ 4477977 . ПМИД 26102349 .

[8] Бочаров Е.В., Пустовалова Ю.Е., Павлов К.В., Волынский П.Е., Гончарук М.В., Ермолюк Ю.С. и др. (июнь 2007 г.). «Уникальная димерная структура трансмембранного домена BNip3 предполагает, что проницаемость мембраны является триггером гибели клеток» . Журнал биологической химии . 282 (22): 16256–66. дои : 10.1074/jbc.M701745200 . ПМИД 17412696 .

[entrez-9] «Ген Энтрез: белок 3, взаимодействующий с BNIP3 BCL2/аденовирусом E1B 19 кДа» .

[10] Менихарт О, Харами-Папп Х, Сукумар С, Шефер Р, Маньяни Л, де Барриос О, Дьёрфи Б (декабрь 2016 г.). «Руководство по выбору функциональных тестов для оценки признаков рака» . Biochimica et Biophysical Acta (BBA) - Обзоры о раке . 1866 (2): 300–319. дои : 10.1016/j.bbcan.2016.10.002 . hdl : 10044/1/42912 . ПМИД 27742530 .

[:0-11] Jump up to: ^а ^б ^с ^д Ханна Р.А., Куинсей М.Н., Орого А.М., Джанг К., Рикка С., Густафссон А.Б. (июнь 2012 г.). «Легкая цепь 3 белка 1, ассоциированного с микротрубочками (LC3), взаимодействует с белком Bnip3, избирательно удаляя эндоплазматический ретикулум и митохондрии посредством аутофагии» . Журнал биологической химии . 287 (23): 19094–104. дои : 10.1074/jbc.M111.322933 . ПМЦ 3365942 . ПМИД 22505714 .

[12] Биргисдоттир А.Б., Ламарк Т., Йохансен Т. (август 2013 г.). «Мотив LIR имеет решающее значение для селективной аутофагии» . Журнал клеточной науки . 126 (Часть 15): 3237–47. дои : 10.1242/jcs.126128 . ПМИД 23908376 .

[13] Канзава Т., Чжан Л., Сяо Л., Джермано И.М., Кондо Ю., Кондо С. (февраль 2005 г.). «Триоксид мышьяка индуцирует аутофагическую гибель клеток в клетках злокачественной глиомы путем активации белка гибели митохондриальных клеток BNIP3» . Онкоген . 24 (6): 980–91. дои : 10.1038/sj.onc.1208095 . ПМИД 15592527 .

[14] Дайдо С., Канзава Т., Ямамото А., Такеучи Х., Кондо Ю., Кондо С. (июнь 2004 г.). «Основная роль фактора клеточной гибели BNIP3 в индуцированной церамидами аутофагической гибели клеток в клетках злокачественной глиомы» . Исследования рака . 64 (12): 4286–93. дои : 10.1158/0008-5472.CAN-03-3084 . ПМИД 15205343 .

[:2-15] Jump up to: ^а ^б Чжан Дж, Ней Пенсильвания (июль 2009 г.). «Роль BNIP3 и NIX в гибели клеток, аутофагии и митофагии» . Смерть клеток и дифференцировка . 16 (7): 939–46. дои : 10.1038/cdd.2009.16 . ПМЦ 2768230 . ПМИД 19229244 .

[16] Кремер Г., Левин Б. (декабрь 2008 г.). «Аутофагическая смерть клеток: история неправильного названия» . Обзоры природы. Молекулярно-клеточная биология . 9 (12): 1004–10. дои : 10.1038/nrm2529 . ПМЦ 2727358 . ПМИД 18971948 .

[:3-17] Jump up to: ^а ^б ^с ^д ^и О'Салливан Т.Э., Джонсон ЛР, Канг Х.Х., Сан Дж.К. (август 2015 г.). «BNIP3- и BNIP3L-опосредованная митофагия способствует генерации памяти естественных клеток-киллеров» . Иммунитет . 43 (2): 331–42. doi : 10.1016/j.immuni.2015.07.012 . ПМЦ 5737626 . ПМИД 26253785 .

[18] Грэм Р.М., Томпсон Дж.В., Вэй Дж., Епископство Нью-Хэмпшир, Вебстер, штат Калифорния (сентябрь 2007 г.). «Регуляция путей смерти Bnip3 посредством кальция, фосфорилирования и гипоксии-реоксигенации». Антиоксиданты и окислительно-восстановительная сигнализация . 9 (9): 1309–15. дои : 10.1089/ars.2007.1726 . ПМИД 17638546 .

[19] Ванде Вельде С., Сизо Дж., Дубик Д., Алимонти Дж., Браун Т., Исраэлс С. и др. (август 2000 г.). «BNIP3 и генетический контроль некрозоподобной гибели клеток через переходную пору проницаемости митохондрий» . Молекулярная и клеточная биология . 20 (15): 5454–68. дои : 10.1128/mcb.20.15.5454-5468.2000 . ПМК 85997 . ПМИД 10891486 .

[pmid10625696-20] Jump up to: ^а ^б ^с Рэй Р., Чен Дж., Ванде Вельде С., Сизо Дж., Парк Дж.Х., Рид Дж.К. и др. (январь 2000 г.). «BNIP3 гетеродимеризуется с Bcl-2/Bcl-X(L) и индуцирует гибель клеток независимо от домена гомологии Bcl-2 3 (BH3) как в митохондриальных, так и в немитохондриальных сайтах» . Журнал биологической химии . 275 (2): 1439–48. дои : 10.1074/jbc.275.2.1439 . ПМИД 10625696 .

[21] Чен Дж., Рэй Р., Дубик Д., Ши Л., Сизо Дж., Бликли Р.К. и др. (декабрь 1997 г.). «E1B 19K/Bcl-2-связывающий белок Nip3 представляет собой димерный митохондриальный белок, который активирует апоптоз» . Журнал экспериментальной медицины . 186 (12): 1975–83. дои : 10.1084/jem.186.12.1975 . ПМК 2199165 . ПМИД 9396766 .

[22] Кубли Д.А., Куинсей М.Н., Хуан С., Ли Ю., Густафссон А.Б. (ноябрь 2008 г.). «Bnip3 функционирует как митохондриальный сенсор окислительного стресса во время ишемии и реперфузии миокарда» . Американский журнал физиологии. Физиология сердца и кровообращения . 295 (5): H2025-31. дои : 10.1152/ajpheart.00552.2008 . ПМК 2614576 . ПМИД 18790835 .

[23] Азад М.Б., Чен Ю., Хенсон Э.С., Сизо Дж., Макмиллан-Уорд Э., Израэльс С.Дж., Гибсон С.Б. (февраль 2008 г.). «Гипоксия вызывает аутофагическую гибель клеток в компетентных к апоптозу клетках посредством механизма, включающего BNIP3» . Аутофагия . 4 (2): 195–204. дои : 10.4161/авто.5278 . ПМК 3164855 . ПМИД 18059169 .

[pmid12690108-24] Лами Л., Тиккьони М., Рукетт-Джазданян А.К., Самсон М., Декерт М., Гринберг А.Х., Бернард А. (июнь 2003 г.). «CD47 и взаимодействующий белок-3 массой 19 кДа (BNIP3) при апоптозе Т-клеток» . Журнал биологической химии . 278 (26): 23915–21. дои : 10.1074/jbc.M301869200 . ПМИД 12690108 .

[1]

[2]

[ 3 ]

[ 4 ]

[ 5 ]

[ 6 ]

[ 7 ]

[ 8 ]

[ 9 ]

[ 10 ]

[ 11 ]

[ 12 ]

[ 13 ]

[ 14 ]

[ 15 ]

[ 16 ]

[ 17 ]

[ 18 ]

[ 19 ]

[ 20 ]

[ 21 ]

[ 22 ]

[ 23 ]

[ 24 ]