Сюжет Рамачандрана
В биохимии — график Рамачандрана (также известный как график Рамачандрана , диаграмма Рамачандрана или график [φ,ψ] ), первоначально разработанный в 1963 году Г. Н. Рамачандраном , К. Рамакришнаном и В. Сасисекхараном . [ 1 ] - это способ визуализировать энергетически разрешенные области для двугранных углов ψ основной цепи в зависимости от φ аминокислотных остатков в структуре белка . Рисунок слева иллюстрирует определение основных двугранных углов φ и ψ. [ 2 ] (названные Рамачандраном φ и φ'). Угол ω при пептидной связи обычно составляет 180°, поскольку характер частичной двойной связи сохраняет пептидную связь плоской. [ 3 ] На рисунке вверху справа показаны разрешенные конформационные области φ,ψ основной цепи из Ramachandran et al. Расчеты твердых сфер 1963 и 1968 годов: полный радиус обозначен сплошным контуром, уменьшенный радиус - пунктиром, а расслабленный угол тау (N-Cα-C) - пунктирными линиями. [ 4 ] Поскольку значения двугранного угла являются круглыми, а 0° соответствует 360°, края графика Рамачандрана «заворачиваются» справа налево и снизу вверх. Например, небольшая полоска разрешенных значений вдоль нижнего левого края графика является продолжением большой области расширенной цепочки в левом верхнем углу.
Использование
[ редактировать ]Сюжет Рамачандрана можно использовать двумя несколько разными способами. Один из них — теоретически показать, какие значения или конформации углов ψ и φ возможны для аминокислотного остатка в белке (как показано вверху справа). Во-вторых, нужно показать эмпирическое распределение точек данных, наблюдаемых в одной структуре (как здесь справа) при использовании для проверки структуры или в базе данных, состоящей из многих структур (как на трех нижних графиках слева). Любой случай обычно демонстрируется на фоне теоретически предпочтительных регионов.
Аминокислотные предпочтения
[ редактировать ]Можно было бы ожидать, что более крупные боковые цепи приведут к большим ограничениям и, следовательно, к меньшей допустимой области на графике Рамачандрана, но эффект боковых цепей невелик. [ 5 ] На практике основным наблюдаемым эффектом является наличие или отсутствие метиленовой группы у Cβ. [ 5 ] Глицин имеет только атом водорода в боковой цепи с гораздо меньшим радиусом Ван-дер-Ваальса, чем группы CH 3 , CH 2 или CH, которые начинают боковую цепь всех других аминокислот. Следовательно, он наименее ограничен, и это видно на графике Рамачандрана для глицина (см. График Gly в галерее ), для которого допустимая область значительно больше. Напротив, график Рамачандрана для пролина с его 5-членной кольцевой боковой цепью, соединяющей Cα с основной цепью N, показывает ограниченное количество возможных комбинаций ψ и φ (см. График Pro в галерее ). Остаток, предшествующий пролину («препролин»), также имеет ограниченные комбинации по сравнению с общим случаем.
Более свежие обновления
[ редактировать ]Первый график Рамачандрана был рассчитан сразу после того, как была определена первая структура белка с атомным разрешением ( миоглобин , в 1960 г.). [ 6 ] ), хотя выводы были основаны на низкомолекулярной кристаллографии коротких пептидов. Теперь, много десятилетий спустя, существуют десятки тысяч белковых структур высокого разрешения, определенных с помощью рентгеновской кристаллографии и депонированных в Банке данных белков (PDB) . Многие исследования использовали эти данные для создания более подробных и точных графиков φ,ψ (например, Моррис и др., 1992; [ 7 ] Клейвегт и Джонс, 1996; [ 8 ] Хофт и др. 1997; [ 9 ] Ховмеллер и др. 2002 г.; [ 10 ] Ловелл и др. 2003 г.; [ 11 ] Андерсон и др. 2005 . [ 12 ] Тинг и др. 2010 год [ 13 ] ).
На четырех рисунках ниже показаны точки данных из большого набора структур и контуров с высоким разрешением для предпочтительных и разрешенных конформационных областей для общего случая (все аминокислоты, кроме Gly, Pro и пре-Про), для Gly и для Pro. . [ 11 ] Наиболее распространенные области помечены: α для α-спирали , Lα для левой спирали, β для β-листа и ppII для полипролина II. Такая кластеризация альтернативно описывается в системе ABEGO, где каждая буква обозначает α-спираль (и 310 ) , правозакрученные β-листы (и расширенные структуры), левозакрученные спирали, левозакрученные листы и, наконец, не нанесенный на график цис-пептид. связи, иногда наблюдаемые с пролином; он использовался при классификации мотивов [ 14 ] и совсем недавно для разработки белков. [ 15 ]
Хотя график Рамачандрана был учебником для объяснения структурного поведения пептидной связи, исчерпывающее исследование того, как пептид ведет себя в каждой области графика Рамачандрана, было опубликовано лишь недавно (Mannige 2017). [ 16 ] ).
Отделение молекулярной биофизики Индийского института науки отметило 50-летие карты Рамачандрана. [ 17 ] организовав Международную конференцию по биомолекулярным формам и функциям с 8 по 11 января 2013 г. [ 18 ]
Связанные соглашения
[ редактировать ]Можно также построить двугранные углы в полисахаридах (например, с помощью CARP, заархивировано 5 мая 2019 г. на Wayback Machine ). [ 19 ]
Галерея
[ редактировать ]-
График Рамачандрана для общего случая; данные Ловелла 2003 г. -
Заговор Рамачандрана для глицина -
Сюжет Рамачандрана для Пролина -
Сюжет Рамачандрана для пре-Пролина
Программное обеспечение
[ редактировать ]- Веб-инструмент структурного анализа для любого загруженного файла PDB, создающий графики Рамачандрана, вычисляющий двугранные углы и извлекающий последовательность из PDB. Архивировано 5 марта 2016 г. на Wayback Machine.
- Веб-инструмент, показывающий график Рамачандрана для любой записи PDB
- Веб-сервис MolProbity, который создает графики Рамачандрана и выполняет другие проверки любого файла формата PDB.
- СОХРАНЕНИЕ (Анализ и проверка структуры) — использует ЧТОПРОВЕРКА, ПРОВЕРКА и собственный внутренний график Рамачандрана.
- ЖАЛО
- Pymol с расширением DynoPlot
- VMD , распространяется с плагином динамического сюжета Рамачандрана.
- WHAT CHECK , автономные процедуры проверки из программного обеспечения WHAT IF.
- UCSF Chimera , находится под панелью моделей.
- Сириус
- Швейцарский просмотрщик PDB
- ТАЛОС
- Молекулярный просмотрщик Zeus — находится в меню «Инструменты», высококачественные графики с региональными контурами.
- Procheck
- Зависящие от соседей и независимые от соседей распределения вероятностей Рамачандрана [ 13 ]
- См. также PDB для получения списка аналогичного программного обеспечения.
Ссылки
[ редактировать ]- ^ Рамачандран, Дж.Н.; Рамакришнан, К.; Сасисекхаран, В. (1963). «Стереохимия конфигураций полипептидных цепей». Журнал молекулярной биологии . 7 : 95–9. дои : 10.1016/S0022-2836(63)80023-6 . ПМИД 13990617 .
- ^ Ричардсон, Дж. С. (1981). «Анатомия и таксономия структуры белка». Анатомия и систематика белковых структур . Достижения в химии белков. Том. 34. стр. 167–339. дои : 10.1016/S0065-3233(08)60520-3 . ISBN 9780120342341 . ПМИД 7020376 .
- ^ Полинг, Л.; Кори, HR; Брэнсон, HR (1951). «Структура белков: две спиральные конфигурации полипептидной цепи с водородными связями» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 37 (4): 205–211. Бибкод : 1951ПНАС...37..205П . дои : 10.1073/pnas.37.4.205 . ПМЦ 1063337 . ПМИД 14816373 .
- ^ Рамачандран, Дж.Н.; Сасисхаран, В. (1968). Конформация полипептидов и белков . Достижения в химии белков. Том. 23. С. 283–437. дои : 10.1016/S0065-3233(08)60402-7 . ISBN 9780120342235 . ПМИД 4882249 .
- ^ Перейти обратно: а б Чакрабарти, Пинак; Пал, Дебнат (2001). «Взаимосвязь конформаций боковой и основной цепи в белках» . Прогресс биофизики и молекулярной биологии . 76 (1–2): 1–102. дои : 10.1016/S0079-6107(01)00005-0 . ПМИД 11389934 .
- ^ Кендрю, Джей Си; Дикерсон, Р.Э.; Страндберг, Бельгия; Харт, Р.Г.; Дэвис, доктор медицинских наук; Филлипс, округ Колумбия; Шор, ВК (1960). «Структура миоглобина: трехмерный синтез Фурье с разрешением 2 Å». Природа . 185 (4711): 422–427. Бибкод : 1960Natur.185..422K . дои : 10.1038/185422a0 . ПМИД 18990802 . S2CID 4167651 .
- ^ Моррис, Алабама; Макартур, штат Вашингтон; Хатчинсон, Э. Г.; Торнтон, Дж. М. (1992). «Стереохимическое качество координат белковой структуры». Белки: структура, функции и генетика . 12 (4): 345–64. дои : 10.1002/прот.340120407 . ПМИД 1579569 . S2CID 940786 .
- ^ Клейвегт, Г.Дж.; Джонс, Т.А. (1996). «Фи/психология: новый взгляд на Рамачандрана» . Структура . 4 (12): 1395–400. дои : 10.1016/S0969-2126(96)00147-5 . ПМИД 8994966 .
- ^ Хофт, RWW; Сандер, К.; Врианд, Г. (1997). «Объективная оценка качества структуры белка по графику Рамачандрана» . Компьютерные приложения и биологические науки . 13 (4): 425–430. дои : 10.1093/биоинформатика/13.4.425 . ПМИД 9283757 .
- ^ Ховмеллер, С.; Чжоу, Т.; Олсон, Т. (2002). «Конформации аминокислот в белках» . Акта Кристаллографика Д. 58 (Часть 5): 768–76. дои : 10.1107/S0907444902003359 . ПМИД 11976487 .
- ^ Перейти обратно: а б Ловелл, Южная Каролина; Дэвис, штат Айова; Арендал, ВБ; Де Баккер, PIW; Слово, Дж. М.; Присант, МГ; Ричардсон, Дж. С.; Ричардсон, округ Колумбия (2003). «Проверка структуры по геометрии Cα: отклонение ψ, ψ и Cβ». Белки: структура, функции и генетика . 50 (3): 437–50. дои : 10.1002/прот.10286 . ПМИД 12557186 . S2CID 8358424 .
- ^ Андерсон Р.Дж., Венг З., Кэмпбелл Р.К., Цзян Икс (2005). «Конформационные тенденции основной цепи аминокислот». Белки . 60 (4): 679–89. дои : 10.1002/прот.20530 . ПМИД 16021632 . S2CID 17410997 .
- ^ Перейти обратно: а б Тинг, Д.; Ван, Г.; Митра, Р.; Джордан, Мичиган; Данбрэк, РЛ (2010). «Зависимые от соседей распределения вероятностей аминокислот Рамачандрана, разработанные на основе иерархической модели процесса Дирихле» . PLOS Вычислительная биология . 6 (4): e1000763. Бибкод : 2010PLSCB...6E0763T . дои : 10.1371/journal.pcbi.1000763 . ПМК 2861699 . ПМИД 20442867 .
- ^ Винтдженс, Рене Т.; Руман, Марианна Дж.; Водак, Шошана Дж. (январь 1996 г.). «Автоматическая классификация и анализ мотивов αα-поворота в белках». Журнал молекулярной биологии . 255 (1): 235–253. дои : 10.1006/jmbi.1996.0020 . ПМИД 8568871 .
- ^ Лин, Ю-Ру; Кога, Нобуясу; Тацуми-Кога, Рие; Лю, Гаохуа; Клоузер, Аманда Ф.; Монтелионе, Гаэтано Т.; Бейкер, Дэвид (6 октября 2015 г.). «Контроль над общей формой и размером белков, созданных de novo» . Труды Национальной академии наук . 112 (40): E5478–E5485. Бибкод : 2015PNAS..112E5478L . дои : 10.1073/pnas.1509508112 . ПМЦ 4603489 . ПМИД 26396255 .
- ^ Манниге, Ранджан (16 мая 2017 г.). «Исчерпывающий обзор регулярных конформаций пептидов с использованием новой метрики направленности позвоночника ( h )» . ПерДж . 5 : е3327. дои : 10.7717/peerj.3327 . ПМЦ 5436576 . ПМИД 28533975 .
- ^ «50 лет заговорам Рамачандрана» . Профессор Лоуренс А. Моран . Проверено 17 января 2013 г.
- ^ «ИКБФФ-2013» . MBU, IISc, Бангалор. Архивировано из оригинала 15 января 2013 года . Проверено 28 января 2013 г.
- ^ Люттеке, Т.; Франк, М.; фон дер Лит, CW (2005). «Набор структур углеводов (CSS): анализ трехмерных структур углеводов, полученных из PDB» . Нуклеиновые кислоты Рез . 33 (Проблема с базой данных): D242–246. дои : 10.1093/nar/gki013 . ПМК 539967 . ПМИД 15608187 .
Дальнейшее чтение
[ редактировать ]- Ричардсон, Дж. С. (1981). «Анатомия и таксономия структуры белка». Анатомия и систематика белковых структур . Достижения в химии белков. Том. 34. стр. 167–339. дои : 10.1016/S0065-3233(08)60520-3 . ISBN 9780120342341 . ПМИД 7020376 . , доступно онлайн на сайте Anatax. [ постоянная мертвая ссылка ]
- Бранден, Калифорния; Туз, Дж. (1991), Введение в структуру белка , Garland Publishing, Нью-Йорк, ISBN. 0-8153-0344-0
Внешние ссылки
[ редактировать ]
- DynoPlot в вики PyMOL
- Ссылка на сюжетную карту Рамачандрана с расположением альфа-спирали и бета-листов. Архивировано 11 октября 2006 г. в Wayback Machine.
- Ссылка на график Рамачандрана, рассчитанный на основе белковых структур, определенных методом рентгеновской кристаллографии, по сравнению с оригинальным Рамачандом.
- Протеопедия Сюжет Рамачандрана