100-й термин

С -конце как -конце , карбокси-концевой С , хвост карбокси карбоксил концевой , С- конце , - ( также известный хвост Бесплатной карбоксильной группой (-coOH). Когда белок транслируется из РНК мессенджера, он создается от N-конца к C-конце. Конвенция о написании пептидных последовательностей заключается в том, чтобы поставить С-концевой конец справа и написать последовательность от N- до C-конца.

Химия

Каждая аминокислота имеет карбоксильную группу и аминную группу. Аминокислоты связываются друг с другом, чтобы сформировать цепь с помощью реакции обезвоживания , которая соединяет аминную группу одной аминокислоты с карбоксильной группой следующей. Таким образом, полипептидные цепи имеют конец с несвязанной карбоксильной группой, С-конце и концом с несвязанной аминной группой, N-конце . Белки естественным образом синтезируются, начиная с N-конца и заканчиваются на C-конце. ^{[ 1 ]}

Функция

С-концевые сигналы удержания

В то время как N-конец белка часто содержит целевые сигналы , C-конце может содержать сигналы задержки для сортировки белка. Наиболее распространенным сигналом удержания ER является аминокислотная последовательность -Kdel ( -ASP -Glu -Leu HIS ) -ASP или -hdel ( Lys -Glu -Leu) на C -конце. Это удерживает белок в эндоплазматической ретикулуме и не позволяет ему войти в секреторный путь .

Пероксисомальный сигнал нацеливания

Последовательность -SKL (Ser-Lys-Leu) или аналогичный вблизи C-конца служит сигналом 1 пероксисомального нацеливания 1, направляя белок в пероксисому . ^{[ Цитация необходима ]}

С-концевые модификации

С-конец белков может быть модифицирован посттрансляционно , чаще всего путем добавления липидного якоря к С-конце, который позволяет вставить белок в мембрану, не имея трансмембранного домена .

Пренилирование

Одной из форм С-концевой модификации является пренилирование . Во время пренилирования фарнезила или геранилгеранил в клетке в районе С -конце добавляется якорь -зопреноидной мембраны. Маленькие мембрановые G-белки часто модифицируются таким образом. ^{[ Цитация необходима ]}

GPI якоря

Другой формой С-концевой модификации является добавление фосфогликана, гликозилфосфатидилинозитол (GPI) в качестве мембранного якоря. Якорь GPI прикреплен к С-концу после протеолитического расщепления С-концевого пропептида. Наиболее заметным примером для этого типа модификации является прионный белок.

Метилирование

С-концевой лейцин метилируется в карбоксильной группе ферментом лейциновой карбоксилметилтрансферазы 1 у позвоночных, образуя метиловый эфир . ^{[ 2 ]}

С-концевой домен

С-концевой домен некоторых белков имеет специализированные функции. У людей CTD РНК -полимеразы II обычно состоит из 52 повторений последовательности Tyr -Ser -Pro -Thr -Ser -Pro -Ser. ^{[ 3 ]} Это позволяет другим белкам связываться с С-концевым доменом РНК-полимеразы для активации полимеразной активности. Эти домены затем участвуют в инициации транскрипции ДНК, ограничении транскрипта РНК и прикреплении к сплайсосоме для сплайсинга РНК . ^{[ 4 ]}

Смотрите также

N-term
Topfind , научная база данных, охватывающая протеазы , специфичность их участка расщепления, субстраты, ингибиторы и белковые термины, происходящие из их активности

Ссылки

^ Альбертс, Брюс; Джонсон, Александр; Льюис, Джулиан; Рафф, Мартин; Робертс, Кит; Уолтер, Питер (2002). «От РНК до белка» . Молекулярная биология клетки. 4 -е издание . Гарлендская наука.
^ «Рея: 48544» . Швейцарский институт биоинформатики .
^ Мейнхарт А., Крамер П (июль 2004 г.). «Распознавание РНК-полимеразы II карбокси-концевого домена по факторам обработки 3'-РНК». Природа . 430 (6996): 223–6. Bibcode : 2004natur.430..223m . doi : 10.1038/nature02679 . HDL : 11858/00-001M-0000-0015-8512-8 . PMID 15241417 . S2CID 4418258 .
^ Брикки В.Дж., Гринлиф А.Л. (июнь 1995 г.). «Функциональные исследования карбокси-концевой повторной домена Drosophila РНК-полимеразы II in vivo» . Генетика . 140 (2): 599–613. doi : 10.1093/Genetics/140.2.599 . PMC 1206638 . PMID 7498740 .

[1] Альбертс, Брюс; Джонсон, Александр; Льюис, Джулиан; Рафф, Мартин; Робертс, Кит; Уолтер, Питер (2002). «От РНК до белка» . Молекулярная биология клетки. 4 -е издание . Гарлендская наука.

[2] «Рея: 48544» . Швейцарский институт биоинформатики .

[3] Мейнхарт А., Крамер П (июль 2004 г.). «Распознавание РНК-полимеразы II карбокси-концевого домена по факторам обработки 3'-РНК». Природа . 430 (6996): 223–6. Bibcode : 2004natur.430..223m . doi : 10.1038/nature02679 . HDL : 11858/00-001M-0000-0015-8512-8 . PMID 15241417 . S2CID 4418258 .

[4] Брикки В.Дж., Гринлиф А.Л. (июнь 1995 г.). «Функциональные исследования карбокси-концевой повторной домена Drosophila РНК-полимеразы II in vivo» . Генетика . 140 (2): 599–613. doi : 10.1093/Genetics/140.2.599 . PMC 1206638 . PMID 7498740 .

[ 1 ]

[ 2 ]

[ 3 ]

[ 4 ]