Белки хемотаксиса, принимающие метил,
 | Эта статья нуждается в дополнительных цитатах для проверки . ( апрель 2024 г. ) |
| МКПсигнал | |||
|---|---|---|---|
 | |||
| Идентификаторы | |||
| Символ | МКПсигнал | ||
| Пфам | PF00015 | ||
| Пфам Клан | CL0510 | ||
| ИнтерПро | ИПР004089 | ||
| PROSITE | PDOC00465 | ||
| ОБЛАСТЬ ПРИМЕНЕНИЯ 2 | 1qu7 / СКОПе / СУПФАМ | ||
| CDD | cd11386 | ||
| |||
| Белки хемотаксиса, принимающие метил, | |||
|---|---|---|---|
 Ленточная диаграмма лигандсвязывающего S. typhimurium домена аспартатного рецептора [ 2 ] | |||
| Идентификаторы | |||
| Символ | Белки хемотаксиса, принимающие метил (MCP) | ||
| Пфам | PF02203 | ||
| ИнтерПро | ИПР004090 | ||
| УМНЫЙ | дата | ||
| ОБЛАСТЬ ПРИМЕНЕНИЯ 2 | 1лих / СКОПе / СУПФАМ | ||
| CDD | cd00181 | ||
| |||
Белки хемотаксиса, принимающие метил ( MCP , также аспартатный рецептор ), представляют собой семейство трансмембранных рецепторов , которые опосредуют хемотаксический ответ у некоторых кишечных бактерий , таких как Salmonella enterica enterica и Escherichia coli . [ 3 ] Эти метил-принимающие рецепторы хемотаксиса являются одними из первых компонентов сенсорного возбуждения и адаптационных реакций у бактерий, которые изменяют поведение при плавании при обнаружении определенных химических веществ. Использование MCP позволяет бактериям обнаруживать концентрации молекул во внеклеточном матриксе , что позволяет бактериям соответственно плавно плавать или кувыркаться. Если бактерия обнаруживает повышение уровня аттрактантов ( питательных веществ ) или снижение уровня репеллентов ( токсинов ), бактерия продолжит плыть вперед или плавно плавать. Если бактерия обнаружит снижение уровня аттрактантов или повышение уровня репеллентов, бактерия упадет и переориентируется в новом направлении. Таким образом, бактерия может плыть к питательным веществам и удаляться от токсинов. [ 4 ]
Эволюция
[ редактировать ]Существует много различных типов бактериальных трансмембранных рецепторов массой 60 кДа, которые имеют схожую топологию и механизмы передачи сигналов. Они обладают тремя доменами: периплазматическим лигандсвязывающим доменом, двумя трансмембранными сегментами и цитоплазматическим доменом. Структура лигандсвязывающего домена представляет собой закрытый или частично открытый четырехспиральный пучок с левосторонним закручиванием. Разница в последовательности лигандсвязывающего домена между рецепторами отражает различную специфичность лиганда. Связывание лиганда вызывает конформационные изменения, которые передаются через мембрану в цитоплазматический домен активации. [ 5 ]
Разнообразие окружающей среды приводит к разнообразию бактериальных сигнальных рецепторов и, следовательно, существует множество генов, кодирующих MCP. [ 6 ] обнаружены четыре хорошо охарактеризованных MCP Например, у Escherichia coli : Tar (таксис к аспартату и мальтозе, вдали от никеля и кобальта), Tsr (таксис в сторону серина, вдали от лейцина, индола и слабых кислот), Trg (таксис в сторону серина, в сторону от лейцина, индола и слабых кислот), Trg (таксис в сторону серина и слабых кислот). галактоза и рибоза) и Тэп (таксис к дипептидам).
Структура
[ редактировать ]MCP имеют схожую структуру и механизм передачи сигналов . MCP образуют димеры . Три димера MCP спонтанно образуют тримеры. Тримеры образуют комплексы CheA и CheW в гексагональные решетки. MCP либо связывают лиганды напрямую , либо взаимодействуют с лигандсвязывающими белками, передавая сигнал нижестоящим сигнальным белкам в цитоплазме . Большинство MCP содержат: (а) N-концевой сигнальный пептид , который представляет собой трансмембранную альфа-спираль зрелого белка; (b) плохо консервативный домен периплазматического рецептора (лигандсвязывающий); (в) трансмембранная альфа-спираль; (d) обычно один или несколько доменов HAMP и (e) высококонсервативный С-концевой цитоплазматический домен, который взаимодействует с нижестоящими сигнальными компонентами. С-концевой домен содержит метилированного глутамата остатки .
MCP претерпевают две ковалентные модификации: дезамидирование и обратимое метилирование ряда глутамата остатков . Аттрактанты повышают уровень метилирования, а репелленты его снижают. Метильные группы добавляются метилтрансферазой CheR и удаляются метилэстеразой CheB.
Функция
[ редактировать ]Связывание лиганда вызывает конформационные изменения в рецепторе MCP, которые перемещаются вниз по шпилечной структуре и ингибируют его сенсорную киназу. На кончике шпильки находятся два белка, которые связаны с MCP: CheW и CheA. CheA действует как сенсорная киназа . CheA обладает киназной активностью и аутофосфорилируется по гистидиловому остатку при активации MCP. Считается, что CheW является преобразователем сигнала от MCP к CheA. Активированная CheA передает свою фосфорильную группу CheY, регулятору ответа. Фосфорилированный CheY фосфорилирует базальное тельце FliM, которое соединено с жгутиком . Фосфорилирование базального тельца действует как жгутиковый переключатель и изменяет направление вращения жгутика. Это изменение направления позволяет чередовать плавное плавание и кувыркание, что смещает случайное блуждание бактерий в сторону аттрактанта.
Ссылки
[ редактировать ]- ^ Феррис, Хьюстон; Зет, К.; Халко, М.; Дунин-Горкавич, С.; Лупас, АН (2014). «Аксиальное вращение спирали как механизм регуляции сигнала, выявленный на основе кристаллографического анализа серинового хеморецептора E. Coli» . Журнал структурной биологии . 186 (3): 349–356. дои : 10.1016/j.jsb.2014.03.015 . ПМИД 24680785 .
- ^ ПДБ : 1ВЛТ ; Йе Джи, Биманн Х.П., Приве Г.Г., Пандит Дж., Кошланд Д.Э. младший, Ким Ш.Х. (1996). «Структуры высокого разрешения лиганд-связывающего домена бактериального рецептора аспартата дикого типа». Дж Мол Биол . 262 (2): 186–201. дои : 10.1006/jmbi.1996.0507 . ПМИД 8831788 . ; визуализируется с помощью PyMOL
- ^ Ким Ш., Прив Г.Г., Пандит Дж., Кошланд Д.Е., Йе Дж.И., Биманн Х.П. (1996). «Структуры высокого разрешения лиганд-связывающего домена бактериального рецептора аспартата дикого типа». Дж. Мол. Биол . 262 (2): 186–201. дои : 10.1006/jmbi.1996.0507 . ПМИД 8831788 .
- ^ Дерр П., Бодер Э., Гулиан М. (февраль 2006 г.). «Изменение специфичности бактериального хеморецептора». Дж. Мол. Биол . 355 (5): 923–32. дои : 10.1016/j.jmb.2005.11.025 . ПМИД 16359703 .
- ^ Кошланд Д.Э., Ю.Э.В. (2001). «Распространение конформационных изменений в белках на большие (и короткие) расстояния» . Учеб. Натл. акад. наук. США . 98 (17): 9517–9520. Бибкод : 2001PNAS...98.9517Y . дои : 10.1073/pnas.161239298 . ПМК 55484 . ПМИД 11504940 .
- ^ Александр Р.П., Жулин И.Б. (февраль 2007 г.). «Эволюционная геномика выявляет консервативные структурные детерминанты передачи сигналов и адаптации микробных хеморецепторов» . Учеб. Натл. акад. наук. США . 104 (8): 2885–90. дои : 10.1073/pnas.0609359104 . ПМК 1797150 . ПМИД 17299051 .
