Селеноцистеин лиаза
| селеноцистеин лиаза | |||
|---|---|---|---|
| Идентификаторы | |||
| Номер ЕС. | 4.4.1.16 | ||
| Номер CAS. | 82047-76-5 | ||
| Базы данных | |||
| ИнтЭнк | вид IntEnz | ||
| БРЕНДА | БРЕНДА запись | ||
| Экспаси | Просмотр NiceZyme | ||
| КЕГГ | КЕГГ запись | ||
| МетаЦик | метаболический путь | ||
| ПРЯМОЙ | профиль | ||
| PDB Структуры | RCSB PDB PDBe PDBsum | ||
| Генная онтология | АмиГО / QuickGO | ||
| |||
Фермент селеноцистеинлиаза (SCL) (EC 4.4.1.16) катализирует химическую реакцию
- L -селеноцистеин + восстановленный акцептор селенид + L -аланин + акцептор
Номенклатура
[ редактировать ]Этот фермент принадлежит к семейству лиаз , а именно к классу углерод-серных лиаз. Систематическое название этого класса ферментов — L- селеноцистеинселенид-лиаза ( L -аланинобразующая) . Другие широко используемые названия включают селеноцистеинредуктазу и селеноцистеинβ-лиазу.
Функция
[ редактировать ]Этот фермент участвует в метаболизме селеноаминокислот путем переработки Se из селеноцистеина во время деградации селенопротеинов, обеспечивая альтернативный источник Se для биосинтеза селеноцистеина. [ 1 ]
Структура и механизм
[ редактировать ]SCL млекопитающих образует гомодимер, тогда как SCL бактерий является мономерным. У млекопитающих наибольшая активность SCL обнаружена в печени и почках. [ 1 ] [ 2 ]
В то время как селеноцистеинлиазы обычно катализируют удаление как селена, так и серы из селеноцистеина или цистеина соответственно, человеческие селеноцистеинлиазы специфичны для селеноцистеина. Asp146 был идентифицирован как ключевой остаток, сохраняющий специфичность SCL у человека. [ 3 ]
Ссылки
[ редактировать ]- ^ Перейти обратно: а б Лабунский В.М., Хэтфилд Д.Л., Гладышев В.Н. (июль 2014 г.). «Селенопротеины: молекулярные пути и физиологическая роль» . Физиологические обзоры . 94 (3): 739–77. doi : 10.1152/physrev.00039.2013 . ПМК 4101630 . ПМИД 24987004 .
- ^ Михара Х., Курихара Т., Ватанабэ Т., Ёсимура Т., Эсаки Н. (март 2000 г.). «Клонирование кДНК, очистка и характеристика селеноцистеинлиазы печени мыши. Кандидат на белок доставки селена в синтезе селенопротеина» . Журнал биологической химии . 275 (9): 6195–200. дои : 10.1074/jbc.275.9.6195 . ПМИД 10692412 .
- ^ Коллинз Р., Йоханссон А.Л., Карлберг Т., Маркова Н., ван ден Берг С., Олесен К., Хаммарстрем М., Флорес А., Шулер Х., Скьявоне Л.Х., Бжезинский П., Арнер Э.С., Хёгбом М. (2012). «Биохимическая дискриминация между селеном и серой 1: единственный остаток обеспечивает селеноспецифичность для человеческой селеноцистеинлиазы» . ПЛОС ОДИН . 7 (1): e30581. Бибкод : 2012PLoSO...730581C . дои : 10.1371/journal.pone.0030581 . ПМК 3266270 . ПМИД 22295093 .
Дальнейшее чтение
[ редактировать ]- Эсаки Н., Накамура Т., Танака Х., Сода К. (апрель 1982 г.). «Селеноцистеинлиаза, новый фермент, который специфически действует на селеноцистеин. Распространение и очистка млекопитающих, а также свойства фермента печени свиньи» . Журнал биологической химии . 257 (8): 4386–91. дои : 10.1016/S0021-9258(18)34734-3 . ПМИД 6461656 .
 | Эта ферментам статья, посвященная , незавершена . Вы можете помочь Википедии, расширив ее . |