серия Хофмейстер

Мемориальная доска серии Хофмейстеров в Праге

или Ряд Гофмейстера лиотропный ряд — это классификация ионов по их лиотрофным свойствам, то есть способности к высаливанию или засаливанию в белках. Эффекты этих изменений были впервые изучены Францем Хофмейстером , который изучал влияние катионов и анионов на растворимость белков .

Космотропы и хаотропы

Высокозаряженные ионы сильно взаимодействуют с водой, разрывая водородные связи и вызывая электростатическое структурирование близлежащей воды. и поэтому их называют «создателями структур» или « космотропами ». И наоборот, слабые ионы могут нарушить структуру воды, поэтому их называют «разрушителями структуры» или « хаотропы ». Порядок тенденции ионов создавать или разрушать структуру воды лежит в основе серии Хофмайстера.

Хофмейстер открыл ряд солей, которые оказывают последовательное влияние на растворимость белков и, как выяснилось позже, на стабильность их вторичных и третичных структур . Анионы , по-видимому, оказывают больший эффект, чем катионы . и обычно заказываются следующим образом:

( космотропный ): $\mathrm {PO_{4}^{3-}>SO_{4}^{2-}>EtSO_{4}^{-}>OAc^{-}>MeSO_{4}^{-}>Cl^{-}>Br^{-}>I^{-}>BF_{4}^{-}>PF_{6}^{-}}$ ( хаотропный )

Это неполный список, поскольку было изучено еще много солей.
Порядок катионов обычно задается следующим образом:

( хаотропный ): $\mathrm {(CH_{3})_{4}N^{+}>K^{+}>Na^{+}>Li^{+}>Ca^{2+}>Mg^{2+}>Al^{3+}}$ ( космотропный )

Когда противоположно заряженные космотропные катионы и анионы находятся в растворе вместе, они притягиваются друг к другу, а не к воде, и то же самое можно сказать и о хаотропных катионах и анионах. Таким образом, преимущественные ассоциации противоположно заряженных ионов можно упорядочить следующим образом:

коссмотроп-космотроп > коссмотроп-вода > вода-вода > хаотроп-вода > хаотроп-хаотроп

Сочетание коссмотропных анионов с коссмотропными катионами снижает космотропный эффект этих ионов, поскольку они слишком сильно соединяются друг с другом, чтобы структурировать воду. Космотропные анионы с трудом соединяются с хаотропными катионами. Комбинация коссмотропных анионов с хаотропными катионами является лучшей комбинацией ионов для стабилизации белков.

Механизм

Механизм серии Хофмейстера не совсем ясен, но, по-видимому, не является результатом изменений в общей структуре воды, вместо этого более важными могут быть более специфические взаимодействия между ионами и белками, а также ионами и молекулами воды, непосредственно контактирующими с белками. Моделирование показало, что в основе механизма ряда Хофмейстера лежит изменение энергии сольватации между ионами и окружающими молекулами воды. Квантово-химические исследования предполагают электростатическое происхождение ряда Хофмайстера. В этой работе представлены сайт-центрированные радиальные плотности заряда взаимодействующих атомов ионов (чтобы аппроксимировать электростатическую потенциальную энергию взаимодействия), и они, по-видимому, количественно коррелируют со многими сообщаемыми рядами Хофмейстера для свойств электролита, скоростей реакций и стабильности макромолекул (например, полимера). растворимость, активность вирусов и ферментов).

Ранние члены ряда увеличивают поверхностное натяжение растворителя и уменьшают растворимость неполярных молекул (« высаливание »); по сути, они усиливают гидрофобное взаимодействие . Напротив, более поздние соли в ряду увеличивают растворимость неполярных молекул (« всаление ») и уменьшают порядок в воде; по сути, они ослабляют гидрофобный эффект .

Эффект «высаливания» обычно используют при очистке белков с помощью осаждения сульфатом аммония . Однако эти соли также напрямую взаимодействуют с белками (которые заряжены и имеют сильные дипольные моменты) и могут даже специфически связываться (например, связывание фосфата и сульфата с рибонуклеазой А ).

Ионы, обладающие сильным «всаливающим» эффектом, такие как I. ⁻ и СКН ⁻ являются сильными денатурантами, поскольку они солит в пептидной группе и поэтому гораздо сильнее взаимодействуют с развернутой формой белка, чем с его нативной формой. Следовательно, они смещают химическое равновесие реакции разворачивания в сторону развернутого белка.

Осложнения

Денатурация белков водным раствором , содержащим ионы многих типов, более сложна, так как все ионы могут действовать в соответствии с их активностью Гофмейстера, т. е. дробным числом, определяющим положение иона в ряду (данном ранее) через его относительная эффективность в денатурации эталонного белка.

При высоких концентрациях соли агрегация белка лизоцима подчиняется ряду Хофмейстера, первоначально обнаруженному Хофмейстером в 1870-х годах, но при низких концентрациях соли электростатические взаимодействия, а не силы дисперсии ионов , влияют на стабильность белка, что приводит к обращению ряда. Однако при высоких концентрациях соли растворимость белков резко падает, и белки могут выпадать в осадок, что называется « высаливанием ».

Связывание ионов с карболильными поверхностными группами макромолекул может следовать либо ряду Хофмейстера, либо обратному ряду Хофмейстера в зависимости от pH .

Концепция ионности Хофмейстера I _h была использована Дхарма-варданой и др. где предлагается определять I _h как сумму по всем видам ионов произведения ионной концентрации (молярной доли) и дробного числа, определяющего «силу Хофмайстера» иона при денатурации данного эталонного белка. Используемое здесь понятие ионности (как меры силы Гофмейстера) следует отличать от ионной силы , используемой в электрохимии, а также от ее использования в теории твердых полупроводников.

Стабильность , связывания ионов металлов с белками которая влияет на свойства белков, содержащих кофакторы металлов в растворе , отражается рядом Ирвинга-Вильямса .

Дальнейшее чтение

• Болл, Филип (1999). H ₂ O – Биография воды . Лондон: Феникс. п. 239. ИСБН  0-7538-1092-1 .
• Хофмайстер все еще мистифицирует, Новости химии и техники , 16 июля 2012 г.