глюканаза
| глюканаза | |||
|---|---|---|---|
 Трехмерная кристаллическая структура эндоглюканазы Cel10 Klebsiella pneumoniae. | |||
| Идентификаторы | |||
| Номер ЕС. | 3.2.1. | ||
| Номер CAS. | 9015-78-5 | ||
| Базы данных | |||
| ИнтЭнк | вид IntEnz | ||
| БРЕНДА | БРЕНДА запись | ||
| Экспаси | Просмотр NiceZyme | ||
| КЕГГ | КЕГГ запись | ||
| МетаЦик | метаболический путь | ||
| ПРЯМОЙ | профиль | ||
| PDB Структуры | RCSB PDB PDBe PDBsum | ||
| |||
| глюканаза | |||
|---|---|---|---|
| Идентификаторы | |||
| Символ | Eng1p | ||
| Номер CAS | |||
| ПДБ | 5GY3 | ||
| RefSeq | WP_012967086.1 | ||
| ЮниПрот | А0А0J4ВП90 | ||
| Другие данные | |||
| Номер ЕС | 3.2.1 | ||
| |||
Глюканазы — это ферменты , которые расщепляют крупные полисахариды посредством гидролиза . Продукт реакции гидролиза называется глюканом , линейным полисахаридом, состоящим из до 1200 мономеров глюкозы , скрепленных гликозидными связями. [1] Глюканов много в клеточных стенках эндосперма злаков, таких как ячмень , рожь , сорго , рис и пшеница . [1] Глюканазы также называют лихеназами , гидролазами , гликозидазами , гликозилгидролазами и/или ламинариназами . [1] Многие типы глюканаз имеют схожие аминокислотные последовательности, но совершенно разные субстраты. [1] Из известных эндоглюканаз наиболее активной считается 1,3-1,4-β-глюканаза. [1]
Структура
[ редактировать ]β-глюканазы
[ редактировать ]Вторичная и третичная структуры β-глюканаз включают в себя укладку нескольких β-листов, каждый из которых состоит из нескольких антипараллельных нитей, которые изгибаются и образуют щель, пересекающую активный центр фермента. [1] Этот тип структуры получил название « складка желейного рулета ».
Некоторые распространенные β-глюканазы
[ редактировать ]- 1,3-β-глюканазы (ламинариназы, КФ 3.2.1.39) [1]
- Эндо-1,3(4)-β-глюканаза
- β-1,3-глюканаза , фермент растений, расщепляющий β-1,3-глюканы, такие как каллоза или курдлан.
- β-1,6-глюканаза — фермент, расщепляющий β-1,6-глюканы.
- Целлюлаза , фермент, выполняющий гидролиз 1,4-бета-D-гликозидных связей в целлюлозе , лихенине и β-D-глюканах злаков . [2]
- Ксилоглюкан-специфическая эндо-бета-1,4-глюканаза
- Ксилоглюкан-специфическая экзо-бета-1,4-глюканаза
α-глюканазы
[ редактировать ]- α-1,4-глюканаза — фермент, расщепляющий α-1,4-глюканы.
- α-1,6-глюканаза — фермент, расщепляющий α-1,6-глюканы.
- Пуллуланаза , особый вид глюканазы, расщепляющий пуллулан.
Функциональное образование фермент-субстратного комплекса определяется механизмом индуцированного соответствия. [1]
Механизм действия фермента
[ редактировать ]Основная функция глюканазы — катализировать гидролиз гликозидных связей в полисахаридах. Эта функция не является высокоспецифичной, и ферменты различают субстраты в основном по типам присутствующих связей и α- или β-конфигурации. [3]
В 1953 году доктор Д. Е. Кошланд предложил механизм двойного замещения действия этого фермента. [4] Первый этап предложенного им механизма является стадией ограничения скорости, независимой от концентрации субстрата, и включает аминокислотный нуклеофил и кислотно-основной катализатор. [4] На этом этапе нуклеофил с помощью кислотного остатка замещает агликон и образует ковалентный гликозил-ферментный промежуточный продукт. [4] [1] На втором этапе молекула воды при помощи сопряженного основания кислотного катализатора образует свободный сахар, сохраняя при этом аномерную конфигурацию молекулы. [1]
Глюканазы также могут катализировать трансгликозилирование , приводящее к образованию новых β-гликозидных связей между донорными и акцепторными сахаридами. [1] Эта реакция, которая имеет ту же региональную и стереоспецифичность, что и реакция гидролиза, включает либо прямое обращение гидролиза (известное как конденсация ), либо кинетический контроль гликозильного донорного субстрата. [1]
Распространенность микробов и сельскохозяйственное значение
[ редактировать ]Микробиологическое производство
[ редактировать ]Такие бактерии, как Escherichia coli и Bacillus spp. производят 1,3-1,4-β-глюканазы для разложения и использования полисахаридов из окружающей среды в качестве источника энергии. [1] Эти бактериальные глюканазы являются примером конвергентной эволюции, поскольку они имеют сходство или родство с первичной , вторичной или третичной структурой растительных глюканаз . [1] Также было обнаружено, что глюканазы секретируются такими грибами, как Trichoderma harzianum , Saccharomyces cerevisiae и анаэробными грибами Orpinomyces и Neocallimastigomycota , обнаруженными в пищеварительном тракте травоядных животных . [1] [5] [6] T. harzianum также используется в качестве фунгицида , что связано со способностью его β-глюаназ гидролизовать фитопатогенные грибы посредством микопаразитной атаки. [6]
Пиво и вино
[ редактировать ]1,3-1,4-β-глюканазы ячменя инактивируются при нагревании во время соложения, что может вызвать накопление высокомолекулярных глюканов, что, в свою очередь, приводит к снижению выхода экстракта, снижению скорости фильтрации и даже образованию желеобразных осадков в солоде. готовый продукт. В качестве лечебного средства добавляют термостойкие бактериальные 1,3-1,4-β-глюканазы. [1]
Используется в энологической практике в процессе выдержки вина, особенно при выдержке на осадке с микрооксигенацией. Фермент способствует автолизу дрожжевых клеток с высвобождением полисахаридов и маннопротеинов, которые, как полагают, влияют на цвет и текстуру вина.
Корма для скота
[ редактировать ]При производстве комбикормов для цыплят-бройлеров и поросят установлено, что β-глюканазы улучшают перевариваемость рационов на основе ячменя. [1]
Ссылки
[ редактировать ]- ^ Jump up to: а б с д и ж г час я дж к л м н тот п д Планас А (декабрь 2000 г.). «Бактериальные 1,3-1,4-бета-глюканазы: структура, функции и белковая инженерия». Biochimica et Biophysical Acta (BBA) - Структура белка и молекулярная энзимология . 1543 (2): 361–382. дои : 10.1016/s0167-4838(00)00231-4 . ПМИД 11150614 .
- ^ Аттигани А, Сунь Л, Ван Ц, Лю Ю, Бай Д, Ли С, Хуан Х (декабрь 2016 г.). «Кристаллическая структура эндоглюканазы Cel10, гликозилгидролазы семейства 8 из Klebsiella pneumoniae» . Акта Кристаллографика. Раздел F. Коммуникации в области структурной биологии . 72 (Часть 12): 870–876. дои : 10.1107/S2053230X16017891 . ПМК 5137463 . ПМИД 27917834 .
- ^ «DMS35_22185 - Глюканаза - Klebsiella variicola - Ген и белок DMS35_22185» . www.uniprot.org . Проверено 2 ноября 2021 г.
- ^ Jump up to: а б с Кошланд Д.Э. (1953). «Стереохимия и механизм ферментативных реакций». Биологические обзоры . 28 (4): 416–436. дои : 10.1111/j.1469-185X.1953.tb01386.x . S2CID 86709302 .
- ^ Баладрон В., Уфано С., Дуэньяс Э., Мартин-Куадрадо А.Б., дель Рей Ф., Васкес де Альдана Ч.Р. (октябрь 2002 г.). «Eng1p, эндо-1,3-бета-глюканаза, локализованная на дочерней стороне перегородки, участвует в разделении клеток у Saccharomyces cerevisiae» . Эукариотическая клетка . 1 (5): 774–786. doi : 10.1128/EC.1.5.774-786.2002 . ПМК 126745 . ПМИД 12455695 .
- ^ Jump up to: а б де Марко Х.Л., Феликс Ч.Р. (январь 2007 г.). «Очистка и характеристика бета-глюканазы, продуцируемой Trichoderma harzianum, демонстрирующей потенциал биоконтроля» . Бразильский архив биологии и технологий . 50 : 21–29. дои : 10.1590/S1516-89132007000100003 .
См. также
[ редактировать ]- Гликозидгидролазы — семейство ферментов, которые отсекают гликозид от негликозидной молекулы.
- Семейство гликозидгидролаз 5
- Семейство гликозидгидролаз 16
- Семейство гликозидгидролаз 17
