Интегрин-связанная киназа

ПЕРВЫЙ
Доступные структуры
ПДБ	Поиск ортологов: PDBe RCSB
showСписок идентификационных кодов PDB
	4HI9, 2KBX, 3F6Q, 3IXE, 3KMU, 3KMW, 3REP, 4HI8
Идентификаторы
Псевдонимы	ILK , HEL-S-28, ILK-1, ILK-2, P59, интегрин-связанная киназа p59
Внешние идентификаторы	Опустить : 602366 ; МГИ : 1195267 ; Гомологен : 3318 ; Генные карты : ILK ; ОМА : ИЛК – ортологи
showМестоположение гена ( человек )
Chr.	Chromosome 11 (human)
End	6,610,874 bp
showМестоположение гена ( Мышь )
Chr.	Chromosome 7 (mouse)
End	105,392,132 bp
show экспрессии РНК Характер
	Top expressed in
	body of uterus; ; popliteal artery; ; tibial arteries; ; right coronary artery; ; muscle layer of sigmoid colon; ; thoracic aorta; ; ascending aorta; ; Descending thoracic aorta; ; saphenous vein; ; left coronary artery;
	Top expressed in
	uterus; ; granulocyte; ; belly cord; ; ascending aorta; ; optic nerve; ; tunica media of zone of aorta; ; genital tubercle; ; tail of embryo; ; cervix; ; efferent ductule;
	More reference expression data
	More reference expression data
showГенная онтология
Molecular function	transferase activity; nucleotide binding; protein kinase activity; SH3 domain binding; kinase activity; integrin binding; protein serine/threonine kinase activity; protein binding; ATP binding; protein kinase binding; signal transducer activity;
Cellular component	cell projection; membrane; cell-cell junction; plasma membrane; sarcomere; nucleoplasm; dendritic shaft; cell junction; neuronal cell body; terminal bouton; axon; costamere; lamellipodium; stress fiber; cytoplasm; cytosol; focal adhesion;
Biological process	fibroblast migration; negative regulation of neuron apoptotic process; negative regulation of smooth muscle cell proliferation; neuron projection morphogenesis; positive regulation of protein kinase B signaling; regulation of actin cytoskeleton organization; positive regulation of MAP kinase activity; protein kinase B signaling; protein heterooligomerization; negative regulation of protein kinase activity; phosphorylation; myelin assembly; positive regulation of cell-matrix adhesion; positive regulation of cell migration; positive regulation of canonical Wnt signaling pathway; Schwann cell development; negative regulation of neural precursor cell proliferation; outflow tract morphogenesis; negative regulation of smooth muscle cell migration; negative regulation of apoptotic process; myelination in peripheral nervous system; positive regulation of axonogenesis; positive regulation of transcription, DNA-templated; protein phosphorylation; negative regulation of cardiac muscle cell apoptotic process; branching involved in ureteric bud morphogenesis; positive regulation of osteoblast differentiation; positive regulation of dendrite morphogenesis; cell projection organization; positive regulation of myoblast differentiation; peptidyl-serine phosphorylation; establishment or maintenance of epithelial cell apical/basal polarity; regulation of cell growth; positive regulation of cell population proliferation; positive regulation of BMP signaling pathway; integrin-mediated signaling pathway; substrate adhesion-dependent cell spreading; positive regulation of phosphorylation; cell-matrix adhesion; cell population proliferation; positive regulation of axon extension; platelet aggregation; nerve development; positive regulation of MAPK cascade; cell junction assembly; MAPK cascade; multicellular organism development; supramolecular fiber organization; tumor necrosis factor-mediated signaling pathway; positive regulation of NIK/NF-kappaB signaling;
	Sources:Amigo / QuickGO
hideОртологи
	3611
	16202
	ENSG00000166333
	ENSMUSG00000030890
	Q13418
	О55222
	НМ_001014794 ; НМ_001014795 ; НМ_001278441 ; НМ_001278442 ; НМ_004517
	НМ_001161724 ; НМ_010562
	НП_001014794 ; НП_001014795 ; НП_001265370 ; НП_001265371 ; НП_004508
	НП_001155196 ; НП_034692
	Викиданные
Просмотр/редактирование человека	Просмотр/редактирование мыши

Интегрин-связанная киназа представляет собой фермент , который у человека кодируется геном ILK, участвующим в интегрином опосредованной передаче сигнала . Мутации в ILK связаны с кардиомиопатиями. ^{[ 5 ]}^{[ 6 ]} Это белок массой 59 кДа, первоначально идентифицированный в ходе гибридного скрининга дрожжей-двойки с интегрином β1 в качестве белка-приманки. ^{[ 7 ]} С момента своего открытия ILK был связан с множеством клеточных функций, включая миграцию клеток , пролиферацию и адгезию .

Интегрин-связанные киназы (ILK) представляют собой подсемейство Raf-подобных киназ (RAF). Структура ILK состоит из трех особенностей: 5 анкириновых повторов на N-конце , мотива связывания фосфоинозитида и крайнего N-конца каталитического домена киназы . ^{[ 8 ]} Интегрины лишены ферментативной активности и зависят от адаптеров сигнальных белков. ^{[ 8 ]} ILK связан с цитоплазматическими доменами бета-1 и бета-3 интегринов и является одним из наиболее хорошо описанных интегринов. ^{[ 9 ]} Хотя Ханниган впервые описал ее как серин/треониновую киназу, ^{[ 7 ]} важные мотивы ILK-киназ до сих пор не охарактеризованы. ^{[ 9 ]} Считается, что ILK играет роль в регуляции развития и гомеостазе тканей, однако было обнаружено, что у мух, червей и мышей активность ILK не требуется для регулирования этих процессов. ^{[ 9 ]}

ILK животных связаны с комплексом пинч-парвин, который контролирует развитие мышц. ^{[ 9 ]} Мыши, у которых отсутствовал ILK, были эмбрионально летальными из-за отсутствия организованного развития мышечных клеток. ^{[ 9 ]} У млекопитающих ILK не обладает каталитической активностью, но поддерживает функции каркасного белка для фокальных спаек . ^{[ 9 ]} У растений комплексы ILK сигнализируют сайтам фокальной адгезии. ^{[ 10 ]} ILK растений содержат множество генов ILK. В отличие от животных, которые содержат мало генов ILK ^{[ 10 ]} Было обнаружено, что ILK обладают онкогенными свойствами. ILK контролируют активность серин/треонинфосфатаз. ^{[ 9 ]}

Основные характеристики

Передача сигналов внеклеточного матрикса через интегрины влияет на внутриклеточные и внеклеточные функции и, по-видимому, требует взаимодействия цитоплазматических доменов интегрина с клеточными белками. Интегрин-связанная киназа (ILK) взаимодействует с цитоплазматическим доменом бета-1 интегрина. Для этого гена было обнаружено множество вариантов альтернативно сплайсированных транскриптов, кодирующих один и тот же белок. ^{[ 11 ]} Недавние результаты показали, что С-концевой киназный домен на самом деле является псевдокиназой с адаптерной функцией. ^{[ 12 ]}^{[ 13 ]}^{[ 14 ]}

В 2008 году было обнаружено, что ILK локализуется в центросоме и регулирует митотического веретена . организацию ^{[ 15 ]}

Было показано, что интегрин-связанная киназа взаимодействует с:

Функция установки ILK1

ILK действуют путем взаимодействия со многими трансмембранными рецепторами, регулируя различные сигнальные каскады. ^{[ 7 ]} ILK1 был обнаружен в корневой системе большинства растений, где они локализованы совместно на плазматической мембране и эндоплазматическом ретикулуме, где они транспортируют ионы через плазматическую мембрану. ^{[ 10 ]} ILK1 отвечает за контроль осмотического и солевого стресса, контроль поглощения питательных веществ в зависимости от их доступности и обнаружение патогенов. ^{[ 23 ]}

Осмотический и солевой стресс

ILK1 связан с гиперосмотической чувствительностью к стрессу. ^{[ 23 ]} ILK1 снижал солевой стресс у проростков, помещенных в раствор с повышенной концентрацией соли. ^{[ 10 ]} Концентрации ILK1 остаются довольно постоянными на протяжении всего развития, независимо от высокого воздействия соли. ^{[ 23 ]} Раньше считалось, что К. ⁺ накопление уменьшалось при увеличении концентрации соли. ^{[ 24 ]} К ⁺ гомеостаз не нарушается при высоких концентрациях соли. В периоды сильного солевого стресса K ⁺ концентрации в присутствии ILK1 поддерживались на существующем уровне. Транспорт калия необходим для ингибирования роста корня flg22, а flg22 влияет на транспорт калия. ^{[ 23 ]}

Уровни калия модулируют активацию flg22, пептида флагеллина, состоящего из 22 аминокислот, который запускает молекулярные паттерны, связанные с патогенами (PAMP). PAMPs действуют путем активации регуляторов системы оповещения о бактериальных патогенах. ^{[ 23 ]}^{[ 25 ]} Уровни концентрации ионов Mn ²⁺, мг ²⁺, S и Ca ²⁺ также пострадали после мобилизации регуляторов PAMP. ^{[ 23 ]}

Поглощение питательных веществ

Калий (К ⁺) отвечает за осморегуляцию, поддержание мембранного потенциала и тургорное давление растительных клеток, что, в свою очередь, опосредует движение устьиц и рост канальцев внутри растения. ^{[ 26 ]} Фотосинтез и другие метаболические пути контролируются калием. ^{[ 26 ]} Когда достаточно К ⁺ поглощение не достигается, активируются PAMP. Кальмодулины, в частности CML9, оказались важными генами, взаимодействующими с ILK1 и регулирующими уровень калия внутри клетки. Хотя CLM9 в первую очередь регулирует Ca ²⁺ он связан с еще не идентифицированным K ⁺/Что ²⁺ канал притока. ^{[ 10 ]} Хотя известно, что между CML9 и ILK1 происходят взаимодействия, ILK1 не является прямой мишенью фосфорилирования CML9. С добавлением CML9 аутофосфорилирование ILK1 уменьшается независимо от наличия кальция, доступного для поглощения.

На ILK1 также влияет наличие или отсутствие марганца (Mn ²⁺). Аутофосфорилирование и фосфорилирование субстрата происходило при воздействии обоих Mn ²⁺ и мг ^2+. Мин. ²⁺ и зависел от дозы, где Mg ²⁺ не было. Специфические сайты аутофосфорилирования ILK были обнаружены в присутствии Mn. ²⁺ но не в присутствии Mg ²⁺ который поддерживает ILK1-зависимое фосфорилирование, предложенное выше. ^{[ 10 ]} Масс-спектрометрия не выявила других киназ, вызывающих этот ответ.

Обнаружение патогенов

Было обнаружено, что ILK1 способствует устойчивости бактериальных патогенов. ^{[ 10 ]} ILK1 необходим для чувствительности к flg22 у проростков. Каталитически неактивную версию ILK1 сравнивали с каталитически активными версиями ILK1, чтобы оценить уровень устойчивости при воздействии бактериальных патогенов. Растения, инокулированные неактивным ILK1, были более восприимчивы к бактериальной инфекции, чем активный ILK1, что позволяет предположить, что ILK1 необходим для обнаружения бактериальных патогенов. Хотя ILK1 участвует в обнаружении бактериальных патогенов, он не используется для защиты, индуцированной эффектом. ^{[ 23 ]}

ILK1 усиливает реакцию PAMP и базальный иммунитет посредством фосфорилирования MPK3 и MPK6 и независимо участвует в производстве активных форм кислорода ( АФК ). медиаторы захвата калия с высоким сродством, такие как HAK5, являются неотъемлемой частью передачи сигнала flg22. Было также обнаружено, что ^{[ 23 ]} HAK5 функционирует при низком уровне калия. ^{[ 23 ]} Было показано, что Flg22 деполяризует плазматическую мембрану клетки, при этом HAK5 и ILK1 работают вместе, опосредуя ионный гомеостаз, помогая как в краткосрочных, так и в долгосрочных действиях, таких как его рост и подавление. ^{[ 23 ]}

Ссылки

^ Jump up to: ^а ^б ^с GRCh38: Версия Ensembl 89: ENSG00000166333 – Ensembl , май 2017 г.
^ Jump up to: ^а ^б ^с GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000030890 – Ensembl , май 2017 г.
^ «Ссылка на Human PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
^ «Ссылка на Mouse PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
^ Бродель А., Резазаде С., Уильямс Т., Манси Н.М., Лидтке Д., О Т., Ферье Р., Шен Ю., Джонс С.Дж. (15 февраля 2019 г.). «Мутации в ILK, кодирующем интегрин-связанную киназу, связаны с аритмогенной кардиомиопатией» . Трансляционные исследования . 208 : 15–29. дои : 10.1016/j.trsl.2019.02.004 . ISSN 1878-1810 . ПМЦ 7412573 . ПМИД 30802431 .
^ Нёлль Р., Постел Р., Ван Дж., Крецнер Р., Хеннеке Г., Вакару А.М., Вакил П., Шуберт С., Мурти К. (31 июля 2007 г.). «Мутации ламинина-альфа4 и интегрин-связанной киназы вызывают кардиомиопатию человека вследствие одновременных дефектов кардиомиоцитов и эндотелиальных клеток» . Тираж . 116 (5): 515–525. doi : 10.1161/CIRCULATIONAHA.107.689984 . ISSN 1524-4539 . ПМИД 17646580 .
^ Jump up to: ^а ^б ^с Ханниган Г.Е., Люнг-Хагестейн С., Фитц-Гиббон Л., Копполино М.Г., Радева Г., Филмус Дж., Белл Дж.К., Дедхар С. (1996). «Регуляция клеточной адгезии и роста, зависимого от закрепления, с помощью новой бета-1-интегрин-связанной протеинкиназы». Природа . 379 (6560): 91–6. Бибкод : 1996Natur.379...91H . дои : 10.1038/379091a0 . ПМИД 8538749 . S2CID 4325637 .
^ Jump up to: ^а ^б Дедхар С., Уильямс Б., Ханниган Дж. (1999). «Интегрин-связанная киназа (ILK): регулятор передачи сигналов интегрина и фактора роста». Тенденции в клеточной биологии . 9 (8): 319–23. дои : 10.1016/s0962-8924(99)01612-8 . ПМИД 10407411 .
^ Jump up to: ^а ^б ^с ^д ^и ^ж ^г Видмайер М., Роньони Э., Радованац К., Азимифар С.Б., Фесслер Р. (2012). «Краткий обзор интегрин-связанной киназы» . Журнал клеточной науки . 125 (Часть 8): 1839–43. дои : 10.1242/jcs.093864 . ПМИД 22637643 .
^ Jump up to: ^а ^б ^с ^д ^и ^ж ^г Попеску С.К., Брауэр Е.К., Димлиоглу Г., Попеску Г.В. (2017). «Понимание структуры, функции и ионно-опосредованных сигнальных путей, передаваемых растительными интегрин-связанными киназами» . Границы в науке о растениях . 8 : 376. дои : 10.3389/fpls.2017.00376 . ПМЦ 5376563 . ПМИД 28421082 .
^ «Ген Энтрез: интегрин-связанная киназа ILK» .
^ Ланге А., Викстрем С.А., Якобсон М., Зент Р., Сайнио К., Фесслер Р. (октябрь 2009 г.). «Интегрин-связанная киназа представляет собой адаптер с важными функциями во время развития мыши». Природа . 461 (7266): 1002–6. Бибкод : 2009Natur.461.1002L . дои : 10.1038/nature08468 . ПМИД 19829382 . S2CID 4399882 .
^ Фукуда К., Гупта С., Чен К., Ву С., Цинь Дж. (декабрь 2009 г.). «Псевдоактивный сайт ILK важен для его связывания с альфа-парвином и локализации фокальных спаек» . Молекулярная клетка . 36 (5): 819–30. doi : 10.1016/j.molcel.2009.11.028 . ПМК 2796127 . ПМИД 20005845 .
^ Цинь Дж, Ву С (октябрь 2012 г.). «ILK: псевдокиназа на центральном этапе адгезии и передачи сигналов клеточного матрикса» . Современное мнение в области клеточной биологии . 24 (5): 607–13. дои : 10.1016/j.ceb.2012.06.003 . ПМЦ 3467332 . ПМИД 22763012 .
^ Филдинг А.Б., Добрева И., Макдональд ПК, Фостер Л.Дж., Дедхар С. (февраль 2008 г.). «Интегрин-связанная киназа локализуется в центросоме и регулирует организацию митотического веретена» . Журнал клеточной биологии . 180 (4): 681–9. дои : 10.1083/jcb.200710074 . ПМК 2265580 . ПМИД 18283114 .
^ Юинг Р.М., Чу П., Элизма Ф., Ли Х., Тейлор П., Клими С., МакБрум-Серажевски Л., Робинсон М.Д., О'Коннор Л., Ли М., Тейлор Р., Дарси М., Хо Ю, Хейлбут А., Мур Л., Чжан С., Орнацкий О, Бухман Ю.В., Этьер М., Шэн Ю., Василеску Дж., Абу-Фарха М., Ламберт Дж.П., Дьюэл Х.С., Стюарт II, Кюль Б., Хог К., Колвилл К., Гладвиш К., Маскат Б., Кинач Р., Адамс С.Л., Моран М.Ф., Морин ГБ, Топалоглу Т., Фигейс Д. (2007). «Крупномасштабное картирование белково-белковых взаимодействий человека методом масс-спектрометрии» . Молекулярная системная биология . 3 : 89. дои : 10.1038/msb4100134 . ПМЦ 1847948 . ПМИД 17353931 .
^ Барри Ф.А., Гиббинс Дж.М. (апрель 2002 г.). «Протеинкиназа B регулируется в тромбоцитах гликопротеином VI рецептора коллагена» . Журнал биологической химии . 277 (15): 12874–8. дои : 10.1074/jbc.M200482200 . ПМИД 11825911 .
^ Делькомменн М., Тан С., Грей В., Рю Л., Вуджетт Дж., Дедхар С. (сентябрь 1998 г.). «Фосфоинозитид-3-ОН-киназа-зависимая регуляция киназы гликогенсинтазы 3 и протеинкиназы B/AKT с помощью интегрин-связанной киназы» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 95 (19): 11211–6. Бибкод : 1998PNAS...9511211D . дои : 10.1073/pnas.95.19.11211 . ПМК 21621 . ПМИД 9736715 .
^ Персад С., Аттвелл С., Грей В., Мауджи Н., Денг Дж.Т., Люнг Д., Ян Дж., Сангера Дж., Уолш, член парламента, Дедхар С. (июль 2001 г.). «Регуляция фосфорилирования протеинкиназы B/Akt-серина 473 с помощью интегрин-связанной киназы: решающая роль для активности киназы и аминокислот аргинина 211 и серина 343» . Журнал биологической химии . 276 (29): 27462–9. дои : 10.1074/jbc.M102940200 . ПМИД 11313365 .
^ Люнг-Хагестейн С., Махендра А., Нарушевич И., Ханниган Г.Е. (май 2001 г.). «Модуляция передачи сигнала интегрина с помощью ILKAP, протеинфосфатазы 2C, ассоциированной с интегрин-связанной киназой ILK1» . Журнал ЭМБО . 20 (9): 2160–70. дои : 10.1093/emboj/20.9.2160 . ПМК 125446 . ПМИД 11331582 .
^ Ту Й, Ли Ф, Гойкоэчеа С, Ву С (март 1999 г.). «Белок PINCH, содержащий только LIM, напрямую взаимодействует с интегрин-связанной киназой и рекрутируется в богатые интегрином участки в распространяющихся клетках» . Молекулярная и клеточная биология . 19 (3): 2425–34. дои : 10.1128/mcb.19.3.2425 . ПМЦ 84035 . ПМИД 10022929 .
^ Чжан Ю, Чен К., Го Л, Ву Ц (октябрь 2002 г.). «Характеристика PINCH-2, нового белка фокальной адгезии, который регулирует взаимодействие PINCH-1-ILK, распространение клеток и миграцию» . Журнал биологической химии . 277 (41): 38328–38. дои : 10.1074/jbc.M205576200 . ПМИД 12167643 .
^ Jump up to: ^а ^б ^с ^д ^и ^ж ^г ^час ^я ^дж Брауэр Э. (июнь 2016 г.). «Раф-подобная киназа ILK1 и высокоаффинный переносчик K+ HAK5 необходимы для врожденного иммунитета и абиотической реакции на стресс» . Физиология растений . 171 (2): 1470–1484. дои : 10.1104/стр.16.00035 . ПМЦ 4902592 . PMID 27208244 – через Американское общество биологов растений.
^ Алеман Ф, Ньевес-Кордонес М, Мартинес В, Рубио Ф (2011). «Приобретение корня K (+) у растений: модель Arabidopsis thaliana» . Физиология растений и клеток . 52 (9): 1603–12. дои : 10.1093/pcp/pcr096 . hdl : 10261/344341 . ПМИД 21771865 .
^ Шиншилла Д., Бауэр З., Регенасс М., Боллер Т., Феликс Г. (2006). «Киназа рецептора арабидопсиса FLS2 связывает flg22 и определяет специфичность восприятия флагеллина» . Растительная клетка . 18 (2): 465–76. дои : 10.1105/tpc.105.036574 . ПМЦ 1356552 . ПМИД 16377758 .
^ Jump up to: ^а ^б Ван Ю, Ву WH (октябрь 2017 г.). «Регуляция транспорта и сигнализации калия в растениях». Современное мнение в области биологии растений . 39 : 123–128. Бибкод : 2017COPB...39..123W . дои : 10.1016/j.pbi.2017.06.006 . ПМИД 28710919 .

Дальнейшее чтение

Дедхар С. (апрель 2000 г.). «Взаимодействие клеток с субстратом и передача сигналов через ILK». Современное мнение в области клеточной биологии . 12 (2): 250–6. дои : 10.1016/S0955-0674(99)00083-6 . ПМИД 10712922 .
Персад С., Дедхар С. (декабрь 2003 г.). «Роль интегрин-связанной киназы (ILK) в прогрессировании рака». Обзоры рака и метастазов . 22 (4): 375–84. дои : 10.1023/A:1023777013659 . ПМИД 12884912 . S2CID 24434819 .
Шривастава Д, Ю С (сентябрь 2006 г.). «Растяжка для удовлетворения потребностей: интегрин-связанная киназа и сердечный насос» . Гены и развитие . 20 (17): 2327–31. дои : 10.1101/gad.1472506 . ПМИД 16951248 .
Ханниган Дж.Э., Баяни Дж., Вексберг Р., Битти Б., Пандита А., Дедхар С., Сквайр Дж. (май 1997 г.). «Картирование гена, кодирующего интегрин-связанную киназу, ILK, с хромосомой человека 11p15.5-p15.4». Геномика . 42 (1): 177–9. дои : 10.1006/geno.1997.4719 . ПМИД 9177792 .
Ли Ф, Лю Дж, Мейн Р, Ву С (октябрь 1997 г.). «Идентификация и характеристика мышиной протеинкиназы, которая в высокой степени гомологична человеческой интегрин-связанной киназе» . Биохимика и биофизика Acta . 1358 (3): 215–20. дои : 10.1016/S0167-4889(97)00089-X . ПМИД 9366252 .
Чунг Д.Х., Ли Джи, Кук MC, Ким JR, Ким Ш., Чой Э.Ю., Пак Ш.Х., Сон Х.Г. (август 1998 г.). «ILK (бета1-интегрин-связанная протеинкиназа): новый иммуногистохимический маркер саркомы Юинга и примитивной нейроэктодермальной опухоли». Архив Вирхова . 433 (2): 113–7. дои : 10.1007/s004280050225 . ПМИД 9737788 . S2CID 24150231 .
Ту Й, Ли Ф, Гойкоэчеа С, Ву С (март 1999 г.). «Белок PINCH, содержащий только LIM, напрямую взаимодействует с интегрин-связанной киназой и рекрутируется в богатые интегрином участки в распространяющихся клетках» . Молекулярная и клеточная биология . 19 (3): 2425–34. дои : 10.1128/mcb.19.3.2425 . ПМЦ 84035 . ПМИД 10022929 .
Фэн Дж., Ито М., Итикава К., Исака Н., Нисикава М., Хартсхорн DJ, Накано Т. (декабрь 1999 г.). «Сайт ингибирующего фосфорилирования Rho-ассоциированной киназы на миозинфосфатазе гладких мышц» . Журнал биологической химии . 274 (52): 37385–90. дои : 10.1074/jbc.274.52.37385 . ПМИД 10601309 .
Джанджи Б., Мельхиор С., Валлар Л., Киффер Н. (июнь 2000 г.). «Клонирование изоформы интегрин-связанной киназы (ILK), активность которой повышается в клетках меланомы HT-144 после стимуляции TGF-бета1». Онкоген . 19 (27): 3069–77. дои : 10.1038/sj.onc.1203640 . ПМИД 10871859 . S2CID 8798909 .
Веливис А., Ян Ю, Ву С, Цинь Дж (февраль 2001 г.). «Структура раствора адаптера фокальной адгезии домена PINCH LIM1 и характеристика его взаимодействия с интегрин-связанным доменом анкиринового повтора киназы» . Журнал биологической химии . 276 (7): 4932–9. дои : 10.1074/jbc.M007632200 . ПМИД 11078733 .
Мацумото М., Огава В., Хино Ю., Фурукава К., Оно Ю., Такахаши М., Оба М., Куроки Т., Касуга М. (апрель 2001 г.). «Ингибирование инсулин-индуцированной активации Akt мутантом с дефицитом киназы эпсилон-изозима протеинкиназы C» . Журнал биологической химии . 276 (17): 14400–6. дои : 10.1074/jbc.M011093200 . ПМИД 11278835 .
Николопулос С.Н., Тернер CE (июнь 2001 г.). «Связывание интегрин-связанной киназы (ILK) с мотивом LD1 паксиллина регулирует локализацию ILK в фокальных спайках» . Журнал биологической химии . 276 (26): 23499–505. дои : 10.1074/jbc.M102163200 . ПМИД 11304546 .
Ту Ю, Хуан Ю, Чжан Ю, Хуа Ю, Ву С (апрель 2001 г.). «Новый белок фокальной адгезии, который взаимодействует с интегрин-связанной киназой и регулирует адгезию и распространение клеток» . Журнал клеточной биологии . 153 (3): 585–98. дои : 10.1083/jcb.153.3.585 . ПМК 2190577 . ПМИД 11331308 .
Ямаджи С., Сузуки А., Сугияма Ю., Койде Ю., Ёсида М., Канамори Х., Мохри Х., Оно С., Исигацубо Ю. (июнь 2001 г.). «Новый белок, связывающий интегрин-киназу, аффиксин, участвует в ранней стадии взаимодействия клетки с субстратом» . Журнал клеточной биологии . 153 (6): 1251–64. дои : 10.1083/jcb.153.6.1251 . ПМК 2192033 . ПМИД 11402068 .
Чен Р., Ким О, Ян Дж, Сато К., Эйзенманн К.М., Маккарти Дж., Чен Х., Цю Ю (август 2001 г.). «Регуляция активации Akt/PKB путем фосфорилирования тирозина» . Журнал биологической химии . 276 (34): 31858–62. дои : 10.1074/jbc.C100271200 . ПМИД 11445557 .

[refGRCh38Ensembl-1] Jump up to: ^а ^б ^с GRCh38: Версия Ensembl 89: ENSG00000166333 – Ensembl , май 2017 г.

[refGRCm38Ensembl-2] Jump up to: ^а ^б ^с GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000030890 – Ensembl , май 2017 г.

[3] «Ссылка на Human PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .

[4] «Ссылка на Mouse PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .

[5] Бродель А., Резазаде С., Уильямс Т., Манси Н.М., Лидтке Д., О Т., Ферье Р., Шен Ю., Джонс С.Дж. (15 февраля 2019 г.). «Мутации в ILK, кодирующем интегрин-связанную киназу, связаны с аритмогенной кардиомиопатией» . Трансляционные исследования . 208 : 15–29. дои : 10.1016/j.trsl.2019.02.004 . ISSN 1878-1810 . ПМЦ 7412573 . ПМИД 30802431 .

[6] Нёлль Р., Постел Р., Ван Дж., Крецнер Р., Хеннеке Г., Вакару А.М., Вакил П., Шуберт С., Мурти К. (31 июля 2007 г.). «Мутации ламинина-альфа4 и интегрин-связанной киназы вызывают кардиомиопатию человека вследствие одновременных дефектов кардиомиоцитов и эндотелиальных клеток» . Тираж . 116 (5): 515–525. doi : 10.1161/CIRCULATIONAHA.107.689984 . ISSN 1524-4539 . ПМИД 17646580 .

[Hannigan_1996-7] Jump up to: ^а ^б ^с Ханниган Г.Е., Люнг-Хагестейн С., Фитц-Гиббон Л., Копполино М.Г., Радева Г., Филмус Дж., Белл Дж.К., Дедхар С. (1996). «Регуляция клеточной адгезии и роста, зависимого от закрепления, с помощью новой бета-1-интегрин-связанной протеинкиназы». Природа . 379 (6560): 91–6. Бибкод : 1996Natur.379...91H . дои : 10.1038/379091a0 . ПМИД 8538749 . S2CID 4325637 .

[Dedhar_1999-8] Jump up to: ^а ^б Дедхар С., Уильямс Б., Ханниган Дж. (1999). «Интегрин-связанная киназа (ILK): регулятор передачи сигналов интегрина и фактора роста». Тенденции в клеточной биологии . 9 (8): 319–23. дои : 10.1016/s0962-8924(99)01612-8 . ПМИД 10407411 .

[Widmaier_2012-9] Jump up to: ^а ^б ^с ^д ^и ^ж ^г Видмайер М., Роньони Э., Радованац К., Азимифар С.Б., Фесслер Р. (2012). «Краткий обзор интегрин-связанной киназы» . Журнал клеточной науки . 125 (Часть 8): 1839–43. дои : 10.1242/jcs.093864 . ПМИД 22637643 .

[Popescu_2017-10] Jump up to: ^а ^б ^с ^д ^и ^ж ^г Попеску С.К., Брауэр Е.К., Димлиоглу Г., Попеску Г.В. (2017). «Понимание структуры, функции и ионно-опосредованных сигнальных путей, передаваемых растительными интегрин-связанными киназами» . Границы в науке о растениях . 8 : 376. дои : 10.3389/fpls.2017.00376 . ПМЦ 5376563 . ПМИД 28421082 .

[11] «Ген Энтрез: интегрин-связанная киназа ILK» .

[12] Ланге А., Викстрем С.А., Якобсон М., Зент Р., Сайнио К., Фесслер Р. (октябрь 2009 г.). «Интегрин-связанная киназа представляет собой адаптер с важными функциями во время развития мыши». Природа . 461 (7266): 1002–6. Бибкод : 2009Natur.461.1002L . дои : 10.1038/nature08468 . ПМИД 19829382 . S2CID 4399882 .

[13] Фукуда К., Гупта С., Чен К., Ву С., Цинь Дж. (декабрь 2009 г.). «Псевдоактивный сайт ILK важен для его связывания с альфа-парвином и локализации фокальных спаек» . Молекулярная клетка . 36 (5): 819–30. doi : 10.1016/j.molcel.2009.11.028 . ПМК 2796127 . ПМИД 20005845 .

[14] Цинь Дж, Ву С (октябрь 2012 г.). «ILK: псевдокиназа на центральном этапе адгезии и передачи сигналов клеточного матрикса» . Современное мнение в области клеточной биологии . 24 (5): 607–13. дои : 10.1016/j.ceb.2012.06.003 . ПМЦ 3467332 . ПМИД 22763012 .

[15] Филдинг А.Б., Добрева И., Макдональд ПК, Фостер Л.Дж., Дедхар С. (февраль 2008 г.). «Интегрин-связанная киназа локализуется в центросоме и регулирует организацию митотического веретена» . Журнал клеточной биологии . 180 (4): 681–9. дои : 10.1083/jcb.200710074 . ПМК 2265580 . ПМИД 18283114 .

[pmid17353931-16] Юинг Р.М., Чу П., Элизма Ф., Ли Х., Тейлор П., Клими С., МакБрум-Серажевски Л., Робинсон М.Д., О'Коннор Л., Ли М., Тейлор Р., Дарси М., Хо Ю, Хейлбут А., Мур Л., Чжан С., Орнацкий О, Бухман Ю.В., Этьер М., Шэн Ю., Василеску Дж., Абу-Фарха М., Ламберт Дж.П., Дьюэл Х.С., Стюарт II, Кюль Б., Хог К., Колвилл К., Гладвиш К., Маскат Б., Кинач Р., Адамс С.Л., Моран М.Ф., Морин ГБ, Топалоглу Т., Фигейс Д. (2007). «Крупномасштабное картирование белково-белковых взаимодействий человека методом масс-спектрометрии» . Молекулярная системная биология . 3 : 89. дои : 10.1038/msb4100134 . ПМЦ 1847948 . ПМИД 17353931 .

[pmid11825911-17] Барри Ф.А., Гиббинс Дж.М. (апрель 2002 г.). «Протеинкиназа B регулируется в тромбоцитах гликопротеином VI рецептора коллагена» . Журнал биологической химии . 277 (15): 12874–8. дои : 10.1074/jbc.M200482200 . ПМИД 11825911 .

[pmid9736715-18] Делькомменн М., Тан С., Грей В., Рю Л., Вуджетт Дж., Дедхар С. (сентябрь 1998 г.). «Фосфоинозитид-3-ОН-киназа-зависимая регуляция киназы гликогенсинтазы 3 и протеинкиназы B/AKT с помощью интегрин-связанной киназы» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 95 (19): 11211–6. Бибкод : 1998PNAS...9511211D . дои : 10.1073/pnas.95.19.11211 . ПМК 21621 . ПМИД 9736715 .

[pmid11313365-19] Персад С., Аттвелл С., Грей В., Мауджи Н., Денг Дж.Т., Люнг Д., Ян Дж., Сангера Дж., Уолш, член парламента, Дедхар С. (июль 2001 г.). «Регуляция фосфорилирования протеинкиназы B/Akt-серина 473 с помощью интегрин-связанной киназы: решающая роль для активности киназы и аминокислот аргинина 211 и серина 343» . Журнал биологической химии . 276 (29): 27462–9. дои : 10.1074/jbc.M102940200 . ПМИД 11313365 .

[pmid11331582-20] Люнг-Хагестейн С., Махендра А., Нарушевич И., Ханниган Г.Е. (май 2001 г.). «Модуляция передачи сигнала интегрина с помощью ILKAP, протеинфосфатазы 2C, ассоциированной с интегрин-связанной киназой ILK1» . Журнал ЭМБО . 20 (9): 2160–70. дои : 10.1093/emboj/20.9.2160 . ПМК 125446 . ПМИД 11331582 .

[pmid10022929-21] Ту Й, Ли Ф, Гойкоэчеа С, Ву С (март 1999 г.). «Белок PINCH, содержащий только LIM, напрямую взаимодействует с интегрин-связанной киназой и рекрутируется в богатые интегрином участки в распространяющихся клетках» . Молекулярная и клеточная биология . 19 (3): 2425–34. дои : 10.1128/mcb.19.3.2425 . ПМЦ 84035 . ПМИД 10022929 .

[pmid12167643-22] Чжан Ю, Чен К., Го Л, Ву Ц (октябрь 2002 г.). «Характеристика PINCH-2, нового белка фокальной адгезии, который регулирует взаимодействие PINCH-1-ILK, распространение клеток и миграцию» . Журнал биологической химии . 277 (41): 38328–38. дои : 10.1074/jbc.M205576200 . ПМИД 12167643 .

[Brauer_2016-23] Jump up to: ^а ^б ^с ^д ^и ^ж ^г ^час ^я ^дж Брауэр Э. (июнь 2016 г.). «Раф-подобная киназа ILK1 и высокоаффинный переносчик K+ HAK5 необходимы для врожденного иммунитета и абиотической реакции на стресс» . Физиология растений . 171 (2): 1470–1484. дои : 10.1104/стр.16.00035 . ПМЦ 4902592 . PMID 27208244 – через Американское общество биологов растений.

[Alemán_2011-24] Алеман Ф, Ньевес-Кордонес М, Мартинес В, Рубио Ф (2011). «Приобретение корня K (+) у растений: модель Arabidopsis thaliana» . Физиология растений и клеток . 52 (9): 1603–12. дои : 10.1093/pcp/pcr096 . hdl : 10261/344341 . ПМИД 21771865 .

[Chinchilla_2006-25] Шиншилла Д., Бауэр З., Регенасс М., Боллер Т., Феликс Г. (2006). «Киназа рецептора арабидопсиса FLS2 связывает flg22 и определяет специфичность восприятия флагеллина» . Растительная клетка . 18 (2): 465–76. дои : 10.1105/tpc.105.036574 . ПМЦ 1356552 . ПМИД 16377758 .

[Wang_2017-26] Jump up to: ^а ^б Ван Ю, Ву WH (октябрь 2017 г.). «Регуляция транспорта и сигнализации калия в растениях». Современное мнение в области биологии растений . 39 : 123–128. Бибкод : 2017COPB...39..123W . дои : 10.1016/j.pbi.2017.06.006 . ПМИД 28710919 .

[1]

[2]

[ 3 ]

[ 4 ]

[ 5 ]

[ 6 ]

[ 7 ]

[ 8 ]

[ 9 ]

[ 10 ]

[ 11 ]

[ 12 ]

[ 13 ]

[ 14 ]

[ 15 ]

[ 16 ]

[ 17 ]

[ 18 ]

[ 19 ]

[ 20 ]

[ 21 ]

[ 22 ]

[ 23 ]

[ 24 ]

[ 25 ]

[ 26 ]