Сывороточный амилоид А1
| САА1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Идентификаторы | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Псевдонимы | SAA1 , PIG4, SAA, SAA2, TP53I4, сывороточный амилоид A1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Внешние идентификаторы | ОМИМ : 104750 ; МГИ : 98222 ; Гомологен : 128033 ; Генные карты : SAA1 ; ОМА : SAA1 — ортологи | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Викиданные | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Сывороточный амилоид А1 (SAA1) представляет собой белок , который у человека кодируется SAA1 геном . [5] [6] [7] SAA1 является основным белком острой фазы, вырабатываемым преимущественно гепатоцитами в ответ на инфекцию, повреждение тканей и злокачественные новообразования. [8] При попадании в кровоток SAA1 присутствует в виде аполипопротеина, связанного с липопротеинами высокой плотности (ЛПВП). [9] SAA1 является основным предшественником амилоида А (АА), отложение которого приводит к воспалительному амилоидозу . [10] [11]
Ген
[ редактировать ]Ген, кодирующий SAA1 человека, представляет собой один из 4 генов SAA, картированных в области короткого плеча 11-й хромосомы. [12] Два из этих генов, SAA1 и SAA2 , индуцируются во время ответа острой фазы, тогда как SAA3 является псевдогеном у человека. [13] и SAA4 конститутивно экспрессируется во многих тканях и клетках. Однонуклеотидные полиморфизмы (SNP) обнаружены в SAA1 как в кодирующих, так и в некодирующих последовательностях, причем полиморфизмы, расположенные в кодирующей последовательности, определяют 5 изоформ SAA1 (SAA1.1 – 1,5). Генетические исследования показали связь некоторых из этих SNP с предрасположенностью к нескольким заболеваниям человека, включая знакомую средиземноморскую лихорадку, ишемическую болезнь сердца, инфаркт мозга и остеопороз. У мышей также есть 4 гена Saa. Основное различие между генами SAA человека и мыши заключается в экспрессии гена Saa3 мыши для функционального белка, который обычно считается индуцируемым SAA в воспалительных тканях.
Структура белка
[ редактировать ]Продукт человеческого SAA1 представляет собой пре-белок из 122 аминокислот с расщепляемым сигнальным пептидом из 18 аминокислот. Зрелый SAA1 состоит из 104 аминокислот с кажущейся молекулярной массой 12 500. Кристаллическая структура SAA1.1 была недавно решена (рис. 1). Нативный SAA1 представляет собой гексамер, каждая субъединица которого имеет антипараллельную структуру из 4 спиралей. [14] Структура имеет конусообразную форму, вершина которой образует место связывания ЛПВП и гепарина. N-концевые спирали 1 и 3 были идентифицированы как амилоидогенные пептиды SAA1.1, которые не присутствуют на поверхности белка в нативном белке SAA1. Эти данные обеспечивают структурную основу для формирования фибрилл амилоида А. Человеческий SAA1.1 на уровне субъединиц сравним с недавно решенной структурой мышиного Saa3. [15]
Индуцибельное выражение
[ редактировать ]SAA1 и SAA2 очень индуцируемы и поэтому называются SAA острой фазы. Воспалительные цитокины, такие как IL-1β, IL-6 и TNF-α, являются основными стимуляторами экспрессии гепатоцитами гена SAA1. [16] Индуцибельная экспрессия генов SAA острой фазы регулируется в основном на уровне транскрипции и включает факторы транскрипции C/EBP, NF-κB, AP2, SAF, Sp1 и STAT3. Повышение транскрипта SAA1 часто наблюдается в массивах кДНК, используемых для обнаружения экспрессии провоспалительных цитокинов. Уровень белка SAA1 коррелирует с уровнем его транскрипта и уже давно считается клиническим индикатором воспалительных состояний.
Взаимодействия
[ редактировать ]Помимо связи с ЛПВП, SAA1 взаимодействует с рядом белков млекопитающих, в основном с белками клеточной поверхности, такими как рецепторы. Связывание SAA1 с интегрином αvβ3 оказывает ингибирующее действие на рост карциномы носоглотки. [17] Несколько рецепторов SAA1 были идентифицированы с использованием гибридного белка SAA1, содержащего две аминокислотные замены из SAA2. [18] Эти рецепторы включают связанный с G-белком хемоаттрактантный рецептор FPR2 (формильный пептидный рецептор 2), [19] полагают, что он опосредует хемотаксическую активность рекомбинантного SAA1; мышиный рецептор-мусорщик SR-BI [20] и человеческий эквивалент CLA-1., [21] для возможной роли в SAA1-зависимом метаболизме холестерина. Более того, Toll-подобные рецепторы TLR2 [22] и TLR4 [23] опосредуют SAA1-индуцированную экспрессию генов цитокинов. Пуринергический рецептор P2X7 — еще один рецептор, используемый SAA1 для ряда клеточных функций, включая активацию воспалительных процессов NLRP3. [24]
Было обнаружено, что SAA1 взаимодействует с белком А внешней мембраны (ompA) нескольких грамотрицательных бактерий, включая E. coli , Salmonella typhimurium , Shigella flexneri , Vibrio cholerae и P. aeruginosa . [25] Воздействие на эти грамотрицательные бактерии SAA1 способствует поглощению бактерий нейтрофилами, что позволяет предположить, что SAA1 служит опсонином, который усиливает выведение бактерий. [26] Более недавнее исследование выявило взаимодействие SAA1 с ретинолом, что приводит к снижению бактериальной нагрузки. [27] Эти данные свидетельствуют о том, что SAA1 выполняет функцию защиты хозяина от бактериальной инфекции.
Функции и клиническая значимость
[ редактировать ]Биологическая функция SAA1 до конца не изучена, несмотря на интенсивные исследования последних трех десятилетий. Такие исследовательские инструменты, как мыши с нокаутом SAA1 и трансгенные мыши, стали доступны лишь недавно. Однако точно установлено, что повышенная концентрация SAA1 в плазме связана со множеством воспалительных состояний. В результате SAA1 стал клиническим индикатором и надежным биомаркером воспалительных заболеваний, хронических метаболических нарушений и поздних стадий злокачественных новообразований. [28] Воспалительный амилоидоз возникает в результате хронического воспаления с увеличением продукции SAA1, который является основным предшественником отложения фибрилл амилоида А в различных тканях. [29]
SAA1 тщательно изучался на предмет его связывания с ЛПВП, и результаты указывают на его роль в метаболизме липидов. Во время ответа острой фазы повышенные уровни SAA1 в плазме вытесняют ApoA-I и становятся основным аполипопротеином ЛПВП. [30] Точные биологические последствия ремоделирования ЛПВП с помощью SAA1 все еще исследуются с использованием недавно разработанных инструментов, таких как мыши с нокаутом Saa1 и Saa2. Также считается, что SAA1 способствует развитию атеросклероза. [31] [32] Однако в модели мышей с дефицитом ApoE делеция генов Saa1/Saa2, по-видимому, не влияет на атеросклеротические поражения. [33]
Исследования ex vivo и in vitro показали, что рекомбинантный гибридный белок SAA1 человека обладает сильной хемотаксической активностью в отношении нейтрофилов и макрофагов . [34] Считается, что этот эффект опосредован FPR2 , хемоаттрактантным рецептором, связанным с G-белком. [35] Тот же рецептор также опосредует цитокиноподобную активность рекомбинантного SAA1, что приводит к повышенной экспрессии IL-8 в нейтрофилах. [36] Сообщалось, что рекомбинантный SAA1 индуцирует экспрессию различных воспалительных цитокинов , включая IL-1β , TNF-α , IL-6 , IL-12p40 , [37] [38] а также иммунорегуляторные цитокины, такие как IL-23 , [39] Ил-33 [40] и цитокины, стимулирующие рост, такие как G-CSF. [41]
SAA1 также может продуцироваться макрофагами и эпителиальными клетками различных тканей. Было показано, что он способствует локальному ответу Th17 в кишечнике. [42] Это открытие, основанное как на мышах с нокаутом Saa1/Saa2, так и на исследованиях Т-клеток ex vivo , убедительно свидетельствует о местной иммуномодулирующей функции SAA1 в отличие от его установленной роли в качестве белка острой фазы, продуцируемого в печени и присутствующего в плазме. как аполипопротеин ЛПВП. Трансгенная экспрессия человеческого SAA1.1 в печени мышей усугубляет Т-клеточный гепатит из-за повышенного производства хемокинов. [43] который включает рецептор SAA1 TLR2. Секреция SAA1 клетками меланомы может индуцировать противовоспалительные нейтрофилы, секретирующие IL-10 , которые взаимодействуют с инвариантными естественными Т-киллерами Т-клетками (iNKT-клетками). [44] Кроме того, SAA1 может склонять макрофаги к фенотипу M2. [45]
Опубликованные отчеты связывают SAA1 с рядом злокачественных новообразований, но причинно-следственная связь не установлена. SAA1 связан с патогенезом опухолей, [46] полиморфизм его гена является фактором, способствующим развитию некоторых типов злокачественных опухолей. [47] Также было показано, что SAA1 влияет на микроокружение опухоли и способствует метастазированию опухолевых клеток. [48]
Некоторые результаты, полученные с использованием рекомбинантного гибрида SAA1 человека, остаются спорными, поскольку белок не имеет точно такой же последовательности, как у человеческого SAA1, и его свойства могут отличаться от нативного SAA1. [49] Другие исследования показали, что нативный человеческий SAA1 сохраняет некоторые цитокиноподобные активности, такие как способность индукции G-CSF. [50]
Недавние исследования с использованием мышей с нокаутом Saa1/Saa2 показали ослабление ответа Th17 в эпителиальных клетках кишечника. [51] предполагая, что SAA1 играет роль in vivo в регуляции иммунитета.
Примечания
[ редактировать ] | Версия этой статьи 2016 года была обновлена внешним экспертом в рамках модели двойной публикации. Соответствующая академическая рецензируемая статья была опубликована в журнале Gene и может цитироваться как: Лэй Сунь; Ричард Д. Йе (2 марта 2016 г.). «Сывороточный амилоид А1: структура, функции и полиморфизм гена» . Джин . Серия обзоров Gene Wiki. 583 (1): 48–57. дои : 10.1016/J.GENE.2016.02.044 . ISSN 0378-1119 . ПМЦ 5683722 . ПМИД 26945629 . Викиданные Q38761950 . |
Ссылки
[ редактировать ]- ^ Перейти обратно: а б с ENSG00000288411 GRCh38: выпуск Ensembl 89: ENSG00000173432, ENSG00000288411 — Ensembl , май 2017 г.
- ^ Перейти обратно: а б с GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000057465 – Ensembl , май 2017 г.
- ^ «Ссылка на Human PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
- ^ «Ссылка на Mouse PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
- ^ Глейзер Т., Хаусман Д., Льюис У.Х., Герхард Д., Джонс К. (ноябрь 1989 г.). «Карта делеции тонкой структуры человеческой хромосомы 11p: анализ гибридов серии J1». Соматическая клетка и молекулярная генетика . 15 (6): 477–501. дои : 10.1007/BF01534910 . ПМИД 2595451 . S2CID 19607294 .
- ^ Поляк К., Ся Ю., Цвайер Дж.Л., Кинцлер К.В., Фогельштейн Б. (сентябрь 1997 г.). «Модель p53-индуцированного апоптоза». Природа . 389 (6648): 300–5. Бибкод : 1997Nature.389..300P . дои : 10.1038/38525 . ПМИД 9305847 . S2CID 4429638 .
- ^ «Ген Энтрез: сывороточный амилоид А1 SAA1» .
- ^ Габай С., Кушнер I (февраль 1999 г.). «Белки острой фазы и другие системные реакции на воспаление». Медицинский журнал Новой Англии . 340 (6): 448–54. дои : 10.1056/NEJM199902113400607 . ПМИД 9971870 .
- ^ Бендитт Э.П., Эриксен Н. (сентябрь 1977 г.). «Амилоидный белок SAA связан с липопротеинами высокой плотности из сыворотки человека» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 74 (9): 4025–8. Бибкод : 1977PNAS...74.4025B . дои : 10.1073/pnas.74.9.4025 . ПМЦ 431828 . ПМИД 198813 .
- ^ Хусебекк А., Скоген Б., Хасби Г., Мархауг Г. (март 1985 г.). «Трансформация предшественника амилоида SAA в белок AA и включение в амилоидные фибриллы in vivo». Скандинавский журнал иммунологии . 21 (3): 283–7. дои : 10.1111/j.1365-3083.1985.tb01431.x . ПМИД 3922050 . S2CID 29482438 .
- ^ Лента C, Тан Р., Нешейм М., Кисилевский Р. (сентябрь 1988 г.). «Прямое доказательство циркуляции апоСАА как предшественника тканевых амилоидных отложений АА». Скандинавский журнал иммунологии . 28 (3): 317–24. дои : 10.1111/j.1365-3083.1988.tb01455.x . ПМИД 3194701 . S2CID 35274998 .
- ^ Улар СМ, Берджесс С.Дж., Шарп П.М., Уайтхед А.С. (январь 1994 г.). «Эволюция суперсемейства сывороточных белков амилоида А (SAA)». Геномика . 19 (2): 228–35. дои : 10.1006/geno.1994.1052 . ПМИД 8188253 .
- ^ Клюве-Бекерман Б., Драмм М.Л., Бенсон, доктор медицинских наук (ноябрь 1991 г.). «Неэкспрессия гена амилоида А три (SAA3) сыворотки крови человека». ДНК и клеточная биология . 10 (9): 651–61. дои : 10.1089/dna.1991.10.651 . ПМИД 1755958 .
- ^ Лу Дж, Ю Ю, Чжу И, Ченг Ю, Сунь П. Д. (апрель 2014 г.). «Структурный механизм воспалительного амилоидоза, опосредованного сывороточным амилоидом А» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 111 (14): 5189–94. Бибкод : 2014PNAS..111.5189L . дои : 10.1073/pnas.1322357111 . ПМЦ 3986191 . ПМИД 24706838 .
- ^ Деребе М.Г., Златков С.М., Гатту С., Рун К.А., Вайшнав С., Диль Г.Е., Макмиллан Дж.Б., Уильямс Н.С., Хупер Л.В. (июль 2014 г.). «Сывороточный амилоид А представляет собой ретинол-связывающий белок, который транспортирует ретинол во время бактериальной инфекции» . электронная жизнь . 3 : e03206. doi : 10.7554/eLife.03206 . ПМЦ 4129439 . ПМИД 25073702 .
- ^ Дженсен Л.Е., Уайтхед А.С. (сентябрь 1998 г.). «Регуляция экспрессии белка амилоида А в сыворотке крови во время ответа острой фазы» . Биохимический журнал . 334 (3): 489–503. дои : 10.1042/bj3340489 . ПМЦ 1219714 . ПМИД 9729453 .
- ^ Лунг ХЛ, Ман Ой, Юнг MC, Ко Дж.М., Чунг АК, Ло Э.В., Ю З, Шуен В.Х., Тунг Е, Чан Ш., Бангарусами Д.К., Ченг Ю, Ян Икс, Кан Р., Фун Ю, Чан К.С., Чуа Д. , Квонг Д.Л., Ли А.В., Джи М.Ф., Лунг М.Л. (февраль 2015 г.). «Полиморфизмы SAA1 связаны с вариациями антиангиогенной и опухолесупрессирующей активности при раке носоглотки» . Онкоген . 34 (7): 878–89. дои : 10.1038/onc.2014.12 . ПМИД 24608426 . S2CID 9519362 .
- ^ «Рекомбинантный человеческий Апо-САА» . [ постоянная мертвая ссылка ]
- ^ Су С.Б., Гонг В., Гао Дж.Л., Шен В., Мерфи П.М., Оппенгейм Дж.Дж., Ван Дж.М. (январь 1999 г.). «Семь трансмембранных рецепторов, связанных с G-белками, FPRL1, опосредуют хемотаксическую активность сывороточного амилоида А для фагоцитирующих клеток человека» . Журнал экспериментальной медицины . 189 (2): 395–402. дои : 10.1084/jem.189.2.395 . ПМК 2192984 . ПМИД 9892621 .
- ^ Кай Л., де Бир MC, де Бир ФК, ван дер Вестхейзен ДР (январь 2005 г.). «Сывороточный амилоид А является лигандом рецептора-поглотителя класса B типа I и ингибирует связывание липопротеинов высокой плотности и избирательное поглощение липидов» . Журнал биологической химии . 280 (4): 2954–61. дои : 10.1074/jbc.M411555200 . ПМИД 15561721 .
- ^ Баранова И.Н., Вишнякова Т.Г., Бочаров А.В., Курландер Р., Чен З., Кимельман М.Л., Ремали А.Т., Чако Г., Томас Ф., Эггерман Т.Л., Паттерсон А.П. (март 2005 г.). «Связывание амилоида А сыворотки с CLA-1 (CD36 и аналог LIMPII-1) опосредует индуцированную белком А амилоида сыворотки активацию митоген-активируемых протеинкиназ ERK1/2 и p38» . Журнал биологической химии . 280 (9): 8031–40. дои : 10.1074/jbc.M405009200 . ПМИД 15576377 .
- ^ Ченг Н., Хэ Р., Тянь Дж., Е ПП, Йе Р.Д. (июль 2008 г.). «Авангард: TLR2 является функциональным рецептором сывороточного амилоида А острой фазы» . Журнал иммунологии . 181 (1): 22–6. дои : 10.4049/jimmunol.181.1.22 . ПМЦ 2464454 . ПМИД 18566366 .
- ^ Сандри С., Родригес Д., Гомес Е., Монтейро Х.П., Руссо М., Кампа А. (май 2008 г.). «Является ли сывороточный амилоид А эндогенным агонистом TLR4?» . Журнал биологии лейкоцитов . 83 (5): 1174–80. дои : 10.1189/jlb.0407203 . ПМИД 18252871 . S2CID 17352286 .
- ^ Ниеми К., Тейриля Л., Лаппалайнен Дж., Раджамяки К., Бауманн М.Х., Орни К., Вольф Х., Кованен П.Т., Матикайнен С., Эклунд К.К. (июнь 2011 г.). «Сывороточный амилоид А активирует воспаление NLRP3 через рецептор P2X7 и чувствительный к катепсину B путь» . Журнал иммунологии . 186 (11): 6119–28. doi : 10.4049/jimmunol.1002843 . ПМИД 21508263 .
- ^ Хари-Дасс Р., Шах С., Мейер DJ, Рейнс Дж.Г. (май 2005 г.). «Сывороточный амилоид А-белок связывается с белком А внешней мембраны грамотрицательных бактерий» . Журнал биологической химии . 280 (19): 18562–7. дои : 10.1074/jbc.M500490200 . ПМИД 15705572 .
- ^ Шах С., Хари-Дасс Р., Рейнс Дж.Г. (сентябрь 2006 г.). «Сывороточный амилоид А представляет собой врожденный иммунный опсонин грамотрицательных бактерий» . Кровь . 108 (5): 1751–7. дои : 10.1182/кровь-2005-11-011932 . ПМИД 16735604 .
- ^ Деребе М.Г., Златков С.М., Гатту С., Рун К.А., Вайшнав С., Диль Г.Е., Макмиллан Дж.Б., Уильямс Н.С., Хупер Л.В. (29 июля 2014 г.). «Сывороточный амилоид А представляет собой ретинол-связывающий белок, который транспортирует ретинол во время бактериальной инфекции» . электронная жизнь . 3 : e03206. doi : 10.7554/eLife.03206 . ПМЦ 4129439 . ПМИД 25073702 .
- ^ Малле Э., Содин-Семрл С., Ковачевич А. (январь 2009 г.). «Сывороточный амилоид А: белок острой фазы, участвующий в патогенезе опухолей» . Клеточные и молекулярные науки о жизни . 66 (1): 9–26. дои : 10.1007/s00018-008-8321-x . ПМЦ 4864400 . ПМИД 18726069 .
- ^ Лента C, Тан Р., Нешейм М., Кисилевский Р. (сентябрь 1988 г.). «Прямое доказательство циркуляции апоСАА как предшественника тканевых амилоидных отложений АА». Скандинавский журнал иммунологии . 28 (3): 317–24. дои : 10.1111/j.1365-3083.1988.tb01455.x . ПМИД 3194701 . S2CID 35274998 .
- ^ Кисилевский Р., Мэнли П.Н. (март 2012 г.). «Острая фаза сывороточного амилоида А: взгляд на его физиологическую и патологическую роль». Амилоид . 19 (1): 5–14. дои : 10.3109/13506129.2011.654294 . ПМИД 22320226 . S2CID 43235598 .
- ^ Кинг В.Л., Томпсон Дж., Таннок Л.Р. (август 2011 г.). «Сывороточный амилоид А при атеросклерозе». Современное мнение в липидологии . 22 (4): 302–7. дои : 10.1097/MOL.0b013e3283488c39 . ПМИД 21734573 . S2CID 10073239 .
- ^ Томпсон Дж.К., Джейн С., Томпсон Дж., Уилсон П.Г., Йодер М.Х., Уэбб Н., Таннок Л.Р. (февраль 2015 г.). «Кратковременного повышения уровня амилоида А в сыворотке достаточно, чтобы усилить атеросклероз» . Журнал исследований липидов . 56 (2): 286–93. дои : 10.1194/jlr.M054015 . ПМК 4306683 . ПМИД 25429103 .
- ^ Де Бир MC, Вроблевски Дж.М., Ноффсингер В.П., Ратери Д.Л., Ховатт Д.А., Балакришнан А., Джи А., Шридас П., Томпсон Дж.К., ван дер Вестхейзен Д.Р., Таннок Л.Р., Догерти А., Уэбб Н.Р., Де Бир ФК (февраль 2014 г.). «Дефицит эндогенного амилоида А в сыворотке острой фазы не влияет на атеросклеротические поражения у мышей с дефицитом аполипопротеина Е» . Атеросклероз, тромбоз и сосудистая биология . 34 (2): 255–61. дои : 10.1161/ATVBAHA.113.302247 . ПМЦ 3951741 . ПМИД 24265416 .
- ^ Бадолато Р., Ван Дж. М., Мерфи В. Дж., Ллойд А. Р., Мишель Д. Ф., Бауссерман Л. Л., Кельвин Дж., Оппенгейм Дж. Дж. (июль 1994 г.). «Сывороточный амилоид А является хемоаттрактантом: индукция миграции, адгезии и тканевой инфильтрации моноцитов и полиморфно-ядерных лейкоцитов» . Журнал экспериментальной медицины . 180 (1): 203–9. дои : 10.1084/jem.180.1.203 . ПМК 2191543 . ПМИД 7516407 .
- ^ Су С.Б., Гонг В., Гао Дж.Л., Шен В., Мерфи П.М., Оппенгейм Дж.Дж., Ван Дж.М. (январь 1999 г.). «Семь трансмембранных рецепторов, связанных с G-белками, FPRL1, опосредуют хемотаксическую активность сывороточного амилоида А для фагоцитирующих клеток человека» . Журнал экспериментальной медицины . 189 (2): 395–402. дои : 10.1084/jem.189.2.395 . ПМК 2192984 . ПМИД 9892621 .
- ^ Хе Р., Санг Х., Йе Р.Д. (февраль 2003 г.). «Сывороточный амилоид А индуцирует секрецию IL-8 через связанный с G-белком рецептор, FPRL1/LXA4R» . Кровь . 101 (4): 1572–81. дои : 10.1182/blood-2002-05-1431 . ПМИД 12393391 .
- ^ Патель Х, Феллоуз Р., Коуд С., Ву П. (октябрь 1998 г.). «Сывороточный амилоид А человека обладает цитокиноподобными свойствами» . Скандинавский журнал иммунологии . 48 (4): 410–8. дои : 10.1046/j.1365-3083.1998.00394.x . ПМИД 9790312 . S2CID 44779960 .
- ^ Ченг Н., Хэ Р., Тянь Дж., Е ПП, Йе Р.Д. (июль 2008 г.). «Авангард: TLR2 является функциональным рецептором сывороточного амилоида А острой фазы» . Журнал иммунологии . 181 (1): 22–6. дои : 10.4049/jimmunol.181.1.22 . ПМЦ 2464454 . ПМИД 18566366 .
- ^ Хэ Р., Шепард Л.В., Чен Дж., Пан З.К., Йе Р.Д. (сентябрь 2006 г.). «Сывороточный амилоид А представляет собой эндогенный лиганд, который по-разному индуцирует IL-12 и IL-23» . Журнал иммунологии . 177 (6): 4072–9. дои : 10.4049/jimmunol.177.6.4072 . ПМИД 16951371 .
- ^ Сунь Л., Чжу Цзы, Чэн Н., Ян Ц., Е Р.Д. (июль 2014 г.). «Сывороточный амилоид А индуцирует экспрессию интерлейкина-33 посредством IRF7-зависимого пути» . Европейский журнал иммунологии . 44 (7): 2153–64. дои : 10.1002/eji.201344310 . ПМК 4118754 . ПМИД 24777946 .
- ^ Хэ Р.Л., Чжоу Дж., Хансон Ч.З., Чен Дж., Ченг Н., Йе Р.Д. (январь 2009 г.). «Сывороточный амилоид А индуцирует экспрессию G-CSF и нейтрофилию через Toll-подобный рецептор 2» . Кровь . 113 (2): 429–37. дои : 10.1182/кровь-2008-03-139923 . ПМК 2615655 . ПМИД 18952897 .
- ^ Сано Т., Хуан В., Холл Дж.А., Ян Й., Чен А., Гавзи С.Дж., Ли Дж.Ю., Зил Дж.В., Миральди Э.Р., Домингос А.И., Бонно Р., Литтман Д.Р. (октябрь 2015 г.). «Цепь IL-23R/IL-22 регулирует эпителиальный сывороточный амилоид А, стимулируя локальные эффекторные реакции Th17» . Клетка . 163 (2): 381–93. дои : 10.1016/j.cell.2015.08.061 . ПМЦ 4621768 . ПМИД 26411290 .
- ^ Джи Й.Р., Ким Х.Дж., Бэ КБ, Ли С., Ким МО, Рю ЗЮ (май 2015 г.). «Амилоид А1 в сыворотке печени усугубляет гепатит, опосредованный Т-клетками, индуцируя хемокины через Toll-подобный рецептор 2 у мышей» . Журнал биологической химии . 290 (20): 12804–11. дои : 10.1074/jbc.M114.635763 . ПМЦ 4432296 . ПМИД 25847238 .
- ^ Де Санто С., Арскотт Р., Бут С., Каридис И., Джонс М., Ашер Р., Салио М., Миддлтон М., Серундоло В. (ноябрь 2010 г.). «Инвариантные NKT-клетки модулируют супрессивную активность нейтрофилов, секретирующих IL-10, дифференцированных с сывороточным амилоидом А» . Природная иммунология . 11 (11): 1039–46. дои : 10.1038/1942 . ПМК 3001335 . ПМИД 20890286 .
- ^ Сунь Л, Чжоу Х, Чжу Z, Ян Ц, Ван Л, Лян Ц, Е РД (май 2015 г.). «Эффект сывороточного амилоида А ex vivo и in vitro на индукцию маркеров макрофагов М2 и эффероцитоз апоптотических нейтрофилов» . Журнал иммунологии . 194 (10): 4891–900. doi : 10.4049/jimmunol.1402164 . ПМЦ 4417396 . ПМИД 25870242 .
- ^ Малле Э., Содин-Семрл С., Ковачевич А. (январь 2009 г.). «Сывороточный амилоид А: белок острой фазы, участвующий в патогенезе опухолей» . Клеточные и молекулярные науки о жизни . 66 (1): 9–26. дои : 10.1007/s00018-008-8321-x . ПМЦ 4864400 . ПМИД 18726069 .
- ^ Лунг ХЛ, Ман Ой, Юнг MC, Ко Дж.М., Чунг АК, Ло Э.В., Ю З, Шуен В.Х., Тунг Е, Чан Ш., Бангарусами Д.К., Ченг Ю, Ян Икс, Кан Р., Фун Ю, Чан К.С., Чуа Д. , Квонг Д.Л., Ли А.В., Джи М.Ф., Лунг М.Л. (февраль 2015 г.). «Полиморфизмы SAA1 связаны с вариациями антиангиогенной и опухолесупрессирующей активности при раке носоглотки» . Онкоген . 34 (7): 878–89. дои : 10.1038/onc.2014.12 . ПМИД 24608426 . S2CID 9519362 .
- ^ Хансен М.Т., Форст Б., Кремерс Н., Квальята Л., Амбарцумян Н., Грум-Швенсен Б., Клингельхёфер Дж., Абдул-Ал А., Херрманн П., Остерланд М., Штейн У., Нильсен Г.Х., Шерер П.Е., Луканидин Е., Слиман Дж.П., Григорян. М (январь 2015 г.). «Связь между воспалением и метастазированием: сывороточные амилоиды А1 и А3 вызывают метастазирование и являются мишенями вызывающего метастазы S100A4» . Онкоген . 34 (4): 424–35. дои : 10.1038/onc.2013.568 . ПМИД 24469032 . S2CID 5774746 .
- ^ Кристенсон К., Бьоркман Л., Алин С., Олссон М., Сьёхольм К., Карлссон А., Билунд Дж. (2013). «Эндогенный сывороточный амилоид А острой фазы не обладает провоспалительной активностью, в отличие от двух рекомбинантных вариантов, которые активируют нейтрофилы человека через разные рецепторы» . Границы в иммунологии . 4 : 92. дои : 10.3389/fimmu.2013.00092 . ПМЦ 3631709 . ПМИД 23626589 .
- ^ Ким М.Х., de Beer MC, Вроблевски Дж.М., Уэбб Н.Р., de Beer FC (февраль 2013 г.). «SAA не индуцирует выработку цитокинов в физиологических условиях» . Цитокин . 61 (2): 506–12. дои : 10.1016/j.cyto.2012.10.019 . ПМК 3616876 . ПМИД 23165195 .
- ^ Сано Т., Хуан В., Холл Дж.А., Ян Й., Чен А., Гавзи С.Дж., Ли Дж.Ю., Зил Дж.В., Миральди Э.Р., Домингос А.И., Бонно Р., Литтман Д.Р. (октябрь 2015 г.). «Цепь IL-23R/IL-22 регулирует эпителиальный сывороточный амилоид А, стимулируя локальные эффекторные реакции Th17» . Клетка . 163 (2): 381–93. дои : 10.1016/j.cell.2015.08.061 . ПМЦ 4621768 . ПМИД 26411290 .
Дальнейшее чтение
[ редактировать ]- Кисилевский Р., Там С.П. (2002). «Острая фаза сывороточного амилоида А, метаболизм холестерина и сердечно-сосудистые заболевания». Детская патология и молекулярная медицина . 21 (3): 291–305. дои : 10.1080/02770930290056523 . ПМИД 12056504 .
- Слеттен К., Хасби Дж., Натвиг Дж.Б. (март 1976 г.). «Полная аминокислотная последовательность белка амилоидных фибрилл AA1 необычного размера (64 остатка)». Связь с биохимическими и биофизическими исследованиями . 69 (1): 19–25. дои : 10.1016/S0006-291X(76)80266-5 . ПМИД 1259755 .
- Beach CM, De Beer MC, Sipe JD, Loose LD, De Beer FC (март 1992 г.). «Сывороточный амилоид А человека. Полная аминокислотная последовательность нового варианта» . Биохимический журнал . 282 (2): 615–20. дои : 10.1042/bj2820615 . ПМЦ 1130826 . ПМИД 1546977 .
- Беттс Дж.К., Эдбрук М.Р., Таккер Р.В., Ву П. (октябрь 1991 г.). «Семейство генов острой фазы сывороточного амилоида А человека: структура, эволюция и экспрессия в клетках гепатомы». Скандинавский журнал иммунологии . 34 (4): 471–82. дои : 10.1111/j.1365-3083.1991.tb01570.x . ПМИД 1656519 . S2CID 26076389 .
- Зимлихман С., Данон А., Натан И., Мозес Г., Шайнкин-Кестенбаум Р. (август 1990 г.). «Сывороточный амилоид А, белок острой фазы, ингибирует активацию тромбоцитов». Журнал лабораторной и клинической медицины . 116 (2): 180–6. ПМИД 1697614 .
- Штайнкассерер А., Вайс Э.Х., Швебле В., Линке Р.П. (май 1990 г.). «Гетерогенность белка амилоида А человеческой сыворотки. Пять различных вариантов от одного человека продемонстрированы анализом последовательности кДНК» . Биохимический журнал . 268 (1): 187–93. дои : 10.1042/bj2680187 . ПМЦ 1131410 . ПМИД 1971508 .
- Сак Г.Х., Талбот CC (апрель 1991 г.). «Высокополиморфные домены гена амилоида А (SAA) сыворотки человека GSAA1». Скандинавский журнал иммунологии . 33 (4): 485–8. дои : 10.1111/j.1365-3083.1991.tb01797.x . ПМИД 2017667 . S2CID 11491762 .
- Ву П., Сайп Дж., Динарелло Калифорния, Колтен Х.Р. (ноябрь 1987 г.). «Структура гена сывороточного амилоида А человека и модуляция его экспрессии в трансфицированных L-клетках» . Журнал биологической химии . 262 (32): 15790–5. дои : 10.1016/S0021-9258(18)47798-8 . ПМИД 2890635 .
- Клюве-Бекерман Б., Дулет Ф.Е., Бенсон, доктор медицинских наук (ноябрь 1988 г.). «Сывороточный амилоид А человека. Три печеночные мРНК и соответствующие белки у одного человека» . Журнал клинических исследований . 82 (5): 1670–5. дои : 10.1172/JCI113779 . ПМК 442736 . ПМИД 3183061 .
- Прелли Ф., Прас М., Франджионе Б. (декабрь 1987 г.). «Деградация и отложение амилоидных фибрилл АА тканеспецифичны». Биохимия . 26 (25): 8251–6. дои : 10.1021/bi00399a035 . ПМИД 3442653 .
- Клюве-Бекерман Б., Лонг Г.Л., Бенсон, доктор медицинских наук (декабрь 1986 г.). «Доказательства последовательности ДНК полиморфных форм сывороточного амилоида А человека (SAA)». Биохимическая генетика . 24 (11–12): 795–803. дои : 10.1007/BF00554519 . ПМИД 3800865 . S2CID 8124689 .
- Сайп Дж.Д., Колтен Х.Р., Голдбергер Дж., Эдж М.Д., Тэк Б.Ф., Коэн А.С., Уайтхед А.С. (июнь 1985 г.). «Сывороточный амилоид А человека (SAA): биосинтез и постсинтетический процессинг preSAA и структурных вариантов, определяемых комплементарной ДНК». Биохимия . 24 (12): 2931–6. дои : 10.1021/bi00333a018 . ПМИД 3839415 .
- Слеттен К., Хасби Дж. (январь 1974 г.). «Полная аминокислотная последовательность неиммуноглобулинового белка амилоидных фибрилл AS при ревматоидном артрите» . Европейский журнал биохимии . 41 (1): 117–25. дои : 10.1111/j.1432-1033.1974.tb03251.x . ПМИД 4816450 .
- Эйн Д., Кимура С., Терри В.Д., Маньотта Дж., Гленнер Г.Г. (сентябрь 1972 г.). «Аминокислотная последовательность белка амилоидных фибрилл неизвестного происхождения» . Журнал биологической химии . 247 (17): 5653–5. дои : 10.1016/S0021-9258(20)81154-5 . ПМИД 5055786 .
- Левин М., Франклин Э.К., Франджионе Б., Прас М. (октябрь 1972 г.). «Аминокислотная последовательность основного неиммуноглобулинового компонента некоторых амилоидных фибрилл» . Журнал клинических исследований . 51 (10): 2773–6. дои : 10.1172/JCI107098 . ПМК 332979 . ПМИД 5056669 .
- Мойнер К., Слеттен К., Хасби Г., Натвиг Дж.Б. (1980). «Необычайно большой (83 аминокислотных остатка) белок амилоидных фибрилл АА от пациента с макроглобулинемией Вальденстрема и амилоидозом». Скандинавский журнал иммунологии . 11 (5): 549–54. дои : 10.1111/j.1365-3083.1980.tb00023.x . ПМИД 6155694 . S2CID 35057732 .
- Пармели, округ Колумбия, Титани К., Эрикссон Л.Х., Эриксен Н., Бендитт Э.П., Уолш К.А. (июль 1982 г.). «Аминокислотная последовательность амилоидного апопротеина (apoSAA1) из липопротеина высокой плотности человека». Биохимия . 21 (14): 3298–303. дои : 10.1021/bi00257a008 . ПМИД 7115671 .
- Бадолато Р., Ван Дж. М., Мерфи В. Дж., Ллойд А. Р., Мишель Д. Ф., Бауссерман Л. Л., Кельвин Дж., Оппенгейм Дж. Дж. (июль 1994 г.). «Сывороточный амилоид А является хемоаттрактантом: индукция миграции, адгезии и тканевой инфильтрации моноцитов и полиморфно-ядерных лейкоцитов» . Журнал экспериментальной медицины . 180 (1): 203–9. дои : 10.1084/jem.180.1.203 . ПМК 2191543 . ПМИД 7516407 .
- Бадолато Р., Джонстон Дж.А., Ван Дж.М., Маквикар Д., Сюй Л.Л., Оппенгейм Дж.Дж., Кельвин Дж.Д. (октябрь 1995 г.). «Сывороточный амилоид А индуцирует мобилизацию кальция и хемотаксис моноцитов человека путем активации сигнального пути, чувствительного к коклюшному токсину» . Журнал иммунологии . 155 (8): 4004–10. doi : 10.4049/jimmunol.155.8.4004 . ПМИД 7561109 . S2CID 2925979 .