Цистатин

показывать Доступные белковые структуры:
Pfam	structures / ECOD
PDB	RCSB PDB; PDBe; PDBj
PDBsum	structure summary
PDB	PDB: 1a67 PDB: 1a90 PDB: 1cew PDB: 1cyu PDB: 1cyv PDB: 1dvc PDB: 1dvd PDB: 1eqk PDB: 1g96 PDB: 1gd3

Ингибитор протеиназы I25, цистатин
Ингибитор протеиназы I25, цистатин
	Кристаллическая структура иммуномодулирующего слюнного цистатина мягкого клеща Ornithodoros moubata из PDB записи 3L0R .
Идентификаторы
Символ	Prot_inh_cystat
Пфам	PF00031
Пфам Клан	CL0121
ИнтерПро	IPR000010
УМНЫЙ	SM00043
PROSITE	PDOC00259
Pfam
показывать Доступные белковые структуры:
Pfam	structures / ECOD
PDB	RCSB PDB; PDBe; PDBj
PDBsum	structure summary
PDB	PDB: 1a67 PDB: 1a90 PDB: 1cew PDB: 1cyu PDB: 1cyv PDB: 1dvc PDB: 1dvd PDB: 1eqk PDB: 1g96 PDB: 1gd3

Цистатины альфа-спирали , представляют собой семейство цистеиновых протеаз ингибиторов последовательность , которые имеют гомологичную и общую третичную структуру расположенной поверх антипараллельного бета-листа. Семья подразделяется, как описано ниже.

Цистатины обнаруживают сходство с фетуинами , кининогенами , гистидином богатыми гликопротеинами, родственными цистатину , и белками, . ^{[ 2 ]}^{[ 3 ]}^{[ 4 ]} Цистатины в основном ингибируют ферменты пептидазы (другой термин для протеаз ), принадлежащие к семействам пептидаз C1 ( семейство папаина ) и C13 ( семейство легумаина ). Известно, что они неправильно сворачиваются с образованием амилоидных отложений и участвуют в ряде заболеваний. ^{[ нужна ссылка ]}

Типы

Семейство цистатинов включает:

Цистатины типа 1 являются внутриклеточными и присутствуют в цитозоле многих типов клеток, но также могут появляться в жидкостях организма в значительных концентрациях. Они представляют собой одноцепочечные полипептиды, состоящие примерно из 100 остатков, не имеющие ни дисульфидных связей , ни углеводных боковых цепей. Цистатины типа 1 также известны как стефины (в честь Института Стефана , где они были впервые обнаружены). ^{[ 5 ]})
Цистатины типа 2, которые в основном представляют собой полипептиды, секретируемые внеклеточно, в значительной степени кислые, содержат четыре консервативных остатка цистеина, которые, как известно, образуют две дисульфидные связи , могут быть гликозилированы и/или фосфорилированы . Они синтезируются с использованием сигнального пептида, содержащего от 19 до 28 остатков. Они широко распространены и содержатся в большинстве жидкостей организма. ^{[ нужна ссылка ]}
Цистатины типа 3 — многодоменные белки. Представители млекопитающих этой группы — кининогены . У млекопитающих есть три различных кининогена: H- (высокомолекулярный, InterPro : IPR002395 ) и L- (низкомолекулярный) кининоген, которые обнаружены у ряда видов, и Т-кининоген, который обнаружен только у крыс. ^{[ нужна ссылка ]}
Неклассифицированные цистатины. Это цистатин-подобные белки, обнаруженные в ряде организмов: растительные фитоцистатины, фетуин у млекопитающих, цистатин насекомых и цистатин яда слоеной гадюки, который ингибирует металлопротеазы семейства пептидаз MEROPS M12 (астацин/адамализин). Также было показано, что ряд цистатин-подобных белков лишен ингибирующей активности. ^{[ нужна ссылка ]}

Цистатины человека

CST1 , CST2 , CST3 (цистатин С, маркер функции почек), CST4 , CST5 , CST6 , CST7 , CST8 , CST9 , CST11 , CSTA (цистатин А), CSTB (цистатин В) ^{[ нужна ссылка ]}

Растительные цистатины

Растительные цистатины обладают особыми характеристиками, которые позволяют отнести их к особому классу, называемому фитоцистатинами. Одним из них является наличие N-концевой альфа-спирали, присутствующей только в растительных цистатинах. Фитоцистатины участвуют в нескольких процессах, включая прорастание и защиту растений. ван Вик и др. около 19 различных цистатинов, похожих на оризацистатин-I, а также родственные цистеиновые протеазы. обнаружили в соевых бобах ^{[ 6 ]}

Ингибирующая активность: Растительные цистатины, как и их животные аналоги, действуют путем ингибирования цистеиновых протеаз. Поступая таким образом, они регулируют различные клеточные процессы, включая деградацию белков, старение и защитные реакции.
Защитные механизмы: некоторые растительные цистатины связаны с защитными механизмами против травоядных животных и патогенов. Когда растение подвергается атаке, оно может вырабатывать цистатины, мешающие пищеварительным ферментам травоядных животных или протеазам вторгающихся патогенов.
Тканеспецифическая экспрессия. Различные ткани и органы растений могут экспрессировать специфические изоформы цистатина. Эта тканеспецифичная экспрессия предполагает, что эти белки играют разные роли в различных частях растения.
Реакция на стресс. Цистатины растений часто участвуют в реакции на стресс окружающей среды. Когда растения сталкиваются с такими условиями, как засуха, жара или другие стрессы, экспрессия цистатинов может быть изменена как часть адаптивной реакции растения.
Развитие семян: Цистатины также участвуют в развитии и созревании семян. Они играют роль в регулировании активности протеаз на стадиях развития семян.
Разнообразие: Царство растений демонстрирует разнообразие цистатинов, и разные виды растений могут иметь уникальные изоформы цистатина со специфическими функциями. Это разнообразие отражает адаптивность этих белков к различным экологическим нишам.

Понимание растительных цистатинов важно не только для разгадки молекулярных механизмов биологии растений, но и для потенциального применения в сельском хозяйстве. Использование знаний о цистатинах в растениях может способствовать созданию сельскохозяйственных культур с повышенной устойчивостью к вредителям и болезням. Продолжающиеся исследования продолжают изучать роль и применение растительных цистатинов у различных видов растений.

Проницаемость мембраны

Куриный цистатин быстро прошел через мембрану нео- Т-клеток MCF-10A и ингибировал катепсин B , когда он был ацилирован жирными ацильными остатками с 6-18 атомами углерода. ^{[ 7 ]}^{[ соответствующий? ]}

См. также

Аффимер , тип инженерного белка, основанного на цистатиновом каркасе.

Ссылки

^ Салат Дж., Паесен Г.К., Резацова П., Коцыфакис М., Коварова З., Санда М. и др. (июль 2010 г.). «Кристаллическая структура и функциональная характеристика иммуномодулирующего слюнного цистатина мягкого клеща Ornithodoros moubata» . Биохимический журнал . 429 (1): 103–112. дои : 10.1042/BJ20100280 . ПМЦ 3523712 . ПМИД 20545626 . ; визуализируется с помощью PyMOL
^ Роулингс Н.Д., Барретт А.Дж. (январь 1990 г.). «Эволюция белков суперсемейства цистатина». Журнал молекулярной эволюции . 30 (1): 60–71. Бибкод : 1990JMolE..30...60R . дои : 10.1007/BF02102453 . ПМИД 2107324 . S2CID 33504413 .
^ Абрахамсон М., Альварес-Фернандес М., Натансон С.М. (2003). «Цистатины». Симпозиум Биохимического общества . 70 (70): 179–199. дои : 10.1042/bss0700179 . ПМИД 14587292 .
^ Терк В., Боде В. (июль 1991 г.). «Цистатины: белковые ингибиторы цистеиновых протеиназ». Письма ФЭБС . 285 (2): 213–219. Бибкод : 1991FEBSL.285..213T . дои : 10.1016/0014-5793(91)80804-C . ПМИД 1855589 . S2CID 40444629 .
^ Махлейдт В., Борхарт У., Фриц Х., Брзин Дж., Ритонья А., Тёрк В. (ноябрь 1983 г.). «Белковые ингибиторы цистеиновых протеиназ. II. Первичная структура стефина, цитозольного белкового ингибитора цистеиновых протеиназ из полиморфноядерных гранулоцитов человека». Журнал физиологической химии Хоппе-Зейлера . 364 (11): 1481–1486. дои : 10.1515/bchm2.1983.364.2.1481 . ПМИД 6689312 .
^ ван Вик С.Г., Дю Плесси М., Каллис К.А., Кунерт К.Дж., Форстер Б.Дж. (ноябрь 2014 г.). «Экспрессия и активность цистеиновой протеазы и цистатина во время развития и старения клубеньков сои» . Биология растений BMC . 14 : 294. дои : 10.1186/s12870-014-0294-3 . ПМЦ 4243279 . ПМИД 25404209 .
^ Кочевар Н., Обермайер Н., Крефт С. (сентябрь 2008 г.). «Мембранная проницаемость ацилированного цистатина зависит от длины жирной ацильной цепи». Химическая биология и дизайн лекарств . 72 (3): 217–224. дои : 10.1111/j.1747-0285.2008.00693.x . ПМИД 18702630 . S2CID 24573152 .

Дальнейшее чтение

Ли С., Бонгкам-Рудлофф Э., Соллнер С., Янен-Декент В., Клаессон-Уэлш Л. (январь 2009 г.). «Цистатины 3-го типа; фетуины, кининоген и богатый гистидином гликопротеин» . Границы бионауки . 14 (8): 2911–2922. дои : 10.2741/3422 . ПМИД 19273244 .
«Цистатин: белок, который выходит из строя!» . Довольно интересные структуры PDB; Банк данных по белкам в Европе . Европейский институт биоинформатики (EMBL-EBI). Архивировано из оригинала 28 сентября 2013 г.

Внешние ссылки

Цистатины Национальной медицинской библиотеки США по медицинским предметным рубрикам (MeSH)

В эту статью включен текст из общественного достояния Pfam и InterPro : IPR000010.

Эта белках статья о незавершена . Вы можете помочь Википедии, расширив ее .

[pmid20545626-1] Салат Дж., Паесен Г.К., Резацова П., Коцыфакис М., Коварова З., Санда М. и др. (июль 2010 г.). «Кристаллическая структура и функциональная характеристика иммуномодулирующего слюнного цистатина мягкого клеща Ornithodoros moubata» . Биохимический журнал . 429 (1): 103–112. дои : 10.1042/BJ20100280 . ПМЦ 3523712 . ПМИД 20545626 . ; визуализируется с помощью PyMOL

[PUB00003412-2] Роулингс Н.Д., Барретт А.Дж. (январь 1990 г.). «Эволюция белков суперсемейства цистатина». Журнал молекулярной эволюции . 30 (1): 60–71. Бибкод : 1990JMolE..30...60R . дои : 10.1007/BF02102453 . ПМИД 2107324 . S2CID 33504413 .

[PUB00014312-3] Абрахамсон М., Альварес-Фернандес М., Натансон С.М. (2003). «Цистатины». Симпозиум Биохимического общества . 70 (70): 179–199. дои : 10.1042/bss0700179 . ПМИД 14587292 .

[PUB00001614-4] Терк В., Боде В. (июль 1991 г.). «Цистатины: белковые ингибиторы цистеиновых протеиназ». Письма ФЭБС . 285 (2): 213–219. Бибкод : 1991FEBSL.285..213T . дои : 10.1016/0014-5793(91)80804-C . ПМИД 1855589 . S2CID 40444629 .

[5] Махлейдт В., Борхарт У., Фриц Х., Брзин Дж., Ритонья А., Тёрк В. (ноябрь 1983 г.). «Белковые ингибиторы цистеиновых протеиназ. II. Первичная структура стефина, цитозольного белкового ингибитора цистеиновых протеиназ из полиморфноядерных гранулоцитов человека». Журнал физиологической химии Хоппе-Зейлера . 364 (11): 1481–1486. дои : 10.1515/bchm2.1983.364.2.1481 . ПМИД 6689312 .

[6] ван Вик С.Г., Дю Плесси М., Каллис К.А., Кунерт К.Дж., Форстер Б.Дж. (ноябрь 2014 г.). «Экспрессия и активность цистеиновой протеазы и цистатина во время развития и старения клубеньков сои» . Биология растений BMC . 14 : 294. дои : 10.1186/s12870-014-0294-3 . ПМЦ 4243279 . ПМИД 25404209 .

[7] Кочевар Н., Обермайер Н., Крефт С. (сентябрь 2008 г.). «Мембранная проницаемость ацилированного цистатина зависит от длины жирной ацильной цепи». Химическая биология и дизайн лекарств . 72 (3): 217–224. дои : 10.1111/j.1747-0285.2008.00693.x . ПМИД 18702630 . S2CID 24573152 .

[ 1 ]

[ 2 ]

[ 3 ]

[ 4 ]

[ 5 ]

[ 6 ]

[ 7 ]