Катепсин Б

ЦТББ
Доступные структуры
ПДБ	Поиск ортологов: PDBe RCSB
showСписок идентификационных кодов PDB
	3PBH, 1CSB, 1GMY, 1HUC, 1PBH, 2IPP, 2PBH, 3AI8, 3CBJ, 3CBK, 3K9M
Идентификаторы
Псевдонимы	CTSB , APPS, CPSB, катепсин B, RECEUP
Внешние идентификаторы	Опустить : 116810 ; МГИ : 88561 ; Гомологен : 37550 ; GeneCards : CTSB ; ОМА : CTSB - ортологи
showМестоположение гена ( человек )
Chr.	Chromosome 8 (human)
End	11,869,448 bp
showМестоположение гена ( Мышь )
Chr.	Chromosome 14 (mouse)
End	63,383,372 bp
show экспрессии РНК Характер
	Top expressed in
	stromal cell of endometrium; ; right lobe of thyroid gland; ; left lobe of thyroid gland; ; appendix; ; canal of the cervix; ; gallbladder; ; ectocervix; ; smooth muscle tissue; ; olfactory zone of nasal mucosa; ; monocyte;
	Top expressed in
	stroma of bone marrow; ; calvaria; ; white adipose tissue; ; subcutaneous adipose tissue; ; epithelium of stomach; ; brown adipose tissue; ; tibiofemoral joint; ; tunica adventitia of aorta; ; decidua; ; lactiferous gland;
	More reference expression data
	; ; ; ;
	More reference expression data
showГенная онтология
Molecular function	cysteine-type peptidase activity; collagen binding; peptidase activity; protein binding; cysteine-type endopeptidase activity; hydrolase activity; proteoglycan binding; serine-type endopeptidase activity; endopeptidase activity;
Cellular component	intracellular membrane-bounded organelle; melanosome; intracellular anatomical structure; extracellular region; endolysosome lumen; nucleolus; mitochondrion; lysosome; extracellular exosome; perinuclear region of cytoplasm; extracellular space; ficolin-1-rich granule lumen; collagen-containing extracellular matrix;
Biological process	regulation of apoptotic process; epithelial cell differentiation; proteolysis; toll-like receptor signaling pathway; decidualization; cellular response to thyroid hormone stimulus; collagen catabolic process; viral entry into host cell; regulation of catalytic activity; proteolysis involved in cellular protein catabolic process; neutrophil degranulation;
	Sources:Amigo / QuickGO
hideОртологи
	1508
	13030
	ENSG00000164733 ; ENSG00000285132
	ENSMUSG00000021939
	P07858
	P10605
showНМ_001908 ; НМ_147780 ; НМ_147781 ; НМ_147782 ; НМ_147783 ;
	NM_001317237
	НМ_007798
showНП_001304166 ; НП_001899 ; НП_680090 ; НП_680091 ; НП_680092 ;
	NP_680093
	НП_031824
	Викиданные
Просмотр/редактирование человека	Просмотр/редактирование мыши

Катепсин B принадлежит к семейству лизосомальных известных цистеиновых протеаз, как цистеиновые катепсины , и играет важную роль во внутриклеточном протеолизе. ^{[ 5 ]} У человека катепсин B кодируется CTSB геном . ^{[ 6 ]}^{[ 7 ]} Активация катепсина B повышается при некоторых видах рака, предзлокачественных поражениях и при различных других патологических состояниях. ^{[ 8 ]}^{[ 9 ]}^{[ 10 ]}^{[ 11 ]}

Структура

Ген

Ген CTSB расположен на хромосоме 8p22 и состоит из 13 экзонов . Промотор гена CTSB содержит богатую GC область, включающую множество сайтов SP1, которая аналогична генам домашнего хозяйства . ^{[ 12 ]} Для этого гена обнаружено как минимум пять вариантов транскриптов, кодирующих один и тот же белок. ^{[ 13 ]}

Белок

Катепсин В синтезируется в шероховатой эндоплазматической сети в виде препрофермента из 339 аминокислот с сигнальным пептидом из 17 аминокислот. ^{[ 14 ]}^{[ 15 ]} Прокатепсин В 43/46 кДа затем транспортируется в аппарат Гольджи , где образуется катепсин В. Зрелый катепсин В состоит из тяжелой цепи массой 25–26 кДа и легкой цепи массой 5 кДа, которые соединены димером дисульфида.

Функция

Катепсин B может усиливать активность других протеаз, включая матриксную металлопротеиназу , урокиназу ( сериновая протеаза, урокиназа, активатор плазминогена) и катепсин D. ^{[ 16 ]}^{[ 17 ]} и, таким образом, он играет важную роль в протеолизе компонентов внеклеточного матрикса, нарушении межклеточной связи и снижении экспрессии ингибитора протеазы. ^{[ 11 ]}

Клетки могут стать канцерогенными, если катепсин B не регулируется. ^{[ 18 ]}

Потенциал рака

Катепсин B был предложен в качестве потенциально эффективного биомаркера различных видов рака . ^{[ 16 ]}^{[ 19 ]} Сверхэкспрессия катепсина B коррелирует с инвазивным и метастатическим раком. ^{[ 20 ]}

Взаимодействия

Было показано, что катепсин B взаимодействует с:

Катепсин B ингибируется :

Нитроксолин ^{[ 26 ]}
СА-074 ^{[ 27 ]}

См. также

Катепсины

Ссылки

^ Jump up to: ^а ^б ^с ENSG00000285132 GRCh38: выпуск Ensembl 89: ENSG00000164733, ENSG00000285132 — Ensembl , май 2017 г.
^ Jump up to: ^а ^б ^с GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000021939 – Ensembl , май 2017 г.
^ «Ссылка на Human PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
^ «Ссылка на Mouse PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
^ Слоан Б.Ф. (апрель 1990 г.). «Катепсин B и цистатины: доказательства роли в прогрессировании рака». Семинары по биологии рака . 1 (2): 137–52. ПМИД 2103490 .
^ Чан С.Дж., Сан-Сегундо Б, Маккормик М.Б., Штайнер Д.Ф. (октябрь 1986 г.). «Нуклеотид и предсказанные аминокислотные последовательности клонированных кДНК препрокатепсина B человека и мыши» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 83 (20): 7721–5. Бибкод : 1986PNAS...83.7721C . дои : 10.1073/pnas.83.20.7721 . ПМЦ 386793 . ПМИД 3463996 .
^ Цао Л., Таггарт Р.Т., Беркин И.М., Мойн К., Фонг Д., Слоан Б.Ф. (февраль 1994 г.). «Катепсин B аденокарциномы желудка человека: выделение и секвенирование полноразмерных кДНК и полиморфизмов гена». Джин . 139 (2): 163–9. дои : 10.1016/0378-1119(94)90750-1 . ПМИД 8112600 .
^ Тонг Б, Ван Б, Вэй З, Ван Т, Чжао П, Доу Ю, Лу З, Ся Ю, Дай Ю (сентябрь 2014 г.). «Роль катепсина B в регулировании миграции и инвазии фибробластоподобных синовиоцитов в воспаленную ткань у пациентов с ревматоидным артритом» . Клиническая и экспериментальная иммунология . 177 (3): 586–97. дои : 10.1111/cei.12357 . ПМЦ 4137842 . ПМИД 24749816 .
^ Лай В.Ф., Чанг СН, Тан Ю, Бронсон Р., Тунг СН (март 2004 г.). «Ранняя диагностика остеоартрита с использованием чувствительных к катепсину B флуоресцентных зондов ближнего инфракрасного диапазона» . Остеоартрит и хрящ . 12 (3): 239–44. дои : 10.1016/j.joca.2003.11.005 . ПМИД 14972341 .
^ Ха С.Д., Хэм Б., Могридж Дж., Сафтиг П., Лин С., Ким СО (январь 2010 г.). «Поток аутофагии, опосредованный катепсином B, облегчает опосредованную рецептором 2 сибирской язвы доставку летального фактора сибирской язвы в цитоплазму» . Журнал биологической химии . 285 (3): 2120–9. дои : 10.1074/jbc.M109.065813 . ПМК 2804368 . ПМИД 19858192 .
^ Jump up to: ^а ^б Ян ВЕ, Хо CC, Ян С.Ф., Линь Ш., Йе КТ, Линь К.В., Чен МК (2016). «Экспрессия катепсина B и корреляция с клиническими аспектами плоскоклеточного рака полости рта» . ПЛОС ОДИН . 11 (3): e0152165. Бибкод : 2016PLoSO..1152165Y . дои : 10.1371/journal.pone.0152165 . ПМЦ 4816521 . ПМИД 27031837 .
^ Цянь Ф., Франкфатер А., Чан С.Дж., Штайнер Д.Ф. (апрель 1991 г.). «Структура гена мышиного катепсина B и его предполагаемый промотор». ДНК и клеточная биология . 10 (3): 159–68. дои : 10.1089/dna.1991.10.159 . ПМИД 2012677 .
^ «Ген Энтрез: катепсин B CTSB» .
^ Киршке Х., Барретт А.Дж., Роулингс Н.Д. (1995). «Протеиназы 1: лизосомальные цистеиновые протеиназы». Белковый профиль . 2 (14): 1581–643. ПМИД 8771190 .
^ Морт Дж.С., Баттл-ди-джей (май 1997 г.). «Катепсин Б». Международный журнал биохимии и клеточной биологии . 29 (5): 715–20. дои : 10.1016/s1357-2725(96)00152-5 . ПМИД 9251238 . S2CID 37767552 .
^ Jump up to: ^а ^б Алапати К., Кесанакурти Д., Рао Дж.С., Дасари В.Р. (май 2014 г.). «uPAR и катепсин B-опосредованная компартментализация JNK регулирует миграцию клеток, инициирующих глиому» . Исследования стволовых клеток . 12 (3): 716–29. дои : 10.1016/j.scr.2014.02.008 . ПМК 4061617 . ПМИД 24699410 .
^ Виньесваран Н., Чжао В., Дассанаяке А., Мюллер С., Миллер Д.М., Захариас В. (август 2000 г.). «Вариабельная экспрессия катепсинов B и D коррелирует с высокоинвазивным и метастатическим фенотипом рака полости рта». Патология человека . 31 (8): 931–7. дои : 10.1053/hupa.2000.9035 . ПМИД 10987253 .
^ Аггарвал, Неха; Слоан, Бонни Ф. (июнь 2014 г.). «Катепсин Б: многочисленные роли при раке» . Протеомика. Клинические применения . 8 (5–6): 427–437. дои : 10.1002/prca.201300105 . ISSN 1862-8346 . ПМК 4205946 . ПМИД 24677670 .
^ Бьян Б., Монгрейн С., Каньоль С., Ланглуа М.Дж., Буланже Дж., Бернатчес Дж., Кэрриер Дж.К., Будро Ф., Ривар Н. (май 2016 г.). «Катепсин B способствует колоректальному онкогенезу, клеточной инвазии и метастазированию» . Молекулярный канцерогенез . 55 (5): 671–87. дои : 10.1002/mc.22312 . ПМЦ 4832390 . ПМИД 25808857 .
^ Жуань Дж, Чжэн Х, Жун Икс, Жун Икс, Чжан Дж, Фанг В, Чжао П, Луо Р (20 февраля 2016 г.). «Сверхэкспрессия катепсина B при гепатоцеллюлярной карциноме предсказывает плохой прогноз для пациентов с ГЦК» . Молекулярный рак . 15:17 . дои : 10.1186/s12943-016-0503-9 . ПМЦ 4761221 . ПМИД 26896959 .
^ ван дер Стаппен Дж.В., Уильямс А.С., Мациевич Р.А., Параскева С. (август 1996 г.). «Активация катепсина B, секретируемого линией клеток колоректального рака, требует низкого pH и опосредована катепсином D» . Международный журнал рака . 67 (4): 547–54. doi : 10.1002/(SICI)1097-0215(19960807)67:4<547::AID-IJC14>3.0.CO;2-4 . ПМИД 8759615 .
^ Jump up to: ^а ^б Павлова А, Бьорк I (сентябрь 2003 г.). «Прививка свойств цистатинов C или B в N-концевую область или вторую петлю связывания цистатина A (стефина A) существенно усиливает ингибирование цистеиновых протеиназ». Биохимия . 42 (38): 11326–33. дои : 10.1021/bi030119v . ПМИД 14503883 .
^ Эстрада С., Никандер М., Хилл Нью-Джерси, Крэйвен Си Джей, Валто Дж. П., Бьорк I (май 1998 г.). «Роль Gly-4 цистатина А человека (стефина А) в связывании протеиназ-мишеней. Характеристика кинетическими и равновесными методами взаимодействий мутантов Gly-4 цистатина А с папаином, катепсином B и катепсином L». Биохимия . 37 (20): 7551–60. дои : 10.1021/bi980026r . ПМИД 9585570 .
^ Пол Е, Бьорк I (сентябрь 2001 г.). «Роль единственного остатка цистеина Cys 3 человеческого и бычьего цистатина B (стефина B) в ингибировании цистеиновых протеиназ» . Белковая наука . 10 (9): 1729–38. дои : 10.1110/ps.11901 . ПМК 2253190 . ПМИД 11514663 .
^ Мэй Дж., Финли Р.Л., Вайсман Д.М., Слоан Б.Ф. (апрель 2000 г.). «Человеческий прокатепсин B взаимодействует с тетрамером аннексина II на поверхности опухолевых клеток» . Журнал биологической химии . 275 (17): 12806–12. дои : 10.1074/jbc.275.17.12806 . ПМИД 10777578 .
^ Херли Э.А., Торли-Лоусон Д.А. (декабрь 1988 г.). «Активация B-клеток и установление латентного периода вируса Эпштейна-Барра» . Журнал экспериментальной медицины . 168 (6): 2059–75. дои : 10.1084/jem.168.6.2059 . ПМК 2189139 . ПМИД 2848918 .
^ Мурата М., Мияшита С., Ёко С., Тамаи М., Ханада К., Хатаяма К., Товатари Т., Никава Т., Катунума Н. (март 1991 г.). «Новые эпоксисукциниловые пептиды. Селективные ингибиторы катепсина B in vitro» . Письма ФЭБС . 280 (2): 311–15. дои : 10.1016/0014-5793(91)80318-w . ПМИД 2013328 . S2CID 46523390 .

Дальнейшее чтение

Ян С., Слоан Б.Ф. (июнь 2003 г.). «Молекулярная регуляция катепсина B человека: влияние на патологии». Биологическая химия . 384 (6): 845–54. дои : 10.1515/BC.2003.095 . ПМИД 12887051 . S2CID 27472370 .

Внешние ссылки

Онлайн-база данных MEROPS . по пептидазам и их ингибиторам: C01.060
Катепсин + B в Национальной медицинской библиотеке США по медицинским предметным рубрикам (MeSH)

[refGRCh38Ensembl-1] Jump up to: ^а ^б ^с ENSG00000285132 GRCh38: выпуск Ensembl 89: ENSG00000164733, ENSG00000285132 — Ensembl , май 2017 г.

[refGRCm38Ensembl-2] Jump up to: ^а ^б ^с GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000021939 – Ensembl , май 2017 г.

[3] «Ссылка на Human PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .

[4] «Ссылка на Mouse PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .

[pmid2103490-5] Слоан Б.Ф. (апрель 1990 г.). «Катепсин B и цистатины: доказательства роли в прогрессировании рака». Семинары по биологии рака . 1 (2): 137–52. ПМИД 2103490 .

[pmid3463996-6] Чан С.Дж., Сан-Сегундо Б, Маккормик М.Б., Штайнер Д.Ф. (октябрь 1986 г.). «Нуклеотид и предсказанные аминокислотные последовательности клонированных кДНК препрокатепсина B человека и мыши» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 83 (20): 7721–5. Бибкод : 1986PNAS...83.7721C . дои : 10.1073/pnas.83.20.7721 . ПМЦ 386793 . ПМИД 3463996 .

[pmid8112600-7] Цао Л., Таггарт Р.Т., Беркин И.М., Мойн К., Фонг Д., Слоан Б.Ф. (февраль 1994 г.). «Катепсин B аденокарциномы желудка человека: выделение и секвенирование полноразмерных кДНК и полиморфизмов гена». Джин . 139 (2): 163–9. дои : 10.1016/0378-1119(94)90750-1 . ПМИД 8112600 .

[pmid24749816-8] Тонг Б, Ван Б, Вэй З, Ван Т, Чжао П, Доу Ю, Лу З, Ся Ю, Дай Ю (сентябрь 2014 г.). «Роль катепсина B в регулировании миграции и инвазии фибробластоподобных синовиоцитов в воспаленную ткань у пациентов с ревматоидным артритом» . Клиническая и экспериментальная иммунология . 177 (3): 586–97. дои : 10.1111/cei.12357 . ПМЦ 4137842 . ПМИД 24749816 .

[pmid14972341-9] Лай В.Ф., Чанг СН, Тан Ю, Бронсон Р., Тунг СН (март 2004 г.). «Ранняя диагностика остеоартрита с использованием чувствительных к катепсину B флуоресцентных зондов ближнего инфракрасного диапазона» . Остеоартрит и хрящ . 12 (3): 239–44. дои : 10.1016/j.joca.2003.11.005 . ПМИД 14972341 .

[pmid19858192-10] Ха С.Д., Хэм Б., Могридж Дж., Сафтиг П., Лин С., Ким СО (январь 2010 г.). «Поток аутофагии, опосредованный катепсином B, облегчает опосредованную рецептором 2 сибирской язвы доставку летального фактора сибирской язвы в цитоплазму» . Журнал биологической химии . 285 (3): 2120–9. дои : 10.1074/jbc.M109.065813 . ПМК 2804368 . ПМИД 19858192 .

[pmid27031837-11] Jump up to: ^а ^б Ян ВЕ, Хо CC, Ян С.Ф., Линь Ш., Йе КТ, Линь К.В., Чен МК (2016). «Экспрессия катепсина B и корреляция с клиническими аспектами плоскоклеточного рака полости рта» . ПЛОС ОДИН . 11 (3): e0152165. Бибкод : 2016PLoSO..1152165Y . дои : 10.1371/journal.pone.0152165 . ПМЦ 4816521 . ПМИД 27031837 .

[pmid2012677-12] Цянь Ф., Франкфатер А., Чан С.Дж., Штайнер Д.Ф. (апрель 1991 г.). «Структура гена мышиного катепсина B и его предполагаемый промотор». ДНК и клеточная биология . 10 (3): 159–68. дои : 10.1089/dna.1991.10.159 . ПМИД 2012677 .

[entrez-13] «Ген Энтрез: катепсин B CTSB» .

[pmid8771190-14] Киршке Х., Барретт А.Дж., Роулингс Н.Д. (1995). «Протеиназы 1: лизосомальные цистеиновые протеиназы». Белковый профиль . 2 (14): 1581–643. ПМИД 8771190 .

[pmid9251238-15] Морт Дж.С., Баттл-ди-джей (май 1997 г.). «Катепсин Б». Международный журнал биохимии и клеточной биологии . 29 (5): 715–20. дои : 10.1016/s1357-2725(96)00152-5 . ПМИД 9251238 . S2CID 37767552 .

[pmid24699410-16] Jump up to: ^а ^б Алапати К., Кесанакурти Д., Рао Дж.С., Дасари В.Р. (май 2014 г.). «uPAR и катепсин B-опосредованная компартментализация JNK регулирует миграцию клеток, инициирующих глиому» . Исследования стволовых клеток . 12 (3): 716–29. дои : 10.1016/j.scr.2014.02.008 . ПМК 4061617 . ПМИД 24699410 .

[pmid10987253-17] Виньесваран Н., Чжао В., Дассанаяке А., Мюллер С., Миллер Д.М., Захариас В. (август 2000 г.). «Вариабельная экспрессия катепсинов B и D коррелирует с высокоинвазивным и метастатическим фенотипом рака полости рта». Патология человека . 31 (8): 931–7. дои : 10.1053/hupa.2000.9035 . ПМИД 10987253 .

[18] Аггарвал, Неха; Слоан, Бонни Ф. (июнь 2014 г.). «Катепсин Б: многочисленные роли при раке» . Протеомика. Клинические применения . 8 (5–6): 427–437. дои : 10.1002/prca.201300105 . ISSN 1862-8346 . ПМК 4205946 . ПМИД 24677670 .

[pmid25808857-19] Бьян Б., Монгрейн С., Каньоль С., Ланглуа М.Дж., Буланже Дж., Бернатчес Дж., Кэрриер Дж.К., Будро Ф., Ривар Н. (май 2016 г.). «Катепсин B способствует колоректальному онкогенезу, клеточной инвазии и метастазированию» . Молекулярный канцерогенез . 55 (5): 671–87. дои : 10.1002/mc.22312 . ПМЦ 4832390 . ПМИД 25808857 .

[pmid26896959-20] Жуань Дж, Чжэн Х, Жун Икс, Жун Икс, Чжан Дж, Фанг В, Чжао П, Луо Р (20 февраля 2016 г.). «Сверхэкспрессия катепсина B при гепатоцеллюлярной карциноме предсказывает плохой прогноз для пациентов с ГЦК» . Молекулярный рак . 15:17 . дои : 10.1186/s12943-016-0503-9 . ПМЦ 4761221 . ПМИД 26896959 .

[pmidD8759615-21] ван дер Стаппен Дж.В., Уильямс А.С., Мациевич Р.А., Параскева С. (август 1996 г.). «Активация катепсина B, секретируемого линией клеток колоректального рака, требует низкого pH и опосредована катепсином D» . Международный журнал рака . 67 (4): 547–54. doi : 10.1002/(SICI)1097-0215(19960807)67:4<547::AID-IJC14>3.0.CO;2-4 . ПМИД 8759615 .

[pmid14503883-22] Jump up to: ^а ^б Павлова А, Бьорк I (сентябрь 2003 г.). «Прививка свойств цистатинов C или B в N-концевую область или вторую петлю связывания цистатина A (стефина A) существенно усиливает ингибирование цистеиновых протеиназ». Биохимия . 42 (38): 11326–33. дои : 10.1021/bi030119v . ПМИД 14503883 .

[pmid9585570-23] Эстрада С., Никандер М., Хилл Нью-Джерси, Крэйвен Си Джей, Валто Дж. П., Бьорк I (май 1998 г.). «Роль Gly-4 цистатина А человека (стефина А) в связывании протеиназ-мишеней. Характеристика кинетическими и равновесными методами взаимодействий мутантов Gly-4 цистатина А с папаином, катепсином B и катепсином L». Биохимия . 37 (20): 7551–60. дои : 10.1021/bi980026r . ПМИД 9585570 .

[pmid11514663-24] Пол Е, Бьорк I (сентябрь 2001 г.). «Роль единственного остатка цистеина Cys 3 человеческого и бычьего цистатина B (стефина B) в ингибировании цистеиновых протеиназ» . Белковая наука . 10 (9): 1729–38. дои : 10.1110/ps.11901 . ПМК 2253190 . ПМИД 11514663 .

[pmid10777578-25] Мэй Дж., Финли Р.Л., Вайсман Д.М., Слоан Б.Ф. (апрель 2000 г.). «Человеческий прокатепсин B взаимодействует с тетрамером аннексина II на поверхности опухолевых клеток» . Журнал биологической химии . 275 (17): 12806–12. дои : 10.1074/jbc.275.17.12806 . ПМИД 10777578 .

[pmid2848918-26] Херли Э.А., Торли-Лоусон Д.А. (декабрь 1988 г.). «Активация B-клеток и установление латентного периода вируса Эпштейна-Барра» . Журнал экспериментальной медицины . 168 (6): 2059–75. дои : 10.1084/jem.168.6.2059 . ПМК 2189139 . ПМИД 2848918 .

[pmid2013328-27] Мурата М., Мияшита С., Ёко С., Тамаи М., Ханада К., Хатаяма К., Товатари Т., Никава Т., Катунума Н. (март 1991 г.). «Новые эпоксисукциниловые пептиды. Селективные ингибиторы катепсина B in vitro» . Письма ФЭБС . 280 (2): 311–15. дои : 10.1016/0014-5793(91)80318-w . ПМИД 2013328 . S2CID 46523390 .

[1]

[2]

[ 3 ]

[ 4 ]

[ 5 ]

[ 6 ]

[ 7 ]

[ 8 ]

[ 9 ]

[ 10 ]

[ 11 ]

[ 12 ]

[ 13 ]

[ 14 ]

[ 15 ]

[ 16 ]

[ 17 ]

[ 18 ]

[ 19 ]

[ 20 ]

[ 21 ]

[ 22 ]

[ 23 ]

[ 24 ]

[ 25 ]

[ 26 ]

[ 27 ]

v т и Протеазы : цистеиновые протеазы ( EC 3.4.22 ).
Caspase	Caspase 1 Caspase 2 Caspase 3 Caspase 4 Caspase 5 Caspase 6 Caspase 7 Caspase 8 Caspase 9 Caspase 10 Caspase 12 Caspase 13 Caspase 14
Fruit-derived	Papain Ficain Bromelain Actinidain
Calpain	CAPN1 CAPN2 CAPN3 CAPN5 CAPN6 CAPN7 CAPN8 CAPN9 CAPN10 CAPN11 CAPN12 CAPN13 CAPN14 CAPNS1 CAPNS2
Cathepsin	B C F H K L1/L2 O S W Z
Other	Clostripain Cancer procoagulant Separase Autophagin Cruzipain 3C-like protease Gingipain R Gingipain K

v т и Ферменты
Activity	Active site Binding site Catalytic triad Oxyanion hole Enzyme promiscuity Diffusion-limited enzyme Cofactor Enzyme catalysis
Regulation	Allosteric regulation Cooperativity Enzyme inhibitor Enzyme activator
Classification	EC number Enzyme superfamily Enzyme family List of enzymes
Kinetics	Enzyme kinetics Eadie–Hofstee diagram Hanes–Woolf plot Lineweaver–Burk plot Michaelis–Menten kinetics
Types	EC1 Oxidoreductases (list) EC2 Transferases (list) EC3 Hydrolases (list) EC4 Lyases (list) EC5 Isomerases (list) EC6 Ligases (list) EC7 Translocases (list)