Катепсин Н

КТШ
Доступные структуры
ПДБ	Поиск ортологов: PDBe RCSB
показывать Список идентификационных кодов PDB
	1BZN
Идентификаторы
Псевдонимы	CTSH , АСС-4, АСС-5, CPSB, миницепь, АСС4, АСС5, катепсин H
Внешние идентификаторы	Опустить : 116820 ; МГИ : 107285 ; Гомологен : 36159 ; GeneCards : CTSH ; ОМА : CTSH – ортологи
показывать Местоположение гена ( человек )
Chr.	Chromosome 15 (human)
End	78,949,574 bp
показывать Местоположение гена ( Мышь )
Chr.	Chromosome 9 (mouse)
End	89,958,142 bp
показывать экспрессии РНК Характер
	Top expressed in
	optic nerve; ; kidney tubule; ; lower lobe of lung; ; bronchial epithelial cell; ; visceral pleura; ; renal medulla; ; monocyte; ; lymph node; ; upper lobe of lung; ; human kidney;
	Top expressed in
	left lung lobe; ; right lung lobe; ; yolk sac; ; parotid gland; ; right kidney; ; mesenteric lymph nodes; ; proximal tubule; ; granulocyte; ; cervix; ; left lobe of liver;
	More reference expression data
	More reference expression data
показывать Генная онтология
Molecular function	peptidase activator activity involved in apoptotic process; cysteine-type peptidase activity; HLA-A specific activating MHC class I receptor activity; endopeptidase activity; protein binding; cysteine-type endopeptidase activator activity involved in apoptotic process; cysteine-type endopeptidase activity; aminopeptidase activity; serine-type endopeptidase activity; hydrolase activity; thyroid hormone binding; peptidase activity;
Cellular component	cytosol; alveolar lamellar body; lysosome; extracellular exosome; multivesicular body lumen; extracellular region; extracellular space; secretory granule lumen; intracellular membrane-bounded organelle; tertiary granule lumen; ficolin-1-rich granule lumen; cytoplasmic ribonucleoprotein granule; collagen-containing extracellular matrix;
Biological process	surfactant homeostasis; antigen processing and presentation; adaptive immune response; bradykinin catabolic process; response to retinoic acid; membrane protein proteolysis; positive regulation of cell migration; ERK1 and ERK2 cascade; zymogen activation; neuropeptide catabolic process; positive regulation of epithelial cell migration; positive regulation of apoptotic signaling pathway; negative regulation of apoptotic process; proteolysis; positive regulation of angiogenesis; positive regulation of peptidase activity; positive regulation of gene expression; protein destabilization; cellular response to thyroid hormone stimulus; positive regulation of cell population proliferation; immune response-regulating signaling pathway; proteolysis involved in cellular protein catabolic process; metanephros development; dichotomous subdivision of terminal units involved in lung branching; T cell mediated cytotoxicity; apoptotic process; activation of cysteine-type endopeptidase activity involved in apoptotic process; neutrophil degranulation;
	Sources:Amigo / QuickGO
скрывать Ортологи
	1512
	13036
	ENSG00000103811
	ENSMUSG00000032359
	P09668
	P49935
	НМ_004390 ; НМ_148979 ; НМ_001319137
	НМ_007801 ; НМ_001312649
	НП_001306066 ; НП_004381
	НП_001299578 ; НП_031827
	Викиданные
Просмотр/редактирование человека	Просмотр/редактирование мыши

Катепсин H — белок , который у человека кодируется CTSH геном . ^{[ 5 ]}^{[ 6 ]}

Белок, кодируемый этим геном, представляет собой цистеинкатепсин , лизосомальную цистеиновую протеазу, играющую важную роль в общей деградации лизосомальных белков. Он состоит из димера тяжелой и легкой цепей, связанных дисульфидными связями, которые производятся из одного белка-предшественника. Кодируемый белок, принадлежащий к семейству белков пептидазы C1, может действовать как как аминопептидаза , так и как эндопептидаза . Повышенная экспрессия этого гена коррелирует со злокачественным прогрессированием опухолей простаты . два варианта транскрипта, кодирующие разные изоформы . Для этого гена обнаружено ^{[ 6 ]}

Ссылки

^ Перейти обратно: ^а ^б ^с GRCh38: Версия Ensembl 89: ENSG00000103811 – Ensembl , май 2017 г.
^ Перейти обратно: ^а ^б ^с GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000032359 – Ensembl , май 2017 г.
^ «Ссылка на Human PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
^ «Ссылка на Mouse PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
^ Фукс Р., Махлейдт В., Гассен Х.Г. (февраль 1989 г.). «Молекулярное клонирование и секвенирование кДНК, кодирующей катепсин H зрелой почки человека». Биол Хим Хоппе-Сейлер . 369 (6): 469–75. дои : 10.1515/bchm3.1988.369.1.469 . ПМИД 2849458 .
^ Перейти обратно: ^а ^б «Ген Энтрез: катепсин H CTSH» .

Дальнейшее чтение

Савицкий Г., Варвас М. (1990). «Катепсин Н из плаценты человека». Акта Биохим. Пол . 36 (3–4): 343–51. ПМИД 2486008 .
Фукс Р., Гассен Х.Г. (1990). «Нуклеотидная последовательность человеческого препрокатепсина H, лизосомальной цистеиновой протеиназы» . Нуклеиновые кислоты Рез . 17 (22): 9471. doi : 10.1093/nar/17.22.9471 . ПМК 335148 . ПМИД 2587265 .
Черная В.И., Рева А.Д. (1990). «[Активность катепсина H в мозге человека и новообразованиях головного мозга человека]». укр. Биохим. Ж . 61 (5): 47–50. ПМИД 2588347 .
Ритонья А., Попович Т., Котник М. и др. (1988). «Аминокислотные последовательности катепсинов почек человека H и L». ФЭБС Летт . 228 (2): 341–5. дои : 10.1016/0014-5793(88)80028-0 . ПМИД 3342889 .
Ярвинен М., Ринне А. (1983). «Ингибитор цистеинпротеиназы селезенки человека. Очистка, фракционирование на изоэлектрические варианты и некоторые свойства вариантов». Биохим. Биофиз. Акта . 708 (2): 210–7. дои : 10.1016/0167-4838(82)90222-9 . ПМИД 6184075 .
Като С., Секин С., О С.В. и др. (1995). «Создание банка полноразмерной кДНК человека». Джин . 150 (2): 243–50. дои : 10.1016/0378-1119(94)90433-2 . ПМИД 7821789 .
Баумграсс Р., Уильямсон М.К., Прайс П.А. (1997). «Идентификация пептидных фрагментов, полученных в результате переваривания бычьего и человеческого остеокальцина лизосомальными протеиназами катепсином B, D, L, H и S». Дж. Боун Майнер. Рез . 12 (3): 447–55. дои : 10.1359/jbmr.1997.12.3.447 . ПМИД 9076588 .
Седерстрем М., Салминен Х., Глумофф В. и др. (1999). «Экспрессия катепсина во время развития скелета». Биохим. Биофиз. Акта . 1446 (1–2): 35–46. дои : 10.1016/S0167-4781(99)00068-8 . ПМИД 10395917 .
Йокимаа В., Оксйоки С., Куджари Х. и др. (2001). «Схемы экспрессии катепсинов B, H, K, L и S в эндометрии человека» . Мол. Хм. Репродукция . 7 (1): 73–8. дои : 10.1093/моль/7.1.73 . ПМИД 11134363 .
Ууситало Х., Хилтунен А., Седерстрем М. и др. (2001). «Экспрессия катепсинов B, H, K, L и S и матриксных металлопротеиназ 9 и 13 во время гипертрофии хондроцитов и эндохондрального оссификации в мозолях переломов мышей». Кальциф. Ткань Int . 67 (5): 382–90. дои : 10.1007/s002230001152 . ПМИД 11136537 . S2CID 31004810 .
Пол Э, Бьорк I (2001). «Роль единственного остатка цистеина Cys 3 человеческого и бычьего цистатина B (стефина B) в ингибировании цистеиновых протеиназ» . Белковая наука . 10 (9): 1729–38. дои : 10.1110/ps.11901 . ПМК 2253190 . ПМИД 11514663 .
Вагрей А., Кепплер Д., Слоан Б.Ф. и др. (2002). «Анализ укороченной формы катепсина H в клетках опухоли простаты человека» . Ж. Биол. Хим . 277 (13): 11533–8. дои : 10.1074/jbc.M109557200 . ПМИД 11796715 .
Браш Ф., Тен Бринке А., Джонен Г. и др. (2002). «Участие катепсина H в обработке белка C, связанного с гидрофобным поверхностно-активным веществом, в пневмоцитах II типа». Являюсь. Дж. Респир. Клетка Мол. Биол . 26 (6): 659–70. дои : 10.1165/ajrcmb.26.6.4744 . ПМИД 12034564 .
Бюлинг Ф., Вальдбург Н., Крюгер С. и др. (2003). «Экспрессия катепсинов B, H, K, L и S во время развития легких плода человека» . Дев. Дин . 225 (1): 14–21. дои : 10.1002/dvdy.10134 . ПМИД 12203716 .
Штраусберг Р.Л., Фейнгольд Е.А., Граус Л.Х. и др. (2003). «Получение и первоначальный анализ более 15 000 полноразмерных последовательностей кДНК человека и мыши» . Учеб. Натл. акад. наук. США . 99 (26): 16899–903. Бибкод : 2002PNAS...9916899M . дои : 10.1073/pnas.242603899 . ПМК 139241 . ПМИД 12477932 .
Йенко С., Доленц И., Гункар Г. и др. (2003). «Кристаллическая структура стефина А в комплексе с катепсином H: N-концевые остатки ингибиторов могут адаптироваться к активным центрам эндо- и экзопептидаз». Дж. Мол. Биол . 326 (3): 875–85. дои : 10.1016/S0022-2836(02)01432-8 . ПМИД 12581647 .
Нагай А., Терашима М., Харада Т. и др. (2003). «Активность катепсинов B и H и концентрации цистатина C в спинномозговой жидкости пациентов с лептоменингеальными метастазами». Клин. Хим. Акта . 329 (1–2): 53–60. дои : 10.1016/S0009-8981(03)00023-8 . ПМИД 12589965 .
Хан С.Р., Момени А., Страч К. и др. (2004). «Ферментативно модифицированные ЛПНП индуцируют катепсин H в моноцитах человека: потенциальное значение для раннего атерогенеза» . Артериосклер. Тромб. Васк. Биол . 23 (4): 661–7. дои : 10.1161/01.ATV.0000063614.21233.BF . ПМИД 12615673 .
Додт Дж., Райхвайн Дж. (2004). «Человеческий катепсин H: удаление мини-цепи переключает специфичность субстрата с аминопептидазы на эндопептидазу». Биол. Хим . 384 (9): 1327–32. дои : 10.1515/BC.2003.149 . ПМИД 14515996 . S2CID 23726105 .

Внешние ссылки

Онлайн-база данных MEROPS . по пептидазам и их ингибиторам: C01.040

Эта статья о гене на й хромосоме человека незавершена 15 - . Вы можете помочь Википедии, расширив ее .

[refGRCh38Ensembl-1] Перейти обратно: ^а ^б ^с GRCh38: Версия Ensembl 89: ENSG00000103811 – Ensembl , май 2017 г.

[refGRCm38Ensembl-2] Перейти обратно: ^а ^б ^с GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000032359 – Ensembl , май 2017 г.

[3] «Ссылка на Human PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .

[4] «Ссылка на Mouse PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .

[pmid2849458-5] Фукс Р., Махлейдт В., Гассен Х.Г. (февраль 1989 г.). «Молекулярное клонирование и секвенирование кДНК, кодирующей катепсин H зрелой почки человека». Биол Хим Хоппе-Сейлер . 369 (6): 469–75. дои : 10.1515/bchm3.1988.369.1.469 . ПМИД 2849458 .

[entrez-6] Перейти обратно: ^а ^б «Ген Энтрез: катепсин H CTSH» .

[1]

[2]

[ 3 ]

[ 4 ]

[ 5 ]

[ 6 ]

v т и Протеазы : цистеиновые протеазы ( EC 3.4.22 ).
Caspase	Caspase 1 Caspase 2 Caspase 3 Caspase 4 Caspase 5 Caspase 6 Caspase 7 Caspase 8 Caspase 9 Caspase 10 Caspase 12 Caspase 13 Caspase 14
Fruit-derived	Papain Ficain Bromelain Actinidain
Calpain	CAPN1 CAPN2 CAPN3 CAPN5 CAPN6 CAPN7 CAPN8 CAPN9 CAPN10 CAPN11 CAPN12 CAPN13 CAPN14 CAPNS1 CAPNS2
Cathepsin	B C F H K L1/L2 O S W Z
Other	Clostripain Cancer procoagulant Separase Autophagin Cruzipain 3C-like protease Gingipain R Gingipain K

v т и Ферменты
Activity	Active site Binding site Catalytic triad Oxyanion hole Enzyme promiscuity Diffusion-limited enzyme Cofactor Enzyme catalysis
Regulation	Allosteric regulation Cooperativity Enzyme inhibitor Enzyme activator
Classification	EC number Enzyme superfamily Enzyme family List of enzymes
Kinetics	Enzyme kinetics Eadie–Hofstee diagram Hanes–Woolf plot Lineweaver–Burk plot Michaelis–Menten kinetics
Types	EC1 Oxidoreductases (list) EC2 Transferases (list) EC3 Hydrolases (list) EC4 Lyases (list) EC5 Isomerases (list) EC6 Ligases (list) EC7 Translocases (list)