актинидаин

показывать Поиск
PMC	articles
PubMed	articles
NCBI	proteins

актинидаин
актинидаин
	Изображение биологической сборки актинидаина из Actinidia chinensis . Из PDB : 1AEC .
Идентификаторы
Номер ЕС.	3.4.22.14
Номер CAS.	39279-27-1
Базы данных
ИнтЭнк	вид IntEnz
БРЕНДА	БРЕНДА запись
Экспаси	Просмотр NiceZyme
КЕГГ	КЕГГ запись
МетаЦик	метаболический путь
ПРЯМОЙ	профиль
PDB Структуры	RCSB PDB PDBe PDBsum
Генная онтология	АмиГО / QuickGO
PMC
показывать Поиск
PMC	articles
PubMed	articles
NCBI	proteins

Актинидаин ( EC 3.4.22.14 , актинидин , анионная протеаза актинидии , протеиназа А2 Actinidia chinensis ) представляет собой тип фермента цистеиновой протеазы , обнаруженный во фруктах, включая киви (род Actinidia ), ананас , манго , банан , инжир и папайю . Этот фермент является частью семейства пептидазы C1 папаин-подобных протеаз . ^{[ 1 ]}^{[ 2 ]}^{[ 3 ]}^{[ 4 ]}

Как известный аллерген в киви, ^{[ 5 ]} Фермент находится на стадии предварительных исследований на предмет его влияния на белки плотных соединений кишечника эпителиальных клеток . ^{[ 6 ]}^{[ 7 ]}

Актинидаин коммерчески полезен в качестве размягчителя мяса. ^{[ 8 ]}^{[ 9 ]} и при свертывании молока для молочных продуктов, таких как йогурт и сыр. ^{[ 10 ]} Температура денатурации актинидаина составляет 60 ° C (140 ° F), что ниже, чем у аналогичных ферментов, смягчающих мясо, бромелаина из ананаса и папаина из папайи . ^{[ 11 ]}

История

Актинидаин был впервые идентифицирован в 1959 году, когда компания AC Arcus выяснила, почему желе, приготовленное из киви, не застывает. ^{[ 12 ]} Далее они показали, что это явление было вызвано протеолитическим ферментом, атакующим желатин. ^{[ 12 ]} Этот фермент впоследствии был назван актинидином , поскольку он был идентифицирован в фруктах рода Actinidia . ^{[ 12 ]} Хотя подобные белки были обнаружены и в других фруктах, эта цистеиновая протеаза уникальна для киви. ^{[ 13 ]}^{[ 12 ]} группа Было установлено , что тиоловая необходима для активности ферментов, поэтому ее сгруппировали с такими ферментами, как папаин и бромелайн. ^{[ 14 ]}^{[ 15 ]}

Функция

Хотя четкая функция не установлена, фермент начинает накапливаться в плодах на раннем этапе и, как предполагается, важен для развития плодов. ^{[ 16 ]} Было обнаружено, что актинидаин оказывает пагубное воздействие на личинки Spodopteralitura , однако недостаточно исследований, можно ли использовать этот фермент в качестве пестицида. ^{[ 13 ]} Его также можно использовать в качестве запасного белка. ^{[ 17 ]}

Последовательность и структура

Актинидаин имеет классификационный номер фермента (EC) 3.4.22.14. Цифра 3 классифицирует его как гидролазу. ^{[ 18 ]} Далее он классифицируется как действующий на пептидные связи, также известный как пептидаза (3.4). .22 представляет собой цистеиновые эндопептидазы, а .14 является уникальным идентификатором актинидаина в этой группе. ^{[ 18 ]} Актинидаин впервые вырабатывается в киви, когда он составляет примерно половину своего размера, а затем увеличивается как активность протеаз, так и выработка ферментов, пока плод не полностью созреет. ^{[ 13 ]} Фермент кодируется большим семейством генов и экспрессируется в большинстве тканей растения киви, а не только в самом плоде. ^{[ 13 ]}

Актинидаин похож на папаин по размеру, форме, расположению и конформации активного центра, а также по кинетическим исследованиям, что особенно интересно, поскольку сходство аминокислот между ними составляет всего 48%. ^{[ 2 ]}^{[ 14 ]} Картирование электронной плотности показывает сходство α-спиралей и общую укладку полипептида. ^{[ 2 ]}^{[ 14 ]} Хотя карта электронной плотности указывает на 218 аминокислот, дальнейшая работа по секвенированию предполагает наличие 220 аминокислот, причем две дополнительные обнаружены на С-конце. ^{[ 14 ]}^{[ 15 ]} Активный центр включает остатки цистеина и гистидина, которые консервативны в некоторых других белках семейства фруктовых пептидаз. ^{[ 15 ]} Картирование электронной плотности указывает на двойной кроссинговер: домен 1 состоит из AA 19-115 и 214-218, а домен II состоит из AA 1-18 и 116-213. ^{[ 14 ]} причем как N-концевой, так и C-концевой концы переходят в оба домена. Домен 1 имеет несколько α-спиралей, тогда как домен 2 в основном состоит из одного антипараллельного β-листа. ^{[ 14 ]} Актинидаин составляет до 50% содержания растворимого белка в киви при сборе урожая. ^{[ 19 ]} Актинидаин активен в широком диапазоне pH, включая очень кислые условия. ^{[ 20 ]} с оптимальным pH 5-7. ^{[ 21 ]} Было идентифицировано по крайней мере десять различных изоформ, которые имеют ту же молекулярную массу и активность цистеиновой протеазы, что и актинидаин, но различаются по изоэлектрической точке от кислой (pI 3,9) до основной (pI 9,3). ^{[ 19 ]}

Воздействие на здоровье человека

Актинидаин способен функционировать при низкой кислотности (pH 1-2), которая наблюдается в желудочно-кишечном тракте человека, и, следовательно, способствует перевариванию белков в желудке и тонком кишечнике. ^{[ 20 ]}^{[ 22 ]} Актинидаин повышает способность организма человека переваривать пищу, особенно при взаимодействии с пепсином и панкреатином, гидролизуя пищевые белки более эффективно, чем пищеварительные ферменты человека. ^{[ 23 ]} Ведется дальнейшая работа по изучению полезности киви в качестве средства для улучшения пищеварения.

Актинидаин является основным аллергеном киви. ^{[ 19 ]}^{[ 20 ]} При рассмотрении того, у кого аллергия на киви, похоже, не наблюдается какой-либо тенденции, поскольку она варьируется в зависимости от возраста, географических различий и других характеристик, которые врачи используют для отслеживания аллергенов, хотя аллергия часто проявляется в виде легких симптомов во рту. ^{[ 20 ]} Актинидаин провоцирует реакцию антител как IgG, так и IgE, при этом активность связывания IgE связана с тяжелыми реакциями (анафилаксией). ^{[ 19 ]}

Возможные применения

Актинидаин используется в качестве высококачественного размягчителя мяса. ^{[ 19 ]} Было обнаружено, что при мариновании свинины актинидаин смягчает ее, воздействуя на миофибриллы и соединительную ткань, которые аналогичны тканям, которые разрушаются в результате механической тендеризации. ^{[ 24 ]}^{[ 25 ]}

Исследования показали, что актинидаин может быть хорошей альтернативой коагулянту молока, заменяя химозин, распространенный коагулянт, используемый при производстве сыра. ^{[ 26 ]}

Ссылки

^ Бейкер Э.Н., Боланд М.Дж., Колдер ПК, Хардман М.Дж. (ноябрь 1980 г.). «Специфика актинидина и ее связь со структурой фермента». Biochimica et Biophysical Acta (BBA) - Энзимология . 616 (1): 30–34. дои : 10.1016/0005-2744(80)90260-0 . ПМИД 7002215 .
^ Jump up to: ^а ^б ^с Камфуис И.Г., Дрент Дж., Бейкер Э.Н. (март 1985 г.). «Тиоловые протеазы. Сравнительные исследования, основанные на структурах папаина и актинидина с высоким разрешением, а также на информации о аминокислотных последовательностях катепсинов B и H и бромелайна стебля». Журнал молекулярной биологии . 182 (2): 317–329. дои : 10.1016/0022-2836(85)90348-1 . ПМИД 3889350 .
^ Бейкер Э.Н., Дрент Дж. (1987). «Тиоловые протеазы: строение и механизм» . В Джурнак Ф.А., Макферсон А. (ред.). Активные центры ферментов . Биологические макромолекулы и сборки. Том. 3. Нью-Йорк: Джон Уайли и сыновья. стр. 314–368 . ISBN 978-0-471-85142-4 .
^ Гал С., Меллор Г.В., Томас Э.В., Броклхерст К. (май 2006 г.). «Температурные зависимости кинетики реакций папаина и актинидина с серией реактивных зондов, различающихся ключевыми особенностями молекулярного распознавания» . Биохимический журнал . 396 (1): 17–21. дои : 10.1042/BJ20051501 . ПМЦ 1449998 . ПМИД 16445383 .
^ Мэддумейдж Р., Ньювенхейзен, штат Нью-Джерси, Булли С.М., Куни Дж.М., Грин С.А., Аткинсон Р.Г. (январь 2013 г.). «Разнообразие и относительные уровни актинидина, кивеллина и тауматиноподобных аллергенов в 15 сортах киви (Actinidia)». Журнал сельскохозяйственной и пищевой химии . 61 (3): 728–739. дои : 10.1021/jf304289f . ПМИД 23289429 .
^ Грозданович М.М., Чавич М., Нешч А., Анджелкович У., Акбари П., Смит Дж.Дж., Гаврович-Янкулович М. (март 2016 г.). «Цистеиновая протеаза киви актинидин нарушает кишечный барьер, разрушая плотные соединения» . Acta биохимии и биофизики (BBA) – общие предметы 1860 (3): 516–526. дои : 10.1016/j.bbagen.2015.12.005 . ПМИД 26701113 .
^ Чавич М., Грозданович М.М., Баич А., Янкович Р., Анджус П.Р., Гаврович-Янкулович М. (октябрь 2014 г.). «Влияние актинидина цистеиновой протеазы киви (Actinidia deliciosa) на сеть плотных соединений окклюдина в эпителиальных клетках кишечника T84». Пищевая и химическая токсикология . 72 : 61–68. дои : 10.1016/j.fct.2014.07.012 . ПМИД 25042511 .
^ Бехит А.А., Хопкинс Д.Л., Гисинк Г., Бехит А.А., Фрэнкс П. (2014). «Экзогенные протеазы для тендеризации мяса». Критические обзоры в области пищевой науки и питания . 54 (8): 1012–1031. дои : 10.1080/10408398.2011.623247 . ПМИД 24499119 . S2CID 57554 .
^ Эшама Х., Хан И., Наас Х., Эктон Дж., Доусон П. (апрель 2014 г.). «Антибактериальное действие натуральных тендеризирующих ферментов на различные штаммы Escherichia coli O157:H7 и Listeria monocytogenes на говядине». Мясная наука . 96 (4): 1494–1500. дои : 10.1016/j.meatsci.2013.12.010 . ПМИД 24447905 .
^ Кацарос Г.И., Таванцис Г., Таукис П.С. (январь 2010 г.). «Производство новых молочных продуктов с использованием актинидина и высокого давления в качестве регулятора активности ферментов». Инновационная пищевая наука и новые технологии . 11 (1): 47–51. дои : 10.1016/j.ifset.2009.08.007 .
^ Тарте Р. (2008). Свойства, функциональность и применение ингредиентов в мясных продуктах . Нью-Йорк: Спрингер. ISBN 978-0-387-71327-4 .
^ Jump up to: ^а ^б ^с ^д Аркус AC (май 1959 г.). «Протеолитический фермент Actinidia chinensis». Биохимический и биофизический журнал . 33 (1): 242–244. дои : 10.1016/0006-3002(59)90522-0 . ПМИД 13651208 .
^ Jump up to: ^а ^б ^с ^д Мэлоун Л.А., Тодд Дж.Х., Берджесс Э.П., Филип Б.А., Кристеллер Дж.Т. (июнь 2005 г.). «Влияние цистеиновой протеазы киви (Actinidia deliciosa) на рост и выживаемость личинок Spodopteralitura (Lepidoptera: Noctuidae), которых кормили контрольным или трансгенным табаком, экспрессирующим авидин» . Новозеландский журнал растениеводства и садоводства . 33 (2): 99–105. дои : 10.1080/01140671.2005.9514337 . ISSN 0114-0671 . S2CID 86179155 .
^ Jump up to: ^а ^б ^с ^д ^и ^ж Бейкер Э.Н. (сентябрь 1977 г.). «Структура актинидина: детали конформации полипептидной цепи и активного сайта по карте электронной плотности с разрешением 2–8 А». Журнал молекулярной биологии . 115 (3): 263–277. дои : 10.1016/0022-2836(77)90154-1 . ПМИД 592367 .
^ Jump up to: ^а ^б ^с Карн А., Мур CH (июль 1978 г.). «Аминокислотная последовательность триптических пептидов актинидина, протеолитического фермента плодов Actinidia chinensis» . Биохимический журнал . 173 (1): 73–83. дои : 10.1042/bj1730073 . ПМК 1185751 . ПМИД 687380 .
^ Праекелт У.М., Макки Р.А., Смит Х. (май 1988 г.). «Молекулярный анализ актинидина, цистеиновой протеиназы Actinidia chinensis». Молекулярная биология растений . 10 (3): 193–202. дои : 10.1007/BF00027396 . ПМИД 24277513 . S2CID 21213015 .
^ Чалаби М., Хадеми Ф., Ярани Р., Мостафаи А. (апрель 2014 г.). «Протеолитическая активность актинидина киви (Actinidia deliciosa сорта Hayward) в отношении различных волокнистых и глобулярных белков: сравнительное исследование актинидина с папаином». Прикладная биохимия и биотехнология . 172 (8): 4025–4037. дои : 10.1007/s12010-014-0812-7 . ПМИД 24604128 . S2CID 44438930 .
^ Jump up to: ^а ^б «Информация о ЕС 3.4.22.14 – актинидаин» . База данных ферментов БРЕНДА . Проверено 3 октября 2023 г.
^ Jump up to: ^а ^б ^с ^д ^и Дирман Р.Дж., Бересфорд Л., Фостер Э.С., Макклейн С., Кимбер И. (май 2014 г.). «Характеристика аллергенного потенциала белков: оценка аллергена актинидина киви». Журнал прикладной токсикологии . 34 (5): 489–497. дои : 10.1002/jat.2897 . ПМИД 23754484 . S2CID 12609478 .
^ Jump up to: ^а ^б ^с ^д Ричардсон Д.П., Анселл Дж., Драммонд Л.Н. (декабрь 2018 г.). «Пищевые и полезные свойства киви: обзор» . Европейский журнал питания . 57 (8): 2659–2676. дои : 10.1007/s00394-018-1627-z . ПМК 6267416 . ПМИД 29470689 .
^ Макдауэлл, Массачусетс (июнь 1970 г.). «Анионная протеиназа Actinidia chinensis. Получение и свойства кристаллического фермента» . Европейский журнал биохимии . 14 (2): 214–221. дои : 10.1111/j.1432-1033.1970.tb00280.x . ПМИД 5506167 .
^ Каур Л., Резерферд С.М., Моган П.Дж., Драммонд Л., Боланд М.Дж. (апрель 2010 г.). «Актинидин улучшает переваривание белков желудка, что оценивалось с использованием модели желудочного пищеварения in vitro». Журнал сельскохозяйственной и пищевой химии . 58 (8): 5068–5073. дои : 10.1021/jf903332a . ПМИД 20232890 .
^ Каур Л., Резерферд С.М., Моган П.Дж., Драммонд Л., Боланд М.Дж. (апрель 2010 г.). «Актинидин улучшает переваривание белка в тонком кишечнике, что оценивается с использованием модели пищеварения in vitro». Журнал сельскохозяйственной и пищевой химии . 58 (8): 5074–5080. дои : 10.1021/jf903835g . ПМИД 20232891 .
^ Кристенсен М., Торнгрен М.А., Гунвиг А., Розлосник Н., Ламеч Р., Карлссон А.Х., Эртбьерг П. (июль 2009 г.). «Инъекция маринада с актинидином увеличивает болезненность M. biceps femoris свиньи и влияет на миофибриллы и соединительную ткань». Журнал науки о продовольствии и сельском хозяйстве . 89 (9): 1607–1614. Бибкод : 2009JSFA...89.1607C . дои : 10.1002/jsfa.3633 . ISSN 0022-5142 .
^ Анадуака Э.Г., Чибуогву CC, Эзугву А.Л., Эзеорба Т.П. (3 апреля 2023 г.). «Природные ингредиенты как экологически чистая альтернатива смягчению мяса и мясных продуктов: обновленный обзор». Пищевая биотехнология . 37 (2): 136–165. дои : 10.1080/08905436.2023.2201354 . ISSN 0890-5436 . S2CID 258559035 .
^ Алирезаи М., Аминлари М., Гейсари Х.Р., Тавана М. (22 марта 2011 г.). «Актинидин: многообещающий фермент, свертывающий молоко» . Европейский журнал питания и безопасности пищевых продуктов : 43–51. ISSN 2347-5641 .

Внешние ссылки

Онлайн-база данных MEROPS . по пептидазам и их ингибиторам: C01.007
ЭК 3.4.22.14
актинидаин в Национальной медицинской библиотеке США по медицинским предметным рубрикам (MeSH)

[1] Бейкер Э.Н., Боланд М.Дж., Колдер ПК, Хардман М.Дж. (ноябрь 1980 г.). «Специфика актинидина и ее связь со структурой фермента». Biochimica et Biophysical Acta (BBA) - Энзимология . 616 (1): 30–34. дои : 10.1016/0005-2744(80)90260-0 . ПМИД 7002215 .

[Kamphuis_1985-2] Jump up to: ^а ^б ^с Камфуис И.Г., Дрент Дж., Бейкер Э.Н. (март 1985 г.). «Тиоловые протеазы. Сравнительные исследования, основанные на структурах папаина и актинидина с высоким разрешением, а также на информации о аминокислотных последовательностях катепсинов B и H и бромелайна стебля». Журнал молекулярной биологии . 182 (2): 317–329. дои : 10.1016/0022-2836(85)90348-1 . ПМИД 3889350 .

[3] Бейкер Э.Н., Дрент Дж. (1987). «Тиоловые протеазы: строение и механизм» . В Джурнак Ф.А., Макферсон А. (ред.). Активные центры ферментов . Биологические макромолекулы и сборки. Том. 3. Нью-Йорк: Джон Уайли и сыновья. стр. 314–368 . ISBN 978-0-471-85142-4 .

[4] Гал С., Меллор Г.В., Томас Э.В., Броклхерст К. (май 2006 г.). «Температурные зависимости кинетики реакций папаина и актинидина с серией реактивных зондов, различающихся ключевыми особенностями молекулярного распознавания» . Биохимический журнал . 396 (1): 17–21. дои : 10.1042/BJ20051501 . ПМЦ 1449998 . ПМИД 16445383 .

[5] Мэддумейдж Р., Ньювенхейзен, штат Нью-Джерси, Булли С.М., Куни Дж.М., Грин С.А., Аткинсон Р.Г. (январь 2013 г.). «Разнообразие и относительные уровни актинидина, кивеллина и тауматиноподобных аллергенов в 15 сортах киви (Actinidia)». Журнал сельскохозяйственной и пищевой химии . 61 (3): 728–739. дои : 10.1021/jf304289f . ПМИД 23289429 .

[6] Грозданович М.М., Чавич М., Нешч А., Анджелкович У., Акбари П., Смит Дж.Дж., Гаврович-Янкулович М. (март 2016 г.). «Цистеиновая протеаза киви актинидин нарушает кишечный барьер, разрушая плотные соединения» . Acta биохимии и биофизики (BBA) – общие предметы 1860 (3): 516–526. дои : 10.1016/j.bbagen.2015.12.005 . ПМИД 26701113 .

[7] Чавич М., Грозданович М.М., Баич А., Янкович Р., Анджус П.Р., Гаврович-Янкулович М. (октябрь 2014 г.). «Влияние актинидина цистеиновой протеазы киви (Actinidia deliciosa) на сеть плотных соединений окклюдина в эпителиальных клетках кишечника T84». Пищевая и химическая токсикология . 72 : 61–68. дои : 10.1016/j.fct.2014.07.012 . ПМИД 25042511 .

[8] Бехит А.А., Хопкинс Д.Л., Гисинк Г., Бехит А.А., Фрэнкс П. (2014). «Экзогенные протеазы для тендеризации мяса». Критические обзоры в области пищевой науки и питания . 54 (8): 1012–1031. дои : 10.1080/10408398.2011.623247 . ПМИД 24499119 . S2CID 57554 .

[9] Эшама Х., Хан И., Наас Х., Эктон Дж., Доусон П. (апрель 2014 г.). «Антибактериальное действие натуральных тендеризирующих ферментов на различные штаммы Escherichia coli O157:H7 и Listeria monocytogenes на говядине». Мясная наука . 96 (4): 1494–1500. дои : 10.1016/j.meatsci.2013.12.010 . ПМИД 24447905 .

[10] Кацарос Г.И., Таванцис Г., Таукис П.С. (январь 2010 г.). «Производство новых молочных продуктов с использованием актинидина и высокого давления в качестве регулятора активности ферментов». Инновационная пищевая наука и новые технологии . 11 (1): 47–51. дои : 10.1016/j.ifset.2009.08.007 .

[11] Тарте Р. (2008). Свойства, функциональность и применение ингредиентов в мясных продуктах . Нью-Йорк: Спрингер. ISBN 978-0-387-71327-4 .

[Arcus_1959-12] Jump up to: ^а ^б ^с ^д Аркус AC (май 1959 г.). «Протеолитический фермент Actinidia chinensis». Биохимический и биофизический журнал . 33 (1): 242–244. дои : 10.1016/0006-3002(59)90522-0 . ПМИД 13651208 .

[Malone_2005-13] Jump up to: ^а ^б ^с ^д Мэлоун Л.А., Тодд Дж.Х., Берджесс Э.П., Филип Б.А., Кристеллер Дж.Т. (июнь 2005 г.). «Влияние цистеиновой протеазы киви (Actinidia deliciosa) на рост и выживаемость личинок Spodopteralitura (Lepidoptera: Noctuidae), которых кормили контрольным или трансгенным табаком, экспрессирующим авидин» . Новозеландский журнал растениеводства и садоводства . 33 (2): 99–105. дои : 10.1080/01140671.2005.9514337 . ISSN 0114-0671 . S2CID 86179155 .

[Baker_1977-14] Jump up to: ^а ^б ^с ^д ^и ^ж Бейкер Э.Н. (сентябрь 1977 г.). «Структура актинидина: детали конформации полипептидной цепи и активного сайта по карте электронной плотности с разрешением 2–8 А». Журнал молекулярной биологии . 115 (3): 263–277. дои : 10.1016/0022-2836(77)90154-1 . ПМИД 592367 .

[Carne_1978-15] Jump up to: ^а ^б ^с Карн А., Мур CH (июль 1978 г.). «Аминокислотная последовательность триптических пептидов актинидина, протеолитического фермента плодов Actinidia chinensis» . Биохимический журнал . 173 (1): 73–83. дои : 10.1042/bj1730073 . ПМК 1185751 . ПМИД 687380 .

[16] Праекелт У.М., Макки Р.А., Смит Х. (май 1988 г.). «Молекулярный анализ актинидина, цистеиновой протеиназы Actinidia chinensis». Молекулярная биология растений . 10 (3): 193–202. дои : 10.1007/BF00027396 . ПМИД 24277513 . S2CID 21213015 .

[17] Чалаби М., Хадеми Ф., Ярани Р., Мостафаи А. (апрель 2014 г.). «Протеолитическая активность актинидина киви (Actinidia deliciosa сорта Hayward) в отношении различных волокнистых и глобулярных белков: сравнительное исследование актинидина с папаином». Прикладная биохимия и биотехнология . 172 (8): 4025–4037. дои : 10.1007/s12010-014-0812-7 . ПМИД 24604128 . S2CID 44438930 .

[BRENDA_Enzyme_Database-18] Jump up to: ^а ^б «Информация о ЕС 3.4.22.14 – актинидаин» . База данных ферментов БРЕНДА . Проверено 3 октября 2023 г.

[Dearman_2014-19] Jump up to: ^а ^б ^с ^д ^и Дирман Р.Дж., Бересфорд Л., Фостер Э.С., Макклейн С., Кимбер И. (май 2014 г.). «Характеристика аллергенного потенциала белков: оценка аллергена актинидина киви». Журнал прикладной токсикологии . 34 (5): 489–497. дои : 10.1002/jat.2897 . ПМИД 23754484 . S2CID 12609478 .

[Richardson_2018-20] Jump up to: ^а ^б ^с ^д Ричардсон Д.П., Анселл Дж., Драммонд Л.Н. (декабрь 2018 г.). «Пищевые и полезные свойства киви: обзор» . Европейский журнал питания . 57 (8): 2659–2676. дои : 10.1007/s00394-018-1627-z . ПМК 6267416 . ПМИД 29470689 .

[21] Макдауэлл, Массачусетс (июнь 1970 г.). «Анионная протеиназа Actinidia chinensis. Получение и свойства кристаллического фермента» . Европейский журнал биохимии . 14 (2): 214–221. дои : 10.1111/j.1432-1033.1970.tb00280.x . ПМИД 5506167 .

[22] Каур Л., Резерферд С.М., Моган П.Дж., Драммонд Л., Боланд М.Дж. (апрель 2010 г.). «Актинидин улучшает переваривание белков желудка, что оценивалось с использованием модели желудочного пищеварения in vitro». Журнал сельскохозяйственной и пищевой химии . 58 (8): 5068–5073. дои : 10.1021/jf903332a . ПМИД 20232890 .

[23] Каур Л., Резерферд С.М., Моган П.Дж., Драммонд Л., Боланд М.Дж. (апрель 2010 г.). «Актинидин улучшает переваривание белка в тонком кишечнике, что оценивается с использованием модели пищеварения in vitro». Журнал сельскохозяйственной и пищевой химии . 58 (8): 5074–5080. дои : 10.1021/jf903835g . ПМИД 20232891 .

[24] Кристенсен М., Торнгрен М.А., Гунвиг А., Розлосник Н., Ламеч Р., Карлссон А.Х., Эртбьерг П. (июль 2009 г.). «Инъекция маринада с актинидином увеличивает болезненность M. biceps femoris свиньи и влияет на миофибриллы и соединительную ткань». Журнал науки о продовольствии и сельском хозяйстве . 89 (9): 1607–1614. Бибкод : 2009JSFA...89.1607C . дои : 10.1002/jsfa.3633 . ISSN 0022-5142 .

[25] Анадуака Э.Г., Чибуогву CC, Эзугву А.Л., Эзеорба Т.П. (3 апреля 2023 г.). «Природные ингредиенты как экологически чистая альтернатива смягчению мяса и мясных продуктов: обновленный обзор». Пищевая биотехнология . 37 (2): 136–165. дои : 10.1080/08905436.2023.2201354 . ISSN 0890-5436 . S2CID 258559035 .

[26] Алирезаи М., Аминлари М., Гейсари Х.Р., Тавана М. (22 марта 2011 г.). «Актинидин: многообещающий фермент, свертывающий молоко» . Европейский журнал питания и безопасности пищевых продуктов : 43–51. ISSN 2347-5641 .

[ 1 ]

[ 2 ]

[ 3 ]

[ 4 ]

[ 5 ]

[ 6 ]

[ 7 ]

[ 8 ]

[ 9 ]

[ 10 ]

[ 11 ]

[ 12 ]

[ 13 ]

[ 14 ]

[ 15 ]

[ 16 ]

[ 17 ]

[ 18 ]

[ 19 ]

[ 20 ]

[ 21 ]

[ 22 ]

[ 23 ]

[ 24 ]

[ 25 ]

[ 26 ]

v т и Протеазы : цистеиновые протеазы ( EC 3.4.22 ).
Caspase	Caspase 1 Caspase 2 Caspase 3 Caspase 4 Caspase 5 Caspase 6 Caspase 7 Caspase 8 Caspase 9 Caspase 10 Caspase 12 Caspase 13 Caspase 14
Fruit-derived	Papain Ficain Bromelain Actinidain
Calpain	CAPN1 CAPN2 CAPN3 CAPN5 CAPN6 CAPN7 CAPN8 CAPN9 CAPN10 CAPN11 CAPN12 CAPN13 CAPN14 CAPNS1 CAPNS2
Cathepsin	B C F H K L1/L2 O S W Z
Other	Clostripain Cancer procoagulant Separase Autophagin Cruzipain 3C-like protease Gingipain R Gingipain K

v т и Ферменты
Activity	Active site Binding site Catalytic triad Oxyanion hole Enzyme promiscuity Diffusion-limited enzyme Cofactor Enzyme catalysis
Regulation	Allosteric regulation Cooperativity Enzyme inhibitor Enzyme activator
Classification	EC number Enzyme superfamily Enzyme family List of enzymes
Kinetics	Enzyme kinetics Eadie–Hofstee diagram Hanes–Woolf plot Lineweaver–Burk plot Michaelis–Menten kinetics
Types	EC1 Oxidoreductases (list) EC2 Transferases (list) EC3 Hydrolases (list) EC4 Lyases (list) EC5 Isomerases (list) EC6 Ligases (list) EC7 Translocases (list)