Катепсин L1

КТСЛ
Доступные структуры
ПДБ	Поиск Human UniProt: PDBe RCSB
показывать Список идентификационных кодов PDB
	1CJL, 1CS8, 1ICF, 1MHW, 2NQD, 2VHS, 2XU1, 2XU3, 2XU4, 2XU5, 2YJ2, 2YJ8, 2YJ9, 2YJB, 2YJC, 3BC3, 3H89, 3H8B, 3H8C, 3HHA, 3HWN, 3IV2, 3K24, 3KSE, 3OF8, 3OF9, 4AXL, 4AXM, 5F02, 5I4H
Идентификаторы
Псевдонимы	CTSL , CATL, CTSL1, MEP, катепсин L
Внешние идентификаторы	Опустить : 116880 ; Гомологен : 129366 ; GeneCards : CTSL ; ОМА : CTSL — ортологи
показывать Местоположение гена ( человек )
Chr.	Chromosome 9 (human)
End	87,731,469 bp
показывать экспрессии РНК Характер
	Top expressed in
	stromal cell of endometrium; ; decidua; ; islet of Langerhans; ; pericardium; ; gallbladder; ; upper lobe of left lung; ; left uterine tube; ; renal medulla; ; muscle layer of sigmoid colon; ; gastric mucosa;
	n/a
	More reference expression data
	More reference expression data
показывать Генная онтология
Molecular function	fibronectin binding; cysteine-type peptidase activity; collagen binding; histone binding; serpin family protein binding; peptidase activity; protein binding; cysteine-type endopeptidase activity; hydrolase activity; proteoglycan binding; serine-type endopeptidase activity;
Cellular component	extracellular region; endolysosome lumen; lysosomal lumen; lysosome; extracellular exosome; nucleus; extracellular space; collagen-containing extracellular matrix; multivesicular body; plasma membrane;
Biological process	macrophage apoptotic process; antigen processing and presentation; adaptive immune response; antigen processing and presentation of exogenous peptide antigen via MHC class II; extracellular matrix disassembly; proteolysis; toll-like receptor signaling pathway; cellular response to thyroid hormone stimulus; collagen catabolic process; proteolysis involved in cellular protein catabolic process; regulation of keratinocyte differentiation;
	Sources:Amigo / QuickGO
скрывать Ортологи
	1514
	н/д
	ENSG00000135047
	н/д
	P07711 ; Q9HBQ7
	н/д
показывать НМ_001257971 ; НМ_001257972 ; НМ_001257973 ; НМ_001912 ; НМ_145918 ;
	NM_001382757; NM_001382758; NM_001382766; NM_001382767; NM_001382768
	н/д
показывать НП_001244900 ; НП_001244901 ; НП_001244902 ; НП_001903 ; НП_666023 ;
	NP_001369686; NP_001369687; NP_001369695; NP_001369696; NP_001369697; NP_001244902.1
	н/д
	Викиданные
Просмотр/редактирование человека

Катепсин L1 — это белок , который у человека кодируется CTSL1 геном . ^{[ 3 ]}^{[ 4 ]}^{[ 5 ]} Белок представляет собой цистеинкатепсин , лизосомальную цистеиновую протеазу , которая играет важную роль во внутриклеточном катаболизме белка . ^{[ 6 ]}^{[ 7 ]}^{[ 8 ]}^{[ 9 ]}

Функция

Катепсин L1 является членом семейства пептидазы C1 ( катепсин ) MEROPS , который играет важную роль в различных процессах, включая нормальный лизосомальный обмен белка, процессинг антигенов и пробелков и апоптоз. ^{[ 10 ]} Его субстраты включают коллаген и эластин , а также ингибитор протеазы альфа-1 , основной контролирующий элемент активности эластазы нейтрофилов . Кодируемый белок участвует в нескольких патологических процессах, включая некроз миофибрилл при миопатиях и ишемии миокарда , а также в реакции почечных канальцев на протеинурию . Этот белок, который является членом семейства пептидаз C1, представляет собой димер, состоящий из дисульфидно -связанных тяжелой и легкой цепей, которые производятся из одного белка-предшественника. Для этого гена обнаружено по крайней мере два варианта транскрипта, кодирующие один и тот же белок. ^{[ 5 ]}

Вирусная запись

Расщепление SARS-CoV-2, S2 шипового белка необходимого для проникновения вируса в клетки, может осуществляться протеазами TMPRSS2, расположенными на клеточной мембране, или катепсинами (в первую очередь катепсином L) в эндолизосомах . ^{[ 11 ]} Гидроксихлорохин ингибирует действие катепсина L в эндолизосомах, но поскольку расщепление катепсина L незначительно по сравнению с расщеплением TMPRSS2, гидроксихлорохин мало ингибирует инфекцию SARS-CoV-2. ^{[ 11 ]}

Воспаление

Хотя катепсин L обычно характеризуется как лизосомальная протеаза, он может секретироваться, что приводит к патологическому воспалению . ^{[ 12 ]} Катепсин L и другие цистеиновые катепсины, как правило, секретируются макрофагами и другими иммунными клетками, проникающими в ткани, когда вызывают патологическое воспаление. ^{[ 13 ]}

Взаимодействия

Было показано, что CTSL1 взаимодействует с цистатином А. ^{[ 14 ]}^{[ 15 ]}

Распределение

Катепсин L обнаружен во многих организмах, включая рыбу, ^{[ 16 ]} птицы, млекопитающие и губки. ^{[ 17 ]}

См. также

Катепсин L2 (также известный как катепсин V)

Ссылки

^ Перейти обратно: ^а ^б ^с GRCh38: Версия Ensembl 89: ENSG00000135047 – Ensembl , май 2017 г.
^ «Ссылка на Human PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
^ Чаухан С.С., Попеску Н.К., Рэй Д., Флейшманн Р., Готтесман М.М. , Троен Б.Р. (февраль 1993 г.). «Клонирование, геномная организация и хромосомная локализация катепсина L человека» . J Биол Хим . 268 (2): 1039–45. дои : 10.1016/S0021-9258(18)54038-2 . ПМИД 8419312 .
^ Джозеф Л.Дж., Чанг Л.К., Стаменкович Д., Сукхатме В.П. (июнь 1988 г.). «Полные нуклеотидные и выведенные аминокислотные последовательности препрокатепсина L человека и мыши. Обильный транскрипт, индуцированный трансформацией фибробластов» . Джей Клин Инвест . 81 (5): 1621–9. дои : 10.1172/JCI113497 . ПМЦ 442598 . ПМИД 2835398 .
^ Перейти обратно: ^а ^б «Ген Энтрез: катепсин L1 CTSL1» .
^ Барретт А.Дж., Киршке Х. (1981). «Катепсин B, катепсин H и катепсин L». Протеолитические ферменты, часть C. Методы энзимологии. Том. 80 Pt C. стр. 535–561. дои : 10.1016/s0076-6879(81)80043-2 . ISBN 9780121819804 . ПМИД 7043200 .
^ Барретт Эй Джей, Баттл Диджей, Мейсон Р.В. (1988). «Лизосомальные цистеиновые протеиназы». Атлас науки ISI. Биохимия . 1 : 256–260.
^ Джозеф Л.Дж., Чанг Л.К., Стаменкович Д., Сукхатме В.П. (май 1988 г.). «Полные нуклеотидные и выведенные аминокислотные последовательности препрокатепсина L человека и мыши. Обильный транскрипт, индуцированный трансформацией фибробластов» . Журнал клинических исследований . 81 (5): 1621–1629. дои : 10.1172/JCI113497 . ПМЦ 442598 . ПМИД 2835398 .
^ Киршке Х., Викстрем П., Шоу Э. (февраль 1988 г.). «Различия в активных центрах между катепсинами L и B: область связывания S1» . Письма ФЭБС . 228 (1): 128–130. Бибкод : 1988FEBSL.228..128K . дои : 10.1016/0014-5793(88)80600-8 . ПМИД 3342870 .
^ Дикинсон Д.П. (2002). «Цистеиновые пептидазы млекопитающих: их биологическая роль и потенциальное воздействие на полость рта и другие ткани в здоровье и заболеваниях». Критические обзоры по оральной биологии и медицине . 13 (3): 238–75. дои : 10.1177/154411130201300304 . ПМИД 12090464 .
^ Перейти обратно: ^а ^б Джексон CB, Фарзан М, Чен Б, Чхве Х (январь 2022 г.). «Механизмы проникновения SARS-CoV-2 в клетки» . Обзоры природы. Молекулярно-клеточная биология . 23 (1): 3–20. дои : 10.1038/s41580-021-00418-x . ПМЦ 8491763 . ПМИД 34611326 .
^ Гомес КП, Фернандес Д.Э., Казимиро Ф., да Мата Г.Ф., Пассос М.Т., Варела П. и др. (2022). «Катепсин L при COVID-19: от фармакологических данных к генетике» . Границы клеточной и инфекционной микробиологии . 10 : 589505. дои : 10.3389/fcimb.2020.589505 . ПМК 7753008 . ПМИД 33364201 .
^ Бердовская И., Матусевич М. (октябрь 2021 г.). «Катепсин L, трансмембранная пептидаза/член подсемейства серина 2/4 и другие протеазы хозяина в патогенезе COVID-19 - с влиянием на желудочно-кишечный тракт» . Всемирный журнал гастроэнтерологии . 27 (39): 6590–6600. дои : 10.3748/wjg.v27.i39.6590 . ПМЦ 8554394 . ПМИД 34754154 .
^ Маджерле А., Джерала Роман (сентябрь 2003 г.). «Белковые ингибиторы образуют комплексы с прокатепсином L и усиливают расщепление пропептида». Арх. Биохим. Биофиз . 417 (1): 53–8. дои : 10.1016/S0003-9861(03)00319-9 . ISSN 0003-9861 . ПМИД 12921779 .
^ Эстрада С., Никандер М., Хилл Нью-Джерси, Крэйвен Си Джей, Валто Дж. П., Бьорк I (май 1998 г.). «Роль Gly-4 цистатина А человека (стефина А) в связывании протеиназ-мишеней. Характеристика кинетическими и равновесными методами взаимодействий мутантов Gly-4 цистатина А с папаином, катепсином B и катепсином L». Биохимия . 37 (20): 7551–60. дои : 10.1021/bi980026r . ISSN 0006-2960 . ПМИД 9585570 .
^ Венкатеш К., Прасант Б., Раджеш П., Энни Дж. Г., Мукеш П., Джесу А. (2014). «Цистеиновая протеаза муррела, катепсин L: биоинформационная характеристика, экспрессия генов и протеолитическая активность» . Биология . 39 (3): 395–406. Бибкод : 2014Биолг..69..395К . дои : 10.2478/s11756-013-0326-8 .
^ Севенич Л., Пеннаккио Л.А., Петерс С., Рейнхекель Т. (июль 2006 г.). «Человеческий катепсин L спасает нейродегенерацию и летальность у мышей с двойным дефицитом катепсина B/L» . Биологическая химия . 387 (7): 885–91. дои : 10.1515/BC.2006.112 . ПМИД 16913838 . S2CID 27739485 .

Дальнейшее чтение

Смит К.Г., Смит М.Т., Беш Н.Ф. и др. (1980). «Влияние дельта-9-тетрагидроканнабинола (ТГК) на женскую репродуктивную функцию». Достижения в области биологических наук . 22–23: 449–67. дои : 10.1016/b978-0-08-023759-6.50040-8 . ISBN 9780080237596 . ПМИД 116880 .
Горецки Л., Шмитт М., Манн К. и др. (1992). «Эффективная активация проферментной формы активатора плазминогена урокиназного типа (про-uPA) цистеиновой протеазой катепсином L». ФЭБС Летт . 297 (1–2): 112–8. Бибкод : 1992FEBSL.297..112G . дои : 10.1016/0014-5793(92)80339-I . ПМИД 1551416 . S2CID 45421148 .
Данн А.Д., Крачфилд Х.Э., Данн Дж.Т. (1991). «Обработка тиреоглобулина тироидными протеазами. Основные места расщепления катепсинами B, D и L». Ж. Биол. Хим . 266 (30): 20198–204. дои : 10.1016/S0021-9258(18)54909-7 . ПМИД 1939080 .
Стернс Н.А., Донг Дж.М., Пан Дж.К. и др. (1991). «Сравнение катепсина L, синтезируемого нормальными и трансформированными клетками, на уровне гена, сообщения, белка и олигосахаридов». Арх. Биохим. Биофиз . 283 (2): 447–57. дои : 10.1016/0003-9861(90)90666-М . ПМИД 2275556 .
Ритонья А., Попович Т., Котник М. и др. (1988). «Аминокислотные последовательности катепсинов почек человека H и L». ФЭБС Летт . 228 (2): 341–5. Бибкод : 1988FEBSL.228..341R . дои : 10.1016/0014-5793(88)80028-0 . ПМИД 3342889 . S2CID 45768546 .
Гал С., Готтесман М.М. (1988). «Выделение и последовательность кДНК человеческого про-(катепсина L)» . Биохим. Дж . 253 (1): 303–6. дои : 10.1042/bj2530303 . ПМЦ 1149292 . ПМИД 3421948 .
Джонсон Д.А., Барретт А.Дж., Мейсон Р.В. (1986). «Катепсин L инактивирует ингибитор альфа-1-протеиназы путем расщепления в области реактивного сайта» . Ж. Биол. Хим . 261 (31): 14748–51. дои : 10.1016/S0021-9258(18)66935-2 . ПМИД 3490478 .
Мейсон Р.В., Уокер Дж.Э., Нортроп FD (1987). «N-концевые аминокислотные последовательности тяжелой и легкой цепей катепсина L человека. Связь с клоном кДНК основной цистеиновой протеиназы из клеточной линии макрофагов мыши» . Биохим. Дж . 240 (2): 373–7. дои : 10.1042/bj2400373 . ПМЦ 1147428 . ПМИД 3545185 .
Джозеф Л., Лапид С., Сукхатме В. (1987). «Основным белком, индуцируемым ras в клетках NIH3T3, является катепсин L». Нуклеиновые кислоты Рез . 15 (7): 3186. doi : 10.1093/nar/15.7.3186 . ПМК 340927 . ПМИД 3550705 .
Каргель Х.Дж., Деттмер Р., Эцольд Г. и др. (1982). «Действие катепсина L печени крысы на глюкагон». Акта Биол. Мед. Гер . 40 (9): 1139–43. ПМИД 7340337 .
Бевек Т., Стока В., Пунгерчич Г. и др. (1996). «Фрагмент инвариантной цепи p41, связанный с главным комплексом гистосовместимости II класса, является сильным ингибитором лизосомального катепсина L». Дж. Эксп. Мед . 183 (4): 1331–8. дои : 10.1084/jem.183.4.1331 . ПМК 2192513 . ПМИД 8666891 .
Куломб Р., Грочульски П., Сивараман Дж. и др. (1996). «Структура человеческого прокатепсина L раскрывает молекулярную основу ингибирования просегментом» . ЭМБО Дж. 15 (20): 5492–503. дои : 10.1002/j.1460-2075.1996.tb00934.x . ПМК 452294 . ПМИД 8896443 .
Баумграсс Р., Уильямсон М.К., Прайс П.А. (1997). «Идентификация пептидных фрагментов, полученных в результате переваривания бычьего и человеческого остеокальцина лизосомальными протеиназами катепсином B, D, L, H и S». Дж. Боун Майнер. Рез . 12 (3): 447–55. дои : 10.1359/jbmr.1997.12.3.447 . ПМИД 9076588 . S2CID 20815411 .
Фудзисима А., Имаи Ю., Номура Т. и др. (1997). «Кристаллическая структура человеческого катепсина L в комплексе с E-64» . ФЭБС Летт . 407 (1): 47–50. Бибкод : 1997FEBSL.407...47F . дои : 10.1016/S0014-5793(97)00216-0 . ПМИД 9141479 . S2CID 46288832 .
Менар Р., Кармона Э., Такебе С. и др. (1998). «Автокаталитический процессинг рекомбинантного человеческого прокатепсина L. Вклад как межмолекулярных, так и мономолекулярных событий в процессинг прокатепсина L in vitro» . Ж. Биол. Хим . 273 (8): 4478–84. дои : 10.1074/jbc.273.8.4478 . ПМИД 9468501 .
Шик С., Пембертон П.А., Ши Г.П. и др. (1998). «Межклассовое ингибирование катепсинов цистеиновых протеиназ K, L и S серпиновым антигеном плоскоклеточной карциномы 1: кинетический анализ». Биохимия . 37 (15): 5258–66. дои : 10.1021/bi972521d . ПМИД 9548757 .
Эстрада С., Никандер М., Хилл, штат Нью-Джерси, и др. (1998). «Роль Gly-4 цистатина А человека (стефина А) в связывании протеиназ-мишеней. Характеристика кинетическими и равновесными методами взаимодействий мутантов Gly-4 цистатина А с папаином, катепсином B и катепсином L». Биохимия . 37 (20): 7551–60. дои : 10.1021/bi980026r . ПМИД 9585570 .
Халфон С., Форд Дж., Фостер Дж. и др. (1998). «Лейкоцистатин, новый цистатин класса II, избирательно экспрессируемый гемопоэтическими клетками» . Ж. Биол. Хим . 273 (26): 16400–8. дои : 10.1074/jbc.273.26.16400 . ПМИД 9632704 .

Внешние ссылки

Онлайн-база данных MEROPS . по пептидазам и их ингибиторам: C01.032 ^{[ постоянная мертвая ссылка ]}
Катепсин + L в Национальной медицинской библиотеке США по медицинским предметным рубрикам (MeSH)

Эта статья о гене на й хромосоме человека незавершена 9 - . Вы можете помочь Википедии, расширив ее .

[refGRCh38Ensembl-1] Перейти обратно: ^а ^б ^с GRCh38: Версия Ensembl 89: ENSG00000135047 – Ensembl , май 2017 г.

[2] «Ссылка на Human PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .

[pmid8419312-3] Чаухан С.С., Попеску Н.К., Рэй Д., Флейшманн Р., Готтесман М.М. , Троен Б.Р. (февраль 1993 г.). «Клонирование, геномная организация и хромосомная локализация катепсина L человека» . J Биол Хим . 268 (2): 1039–45. дои : 10.1016/S0021-9258(18)54038-2 . ПМИД 8419312 .

[pmid2835398-4] Джозеф Л.Дж., Чанг Л.К., Стаменкович Д., Сукхатме В.П. (июнь 1988 г.). «Полные нуклеотидные и выведенные аминокислотные последовательности препрокатепсина L человека и мыши. Обильный транскрипт, индуцированный трансформацией фибробластов» . Джей Клин Инвест . 81 (5): 1621–9. дои : 10.1172/JCI113497 . ПМЦ 442598 . ПМИД 2835398 .

[entrez-5] Перейти обратно: ^а ^б «Ген Энтрез: катепсин L1 CTSL1» .

[6] Барретт А.Дж., Киршке Х. (1981). «Катепсин B, катепсин H и катепсин L». Протеолитические ферменты, часть C. Методы энзимологии. Том. 80 Pt C. стр. 535–561. дои : 10.1016/s0076-6879(81)80043-2 . ISBN 9780121819804 . ПМИД 7043200 .

[7] Барретт Эй Джей, Баттл Диджей, Мейсон Р.В. (1988). «Лизосомальные цистеиновые протеиназы». Атлас науки ISI. Биохимия . 1 : 256–260.

[8] Джозеф Л.Дж., Чанг Л.К., Стаменкович Д., Сукхатме В.П. (май 1988 г.). «Полные нуклеотидные и выведенные аминокислотные последовательности препрокатепсина L человека и мыши. Обильный транскрипт, индуцированный трансформацией фибробластов» . Журнал клинических исследований . 81 (5): 1621–1629. дои : 10.1172/JCI113497 . ПМЦ 442598 . ПМИД 2835398 .

[9] Киршке Х., Викстрем П., Шоу Э. (февраль 1988 г.). «Различия в активных центрах между катепсинами L и B: область связывания S1» . Письма ФЭБС . 228 (1): 128–130. Бибкод : 1988FEBSL.228..128K . дои : 10.1016/0014-5793(88)80600-8 . ПМИД 3342870 .

[pmid12090464-10] Дикинсон Д.П. (2002). «Цистеиновые пептидазы млекопитающих: их биологическая роль и потенциальное воздействие на полость рта и другие ткани в здоровье и заболеваниях». Критические обзоры по оральной биологии и медицине . 13 (3): 238–75. дои : 10.1177/154411130201300304 . ПМИД 12090464 .

[pmid34611326-11] Перейти обратно: ^а ^б Джексон CB, Фарзан М, Чен Б, Чхве Х (январь 2022 г.). «Механизмы проникновения SARS-CoV-2 в клетки» . Обзоры природы. Молекулярно-клеточная биология . 23 (1): 3–20. дои : 10.1038/s41580-021-00418-x . ПМЦ 8491763 . ПМИД 34611326 .

[pmid33364201-12] Гомес КП, Фернандес Д.Э., Казимиро Ф., да Мата Г.Ф., Пассос М.Т., Варела П. и др. (2022). «Катепсин L при COVID-19: от фармакологических данных к генетике» . Границы клеточной и инфекционной микробиологии . 10 : 589505. дои : 10.3389/fcimb.2020.589505 . ПМК 7753008 . ПМИД 33364201 .

[pmid34754154-13] Бердовская И., Матусевич М. (октябрь 2021 г.). «Катепсин L, трансмембранная пептидаза/член подсемейства серина 2/4 и другие протеазы хозяина в патогенезе COVID-19 - с влиянием на желудочно-кишечный тракт» . Всемирный журнал гастроэнтерологии . 27 (39): 6590–6600. дои : 10.3748/wjg.v27.i39.6590 . ПМЦ 8554394 . ПМИД 34754154 .

[pmid12921779-14] Маджерле А., Джерала Роман (сентябрь 2003 г.). «Белковые ингибиторы образуют комплексы с прокатепсином L и усиливают расщепление пропептида». Арх. Биохим. Биофиз . 417 (1): 53–8. дои : 10.1016/S0003-9861(03)00319-9 . ISSN 0003-9861 . ПМИД 12921779 .

[pmid9585570-15] Эстрада С., Никандер М., Хилл Нью-Джерси, Крэйвен Си Джей, Валто Дж. П., Бьорк I (май 1998 г.). «Роль Gly-4 цистатина А человека (стефина А) в связывании протеиназ-мишеней. Характеристика кинетическими и равновесными методами взаимодействий мутантов Gly-4 цистатина А с папаином, катепсином B и катепсином L». Биохимия . 37 (20): 7551–60. дои : 10.1021/bi980026r . ISSN 0006-2960 . ПМИД 9585570 .

[16] Венкатеш К., Прасант Б., Раджеш П., Энни Дж. Г., Мукеш П., Джесу А. (2014). «Цистеиновая протеаза муррела, катепсин L: биоинформационная характеристика, экспрессия генов и протеолитическая активность» . Биология . 39 (3): 395–406. Бибкод : 2014Биолг..69..395К . дои : 10.2478/s11756-013-0326-8 .

[pmid16913838-17] Севенич Л., Пеннаккио Л.А., Петерс С., Рейнхекель Т. (июль 2006 г.). «Человеческий катепсин L спасает нейродегенерацию и летальность у мышей с двойным дефицитом катепсина B/L» . Биологическая химия . 387 (7): 885–91. дои : 10.1515/BC.2006.112 . ПМИД 16913838 . S2CID 27739485 .

[1]

[ 2 ]

[ 3 ]

[ 4 ]

[ 5 ]

[ 6 ]

[ 7 ]

[ 8 ]

[ 9 ]

[ 10 ]

[ 11 ]

[ 12 ]

[ 13 ]

[ 14 ]

[ 15 ]

[ 16 ]

[ 17 ]

v т и Протеазы : цистеиновые протеазы ( EC 3.4.22 ).
Caspase	Caspase 1 Caspase 2 Caspase 3 Caspase 4 Caspase 5 Caspase 6 Caspase 7 Caspase 8 Caspase 9 Caspase 10 Caspase 12 Caspase 13 Caspase 14
Fruit-derived	Papain Ficain Bromelain Actinidain
Calpain	CAPN1 CAPN2 CAPN3 CAPN5 CAPN6 CAPN7 CAPN8 CAPN9 CAPN10 CAPN11 CAPN12 CAPN13 CAPN14 CAPNS1 CAPNS2
Cathepsin	B C F H K L1/L2 O S W Z
Other	Clostripain Cancer procoagulant Separase Autophagin Cruzipain 3C-like protease Gingipain R Gingipain K

v т и Ферменты
Activity	Active site Binding site Catalytic triad Oxyanion hole Enzyme promiscuity Diffusion-limited enzyme Cofactor Enzyme catalysis
Regulation	Allosteric regulation Cooperativity Enzyme inhibitor Enzyme activator
Classification	EC number Enzyme superfamily Enzyme family List of enzymes
Kinetics	Enzyme kinetics Eadie–Hofstee diagram Hanes–Woolf plot Lineweaver–Burk plot Michaelis–Menten kinetics
Types	EC1 Oxidoreductases (list) EC2 Transferases (list) EC3 Hydrolases (list) EC4 Lyases (list) EC5 Isomerases (list) EC6 Ligases (list) EC7 Translocases (list)