✖


Jump to content

РАД9А

РАД9А
Доступные структуры
ПДБ Поиск ортологов: PDBe RCSB
Идентификаторы
Псевдонимы RAD9A , RAD9, RAD9 Зажим КПП, компонент А
Внешние идентификаторы Опустить : 603761 ; МГИ : 1328356 ; Гомологен : 32118 ; Генные карты : RAD9A ; ОМА : RAD9A — ортологи
Ортологи
Разновидность Человек Мышь
Входить

5883

19367

Вместе

ENSG00000172613

ENSMUSG00000024824

ЮниПрот

Q99638

Q9Z0F6

RefSeq (мРНК)

НМ_001243224
НМ_004584

НМ_011237

RefSeq (белок)

НП_001230153
НП_004575

НП_035367

Местоположение (UCSC) Чр 11: 67,32 – 67,4 Мб Чр 19: 4,25 – 4,25 Мб
в PubMed Поиск [ 3 ] [ 4 ]
Викиданные
Просмотр/редактирование человека Просмотр/редактирование мыши

Белок контроля контрольной точки клеточного цикла RAD9A — это белок , который у человека кодируется RAD9A геном . [ 5 ] Rad9 Было показано, что индуцирует арест G2 в клеточном цикле в ответ на повреждение ДНК в дрожжевых клетках. Первоначально Rad9 был обнаружен в почкующихся дрожжевых клетках, но также был обнаружен человеческий гомолог, и исследования показали, что молекулярные механизмы контрольных точек S и G2 консервативны у эукариот. [ 6 ] Таким образом, то, что обнаружено в дрожжевых клетках, вероятно, будет похоже на клетки человека.

Функция

[ редактировать ]

Этот генный продукт очень похож на S. pombe rad9, белок контрольной точки клеточного цикла, необходимый для остановки клеточного цикла и восстановления повреждений ДНК в ответ на повреждение ДНК. Обнаружено, что этот белок обладает 3'-5'-экзонуклеазной активностью, что может способствовать его роли в распознавании и восстановлении повреждений ДНК. Он образует белковый комплекс контрольной точки с Rad1 и Hus1. Он также известен как комплекс Rad9-Rad1-Hus1 или 9-1-1. Этот комплекс рекрутируется белком контрольных точек Rad17 в места повреждения ДНК, что считается важным для запуска сигнального каскада контрольных точек. Для этого гена было отмечено использование альтернативных сайтов полиА. [ 7 ] Этот комплекс играет роль в эксцизионной репарации оснований ДНК. Hus1 связывается и стимулирует ДНК-гликозилазу MYH, которая стимулирует репарацию эксцизионных оснований. [ 8 ] Rad9 с наибольшим сродством связывается с ДНК, прикрепляя комплекс к поврежденной ДНК. Rad1 рекрутирует другие базовые факторы исключения. Предыдущие исследования показали, что Rad9 не требуется для восстановления ДНК. [ 9 ] но это не означает, что он все еще может играть роль в восстановлении повреждений ДНК. Если Rad9 мутирован, могут существовать другие пути или механизмы репарации ДНК, которые могут компенсировать потерю функции. [ 8 ]

Роль в клеточном цикле

[ редактировать ]

Повреждение ДНК может произойти в результате широкого спектра внешних и внутренних стрессоров, активных форм кислорода, радиации и воздействия канцерогенов, и это лишь некоторые из них. В этих случаях специализированные протеинкиназы ATR и ATM распознают поврежденную ДНК и рекрутируют различные белки в поврежденные участки. В результате ATR и ATM привлекают к месту повреждения различные белки, чтобы остановить развитие клеточного цикла перед делением. Во-первых, комплекс 9-1-1 рекрутируется и активируется ATR посредством фосфорилирования и образует кольца в месте повреждения. Комплексу 9-1-1 требуется Rad17-RFC, который независимо рекрутируется в место повреждения в качестве кофактора для связывания с ДНК. Затем на сайт рекрутируется Rad-9, на этот раз без Rad-1 и Hus-1, и снова фосфорилируется ATR. Эта активация индуцирует образование олигомеров Rad-9 вокруг поврежденных хромосом, которые служат рекрутером CHK-2. По прибытии на место повреждения CHK-2 фосфорилируется с помощью ATR и высвобождается из места повреждения для связывания со своими мишенями, которые ингибируют развитие клеточного цикла. Таким образом, Rad9 служит белком-адаптером, который способствует взаимодействию между ключевыми белками, которые служат в системе контроля клеточного цикла и обеспечивают целостность ДНК до наступления фазы митоза. [ 10 ]

Роль/взаимодействия в восстановлении ДНК

[ редактировать ]

В клетках имеется ряд механизмов восстановления ДНК, которые часто активируются в результате различного воздействия радиации, канцерогенов и активных форм кислорода в организме. В таких случаях часто встречаются окислительные повреждения нуклеотидов ДНК. Rad-9 участвует в большинстве механизмов репарации ДНК и играет ключевую роль, поскольку взаимодействует с множеством белков в каждом пути. Например, Rad-9 действует как активатор многих жизненно важных белков, которые отвечают за процесс эксцизионной репарации основания. Во-первых, Rad-9 взаимодействует со многими ДНК-гликозилазами, которые отвечают за восстановление специфических нуклеотидных повреждений, например, ДНК-гликозилазой NEIL1 человека, ДНК-гликозилазой тимина, ДНК-гликозилазой 8-оксогуанина (OGG1). [ 11 ] Более того, Rad-9, либо как свободно плавающий белок, либо как часть комплекса 9-1-1, взаимодействует с остальными белками, которые являются частью процесса эксцизионной репарации основания, направляя его развитие на различных стадиях. Он имеет известные взаимодействия с апуриновой/апиримидиновой эндонуклеазой 1 (APE1), полимеразой β (Polβ), эндонуклеазой Flap 1 (FEN1) и ДНК-лигазой I. [ 12 ] Во время репликации ДНК может возникнуть ряд точечных мутаций, при которых нуклеотиды удаляются, вставляются или несовпадают, и все эти мутации должны быть исправлены до того, как произойдет митоз. Предполагается, что Rad-9 имеет ряд ключевых взаимодействий с белковыми комплексами репарации ошибочного спаривания MLH1, MSH2, MSH3 и MSH6. Кроме того, известно его взаимодействие в следующих механизмах репарации: эксцизионная репарация нуклеотидов (NER), устойчивость к межцепочечным поперечным связям ДНК и гомологичная рекомбинация (HR). [ 13 ]

Роль в апоптозе

[ редактировать ]

Обычно клетки обладают множеством контрольных точек и механизмов восстановления, позволяющих исправить ДНК и восстановить правильную функцию перед митозом. Однако, когда повреждение ДНК слишком велико для механизма восстановления, клетки могут активировать апоптоз, вызывая клеточную смерть. Во время такого события Rad9 сверхэкспрессируется и перемещается в митохондрии. Мотив BH3, расположенный на N-конце белка, ингибирует белки Bcl-2 и Bcl-xL, которые производят антиапоптотическое действие в митохондриях, тем самым способствуя гибели клеток. [ 14 ] Во время стрессовых состояний, повреждающих ДНК, тирозинкиназа C-Abl активирует мотив BH3 путем фосфорилирования Y38, тирозина, расположенного в мотиве BH3, что способствует связыванию rad-9 Bcl-xL, что вызывает апоптоз. [ 15 ]

Роль в онкогенезе

[ редактировать ]

Соматические мутации, которые организм накапливает в течение жизни, наряду с различными химическими веществами, которым он подвергается, приводят к развитию рака. Учитывая обширную роль Rad-9 в ингибировании клеточного цикла как части комплекса 9-1-1 и его взаимодействие с белками, ответственными за репарацию ДНК, можно разумно предположить, что Rad-9 выполняет множество подавляющих опухоли функций, при которых он утрачивает функцию. приводит к онкогенезу. Супрессорный эффект Rad-9 также можно увидеть по его решающим функциям по активации апоптоза в случае обширного повреждения ДНК. Учитывая его ключевую роль, сильные мутации Rad-9 могут привести к раку. Однако сложность взаимодействия белков очевидна, поскольку сверхэкспрессия Rad-9 связана со многими формами рака легких и простаты. Более того, ряд исследований показал, что белок Rad-9 необходим для выживания опухолевых клеток. Из-за высокой частоты мутаций, остановки репликации и общего репликативного стресса опухолевые клетки в значительной степени зависят от механизмов повреждения ДНК, чтобы соответствовать требованиям скорости деления. Учитывая эти недавние открытия, Rad-9 был описан как белок с двойной функцией, обладающий онкогенными свойствами, необходимыми для роста специфических опухолевых клеток, с одной стороны, и супрессорными свойствами, необходимыми для контроля нормального роста клеток. Будущие исследования онкогенных свойств Rad-9 необходимы, чтобы раскрыть всю сложность этого белка и его важность для системы контроля клеточного цикла. [ 16 ]

Роль в мейозе

[ редактировать ]

Комплекс RAD9A- RAD1 - HUS1 (9A-1-1) используется для облегчения восстановления двухцепочечных разрывов ДНК, присутствующих во время мейоза. [ 17 ] В мейоцитах млекопитающих паралоги RAD9A и HUS1, RAD9B и HUS1B также экспрессируются и, по прогнозам, образуют альтернативные комплексы 9-1-1. Эти комплексы способствуют синапсису гомологичных хромосом , восстановлению двухцепочечных разрывов и передаче сигналов ATR во время мейоза. [ 17 ] ATR участвует в обнаружении повреждения ДНК и активации контрольной точки повреждения ДНК , что приводит к остановке клеточного цикла у эукариот . В моделях на мышах с условным нокаутом потеря Rad9a в семенниках приводит к сохранению двухцепочечных разрывов ДНК во время профазы мейоза, что приводит к меньшему семенников размеру , уменьшению количества сперматозоидов и снижению фертильности . [ 17 ]

История

[ редактировать ]

Rad9 был впервые обнаружен как ген, который способствует остановке клеточного цикла G2 в ответ на повреждение ДНК у Saccharomyces cerevisiae Weinert et al. [ 9 ] Группа облучила дрожжевые клетки, чтобы вызвать повреждение ДНК, и протестировала множество различных мутантов. Они протестировали 7 мутантов rad, и все мутанты подверглись аресту G2 как обычно, за исключением одного, мутанта rad9 . Мутант rad9 не подвергся аресту G2, а вместо этого продолжил клеточный цикл, и многие клетки погибли, поскольку ДНК так и не была восстановлена. [ 9 ] На основании этого они заподозрили, что Rad9 необходим для остановки клеточного цикла G2. Чтобы подтвердить это, они протестировали двойной мутант rad9 с дефицитом репарации ДНК со штаммом rad52 и обнаружили, что клетка не смогла арестовать G2, что еще раз доказывает, что функционирующий ген Rad9 необходим для индукции ареста G2. Затем они использовали MBC, ингибитор микротрубочек, чтобы синтетически остановить клетку в G2, чтобы проверить, Rad9 необходим ли ген для восстановления ДНК. Было обнаружено, что когда мутант rad9 был арестован в G2, облучен, чтобы вызвать повреждение ДНК, и оставлен в G2 под действием MBC на 4 часа, клетка была способна восстанавливать ДНК и нормально делиться. [ 9 ] Этот результат позволил предположить, что Rad9 не требуется для восстановления ДНК. Они пришли к выводу, что Rad9 является важным геном, который имеет решающее значение для остановки клетки в G2 и обеспечивает точность передачи хромосом, но не является необходимым для восстановления ДНК.

Взаимодействия

[ редактировать ]

Rad9 активируется путем множественного фосфорилирования циклинзависимыми киназами и активирует Rad53 через Mec1 ниже по ходу процесса. [ 18 ] Также было показано, что Mrc1 работает совместно, привлекая Rad53 к поврежденной ДНК. [ 19 ] После комплекса 9-1-1 Rad9 интенсивно фосфорилируется с помощью Mec1, что может вызвать самоассоциацию большего количества олигомеров Rad9 на хромосомах. Дальнейшее фосфорилирование создает сайты связывания для Rad53, который также активируется Mec1 для достижения своей цели в системе контроля клеточного цикла. Rad9 сам по себе не восстанавливает ДНК, это всего лишь белок-адаптер, который посылает сигнал. [ 10 ] Также было показано, что Rad9 взаимодействует с р53 и может даже имитировать определенные функции р53. [ 6 ]

Было показано, что Rad9 способен связываться с той же промоторной областью, что и р53, которая трансактивирует р21, что останавливает развитие клеточного цикла путем ингибирования циклинов и CDK. Помимо трансактивации p21, Rad9 может также регулировать транскрипцию гена эксцизионной репарации NEIL путем связывания p53-подобных элементов ответа в промоторе гена. [ 6 ]

Было показано, что RAD9A взаимодействует с:

Структура

[ редактировать ]

Белок Rad9 содержит карбокси-концевой тандемный повтор мотива BRCT (карбоксильный конец BRCA1), который обнаружен во многих белках, участвующих в восстановлении повреждений ДНК. [ 33 ] Этот мотив необходим для функционирования Rad9. Когда мотив BRCT был удален, выживаемость клеток резко снизилась по сравнению с Rad9 дикого типа. Rad9 обычно гиперфосфорилируется после повреждения ДНК. [ 34 ] а мутанты rad9 без мотива BRCT не обнаруживали фосфорилирования, поэтому возможно, что сайты фосфорилирования расположены в этом домене. Тот же мутант также не был способен фосфорилировать Rad53 ниже по ходу транскрипции. [ 34 ] 

The structure of the protein is complex, as it is the site of functional domains and protein interactions. Generally, the protein is composed of 391 amino acids and can be divided into 2 sub sections: the N-terminus and the C-terminus. The N-terminal has 2 Proliferating Cell Nuclear Antigen (PCNA)-like domains that serve as important binding sites to Rad-1 and Hus-1 to formulate the 9-1-1 complex. Also located in the N-terminal, the BH3 motif is crucial for binding to Bcl-2 family proteins in the mitochondria to induce apoptosis. Finally, 3-5' exonuclease activity that is vital for DNA repair. Meanwhile, The C-terminal has proline rich site, Nuclear Localization Signal(NLS), and a tail. All these regions serve as important binding sites to different components of the DNA damage response, especially the NLS, which has serine and threonine phosphorylation sites.[13]

Ссылки

[ редактировать ]
  1. ^ Перейти обратно: а б с GRCh38: Версия Ensembl 89: ENSG00000172613 – Ensembl , май 2017 г.
  2. ^ Перейти обратно: а б с GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000024824 – Ensembl , май 2017 г.
  3. ^ «Ссылка на Human PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
  4. ^ «Ссылка на Mouse PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
  5. ^ Либерман Х.Б., Хопкинс К.М., Насс М. и др. (ноябрь 1996 г.). «Человеческий гомолог контрольного гена контрольной точки rad9+ Schizosaccharomyces pombe» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 93 (24): 13890–13895. Бибкод : 1996PNAS...9313890L . дои : 10.1073/pnas.93.24.13890 . ЧВК   19459 . ПМИД   8943031 .
  6. ^ Перейти обратно: а б с Либерман Х.Б., Паниграхи С.К., Хопкинс К.М. и др. (апрель 2017 г.). «p53 и RAD9, реакция на повреждение ДНК и регуляция сетей транскрипции» . Радиационные исследования . 187 (4): 424–432. Бибкод : 2017RadR..187..424L . дои : 10.1667/RR003CC.1 . ПМК   6061921 . ПМИД   28140789 .
  7. ^ «Ген Энтрез: RAD9A гомолог A RAD9 (S. pombe)» .
  8. ^ Перейти обратно: а б Хван Б.Дж., Джин Дж., Гюнтер Р. и др. (июль 2015 г.). «Ассоциация зажима контрольной точки Rad9-Rad1-Hus1 с ДНК-гликозилазой MYH и ДНК» . Восстановление ДНК . 31 : 80–90. дои : 10.1016/j.dnarep.2015.05.004 . ПМЦ   4458174 . ПМИД   26021743 .
  9. ^ Перейти обратно: а б с д Вайнерт Т.А., Хартвелл Л.Х. (июль 1988 г.). «Ген RAD9 контролирует реакцию клеточного цикла на повреждение ДНК у Saccharomyces cerevisiae». Наука . 241 (4863): 317–322. Бибкод : 1988Sci...241..317W . дои : 10.1126/science.3291120 . ПМИД   3291120 .
  10. ^ Перейти обратно: а б Морган Д.О. (2012). Клеточный цикл: принципы управления . Оксфорд: Издательство Оксфордского университета.
  11. ^ Гуань X, Бай Х, Ши Г и др. (2007). «Сенсор контрольной точки человека Rad9-Rad1-Hus1 взаимодействует с гликозилазой NEIL1 и стимулирует ее» . Исследования нуклеиновых кислот . 35 (8): 2463–2472. дои : 10.1093/нар/gkm075 . ПМК   1885643 . ПМИД   17395641 .
  12. ^ Гембка А., Туэй М., Смирнова Е. и др. (15 апреля 2007 г.). «Зажим контрольной точки, комплекс Rad9-Rad1-Hus1, преимущественно стимулирует активность апуриновой/апиримидиновой эндонуклеазы 1 и ДНК-полимеразы бета при эксцизионном восстановлении длинных участков основания» . Исследования нуклеиновых кислот . 35 (8): 2596–2608. дои : 10.1093/nar/gkl1139 . ПМК   1885638 . ПМИД   17426133 .
  13. ^ Перейти обратно: а б Брустас К.Г., Либерман Х.Б. (март 2012 г.). «Вклад Rad9 в онкогенез» . Журнал клеточной биохимии . 113 (3): 742–751. дои : 10.1002/jcb.23424 . ПМЦ   3264844 . ПМИД   22034047 .
  14. ^ Перейти обратно: а б с Комацу К., Мияшита Т., Ханг Х. и др. (январь 2000 г.). «Человеческий гомолог S. pombe Rad9 взаимодействует с BCL-2/BCL-xL и способствует апоптозу». Природная клеточная биология . 2 (1): 1–6. дои : 10.1038/71316 . ПМИД   10620799 . S2CID   52847351 .
  15. ^ Инь Ю, Чжу А, Цзинь Ю.Дж. и др. (июнь 2004 г.). «Человеческий контрольный/проапоптотический белок RAD9 может активировать транскрипцию p21» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 101 (24): 8864–8869. Бибкод : 2004PNAS..101.8864Y . дои : 10.1073/pnas.0403130101 . ПМК   428438 . ПМИД   15184659 .
  16. ^ Либерман Х.Б., Бернсток Дж.Д., Брустас К.Г. и др. (февраль 2011 г.). «Роль RAD9 в онкогенезе» . Журнал молекулярно-клеточной биологии . 3 (1): 39–43. дои : 10.1093/jmcb/mjq039 . ПМК   3107465 . ПМИД   21278450 .
  17. ^ Перейти обратно: а б с Перейра С., Арройо-Мартинес Г.А., Го М.З. и др. (февраль 2022 г.). «Множественные комплексы 9-1-1 способствуют синапсису гомологов, репарации DSB и передаче сигналов ATR во время мейоза млекопитающих» . электронная жизнь . 11 . doi : 10.7554/eLife.68677 . ПМЦ   8824475 . ПМИД   35133274 .
  18. ^ Ван Г., Тонг Х., Венг С. и др. (октябрь 2012 г.). «Множественное фосфорилирование Rad9 с помощью CDK необходимо для активации контрольной точки повреждения ДНК» . Клеточный цикл . 11 (20): 3792–3800. дои : 10.4161/cc.21987 . ПМЦ   3495822 . ПМИД   23070520 .
  19. ^ Бакал Дж., Мориэль-Карретеро М., Пардо Б. и др. (ноябрь 2018 г.). «Mrc1 и Rad9 взаимодействуют, регулируя инициацию и удлинение репликации ДНК в ответ на повреждение ДНК» . Журнал ЭМБО . 37 (21): e99319. дои : 10.15252/embj.201899319 . ПМК   6213276 . ПМИД   30158111 .
  20. ^ Ёсида К., Комацу К., Ван Х.Г. и др. (май 2002 г.). «Тирозинкиназа c-Abl регулирует белок контрольной точки Rad9 человека в ответ на повреждение ДНК» . Молекулярная и клеточная биология . 22 (10): 3292–3300. дои : 10.1128/mcb.22.10.3292-3300.2002 . ПМЦ   133797 . ПМИД   11971963 .
  21. ^ Ван Л., Сюй К.Л., Ни Дж. и др. (март 2004 г.). «Человеческий белок контрольной точки hRad9 действует как негативный корегулятор, подавляя трансактивацию андрогенных рецепторов в клетках рака простаты» . Молекулярная и клеточная биология . 24 (5): 2202–2213. дои : 10.1128/mcb.24.5.2202-2213.2004 . ПМК   350564 . ПМИД   14966297 .
  22. ^ Руал Дж. Ф., Венкатесан К., Хао Т. и др. (октябрь 2005 г.). «К карте сети белок-белковых взаимодействий человека в масштабе протеома». Природа . 437 (7062): 1173–1178. Бибкод : 2005Natur.437.1173R . дои : 10.1038/nature04209 . ПМИД   16189514 . S2CID   4427026 .
  23. ^ Сян С.Л., Кумано Т., Ивасаки С.И. и др. (октябрь 2001 г.). «J-домен Tpr2 регулирует его взаимодействие с проапоптотическим белком и белком контрольной точки клеточного цикла Rad9» . Связь с биохимическими и биофизическими исследованиями . 287 (4): 932–940. дои : 10.1006/bbrc.2001.5685 . hdl : 2297/1794 . ПМИД   11573955 . S2CID   20694221 .
  24. ^ Цай Р.Л., Ян-Нил Ю., Куэто М.А. и др. (сентябрь 2000 г.). «HDAC1, деацетилаза гистонов, образует комплекс с Hus1 и Rad9, двумя Rad-белками контрольной точки G2/M» . Журнал биологической химии . 275 (36): 27909–27916. дои : 10.1074/jbc.M000168200 . ПМИД   10846170 .
  25. ^ Перейти обратно: а б с Дюфо В.М., Острайх А.Дж., Вроман Б.Т. и др. (декабрь 2003 г.). «Идентификация и характеристика RAD9B, паралога гена контрольной точки RAD9». Геномика . 82 (6): 644–651. дои : 10.1016/s0888-7543(03)00200-3 . ПМИД   14611806 .
  26. ^ Перейти обратно: а б Фолькмер Э., Карниц Л.М. (январь 1999 г.). «Человеческие гомологи Schizosaccharomyces pombe rad1, hus1 и rad9 образуют белковый комплекс, чувствительный к повреждению ДНК» . Журнал биологической химии . 274 (2): 567–570. дои : 10.1074/jbc.274.2.567 . ПМИД   9872989 . S2CID   28787137 .
  27. ^ Перейти обратно: а б Гриффит Дж.Д., Линдси-Больц Л.А., Санкар А. (май 2002 г.). «Структуры человеческих комплексов Rad17-фактор репликации C и контрольной точки Rad 9-1-1, визуализированные с помощью глицеринового спрея/низковольтной микроскопии» . Журнал биологической химии . 277 (18): 15233–15236. дои : 10.1074/jbc.C200129200 . ПМИД   11907025 . S2CID   24820773 .
  28. ^ Перейти обратно: а б Хираи I, Ван Х.Г. (июль 2002 г.). «Роль С-концевой области человеческого Rad9 (hRad9) в ядерном транспорте комплекса контрольных точек hRad9» . Журнал биологической химии . 277 (28): 25722–25727. дои : 10.1074/jbc.M203079200 . ПМИД   11994305 . S2CID   35202138 .
  29. ^ Перейти обратно: а б Линдси-Больц Л.А., Бермудес В.П., Гурвиц Дж. и др. (сентябрь 2001 г.). «Очистка и характеристика рад-комплексов контрольной точки повреждения ДНК человека» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 98 (20): 11236–11241. Бибкод : 2001PNAS...9811236L . дои : 10.1073/pnas.201373498 . ПМЦ   58713 . ПМИД   11572977 .
  30. ^ Бермудес В.П., Линдси-Больц Л.А., Чезаре А.Дж. и др. (февраль 2003 г.). «Загрузка комплекса контрольных точек человека 9-1-1 на ДНК с помощью комплекса загрузчика контрольных точек hRad17-фактора репликации C in vitro» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 100 (4): 1633–1638. Бибкод : 2003PNAS..100.1633B . дои : 10.1073/pnas.0437927100 . ПМК   149884 . ПМИД   12578958 .
  31. ^ Рауэн М., Бертелов М.А., Дюфо В.М. и др. (сентябрь 2000 г.). «Белок контрольной точки человека hRad17 взаимодействует с PCNA-подобными белками hRad1, hHus1 и hRad9» . Журнал биологической химии . 275 (38): 29767–29771. дои : 10.1074/jbc.M005782200 . ПМИД   10884395 . S2CID   34505615 .
  32. ^ Мякиниеми М., Хиллуккала Т., Тууса Дж. и др. (август 2001 г.). «Белок TopBP1, содержащий домен BRCT, участвует в репликации ДНК и реакции на повреждение» . Журнал биологической химии . 276 (32): 30399–30406. дои : 10.1074/jbc.M102245200 . ПМИД   11395493 . S2CID   8367008 .
  33. ^ Сулье Дж., Лаундс Н.Ф. (май 1999 г.). «Домен BRCT белка контрольной точки Rad9 S. cerevisiae опосредует взаимодействие Rad9-Rad9 после повреждения ДНК» . Современная биология . 9 (10): 551–554. Бибкод : 1999CBio....9..551S . дои : 10.1016/S0960-9822(99)80242-5 . ПМИД   10339432 . S2CID   16474654 .
  34. ^ Перейти обратно: а б Сунь З., Сяо Дж., Фэй Д.С. и др. (июль 1998 г.). «Домен Rad53 FHA, связанный с фосфорилированным Rad9 в контрольной точке повреждения ДНК». Наука . 281 (5374): 272–274. Бибкод : 1998Sci...281..272S . дои : 10.1126/science.281.5374.272 . ПМИД   9657725 .

Дальнейшее чтение

[ редактировать ]
Retrieved from "https://en.wikipedia.org/w/index.php?title=RAD9A&oldid=1218376793"
Arc.Ask3.Ru: конец переведенного документа.
Arc.Ask3.Ru
Номер скриншота №: b008c298d449e83ee0448949ae6730a7__1712821380
URL1:https://arc.ask3.ru/arc/aa/b0/a7/b008c298d449e83ee0448949ae6730a7.html
Заголовок, (Title) документа по адресу, URL1:
RAD9A - Wikipedia
Данный printscreen веб страницы (снимок веб страницы, скриншот веб страницы), визуально-программная копия документа расположенного по адресу URL1 и сохраненная в файл, имеет: квалифицированную, усовершенствованную (подтверждены: метки времени, валидность сертификата), открепленную ЭЦП (приложена к данному файлу), что может быть использовано для подтверждения содержания и факта существования документа в этот момент времени. Права на данный скриншот принадлежат администрации Ask3.ru, использование в качестве доказательства только с письменного разрешения правообладателя скриншота. Администрация Ask3.ru не несет ответственности за информацию размещенную на данном скриншоте. Права на прочие зарегистрированные элементы любого права, изображенные на снимках принадлежат их владельцам. Качество перевода предоставляется как есть. Любые претензии, иски не могут быть предъявлены. Если вы не согласны с любым пунктом перечисленным выше, вы не можете использовать данный сайт и информация размещенную на нем (сайте/странице), немедленно покиньте данный сайт. В случае нарушения любого пункта перечисленного выше, штраф 55! (Пятьдесят пять факториал, Денежную единицу (имеющую самостоятельную стоимость) можете выбрать самостоятельно, выплаичвается товарами в течение 7 дней с момента нарушения.)