Терпентедиенилдифосфатсинтаза

показывать Поиск
PMC	articles
PubMed	articles
NCBI	proteins

Терпентедиенилдифосфатсинтаза
Терпентедиенилдифосфатсинтаза
Идентификаторы
Номер ЕС.	5.5.1.15
Базы данных
ИнтЭнк	вид IntEnz
БРЕНДА	БРЕНДА запись
Экспаси	Просмотр NiceZyme
КЕГГ	КЕГГ запись
МетаЦик	метаболический путь
ПРЯМОЙ	профиль
PDB Структуры	RCSB PDB PDBe PDBsum
PMC
показывать Поиск
PMC	articles
PubMed	articles
NCBI	proteins

Терпентедиенилдифосфатсинтаза ( EC 5.5.1.15 , терпентедиенилдифосфатсинтаза , Cyc1 , клеродадиенилдифосфатсинтаза ) представляет собой фермент с систематическим названием терпентедиенилдифосфатлиаза (дециклизирующая) . ^{[ 1 ]}^{[ 2 ]}^{[ 3 ]} Этот фермент катализирует следующую химическую реакцию

геранилгеранилдифосфат

\rightleftharpoons

терпентедиенилдифосфат

Этот фермент требует Mg ²⁺.

Ссылки

^ Дайри Т., Хамано Ю., Кузуяма Т., Ито Н., Фурихата К., Сето Х. (октябрь 2001 г.). «Гены эубактериальной дитерпенциклазы, необходимые для производства изопреноидного антибиотика терпентецина» . Журнал бактериологии . 183 (20): 6085–94. дои : 10.1128/jb.183.20.6085-6094.2001 . ПМК 99688 . ПМИД 11567009 .
^ Хамано Ю, Кузуяма Т, Ито Н, Фурихата К, Сето Х, Дайри Т (октябрь 2002 г.). «Функциональный анализ эубактериальных дитерпенциклаз, ответственных за биосинтез дитерпенового антибиотика терпентецина» . Журнал биологической химии . 277 (40): 37098–104. дои : 10.1074/jbc.m206382200 . ПМИД 12138123 .
^ Эгучи Т., Декишима Ю., Хамано Ю., Дайри Т., Сето Х., Какинума К. (июль 2003 г.). «Новый подход к исследованию биосинтеза изопреноидов, включающий переключение путей, гипермечение дейтерия и 1H-ЯМР-спектроскопию. Механизм реакции новой дитерпенциклазы стрептомицетов». Журнал органической химии . 68 (14): 5433–8. дои : 10.1021/jo026728a . ПМИД 12839434 .

Внешние ссылки

Терпентедиенилдифосфат+синтаза в Национальной медицинской библиотеке США по медицинским предметным рубрикам (MeSH)

[1] Дайри Т., Хамано Ю., Кузуяма Т., Ито Н., Фурихата К., Сето Х. (октябрь 2001 г.). «Гены эубактериальной дитерпенциклазы, необходимые для производства изопреноидного антибиотика терпентецина» . Журнал бактериологии . 183 (20): 6085–94. дои : 10.1128/jb.183.20.6085-6094.2001 . ПМК 99688 . ПМИД 11567009 .

[2] Хамано Ю, Кузуяма Т, Ито Н, Фурихата К, Сето Х, Дайри Т (октябрь 2002 г.). «Функциональный анализ эубактериальных дитерпенциклаз, ответственных за биосинтез дитерпенового антибиотика терпентецина» . Журнал биологической химии . 277 (40): 37098–104. дои : 10.1074/jbc.m206382200 . ПМИД 12138123 .

[3] Эгучи Т., Декишима Ю., Хамано Ю., Дайри Т., Сето Х., Какинума К. (июль 2003 г.). «Новый подход к исследованию биосинтеза изопреноидов, включающий переключение путей, гипермечение дейтерия и 1H-ЯМР-спектроскопию. Механизм реакции новой дитерпенциклазы стрептомицетов». Журнал органической химии . 68 (14): 5433–8. дои : 10.1021/jo026728a . ПМИД 12839434 .

[ 1 ]

[ 2 ]

[ 3 ]

v т и Ферменты
Activity	Active site Binding site Catalytic triad Oxyanion hole Enzyme promiscuity Diffusion-limited enzyme Cofactor Enzyme catalysis
Regulation	Allosteric regulation Cooperativity Enzyme inhibitor Enzyme activator
Classification	EC number Enzyme superfamily Enzyme family List of enzymes
Kinetics	Enzyme kinetics Eadie–Hofstee diagram Hanes–Woolf plot Lineweaver–Burk plot Michaelis–Menten kinetics
Types	EC1 Oxidoreductases (list) EC2 Transferases (list) EC3 Hydrolases (list) EC4 Lyases (list) EC5 Isomerases (list) EC6 Ligases (list) EC7 Translocases (list)