НПМ1

НПМ1
Доступные структуры ПДБ Поиск ортологов: PDBe RCSB showСписок идентификационных кодов PDB 2LLH, 2P1B, 2VXD
Идентификаторы
Псевдонимы	NPM1 , B23, NPM, нуклеофосмин (ядрышковый фосфопротеин B23, нуматрин), нуклеофосмин, нуклеофосмин 1
Внешние идентификаторы	Опустить : 164040 ; МГИ : 106184 ; Гомологен : 81697 ; Генные карты : NPM1 ; ОМА : NPM1 — ортологи
showМестоположение гена ( человек ) Chr. Chromosome 5 (human) Band 5q35.1 Start 171,387,116 bp End 171,411,810 bp
showМестоположение гена ( Мышь ) Chr. Chromosome 11 (mouse) Band 11|11 A4 Start 33,102,287 bp End 33,113,206 bp
show экспрессии РНК Характер Bgee Human Mouse (ortholog) Top expressed in Achilles tendon left ovary ventricular zone right ovary canal of the cervix body of uterus ganglionic eminence body of pancreas right uterine tube ectocervix Top expressed in tail of embryo epiblast genital tubercle morula embryo primary oocyte zygote secondary oocyte embryo blastocyst More reference expression data BioGPS More reference expression data
showГенная онтология Molecular function ribosomal large subunit binding protein homodimerization activity ribosomal small subunit binding unfolded protein binding transcription coactivator activity protein kinase inhibitor activity histone binding Tat protein binding NF-kappaB binding protein binding RNA binding protein heterodimerization activity nucleic acid binding protein kinase binding transcription factor binding rRNA binding protein N-terminus binding chromatin binding Cellular component cytoplasm membrane focal adhesion spindle pole centrosome nucleoplasm microtubule organizing center nucleolus cytoskeleton nucleus protein-DNA complex granular component centrosome cytosol large ribosomal subunit small ribosomal subunit nuclear speck protein-containing complex ribonucleoprotein complex Biological process centrosome cycle regulation of eIF2 alpha phosphorylation by dsRNA positive regulation of cell cycle G2/M phase transition negative regulation of centrosome duplication regulation of centriole replication response to stress positive regulation of translation CENP-A containing chromatin assembly positive regulation of transcription, DNA-templated positive regulation of NF-kappaB transcription factor activity protein complex oligomerization negative regulation of protein kinase activity by regulation of protein phosphorylation regulation of endodeoxyribonuclease activity regulation of endoribonuclease activity ribosome assembly intracellular protein transport DNA repair signal transduction negative regulation of cell population proliferation nucleosome assembly viral process DNA damage response, signal transduction by p53 class mediator resulting in cell cycle arrest regulation of transcription by RNA polymerase II cellular response to UV ribosomal large subunit export from nucleus ribosomal small subunit export from nucleus rRNA export from nucleus cell volume homeostasis nucleocytoplasmic transport protein localization positive regulation of cell population proliferation posttranscriptional regulation of gene expression negative regulation of gene expression regulation of centrosome duplication positive regulation of centrosome duplication cell growth positive regulation of cellular biosynthetic process positive regulation of protein ubiquitination regulation of protein stability ribosomal large subunit biogenesis ribosomal small subunit biogenesis negative regulation of apoptotic process regulation of DNA damage response, signal transduction by p53 class mediator positive regulation of protein kinase activity positive regulation of transcription by RNA polymerase II negative regulation of mRNA splicing, via spliceosome protein stabilization protein homooligomerization regulation of cell cycle positive regulation of protein localization to nucleolus chromatin remodeling regulation of mRNA stability involved in cellular response to UV Sources:Amigo / QuickGO
hideОртологи Разновидность Человек Мышь Входить 4869 18148 Вместе ENSG00000181163 ENSMUSG00000057113 ЮниПрот P06748 Q61937 RefSeq (мРНК) showНМ_001037738 НМ_002520 НМ_199185 НМ_001355006 НМ_001355009 NM_001355007 NM_001355010 НМ_001252260 НМ_001252261 НМ_008722 RefSeq (белок) showНП_001032827 НП_002511 НП_954654 НП_001341935 НП_001341938 NP_001341936 NP_001341939 НП_001239189 НП_001239190 НП_032748 Местоположение (UCSC) Чр 5: 171,39 – 171,41 Мб Чр 11: 33,1 – 33,11 Мб в PubMed Поиск
Викиданные
Просмотр/редактирование человека Просмотр/редактирование мыши

Нуклеофосмин (NPM), также известный как ядрышковый фосфопротеин B23 или нуматрин , представляет собой белок , который у человека кодируется NPM1 геном .

Ген

У человека ген NPM1 расположен на длинном плече хромосомы 5 (5q35). Ген занимает длину 23 т.п.н. и содержит 12 экзонов. Описаны три варианта транскрипта. Самая длинная изоформа (длиной 294 аминокислоты), кодируемая вариантом транскрипта 1, является основной и наиболее хорошо изученной изоформой нуклеофосмина. Вариант 2 транскрипта получается путем пропуска экзона в рамке считывания (экзон 8) для получения изоформы длиной 265 аминокислот. Однако эта изоформа недостаточно хорошо охарактеризована, а ее функции и характер экспрессии недостаточно изучены. Вариант транскрипта 3 создается с использованием альтернативного экзона (экзона 10), что приводит к образованию изоформы длиной 259 аминокислот с другой С-концевой последовательностью. Изоформы 1 и 3 человеческого NPM1 представляют собой B23.1 и B23.2 соответственно у крысы. Изоформа 1 локализована в ядрышке. как сообщается для крысы B23.1 тогда как изоформа 3 (B23.2) имеет нуклеоплазматическую или цитоплазматическую локализацию и экспрессируется на относительно более низких уровнях по сравнению с изоформой 1 в нормальных тканях крысы. и в клетках HeLa. Было показано, что обе изоформы 1 и 3 стимулируют репликацию аденовирусной ДНК в комплексе с основными белками вируса.

Функция

NPM1 связан со структурами ядрышкового рибонуклеопротеина и связывает одноцепочечные и двухцепочечные нуклеиновые кислоты, но он связывает преимущественно нуклеиновые кислоты, образующие G-квадруплекс . Он участвует в биогенезе рибосом и может способствовать транспортировке небольших основных белков в ядрышко . Его регуляция посредством SUMOylation (посредством SENP3 и SENP5 ) является еще одним аспектом регуляции белка и клеточных функций.

Он расположен в ядрышке , но может транслоцироваться в нуклеоплазму в случае сывороточного голодания или лечения противораковыми препаратами. Белок был идентифицирован как фосфопротеин. Однако позже были идентифицированы другие посттрансляционные модификации NPM1, включая ацетилирование и SUMOylation.

Нуклеофосмин выполняет несколько функций:

1. Гистоновые шапероны
2. Биогенез и транспорт рибосом
3. Геномная стабильность и восстановление ДНК
4. Эндорибонуклеазная активность
5. Дупликация центросом во время клеточного цикла
6. Регуляция пути супрессора опухоли ARF-p53
7. Дестабилизирующая активность спирали РНК
8. Ингибирование ДНКазы, активируемой каспазой
9. Предотвращает апоптоз при расположении в ядрышке

Молекулярный и гистоновый шаперон

NPM1 действует как молекулярный шаперон для нескольких белков. Для этой активности важны как N-концевой гидрофобный основной домен, так и кислотные участки. Более того, было показано, что олигомеризация NPM1 необходима для максимальной активности шаперона. Было предсказано, что NPM1 играет роль в предотвращении агрегации белков в плотно упакованном ядрышке, особенно во время биогенеза рибосом. NPM1 демонстрирует характерные свойства молекулярных шаперонов, такие как а) предотвращение температурно-зависимой и независимой агрегации белков, б) сохранение активности ферментов во время термической денатурации нескольких различных белков, в) содействие ренатурации ранее денатурированных белков, г) преимущественное связывание с денатурированными белками. и обнажение гидрофобных областей во время взаимодействия с другими белками. NPM1 может связываться с АТФ, тем не менее, его функция шаперона не требует гидролиза АТФ или присутствия АТФ.

Известно, что NPM1 связывается с прерибосомальными частицами и другими ядрышковыми белками. Поскольку рибосомальные белки имеют тенденцию быть нерастворимыми в физиологических условиях, NPM1, по-видимому, связывается с рибосомальными белками в ядрышке, предотвращает их агрегацию и способствует их сборке в рибосомальные субъединицы. Аналогичным образом, некоторые вирусные белки, такие как ВИЧ-1 Rev, которые нерастворимы в физиологических условиях, связываются с NPM1, который предотвращает их агрегацию и позволяет им накапливаться в ядре/ядрышке, тем самым способствуя сборке вирусных частиц. Кроме того, поскольку NPM1 может перемещаться между ядром и цитоплазмой благодаря своим NES и NLS он может способствовать котрансляционному сворачиванию клиентских белков в цитоплазме и способствовать их проникновению в ядро/ядрышко.

NPM1 представляет собой высококислотный белок и может напрямую связываться с гистонами из-за их основной природы. Связывание NPM1 с гистонами сохраняется даже при концентрации соли 0,5 М KCl, что позволяет предположить прочное связывание с помощью электростатических взаимодействий. Однако сами по себе электростатические взаимодействия не ответственны за связывание с гистонами, как предполагает основная кристаллическая структура NPM1. NPM1 напрямую связывается с коровыми гистонами H2B, H3 и H4 и может связываться с H2A только в присутствии димера H2A-H2B или октамера коровых гистонов. Он может собирать нуклеосомы in vitro и деконденсировать хроматин сперматозоидов, подобно нуклеоплазмину . Было высказано предположение, что активность шаперона гистонов NPM1 участвует в разборке нуклеосомы во время транскрипции, что приводит к активации транскрипции. Предполагается также, что он действует как шаперон гистонов в ядрышке. Истощение NPM1 или сверхэкспрессия мутантного NPM1, лишенного активности шаперона гистонов, приводит к снижению транскрипции рДНК. Он также может связываться с линкерным гистоном H1 и способствовать его сборке или отделению от хроматина.

Биогенез рибосом

NPM1 является молекулярным шапероном. Также было обнаружено его связывание с прерибосомами, поэтому первоначально считалось, что NPM1 является фактором сборки рибосом или шапероном рибосом. Другими характерными свойствами, которые предполагают роль NPM1 в биогенезе рибосом, являются ядрышковая локализация, способность перемещаться между ядром и цитоплазмой, способность связываться с нуклеиновой кислотой и транспортировать прерибосомальные частицы. NPM1 также обладает внутренней рибонуклеазной активностью, которая расщепляет специфический сайт в ITS2 (внутреннем транскрибируемом спейсере 2) пре-5.8S рРНК. Нокдаун NPM1 приводит к изменению профилей рибосом. (Grisendi et al., 2005) Деградация NPM1, индуцированная ARF, приводит к дефектам процессинга прерибосомальной РНК от рРНК-предшественника 32S до видов рРНК 28S (Itahana et al., 2003). Более того, блокирование нуклео-цитоплазматического челнока NPM1 ингибирует экспорт субъединиц рибосом, что приводит к снижению скорости роста клеток, показывая, что NPM1 экспортирует прерибосомы (Maggi et al., 2008). Кроме того, NPM1 взаимодействует с рядом рибосомальных белков, включая RPL5 (Yu et al., 2006), RPS9 (Lindström and Zhang, 2008) и RPL23 (Wanzel et al., 2008). Было показано, что NPM3 связывается с NPM1 и отрицательно регулирует биогенез рибосом, тогда как дефектный по связыванию NPM1 мутант NPM3 не оказывает никакого влияния на биогенез рибосом (Huang et al., 2001). Интересно, что изоформа 3 NPM1, не имеющая домена, связывающего нуклеиновую кислоту, также ингибирует биогенез рибосом. Все эти данные указывают на важную роль NPM1 в биогенезе рибосом.

Большинство раковых клеток имеют увеличенные ядрышки, а аберрантная сверхэкспрессия NPM1 хорошо коррелирует с усилением биогенеза рибосом в высокопролиферирующих клетках. Таким образом, NPM1, контролируя биогенез рибосом, может контролировать скорость пролиферации клеток. Мышиные эмбрионы с нокаутом по NPM1 выживают до середины беременности (9,5-12,5 дпк) (Colombo et al., 2005; Grisendi et al., 2005), тогда как нокаут по пескадилло, белку, участвующему в биогенезе рибосом, приводит к гибели эмбрионы на стадии морулы (2,5 дпк) (Lerch-Gaggl et al., 2002). Это предполагает, что либо NPM1 может не иметь существенного значения для биогенеза рибосом, поскольку другие белки могут иметь перекрывающиеся функции с NPM1, либо могут существовать другие факторы, такие как хранение рибосом в ооцитах, которые могли бы компенсировать потерю NPM1 в эмбрионах с нулевым NPM1 (Grisendi et др., 2006).

Роль в регуляции транскрипции

Было показано, что NPM1 является важным коактиватором транскрипции, управляемой РНК-полимеразой II. Ацетилирование NPM1 усиливает эту активность за счет увеличения связывания гистонов и активности шаперонов. Интересно, что ацетилированный NPM1 (AcNPM1) представляет собой отдельный пул, локализованный в нуклеоплазме, в отличие от ядрышковой локализации немодифицированного и фосфорилированного NPM1. Полногеномное профилирование занятости AcNPM1 с помощью ChIP-секвенирования показывает, что он локализуется в сайте начала транскрипции многих промоторов генов и совместно с РНК-полимеразой II.

Клиническое значение

Ген NPM1 подвергается повышенной экспрессии, мутирует и хромосомно транслоцируется во многих типах опухолей. Хромосомные аберрации с участием NPM1 были обнаружены у пациентов с неходжкинской лимфомой , острым промиелоцитарным лейкозом , миелодиспластическим синдромом и острым миелогенным лейкозом . Гетерозиготные мыши по NPM1 уязвимы к развитию опухоли. В солидных опухолях NPM1 часто обнаруживается в сверхэкспрессированном виде, и считается, что NPM1 может способствовать росту опухоли за счет инактивации пути опухолевого супрессора p53/ARF; напротив, при экспрессии на низких уровнях NPM1 может подавлять рост опухоли за счет ингибирования дупликации центросом.

Большое значение имеет участие НПМ в остром миелогенном лейкозе . где в цитоплазме пациентов был обнаружен мутантный белок, лишенный свернутого С-концевого домена (NPM1c+). Эта аберрантная локализация связана с развитием заболевания и улучшением клинических результатов. Стратегии против этого подтипа острого миелогенного лейкоза включают рефолдинг С-концевого домена с использованием фармакологических шаперонов и смещение белка из ядрышка в нуклеоплазму, что связано с механизмами апоптоза. Также было показано, что в контексте клонального гемопоэза неопределенного значения, содержащего мутацию DNMT3A , последующие мутации NPM1 приводят к прогрессированию явного миелопролиферативного новообразования.

Кроме того, NPM1 сверхэкспрессируется во многих солидных опухолях, включая рак желудка, толстой кишки, молочной железы, яичников, мочевого пузыря, полости рта, щитовидной железы, головного мозга, печени, рака простаты и множественной миеломы. Сверхэкспрессия NPM1 хорошо коррелирует с клиническими особенностями гепатоцеллюлярной карциномы, что позволяет предположить, что сверхэкспрессия NPM1 может служить диагностическим маркером гепатоцеллюлярной карциномы. Сверхэкспрессия и гиперацетилирование NPM1 прогрессируют в зависимости от возрастающей степени опухоли при OSCC. Сверхэкспрессия NPM1 также хорошо коррелирует с рецидивом и прогрессированием рака мочевого пузыря до поздних стадий. Сверхэкспрессия NPM1 связана с приобретенной независимостью от эстрогена в клетках рака молочной железы человека (Skaar et al., 1998). Более того, NPM1 является прямой транскрипционной мишенью онкогенного транскрипционного фактора c-myc (Zeller et al., 2001). Способность NPM1 подавлять апоптоз и способствовать восстановлению ДНК может быть ответственна за выживание опухолевых клеток, в которых NPM1 сверхэкспрессируется. Все эти исследования показывают, что сверхэкспрессия NPM1 способствует развитию опухоли и, следовательно, может функционировать как протоонкоген.

Открытие

NPM1 был впервые обнаружен как ядрышковый фосфопротеин в клетках печени крыс и клетках асцитной гепатомы Новикова. Ему было присвоено название B23, поскольку это было 23-е место в разделе B двумерного геля, где пятна были пронумерованы в порядке убывания подвижности. Другая группа независимо назвала его нуматрином, поскольку было обнаружено, что он тесно связан с ядерным матриксом, а его экспрессия индуцируется митогенными сигналами в В-лимфоцитах человека. Примерно в то же время был обнаружен Xenopus NO38, гомологичный нуклеоплазмину Xenopus и крысиному B23.

Структура

Белок NPM1 можно разделить на несколько доменов с мотивами последовательностей, которые консервативны во всем семействе нуклеоплазминов и имеют важные и различные функции. N-концевой коровый домен, кислотные участки, основной домен и домен ароматической нуклеиновой кислоты составляют белок NPM1. Кроме того, мотивы последовательности, такие как сигналы ядерного экспорта (NES), сигналы ядерной локализации (NLS) и сигналы ядрышковой локализации (NoLS), имеют решающее значение для локализации NPM1 в ядрышке, а также его ядрышко-цитоплазматического перемещения, необходимого для его разнообразия. массив функций.

N-концевой домен, также известный как основной домен (остатки 1–119 человеческого NPM1), является наиболее консервативным доменом среди белков семейства NPM. Этот домен складывается в отдельную структуру, устойчивую к протеазам и ответственную за олигомеризацию и шаперонную активность этих белков. Он содержит несколько гидрофобных остатков, которые высоко консервативны (~80%) среди белков NPM. Кристаллическая структура основного домена NPM1 (остатки 9–122) показывает, что этот домен сворачивается в восьмицепочечный β-цилиндр с топологией желеобразного рулона, образуя клиновидное гидрофобное ядро, которое плотно прилегает к пентамеру за счет гидрофобных взаимодействий между мономерными субъединицами. Два пентамерных комплекса выстраиваются лицом к лицу, образуя декамерную структуру. Сравнение кристаллической структуры человеческого NPM1 и основных доменов Xenopus NO38, Xenopus Nucleoplasmin и нуклеоплазминподобного белка дрозофилы (dNLP) показывает, что как мономерная, так и пентамерная структуры очень схожи среди всех белков семейства NPM. Коровый домен NPM1 человека (остатки 15-118) имеет идентичность последовательностей на 80%, 51% и 29% с ядрами NLP Xenopus NO38, Nucleoplasmin и Drosophila соответственно. Все они образуют одну и ту же структуру β-бочонка с топологией желеобразного валика.

Было высказано предположение, что NPM1 в нативных условиях представляет собой гексамер, поскольку было обнаружено, что его молекулярная масса составляет 230–255 кДа, рассчитанная с помощью гель-фильтрационной хроматографии и седиментационного анализа. Однако кристаллическая структура ядра NPM1 ясно показывает, что это пентамер. Интерфейс пентамер-пентамер состоит из нескольких молекул воды, участвующих в водородных связях между двумя пентамерами. Более того, десять взаимодействий на основе заряда между Asp высококонсервативной петли AKDE и Lys82 обеспечивают дополнительную стабильность. Сравнение структур dNLP и нуклеоплазмина показало, что образованию декамера может способствовать связывание гистонов. Димер H2A-H2B может связываться с боковой поверхностью декамера NPM1. Кроме того, сравнение кристаллических структур человеческого NPM1 и Xenopus NO38 обнаруживает структурную пластичность на границе раздела пентамер-пентамер. Когда один из пентамеров человеческого NPM1 и Xenopus NO38 накладывается, между другими пентамерами возникает большое вращательное смещение (~ 20 °). Кроме того, направление смещения вращения противоположно для NPM1 человека и Xenopus NO38 по сравнению с основной структурой нуклеоплазмина Xenopus. Значение этой структурной пластичности не совсем понятно, однако она может иметь значение для шаперонной функции NPM1.

Взаимодействия

Было показано, что NPM1 взаимодействует с

• АКТ1 ,
• БАРД1 ,
• БРЦА1 , и
• нуклеолин .
• линкерный гистон H1.

Нуклеофосмин имеет несколько партнеров по связыванию:

1. рРНК
2. ВИЧ Rev и пептид Rex
3. супрессор опухоли р53
4. Супрессор опухоли ОПН
5. MDM2 (мышиная двойная минута 2, убиквитинлигаза)
6. Рибосомный белок S9
7. Фосфатидилинозит-3,4,5-трифосфат (PIP3)
8. Экспортин-1 (CRM1, сохранение хромосомной области)
9. Нуклеолин/C23
10. Мишень транскрипции онкогена myc

Дальнейшее чтение

• Юн С., Ван Ю., Мукхопадьяй Д., Баклунд П., Колли Н., Йергей А. и др. (ноябрь 2008 г.). «Ядрышковый белок B23/нуклеофосмин регулирует путь SUMO позвоночных через протеазы SENP3 и SENP5» . Журнал клеточной биологии . 183 (4): 589–595. дои : 10.1083/jcb.200807185 . ПМЦ   2582899 . ПМИД   19015314 .
• Хайндл М., Харасим Т., Эйк Д., Мюллер С. (март 2008 г.). «Ядрышковая SUMO-специфичная протеаза SENP3 обращает SUMO-модификацию нуклеофосмина и необходима для процессинга рРНК» . Отчеты ЭМБО . 9 (3): 273–279. дои : 10.1038/embor.2008.3 . ПМК   2267381 . ПМИД   18259216 .
• Ли Л, Ли Х.С., Пауза К.Д., Букринский М., Чжао Р.Ю. (2006). «Роль вспомогательных белков ВИЧ-1 в вирусном патогенезе и взаимодействии хозяин-патоген» . Клеточные исследования . 15 (11–12): 923–934. дои : 10.1038/sj.cr.7290370 . ПМИД   16354571 . S2CID   24253878 .
• Герсет РА (сентябрь 2006 г.). «Повреждение ДНК, p14ARF, нуклеофосмин (NPM/B23) и рак». Журнал молекулярной гистологии . 37 (5–7): 239–251. дои : 10.1007/s10735-006-9040-y . ПМИД   16855788 . S2CID   24017618 .
• Чен В., Рассидакис Г.З., Медейрос Л.Дж. (ноябрь 2006 г.). «Мутации гена нуклеофосмина при остром миелолейкозе». Архивы патологии и лабораторной медицины . 130 (11): 1687–1692. дои : 10.5858/2006-130-1687-НГМИАМ . ПМИД   17076533 .
• Фалини Б., Николетти И., Болли Н., Мартелли М.П., ​​Лисо А., Горелло П. и др. (апрель 2007 г.). «Транслокации и мутации с участием гена нуклеофосмина (NPM1) при лимфомах и лейкозах». Гематологическая . 92 (4): 519–532. дои : 10.3324/гематол.11007 . hdl : 2434/424144 . ПМИД   17488663 .
• Фанкхаузер С., Изаурральде Э., Адачи Ю., Вингфилд П., Леммли Великобритания (май 1991 г.). «Специфический комплекс белков rev вируса иммунодефицита человека типа 1 и ядрышковых белков B23: диссоциация элементом ответа Rev» . Молекулярная и клеточная биология . 11 (5): 2567–2575. дои : 10.1128/MCB.11.5.2567 . ПМК   360026 . ПМИД   2017166 .
• Венкатеш Л.К., Мохаммед С., Чиннадурай Г. (май 1990 г.). «Функциональные домены гена rev ВИЧ-1, необходимые для трансрегуляции и субклеточной локализации». Вирусология . 176 (1): 39–47. дои : 10.1016/0042-6822(90)90228-J . ПМИД   2109912 .
• Кокрейн А.В., Перкинс А., Розен К.А. (февраль 1990 г.). «Идентификация последовательностей, важных для ядрышковой локализации вируса иммунодефицита человека Rev: значимость ядрышковой локализации для функционирования» . Журнал вирусологии . 64 (2): 881–885. doi : 10.1128/JVI.64.2.881-885.1990 . ПМК   249184 . ПМИД   2404140 .
• Чан П.К., Чан Вайоминг, Юнг Б.И., Кук Р.Г., Олдрич М.Б., Ку Д. и др. (октябрь 1986 г.). «Аминокислотная последовательность специфического антигенного пептида белка В23» . Журнал биологической химии . 261 (30): 14335–14341. дои : 10.1016/S0021-9258(18)67023-1 . ПМИД   2429957 .
• Чжан XX, Томис, округ Колумбия, Сэмюэл CE (октябрь 1989 г.). «Выделение и характеристика молекулярного клона кДНК человеческой мРНК из обработанных интерфероном клеток, кодирующего ядрышковый белок B23, нуматрин». Связь с биохимическими и биофизическими исследованиями . 164 (1): 176–184. дои : 10.1016/0006-291X(89)91699-9 . ПМИД   2478125 .
• Хейл Т.К., Мэнсфилд, Британская Колумбия (декабрь 1989 г.). «Нуклеотидная последовательность клона кДНК, представляющая третий аллель человеческого белка B23» . Исследования нуклеиновых кислот . 17 (23):10112. ПМК   335249 . ПМИД   2602120 .
• Чан В.И., Лю К.Р., Борджигин Дж., Буш Х., Реннерт О.М., Тиз Л.А., Чан ПК (февраль 1989 г.). «Характеристика кДНК, кодирующей нуклеофосмин человека, и исследования ее роли в нормальном и аномальном росте». Биохимия . 28 (3): 1033–1039. дои : 10.1021/bi00429a017 . ПМИД   2713355 .
• Ли XZ, Макниладж LJ, Уиттингем С (август 1989 г.). «Нуклеолярная последовательность кДНК человека, кодирующая высококонсервативный ядрышковый фосфопротеин B23». Связь с биохимическими и биофизическими исследованиями . 163 (1): 72–78. дои : 10.1016/0006-291X(89)92100-1 . ПМИД   2775293 .
• Чан П.К., Олдрич М., Кук Р.Г., Буш Х. (февраль 1986 г.). «Аминокислотная последовательность сайта фосфорилирования белка B23» . Журнал биологической химии . 261 (4): 1868–1872. дои : 10.1016/S0021-9258(18)67023-1 . ПМИД   3944116 .
• Бокер Т., Биттингер А., Виланд В., Бюттнер Р., Фаузер Г., Хофштедтер Ф., Рюшофф Дж. (апрель 1995 г.). «Экспрессия ядрышковых белков B23 и p120 in vitro и ex vivo при доброкачественных и злокачественных поражениях эпителия предстательной железы». Современная патология . 8 (3): 226–231. ПМИД   7542384 .
• Дундр М., Лено Г.Х., Хаммаршельд М.Л., Рекош Д., Хельга-Мария К., Олсон М.О. (август 1995 г.). «Роль ядрышковой структуры и функции в субклеточном расположении белка ВИЧ-1 Rev». Журнал клеточной науки . 108 (Часть 8) (8): 2811–2823. дои : 10.1242/jcs.108.8.2811 . ПМИД   7593322 .
• Миядзаки Ю, Такамацу Т, Носака Т, Фудзита С, Мартин ТЭ, Хатанака М (июль 1995 г.). «Цитотоксичность вируса иммунодефицита человека типа 1 Rev: последствия его взаимодействия с ядрышковым белком B23». Экспериментальные исследования клеток . 219 (1): 93–101. дои : 10.1006/excr.1995.1209 . ПМИД   7628555 .
• Себени А., Эррера Дж. Э., Олсон М. О. (июнь 1995 г.). «Взаимодействие ядрышкового белка B23 с пептидами, связанными с сигналами ядерной локализации». Биохимия . 34 (25): 8037–8042. дои : 10.1021/bi00025a009 . ПМИД   7794916 .
• Като С., Секине С., О С.В., Ким Н.С., Умезава Ю., Абэ Н. и др. (декабрь 1994 г.). «Создание банка полноразмерной кДНК человека». Джин . 150 (2): 243–250. дои : 10.1016/0378-1119(94)90433-2 . ПМИД   7821789 .
• Мараско В.А., Сильвай А.М., Калланд К.Х., Хелланд Д.Г., Рейес Х.М., Уолтер Р.Дж. (1995). «Пространственная ассоциация белка tat ВИЧ-1 и ядрышкового транспортного белка B23 в стабильно трансфицированных Т-клетках Jurkat». Архив вирусологии . 139 (1–2): 133–154. дои : 10.1007/BF01309460 . ПМИД   7826206 . S2CID   24710329 .
• Вальдес Б.К., Перлаки Л., Хеннинг Д., Сайджо Ю., Чан П.К., Буш Х. (сентябрь 1994 г.). «Идентификация сигналов ядерной и ядрышковой локализации белка р120. Взаимодействие с транслокационным белком В23» . Журнал биологической химии . 269 ​​(38): 23776–23783. дои : 10.1016/S0021-9258(17)31583-1 . ПМИД   8089149 .