альфа-2-HS-гликопротеин
AHSG | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Идентификаторы | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Псевдонимы | AHSG , A2HS, AHS, FETUA, HSGA, альфа-2-HS-гликопротеин, альфа 2-HS гликопротеин | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Внешние идентификаторы | Омим : 138680 ; MGI : 107189 ; Гомологен : 1225 ; GeneCards : AHSG ; OMA : AHSG - ортологи | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Викидид | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|
Альфа-2-HS-гликопротеин (AHSG, альфа-2-гереманс-гликопротеин), также известный как фетуин-А, является белком , который у людей кодируется AHSG геном . [ 4 ] [ 5 ] [ 6 ] FETUIN-A принадлежит к классу белков , связывающих плазмену, и более распространен у плода, чем взрослой крови.
Функция
[ редактировать ]Альфа2-HS гликопротеин, гликопротеин, присутствующий в сыворотке, синтезируется гепатоцитами и адипоцитами . [ 7 ] Молекула AHSG состоит из двух полипептидных цепей, которые оба расщеплены из пропротеина, кодируемого из одной мРНК. Он участвует в нескольких функциях, таких как эндоцитоз , развитие мозга и образование костной ткани. Белок обычно присутствует в корковой пластине незрелой коры головного мозга и гемопоэтической матрицы костного мозга, и поэтому было постулировано, что он участвует в развитии тканей. Однако его точное значение все еще неясно. [ 6 ]
Обородоидное сплетение является установленным сайтом внепеченочного экспрессии. Зрелая циркулирующая молекула AHSG состоит из двух полипептидных цепей, которые оба расщеплены из протротеина, кодируемого из одной мРНК. Сообщалось о нескольких пост-трансляционных модификациях. [ 8 ] Таким образом, AHSG является секретируемым частично фосфорилированным гликопротеином со сложной протеолитической обработкой, которая циркулирует в крови и внеклеточных жидкостях. В пробирке AHSG может связывать множественные лиганды и, следовательно, утверждается, что он участвует в нескольких функциях, таких как эндоцитоз, развитие мозга и образование костной ткани. Большинство из этих функций ожидают подтверждения in vivo.
Клиническое значение
[ редактировать ]Фетуины - это белки -носители, такие как альбумин . Fetuin-A образует растворимые комплексы с кальцием и фосфатом и, следовательно, является носителем нерастворимого кальциевого фосфата . [ 9 ] [ 10 ] [ 11 ] Таким образом, Fetuin-A является мощным ингибитором патологической кальцификации, в частности кальцифилаксии . [ 12 ] Мыши с дефицитом у фетина-A показывают системную кальцификацию мягких тканей. [ 13 ] [ 14 ] Fetuin-A может ингибировать кальцификацию и ингибировать остеогенез в кости. [ 11 ] Fetuin-A, по-видимому, способствует кальцификации при заболевании коронарной артерии , но выступает против кальцификации при заболевании периферической артерии . [ 11 ]
Высокие уровни фетуина А связаны с ожирением и резистентностью к инсулину . [ 11 ] [ 7 ] FETUIN-A способствует резистентности к инсулину, усиливая связывание свободных жирных кислот с TLR4 . [ 11 ] [ 7 ] В жировой ткани фетин-А подавляет экспрессию . адипонектина , тем самым увеличивая воспаление и резистентность к инсулину [ 11 ] Также в жировой ткани Fetuin-A снижает липогенез и увеличивает липолиз , тем самым увеличивая ожирение и резистентность к инсулину. [ 7 ]
Наблюдаемые физические упражнения (которые не связаны с снижением веса) снижают фетин-А. [ 7 ]
Смотрите также
[ редактировать ]Ссылки
[ редактировать ]- ^ Jump up to: а беременный в GRCM38: Ensembl Release 89: Ensmusg00000022868 - Ensembl , май 2017 г.
- ^ «Человеческая PubMed ссылка:» . Национальный центр информации о биотехнологии, Национальная медицина США .
- ^ «Мышь Pubmed ссылка:» . Национальный центр информации о биотехнологии, Национальная медицина США .
- ^ Rizzu P, Baldini A (1995). «Три члена суперсемейства гена цистатина человека, AHSG, HRG и KNG, карту в одной мегабазе геномной ДНК при 3Q27». Цитогенет. Клеточная генера . 70 (1–2): 26–8. doi : 10.1159/000133984 . PMID 7736783 .
- ^ Осава М., Уметсу К, Сато М, Оки Т, Юкава Н., Сузуки Т., Такечи (сентябрь 1997 г.). «Структура гена, кодирующего гликопротеин человека 2-HS человека (AHSG)». Ген . 196 (1–2): 121–5. doi : 10.1016/s0378-1119 (97) 00216-3 . PMID 9322749 .
- ^ Jump up to: а беременный «Ген Entrez: Ahsg Alpha-2-HS-гликопротеин» .
- ^ Jump up to: а беременный в дюймовый и Ramírez-Vélez R, García-Hermoso A, Hackney AC, Izquierdo M (2019). «Влияние тренировок на физические упражнения на Fetuin-A при ожирении, диабете 2 и сердечно-сосудистых заболеваниях у взрослых и пожилых людей: систематический обзор и метаанализ» . Липиды в здоровье и заболеваниях . 18 (1): 23. doi : 10.1186/s12944-019-0962-2 . PMC 6343360 . PMID 30670052 .
- ^ Jahnen-Dechent W, Trindl A, Godovac-Zimmermann J, Müller-stesterl W (ноябрь 1994 г.). «Посттрансляционная обработка гликопротеина 2-HS человека человека (фетиин человека). Евро. J. Biochem . 226 (1): 59–69. doi : 10.1111/j.1432-1033.1994.tb20026.x . PMID 7525288 .
- ^ Heiss A, Eckert T, Aretz A, Richtering W, Van Dorp W, Schäfer C, Jahnen-Dechent W (май 2008 г.). «Иерархическая роль белков Fetuin-A и кислых сывороточных белков в образовании и стабилизации частиц фосфата кальция» . Дж. Биол. Химический 283 (21): 14815–25. doi : 10.1074/jbc.m709938200 . PMID 18364352 .
- ^ Jahnen-Dechent W, Schäfer C, Ketteler M, McKee MD (апрель 2008 г.). «Минеральные шапероны: роль фетина-А и остеопонтина в ингибировании и регрессии патологической кальцификации». J. Mol. Медик 86 (4): 379–89. doi : 10.1007/s00109-007-0294-y . PMID 18080808 . S2CID 20960971 .
- ^ Jump up to: а беременный в дюймовый и фон Бурбаба Л., Мэрич К. (2019). «Патофизиологические последствия гликопротеина Fetuin-A в развитии метаболических расстройств: краткий обзор» . Журнал клинической медицины . 8 (12): E2033. doi : 10.3390/jcm8122033 . PMC 6947209 . PMID 31766373 .
- ^ Bojincă, Виолета Клаудия; Bojincă, Mihai; Иосиф, Кристина Илеана; Bălănescu, Serban Mihai; Bălănescu, Andra Rodica (2018). «Проблемы диагноза у пациента с кальцифилаксией - отчет о случаях». Румынский журнал морфологии и эмбриологии = Revue Roumaine de Morphology и эмбриология . 59 (2): 591–594. ISSN 1220-0522 . PMID 30173268 .
- ^ Westenfeld R, Schäfer C, Smets R, Brandenburg VM, Floege J, Ketteler M, Jahnen-Dechent W (июнь 2007 г.). «Fetuin-A (AHSG) предотвращает экстрассет-кальцификацию, вызванную уремией и фосфатным вызовом у мышей» . Нефрол. Набрать Пересадка . 22 (6): 1537–46. doi : 10.1093/ndt/gfm094 . PMID 17389622 .
- ^ Schafer C, Heiss A, Schwarz A, Westenfeld R, Ketteler M, Floege J, Muller-Esserl W, Schinke T, Jahnen-Techent W (август 2003 г.). «Сывороточный белок альфа-2-гереманс-смид гликопротеин/феуин-А является системно действующим ингибитором эктопической кальцификации» . J. Clin. Инвестировать 112 (3): 357–66. Doi : 10.1172/jci17202 . PMC 166290 . PMID 12897203 .
Внешние ссылки
[ редактировать ]- Human AHSG Местоположение генома и страница детали гена AHSG в браузере UCSC Genome .
Дальнейшее чтение
[ редактировать ]- Ketteller M, Vermer C, Wanner C, et al. (2003). «Новое понимание уремического кальцификации сосудов: роль матричного белка GLA и альфа-2-гереманс Шмид гликопротеин/фетуин» Кровь Пуриф 20 (5): 473–6 Doi : 10.1159/ 000063554 12207096PMID 46761031S2CID
- Кетлер М. (2005). «Fetuin-A и экстрассет-кальцификация при уремии». Карт Мнение Нефрол. Гипертензирование . 14 (4): 337–42. doi : 10.1097/01.mnh.0000172719.26606.6f . PMID 15931001 . S2CID 10131227 .
- Ян Ф., Шварц З., Суэйн Л.Д. и др. (1991). «Альфа-2-HS-гликопротеин: экспрессия в хондроцитах и увеличение активности щелочной фосфатазы и фосфолипазы A2». Кость . 12 (1): 7–15. doi : 10.1016/8756-3282 (91) 90048-N . PMID 2054237 .
- Араки Т., Йошиока Ю., Шмид К. (1989). «Положение дисульфидных связей в плазме человека Alpha 2 HS-гликопротеин и повторяющиеся двойные дисульфидные связи в доменной структуре» . Биохим. Биофиз. Акт . 994 (3): 195–9. doi : 10.1016/0167-4838 (89) 90293-8 . PMID 2645941 .
- Kellermann J, Haupt H, Auerswald EA, Müller-Ester W (1989). «Расположение дисульфидных петлей в гликопротеине Alpha 2-HS человека. Сходство с дисульфидными мостовыми структурами цистатинов и кининогенов» . Дж. Биол. Химический 264 (24): 14121–8. doi : 10.1016/s0021-9258 (18) 71651-7 . PMID 2760061 .
- Magnuson VL, McCombs JL, Lee CC, et al. (1988). «Альфа-2-HS-гликопротеин человека локализован до 3Q27 ---- Q29 с помощью гибридизации in situ». Цитогенет. Клеточная генера . 47 (1–2): 72–4. doi : 10.1159/000132509 . PMID 3356172 .
- Lee CC, Bowman BH, Yang FM (1987). «Человеческий альфа-2-HS-гликопротеин: цепи A и B с соединительной последовательности кодируются одним транскриптом мРНК» . Прокурор Нат. Академический Наука США . 84 (13): 4403–7. Bibcode : 1987pnas ... 84,4403L . doi : 10.1073/pnas.84.13.4403 . PMC 305097 . PMID 3474608 .
- Keeley FW, Sitarz EE (1985). «Идентификация и количественное определение альфа-2-HS-гликопротеина в минерализованной матрице кальцифицированных бляшек атеросклеротической аорты человека». Атеросклероз . 55 (1): 63–9. doi : 10.1016/0021-9150 (85) 90166-2 . PMID 3924066 .
- Yoshioka Y, Gejyo F, Marti T, et al. (1986). «Полная аминокислотная последовательность A-Chain человеческой плазмы альфа 2HS-гликопротеин» . Дж. Биол. Химический 261 (4): 1665–76. doi : 10.1016/s0021-9258 (17) 35992-6 . PMID 3944104 .
- Matsushima K, Cheng M, Migita S (1982). «Очистка и физико-химическая характеристика человеческого альфа-2-HS-гликопротеина». Биохим. Биофиз. Акт . 701 (2): 200–5. doi : 10.1016/0167-4838 (82) 90114-5 . PMID 6803836 .
- Gejyo F, Chang JL, Bürgi W, et al. (1983). «Характеристика B-цепи B-цепи человеческой плазмы альфа 2HS-гликопротеин. Полная аминокислотная последовательность и первичная структура его гетерогликана» . Дж. Биол. Химический 258 (8): 4966–71. doi : 10.1016/s0021-9258 (18) 32522-5 . PMID 6833285 .
- Rizzu P, Baldini A (1995). «Три члена суперсемейства гена цистатина человека, AHSG, HRG, ((и KNG)), карта в одной мегабазе геномной ДНК при 3Q27». Цитогенет. Клеточная генера . 70 (1–2): 26–8. doi : 10.1159/000133984 . PMID 7736783 .
- Srinivas PR, Wagner AS, Reddy LV, et al. (1994). «Сывороточный альфа 2-HS-гликопротеин является ингибитором рецептора инсулина человека на уровне тирозинкиназы» . Мол Эндокринол . 7 (11): 1445–55. doi : 10.1210/mend.7.11.7906861 . PMID 7906861 .
- Nawratil P, Lenzen S, Kellermann J, et al. (1997). «Ограниченный протеолиз человеческого гликопротеина/фетуина человека . Дж. Биол. Химический 271 (49): 31735–41. doi : 10.1074/jbc.271.49.31735 . PMID 8940198 .
- Osawa M, Umetsu K, Ohki T, et al. (1997). «Молекулярные доказательства для полиморфизма альфа-2-HS человека 2-HS». Гул Генет . 99 (1): 18–21. doi : 10.1007/s004390050302 . PMID 9003486 . S2CID 12674184 .
- Osawa M, Umetsu K, Sato M, et al. (1997). «Структура гена, кодирующего гликопротеин человека 2-HS человека (AHSG)». Ген . 196 (1–2): 121–5. doi : 10.1016/s0378-1119 (97) 00216-3 . PMID 9322749 .
- Umekawa T, Iguchi M, Konya E, et al. (2000). «Локализация и ингибирующая активность альфа (2) HS-гликопротеина в почке». Урол Резерв 27 (5): 315–8. doi : 10.1007/s002400050157 . PMID 10550518 . S2CID 22262322 .
- Olivier E, Soury E, Ruminy P, et al. (2001). «Фетуин-Б, второй член семейства фетинов у млекопитающих» . Биохимия. Дж . 350 (2): 589–97. doi : 10.1042/0264-6021: 3500589 . PMC 1221288 . PMID 10947975 .
- Osawa M, Yuasa I, Kitano T, et al. (2001). «Анализ гаплотипа гена гликопротеина (FETUIN) человека AlphA2-HS» . Энн. Гул Генет . 65 (Pt 1): 27–34. doi : 10.1046/j.1469-1809.2001.6510027.x . PMID 11415520 . S2CID 83617933 .
- Haglund AC, EK B, EK P (2001). «Фосфорилирование человеческого плазмы альфа2-гереманса-гликопротеин (человеческий феуин) in vivo» . Биохимия. Дж . 357 (Pt 2): 437–45. doi : 10.1042/0264-6021: 3570437 . PMC 1221970 . PMID 11439093 .