Cingulin-подобный белок 1

CGNL1
Идентификаторы
Псевдонимы	CGNL1 , Jacop, Cingulin-Like 1, Cingulin Like 1, ПК
Внешние идентификаторы	Омим : 607856 ; MGI : 1915428 ; Гомологен : 41901 ; GeneCards : CGNL1 ; OMA : CGNL1 - ортологи
showМестоположение гена ( человек )
Chr.	Chromosome 15 (human)
End	57,550,717 bp
showМестоположение гена ( мышь )
Chr.	Chromosome 9 (mouse)
End	71,678,884 bp
showРНК -паттерн экспрессии
	Top expressed in
	parotid gland; ; renal medulla; ; cardiac muscle tissue of right atrium; ; skin of arm; ; human kidney; ; urethra; ; myocardium of left ventricle; ; skin of hip; ; liver; ; skin of thigh;
	Top expressed in
	Epithelium of choroid plexus; ; ciliary body; ; parotid gland; ; human kidney; ; lacrimal gland; ; submandibular gland; ; atrioventricular valve; ; tail of embryo; ; semi-lunar valve; ; iris;
	More reference expression data
	n/a
showДжин Онтология
Molecular function	cytoskeletal motor activity; protein binding;
Cellular component	cell junction; myosin complex; bicellular tight junction;
Biological process	actin filament organization; negative regulation of small GTPase mediated signal transduction;
	Sources:Amigo / QuickGO
hideОртологи
	84952
	68178
	ENSG00000128849
	Ensmusg00000032232
	Q0VF96
	Q6AW69
	NM_001252335 ; NM_032866
	NM_026599 ; NM_001304362
	NP_001239264 ; NP_116255
	NP_001291291 ; NP_080875 ; NP_001394786
	Викидид
Посмотреть/редактировать человека	Посмотреть/редактировать мышь

Cingulin-подобный белок 1 , также известный как парасинглин или белок, связанный с соединением, с помощью соединения с соединением ( Jacop ), представляет собой белок , который кодируется геном CGNL1 . ^{[ 5 ]}^{[ 6 ]}^{[ 7 ]}^{[ 8 ]}^{[ 9 ]}

Полипептид парасингулина содержит глобулярный N-концевой домен «головы» и α-спиральный C-концевой домен, который, как предполагается, образует димер с спиральной катушкой. Парасингин является паралогом цингулина , который возник, вероятно, из дублирования генов. Ген CGNL1 сохраняется среди разных видов позвоночных и до сих пор не был идентифицирован у беспозвоночных. ^{[ 8 ]}^{[ 10 ]} Поиск гомологии подчеркивает, что парасинглин и cingulin имеют 39% идентичность в последовательностях хвоста стержня. Они также обладают двумя очень гомологичными регионами в своем домене N-конце «голова», включая область Зим (мотив взаимодействия ZO-1). ^{[ 8 ]}

Этимология названия cingulin происходит от латинского «cingere», что означает «сформировать ремень вокруг». Оба цингулин и парасинглин локализуются в цитоплазматической поверхности плотных соединений (TJ). ^{[ 7 ]} Префикс «Пара» относится к «паралогу». Тем не менее, иммуноэлектронная микроскопия указывает на то, что парасинглин не только локализуется в TJ, но и в соединениях Adherens (AJ) в зависимости от типа ткани. ^{[ 9 ]} TJ и AJ вместе образуют апикальный соединительный комплекс (AJC) эпителиальных клеток позвоночных. Белки, присутствующие в этом комплексе, играют роль во многих клеточных процессах IE, в адгезии и барьерной функции эпителии, организации и динамики цитоскелета, а также регуляции семейства Rho-GTPase .

Открытие

Первоначально CGNL1 был обнаружен в 1997 году как белок 155 кДа, локализованный в эпителиальных и эндотелиальных клеточных соединениях с использованием нового моноклонального антитела, продуцируемого путем иммунизации с помощью клеточного соединения, обогащенного в фракции плазматической мембраны из печени цыпленка. ^{[ 11 ]} Впоследствии клонирование и секвенирование гена CGNL1 идентифицировали сходство с cingulin. ^{[ 8 ]}^{[ 10 ]}

Локализация

Парасингин был локализован в эпителиальных и в эндотелиальных тканях с помощью иммунофлуоресценции и иммуноэлектронной микроскопии. Он локализуется в соединениях эпителиальных клеток, как в плотных соединениях, так и в прилипших соединениях в зависимости от клеточной ткани: ^{[ 8 ]}

В почечной ткани парасинглин локализуется как в TJS, так и в AJS.
В тканях печени эксперименты с иммунофлуоресценцией показывают соединительные и апикальные локализации, тогда как иммуноэлектронная микроскопия демонстрирует исключительную локализацию TJ.
В кишечной ткани парасинглин связан с не соединительными актиновыми филаментами в базальной области клеток.
В культивируемых фибробластах также наблюдалась не соединительная локализация парасингасина вдоль актин -стрессовых волокон, когда экспрессируется экзогенный парасингинглин.

Парасингин также может быть обнаружен в не соединяющих местах в некоторых тканях, например, в цитоплазме и в основании клеток. ^{[ 8 ]}^{[ 12 ]} Наконец, в изолированных клетках парасинглин локализуется на периферии клеток, в отличие от Cingulin и Zo-1 и был обнаружен в ведущих краях мигрирующих клеток. ^{[ 12 ]}

Структура и взаимодействия

Человеческий парасинглин состоит из 1302 аминокислот с прогнозируемой молекулярной массой 148 кДа. ^{[ 8 ]}^{[ 13 ]} Поиски сходства последовательностей показывают, что парасинглин наиболее похож на cingulin ^{[ 13 ]} и состоит из трех основных структурных доменов: глобулярная головка (остатки 1-598), центральный домен стержневой стержневой катушки (остатки 599-1262) и небольшой глобулярный хвостовой домен на его C-конце (остатки 1263-1302). Также предсказано, что этот белок образует димер через свой домен стержней с спиральной катушкой. ^{[ 13 ]}^{[ 14 ]} Как домены головного, так и стержня связываются с эпителиальными плотными соединениями при трансфицировании в эпителиальные клетки. ^{[ 8 ]} Кроме того, головный домен взаимодействует с актиновыми филаментами независимо от домена стержня, хотя ассоциация стабилизируется, когда головка является частью молекулы полноразмерного. ^{[ 9 ]} В качестве гомолога Cingulin , главный домен парасинганга имеет взаимодействующий мотив ZO-1 (ZIM), который участвует в его соединении на рекрутинг в плотные соединения через ZO-1. ^{[ 15 ]} Кроме того, главный домен взаимодействует с Plekha7, белком, присутствующим в Zonula Adhaerens эпителиальных клеток, и это взаимодействие важно для рекрутирования CGNL1 для прилипания соединений. того Кроме ^{[ 10 ]}^{[ 15 ]} CD2AP и SH3BP1 . ^{[ 16 ]} Ассоциация парасинганга с апикальным соединительным комплексом является высоко динамичным процессом и требует целостности микротрубочек и актина цитоскелета. ^{[ 12 ]}

Парасингин взаимодействует с цингулином и плекха7 (как выявлено на дрожжевом двухгибридном экране), а также с ZO-1, это последнее через область Зим. ^{[ 15 ]} Jacop рекрутируется в TJ посредством взаимодействия с ZO-1 (TJ-ассоциированный белок бляшки, принадлежащий к мембрану, связанному с мембраной семейством гуанилат-киназы) ^{[ 15 ]} но набирается в AJ через взаимодействие с ним n-n-n-nmerinus Head с Plekha7.

В отличие от cingulin, парасинглин ассоциируется с актиновыми филаментами ^{[ 8 ]}^{[ 9 ]} В различных типах культурных клеток и их локализация в апикальном соединении комплекс нарушается лечением лекарственным средством для микротрубочки нокодазолом. ^{[ 12 ]} Парасинглин регулирует активность GTPases Family Rho, такие как RhoA, RAC1 и CDC42 путем взаимодействия с их соответствующими GEF (коэффициент обмена нуклеотидов гуанина), GEF-H1, TIAM1 и пробелы ^{[ 16 ]} к эпителиальному соединению во время образования клеточного соединения. ^{[ 10 ]} Регуляция этих GTPases имеет решающее значение для роста клеток, активации киназ и цитоскелетной организации.

Функция

Функция парасингина была в основном изучена с использованием подходов к нокдауне. Парасингин локально регулирует деятельность некоторых членов семейства Rho GTPase в апикальной соединительной области, тем самым участвуя в сборке и поддержании соединения. Истощение парасингина ShRNA в культивируемых почечных клетках ( MDCK ) не изменяет жесткую или прилипшую организацию соединений. Тем не менее, это приводит к повышению уровня мРНК, кодирующей белки с жестким соединением Zo-3 и Claudin-2, а также к повышению уровней белка Zo-3, ^{[ 10 ]} в то время как в сочетании с истощением цингулина это вызывает снижение экспрессии этих белков. ^{[ 17 ]}

Парасингин играет также роль в начальной фазе сборочной сборки. Действительно, его истощение в экспериментальной модели «переключателя кальция», которая позволяет изучать кальций-зависимую образование соединения, вызывает задержку сборочной сборочной сборки, коррелируя с уменьшением активности GTPase Rac1. ^{[ 9 ]} Домен стержня белка критически участвует в этой RAC1-зависимой регуляции сборки соединения, поскольку его сверхэкспрессия подражает эффекту истощения парасингинга; ^{[ 12 ]} Кстати, это также предполагает, что головный домен каким-то образом предотвращает его действие в полноразмерном белке. Фенотип может быть спасен за счет увеличения активности Rac1, обусловленной сверхэкспрессией GEF TIAM1, но не повышенной активностью RHOA. Действительно, парасингин может взаимодействовать и, таким образом, привлекать tiam1 в соединение, позволяя локальной активации Rac1 ^{[ 10 ]} Как эксперименты по истощению, так и сверхэкспрессии, также привели к выводу, что он также взаимодействует и рекрутирует SH3BP1, который является инактиватором Rho GTPase CDC42 и RAC1, участвующих в формировании эпителиального соединения в связи с нитевидным белком-капитином актин- капц , контролируя актин -Дученная мембрана ремоделирование. ^{[ 16 ]} Таким образом, парасингин действительно действует как адаптатор для регуляторов Rho GTPase в апикальной соединительной области и, возможно, в других клеточных участках, из-за ее необычной локализации. Кроме того, cingulin и парасингин имеют сходную динамику, частично перекрывающиеся субклеточные локализации и различные взаимодействия с цитоскелетами актина и микротрубочек. ^{[ 9 ]}

Гомолог

Ген CGNL1 сохраняется в шимпанзе, мангане -резусах, собаке, коровьем, мыши, крысе, курице и данио. Cingulin-подобный 1 и Cingulin являются гомологичными белками с хорошей степенью сходства в последовательности и доменной организации. ^{[ 8 ]}^{[ 12 ]}^{[ 13 ]}

Мышиный гомолог CGNL1 был обозначен JACOP (соединенный с развязкой белок из спиральной камеры). Jacop рекрутируется в соединительный комплекс в эпителиальных клетках и к клеточным контактам в фибробластах . Было высказано предположение, что Jacop участвует в закреплении клеточных контактов к актина на основе цитоскелетам в клетках. ^{[ 8 ]}

Болезни

Парасингин был до сих пор вовлечен в два заболевания:

: Синдром избытка ароматазы гетерозиготная хромосомная инверсия приносит загадочный промотор ароматазы, содержащий часть промотора CGNL1 в положение, немедленно до 5-х психо-пребывающей области кодирующей области цитохрома P450 , семейство 19, подсемейство A, полипептид 1 (Cyp19a1) ген. ^{[ 18 ]}^{[ 19 ]}
Шизофрения : локус CGNL1 является одной из трех локусов, которые, как сообщается, участвуют в повышении восприимчивости к шизофрении посредством дупликаций при 1P36,33 . ^{[ 20 ]}

Ссылки

^ Jump up to: ^а ^{беременный} ^в GRCH38: Ensembl Release 89: ENSG00000128849 - ENSEMBL , май 2017 г.
^ Jump up to: ^а ^{беременный} ^в GRCM38: Ensembl Release 89: Ensmusg00000032232 - Ensembl , май 2017 г.
^ «Человеческая PubMed ссылка:» . Национальный центр информации о биотехнологии, Национальная медицина США .
^ «Мышь Pubmed ссылка:» . Национальный центр информации о биотехнологии, Национальная медицина США .
^ Нагасе Т., Кикуно Р., Хаттори А., Кондо Й., Окумура К., Охара О (декабрь 2000 г.). «Прогнозирование кодирующих последовательностей неопознанных генов человека. XIX. Полные последовательности 100 новых клонов кДНК из мозга, которые код для крупных белков in vitro» . ДНК -исследования . 7 (6): 347–355. doi : 10.1093/dnares/7.6.347 . PMID 11214970 .
^ «Энтез ген cgnl1 cingulin-like 1 [Homo sapiens (человек)]» .
^ Jump up to: ^а ^{беременный} Citi S, Pulmono P, Passchoud S (июнь 2012 г.). «Кингулин, парактолин и плекха7: передача сигналов и цитокелета в апикальном соединительном комплексе» Аналы нью -йоркской академии наук 1257 (1): 125–1 Bibda : 2012nyasasa1257..125c . Doi : 10.1111/j.1749-6632.2012.06506.x . PMID 22671598 35100062S2CID
^ Jump up to: ^а ^{беременный} ^в ^{дюймовый} ^и ^фон ^глин ^час ^я ^Дж ^k Ohnishi H, Nakahara T, Furuse K, Sasaki H, Tsukita S, Furuse M (октябрь 2004 г.). «Jacop, новый белок бляшки, локализующий в апикальном соединении комплекс с сходством последовательностей с cingulin» . Журнал биологической химии . 279 (44): 46014–46022. doi : 10.1074/jbc.m402616200 . PMID 15292197 .
^ Jump up to: ^а ^{беременный} ^в ^{дюймовый} ^и ^фон Paschoud S, Guillemot L, Citi S (апрель 2012 г.). «Различные домены парасинганга участвуют в его нацеливании на актиновый цитоскелет и регуляцию апикальной сборки соединения» . Журнал биологической химии . 287 (16): 13159–13169. doi : 10.1074/jbc.m111.315622 . PMC 3340007 . PMID 22315225 .
^ Jump up to: ^а ^{беременный} ^в ^{дюймовый} ^и ^фон Guillemot L, Paschoud S, Jond L, Folgia A, CI (октябрь 2008 г.). «Парасингинглин регулирует активность RAC1 и Rhoa GTPases, набирая TIAM1 и GEF-H1 в эпителиальные соединения » Молекулярная биология клетки 19 (10): 4442–4 Doi : 10.1091/ mbc.e08-06-0 PMC 2555940 PMID 18653465
^ Hirase T, Furuse M, Tsukita S (февраль 1997 г.). «Конституционный белок с 155 кДа-конституционным белком клеточных соединений прицелков к клеткам». Европейский журнал клеточной биологии . 72 (2): 174–181. PMID 9157014 .
^ Jump up to: ^а ^{беременный} ^в ^{дюймовый} ^и ^фон Paschoud S, Yu D, Pulimeno P, Jond L, Turner Jr, Citi S (февраль 2011 г.). «Кингулин и парасинглин демонстрируют аналогичное динамическое поведение, но набираются независимо от развязков» . Биология молекулярной мембраны . 28 (2): 123–35. doi : 10.3109/09687688.2010.538937 . PMC 4336546 . PMID 21166484 .
^ Jump up to: ^а ^{беременный} ^в ^{дюймовый} Guillemot L, Citi S (2006). "Cingulin, цинкелет, ассоциированный белком перекрестка" в Гонсалес-Марискале L (ред.). Tigh Junctions Джорджтаун, Техас: Landes Bioscience/Eurekah.com. Стр. 54–63. ISBN 978-0-387-36673-9 .
^ Guillemot L, Paschoud S, Pulimen P, Folgia A, Citi S (март Цитоплазматический Биомембраны 1778 (3): 601–613. два 10.1016/j.bbamem.2007.09.032: 18339298PMID
^ Jump up to: ^а ^{беременный} ^в ^{дюймовый} Pulmeno P, Passcoud S, Citi S (13 мая 2011 г.). «Роль ZO-1 и Plekha7 в рекрутировании парактолина в плотные и прилипшие соединения эпителиальных клеток » Журнал биологической химии 286 (19): 16743–1 Doi : 10.1074/jbc.m111.230862 . PMC 3089516 . PMID 21454477
^ Jump up to: ^а ^{беременный} ^в Elbediwy A, Zihni C, Terry SJ, Clark P, Matter K, Balda MS (август 2012 г.). «Формирование эпителиального соединения требует ограничения активности CDC42 новым комплексом SH3BP1» . Журнал клеточной биологии . 198 (4): 677–693. doi : 10.1083/jcb.201202094 . PMC 3514035 . PMID 22891260 .
^ Guillemot L, Spadaro D, Citi S (2013). Коваль М (ред.). «Цингулин соединения и парасингинглин модулируют экспрессию генов с плотным соединением через GATA-4» . Plos один . 8 (2): E55873. BIBCODE : 2013PLOSO ... 855873G . doi : 10.1371/journal.pone.0055873 . PMC 3567034 . PMID 23409073 .
^ Bulun SE, Sebastian S, Takayama K, Suzuki T, Sasano H, Shozu M (сентябрь 2003 г.). «Ген CYP19 человека (ароматаза P450): обновление физиологической роли и геномной организации промоторов». Журнал стероидной биохимии и молекулярной биологии . 86 (3–5): 219–224. doi : 10.1016/s0960-0760 (03) 00359-5 . PMID 14623514 . S2CID 1487530 .
^ Demura M, Bulun SE (февраль 2008 г.). «Метилирование динуклеотида CPG промотора CYP19 I.3/II модулирует цАМФ-стимулированную активность ароматазы». Молекулярная и клеточная эндокринология . 283 (1–2): 127–132. doi : 10.1016/j.mce.2007.12.003 . PMID 18201819 . S2CID 206811549 .
^ Rees E, Walters JT, Chambert KD, O'Dushlaine C, Szatkiewicz J, Richards AL, Georgieva L, Mahoney-Davies G, Legge Se, Moran JL, Genovese G, Levinson D, Morris DW, Cormican P, Kendler KS, O Нейл Ф.А., Райли Б., Гилл М., Корвин А., Склар П., Хультман С., Пато С., Пато М., Салливан П.Ф., Геджман П.В., Маккарролл С.А., О'Донован М.К., Оуэн М.Дж., Киров Г. (ноябрь 2013). «Анализ CNV в большом образце шизофрении подразумевает удаления при 16P12.1 и SLC1A1 и дупликации при 1P36.33 и CGNL1» . Молекулярная генетика человека . 23 (6): 1669–1676. doi : 10.1093/hmg/ddt540 . PMC 3929090 . PMID 24163246 .

Внешние ссылки

Белок CGNL1, человек в Национальной библиотеке медицины Медицинской библиотеки США (Mesh)

[refGRCh38Ensembl-1] Jump up to: ^а ^{беременный} ^в GRCH38: Ensembl Release 89: ENSG00000128849 - ENSEMBL , май 2017 г.

[refGRCm38Ensembl-2] Jump up to: ^а ^{беременный} ^в GRCM38: Ensembl Release 89: Ensmusg00000032232 - Ensembl , май 2017 г.

[3] «Человеческая PubMed ссылка:» . Национальный центр информации о биотехнологии, Национальная медицина США .

[4] «Мышь Pubmed ссылка:» . Национальный центр информации о биотехнологии, Национальная медицина США .

[pmid11214970-5] Нагасе Т., Кикуно Р., Хаттори А., Кондо Й., Окумура К., Охара О (декабрь 2000 г.). «Прогнозирование кодирующих последовательностей неопознанных генов человека. XIX. Полные последовательности 100 новых клонов кДНК из мозга, которые код для крупных белков in vitro» . ДНК -исследования . 7 (6): 347–355. doi : 10.1093/dnares/7.6.347 . PMID 11214970 .

[Entrez_Gene-6] «Энтез ген cgnl1 cingulin-like 1 [Homo sapiens (человек)]» .

[pmid22671598-7] Jump up to: ^а ^{беременный} Citi S, Pulmono P, Passchoud S (июнь 2012 г.). «Кингулин, парактолин и плекха7: передача сигналов и цитокелета в апикальном соединительном комплексе» Аналы нью -йоркской академии наук 1257 (1): 125–1 Bibda : 2012nyasasa1257..125c . Doi : 10.1111/j.1749-6632.2012.06506.x . PMID 22671598 35100062S2CID

[pmid15292197-8] Jump up to: ^а ^{беременный} ^в ^{дюймовый} ^и ^фон ^глин ^час ^я ^Дж ^k Ohnishi H, Nakahara T, Furuse K, Sasaki H, Tsukita S, Furuse M (октябрь 2004 г.). «Jacop, новый белок бляшки, локализующий в апикальном соединении комплекс с сходством последовательностей с cingulin» . Журнал биологической химии . 279 (44): 46014–46022. doi : 10.1074/jbc.m402616200 . PMID 15292197 .

[pmid22315225-9] Jump up to: ^а ^{беременный} ^в ^{дюймовый} ^и ^фон Paschoud S, Guillemot L, Citi S (апрель 2012 г.). «Различные домены парасинганга участвуют в его нацеливании на актиновый цитоскелет и регуляцию апикальной сборки соединения» . Журнал биологической химии . 287 (16): 13159–13169. doi : 10.1074/jbc.m111.315622 . PMC 3340007 . PMID 22315225 .

[pmid18653465-10] Jump up to: ^а ^{беременный} ^в ^{дюймовый} ^и ^фон Guillemot L, Paschoud S, Jond L, Folgia A, CI (октябрь 2008 г.). «Парасингинглин регулирует активность RAC1 и Rhoa GTPases, набирая TIAM1 и GEF-H1 в эпителиальные соединения » Молекулярная биология клетки 19 (10): 4442–4 Doi : 10.1091/ mbc.e08-06-0 PMC 2555940 PMID 18653465

[pmid9157014-11] Hirase T, Furuse M, Tsukita S (февраль 1997 г.). «Конституционный белок с 155 кДа-конституционным белком клеточных соединений прицелков к клеткам». Европейский журнал клеточной биологии . 72 (2): 174–181. PMID 9157014 .

[pmid21166484-12] Jump up to: ^а ^{беременный} ^в ^{дюймовый} ^и ^фон Paschoud S, Yu D, Pulimeno P, Jond L, Turner Jr, Citi S (февраль 2011 г.). «Кингулин и парасинглин демонстрируют аналогичное динамическое поведение, но набираются независимо от развязков» . Биология молекулярной мембраны . 28 (2): 123–35. doi : 10.3109/09687688.2010.538937 . PMC 4336546 . PMID 21166484 .

[book_2006-13] Jump up to: ^а ^{беременный} ^в ^{дюймовый} Guillemot L, Citi S (2006). "Cingulin, цинкелет, ассоциированный белком перекрестка" в Гонсалес-Марискале L (ред.). Tigh Junctions Джорджтаун, Техас: Landes Bioscience/Eurekah.com. Стр. 54–63. ISBN 978-0-387-36673-9 .

[pmid18339298-14] Guillemot L, Paschoud S, Pulimen P, Folgia A, Citi S (март Цитоплазматический Биомембраны 1778 (3): 601–613. два 10.1016/j.bbamem.2007.09.032: 18339298PMID

[pmid21454477-15] Jump up to: ^а ^{беременный} ^в ^{дюймовый} Pulmeno P, Passcoud S, Citi S (13 мая 2011 г.). «Роль ZO-1 и Plekha7 в рекрутировании парактолина в плотные и прилипшие соединения эпителиальных клеток » Журнал биологической химии 286 (19): 16743–1 Doi : 10.1074/jbc.m111.230862 . PMC 3089516 . PMID 21454477

[pmid22891260-16] Jump up to: ^а ^{беременный} ^в Elbediwy A, Zihni C, Terry SJ, Clark P, Matter K, Balda MS (август 2012 г.). «Формирование эпителиального соединения требует ограничения активности CDC42 новым комплексом SH3BP1» . Журнал клеточной биологии . 198 (4): 677–693. doi : 10.1083/jcb.201202094 . PMC 3514035 . PMID 22891260 .

[pmid23409073-17] Guillemot L, Spadaro D, Citi S (2013). Коваль М (ред.). «Цингулин соединения и парасингинглин модулируют экспрессию генов с плотным соединением через GATA-4» . Plos один . 8 (2): E55873. BIBCODE : 2013PLOSO ... 855873G . doi : 10.1371/journal.pone.0055873 . PMC 3567034 . PMID 23409073 .

[pmid14623514-18] Bulun SE, Sebastian S, Takayama K, Suzuki T, Sasano H, Shozu M (сентябрь 2003 г.). «Ген CYP19 человека (ароматаза P450): обновление физиологической роли и геномной организации промоторов». Журнал стероидной биохимии и молекулярной биологии . 86 (3–5): 219–224. doi : 10.1016/s0960-0760 (03) 00359-5 . PMID 14623514 . S2CID 1487530 .

[pmid18201819-19] Demura M, Bulun SE (февраль 2008 г.). «Метилирование динуклеотида CPG промотора CYP19 I.3/II модулирует цАМФ-стимулированную активность ароматазы». Молекулярная и клеточная эндокринология . 283 (1–2): 127–132. doi : 10.1016/j.mce.2007.12.003 . PMID 18201819 . S2CID 206811549 .

[pmid24163246-20] Rees E, Walters JT, Chambert KD, O'Dushlaine C, Szatkiewicz J, Richards AL, Georgieva L, Mahoney-Davies G, Legge Se, Moran JL, Genovese G, Levinson D, Morris DW, Cormican P, Kendler KS, O Нейл Ф.А., Райли Б., Гилл М., Корвин А., Склар П., Хультман С., Пато С., Пато М., Салливан П.Ф., Геджман П.В., Маккарролл С.А., О'Донован М.К., Оуэн М.Дж., Киров Г. (ноябрь 2013). «Анализ CNV в большом образце шизофрении подразумевает удаления при 16P12.1 и SLC1A1 и дупликации при 1P36.33 и CGNL1» . Молекулярная генетика человека . 23 (6): 1669–1676. doi : 10.1093/hmg/ddt540 . PMC 3929090 . PMID 24163246 .

[1]

[2]

[ 3 ]

[ 4 ]

[ 5 ]

[ 6 ]

[ 7 ]

[ 8 ]

[ 9 ]

[ 10 ]

[ 11 ]

[ 12 ]

[ 13 ]

[ 14 ]

[ 15 ]

[ 16 ]

[ 17 ]

[ 18 ]

[ 19 ]

[ 20 ]