ACAT1

ACAT1
Доступные структуры
ПДБ	Поиск ортологов: PDBe RCSB
showСписок идентификационных кодов PDB
	2F2S, 2IB7, 2IB8, 2IB9, 2IBU, 2IBW, 2IBY
Идентификаторы
Псевдонимы	ACAT1 , ACAT, MAT, T2, THIL, ацетил-КоА-ацетилтрансфераза 1
Внешние идентификаторы	Опустить : 607809 ; МГИ : 87870 ; Гомологен : 6 ; Генные карты : ACAT1 ; ОМА : ACAT1 — ортологи
showМестоположение гена ( человек )
Chr.	Chromosome 11 (human)
End	108,147,776 bp
showМестоположение гена ( Мышь )
Chr.	Chromosome 9 (mouse)
End	53,521,682 bp
show экспрессии РНК Характер
	Top expressed in
	kidney tubule; ; Skeletal muscle tissue of rectus abdominis; ; renal medulla; ; right lobe of liver; ; right ventricle; ; Skeletal muscle tissue of biceps brachii; ; thoracic diaphragm; ; muscle of thigh; ; myocardium of left ventricle; ; apex of heart;
	Top expressed in
	Paneth cell; ; atrioventricular valve; ; ureter; ; proximal tubule; ; hair follicle; ; medullary collecting duct; ; left lobe of liver; ; myocardium of ventricle; ; condyle; ; trigeminal ganglion;
	More reference expression data
	n/a
showГенная онтология
Molecular function	transferase activity; protein homodimerization activity; acyltransferase activity, transferring groups other than amino-acyl groups; metal ion binding; catalytic activity; enzyme binding; acyltransferase activity; carbon-carbon lyase activity; ligase activity, forming carbon-carbon bonds; acetyl-CoA C-acetyltransferase activity; acetyl-CoA C-acyltransferase activity; C-acetyltransferase activity;
Cellular component	mitochondrial matrix; mitochondrial inner membrane; extracellular exosome; mitochondrion;
Biological process	response to organic cyclic compound; branched-chain amino acid catabolic process; metanephric proximal convoluted tubule development; ketone body biosynthetic process; brain development; response to starvation; response to hormone; liver development; adipose tissue development; metabolism; protein homooligomerization; acetyl-CoA catabolic process; coenzyme A metabolic process; fatty acid beta-oxidation; coenzyme A biosynthetic process; acetyl-CoA biosynthetic process; ketone body catabolic process; isoleucine catabolic process; propionyl-CoA biosynthetic process; ketone body metabolic process;
	Sources:Amigo / QuickGO
hideОртологи
	38
	110446
	ENSG00000075239
	ENSMUSG00000032047
	P24752
	Q8QZT1
	НМ_000019
	НМ_144784
	НП_000010
	НП_659033
	Викиданные
Просмотр/редактирование человека	Просмотр/редактирование мыши

Ацетил-КоА-ацетилтрансфераза, митохондриальная, также известная как ацетоацетил-КоА-тиолаза , представляет собой фермент , который у человека кодируется ACAT1 (ацетил-Коэнзим А-ацетилтрансфераза 1) геном . ^{[ 5 ]}

Ацетил-Кофермент А-ацетилтрансфераза 1 представляет собой фермент ацетил-КоА С-ацетилтрансферазу .

Структура

Ген расположен на хромосоме 11q22.3–q23.1 и занимает площадь около Размер 27 т.п.н. и содержит двенадцать экзонов, прерванных одиннадцатью интронами . ^{[ 6 ]} Область, фланкирующая 5' - конец гена, лишена ТАТА-бокса , но содержит множество GC, а также имеет два СААТ-бокса. Ген также может иметь сайт связывания фактора транскрипции Sp1 и имеет последовательности, напоминающие сайты связывания некоторых других факторов транскрипции. Кроме того, непосредственно перед кэп-сайтом имеется фрагмент ДНК длиной 101 п.о., обладающий промоторной активностью. ^{[ 7 ]}

Ген ACAT1 человека производит химерную мРНК посредством транс-сплайсинга — процесса, при котором отдельные транскрипты хромосом 1 и 7 соединяются вместе. Транскрипт химерной мРНК для инициации трансляции использует два участка: AUG(1397-1399) и GGC(1274-1276). Инициация первого кодона (AUG) приводит к трансляции ACAT1 массой 50 кДа, а инициация другого кодона (GGC) приводит к образованию другой ферментативно активной изоформы массой 56 кДа соответственно; изоформа 56 кДа естественным образом присутствует в клетках человека, включая макрофаги, полученные из моноцитов человека. ^{[ 8 ]}

Полученный транскрипт кодирует ACAT1, который представляет собой белок массой 45,1 кДа, состоящий из 427 аминокислот. ^{[ 9 ]}^{[ 10 ]} Это также гомотетрамерный белок, имеющий девять трансмембранных доменов (TMD). Один активный остаток представляет собой гистидин в 460-м положении, которое находится в 7-м TMD. ACAT1 имеет семь свободных остатков цистеина, но они не влияют на каталитическую активность. Есть две функциональные части этого белка: TMD7 и TMD8; одна сторона участвует в связывании и катализе субстрата, а другая участвует во взаимодействиях и связывании субъединиц. ^{[ 11 ]}

Функция

Этот ген кодирует локализованный в митохондриях фермент, который катализирует обратимое образование ацетоацетил-КоА из двух молекул ацетил-КоА . ^{[ 5 ]} Фермент ACAT1 обладает несколькими уникальными свойствами. Во-первых, он активируется калия связыванием ионов вблизи сайта связывания КоА и каталитического сайта. Это связывание вызывает структурные изменения в цикле активного сайта. Кроме того, этот фермент способен использовать 2-метил-разветвленный ацетоацетил-КоА в качестве субстрата, что делает его уникальной тиолазой . ^{[ 12 ]} ACAT1 регулируется как на транскрипционном, так и на трансляционном уровне. Активность фермента ACAT1 усиливается. Экспрессия ACAT1 транскрипционно стимулируется лептином. ^{[ 13 ]} ангиотензин II, ^{[ 14 ]} и инсулин в моноцитах/макрофагах человека. ^{[ 15 ]} Инсулин-опосредованная регуляция также включает сигнальные пути ERK, p38MAPK и JNK. ^{[ 16 ]}

Клиническое значение

Дефицит кетотиолазы

Мутации гена ACAT1 связаны с дефицитом кодируемого митохондриальным белком ацетоацетил-КоА-тиолазы (Т2); это также известно как дефицит бета-кетотиолазы . Многие мутации были выявлены в конкретных популяциях, и были проведены крупномасштабные исследования для определения аллельной и генотипической частоты дефектного гена. ^{[ 17 ]} Поскольку митохондриальная ацетоацетил-КоА-тиолаза участвует в бета-окислении, дефицит этого фермента отмечается увеличением количества соединений холестерина. Кроме того, затрагивается аминокислотный путь изолейцина, в результате чего его правильный метаболизм прекращается. Этот дефицит принадлежит к более общему классу заболеваний, известных как органические ацидемии , при которых нарушение функции определенного этапа катаболизма аминокислот приводит к выделению неаминокислот с мочой. Этот дефицит проявляется, в частности, кетозом, ацидозом, а также гипогликемией, но существуют и другие клинические проявления. Характеристиками органической ацидемии являются рвота, плохое питание, неврологические симптомы, такие как судороги и нарушение тонуса, а также летаргия, переходящая в кому, — все это проявления токсической энцефалопатии. Клинический исход младенцев с этими нарушениями во многом определяется временем постановки диагноза, при этом потенциальный исход значительно улучшается, если заболевание диагностировано в первые десять дней жизни. Дефицит кетотиолазы диагностируют путем проведения ГХ-МС и количественного аминокислотного анализа мочи; диагностическими маркерами являются 2-метил-3-гидроксимасляная кислота, 2-метилацетоуксусная кислота и тиглилглицин. Заболевание лечат, пытаясь восстановить биохимический и физиологический гомеостаз; Общие методы лечения включают ограничение диеты, чтобы избежать аминокислот-предшественников, и использование соединений либо для избавления от токсичных метаболитов, либо для повышения активности ферментов. Это заболевание передается по наследству аутосомно-рецессивный тип, то есть у носителей гена не проявляются симптомы заболевания. ^{[ 6 ]}

Рак

Кроме того, экспрессия ACAT1 связана с проявлениями рака простаты, поскольку ACAT1 более значительно экспрессируется в образцах тканей агрессивного рака простаты по сравнению с его экспрессией в доброкачественных клетках. ^{[ 18 ]}^{[ 19 ]}

Ссылки

^ Jump up to: ^а ^б ^с GRCh38: Версия Ensembl 89: ENSG00000075239 – Ensembl , май 2017 г.
^ Jump up to: ^а ^б ^с GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000032047 – Ensembl , май 2017 г.
^ «Ссылка на Human PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
^ «Ссылка на Mouse PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
^ Jump up to: ^а ^б «Ген Энтреза: ацетил-коэнзим А-ацетилтрансфераза 1» .
^ Jump up to: ^а ^б Абделькрим Э., Хариджан Р.К., Ямагути С., Виеренга Р.К., Фукао Т. (октябрь 2019 г.). «Обновленная информация о мутациях вариантов ACAT1, связанных с дефицитом митохондриальной ацетоацетил-КоА-тиолазы (Т2)» . Хум Мутат 40 (10): 1641–1663. дои : 10.1002/humu.23831 . ПМК 6790690 . ПМИД 31268215 .
^ Кано М., Фукао Т., Ямагути С., Ории Т., Осуми Т., Хасимото Т. (декабрь 1991 г.). «Структура и экспрессия гена, кодирующего ацетоацетил-КоА-тиолазу митохондрий человека». Джин . 109 (2): 285–90. дои : 10.1016/0378-1119(91)90623-j . ПМИД 1684944 .
^ Чэнь Дж, Чжао XN, Ян Л, Ху GJ, Лу М, Сюн Ю, Ян XY, Чанг CC, Сонг БЛ, Чанг TY, Ли БЛ (сентябрь 2008 г.). «Для получения изоформы массой 56 кДа необходимы вторичные структуры РНК, расположенные в межхромосомной области химерной мРНК ACAT1 человека» . Сотовый Res . 18 (9): 921–36. дои : 10.1038/cr.2008.66 . ПМК 3086790 . ПМИД 18542101 .
^ Зонг NC, Ли Х, Ли Х, Лам МП, Хименес Р.К., Ким С.С., Денг Н., Ким АК, Чой Дж.Х., Селайя И., Лием Д., Мейер Д., Одеберг Дж., Фанг С., Лу Х.Дж., Сюй Т., Вайс Дж. , Дуан Х., Улен М., Йейтс-младший, Апвейлер Р., Ге Дж., Хермякоб Х., Пинг П. (октябрь 2013 г.). «Интеграция биологии и медицины сердечного протеома с помощью специализированной базы знаний» . Исследование кровообращения . 113 (9): 1043–53. дои : 10.1161/CIRCRESAHA.113.301151 . ПМК 4076475 . ПМИД 23965338 .
^ «Информация о белке: P24752» . База знаний Атласа органических белков сердца (COPaKB) . Архивировано из оригинала 14 августа 2016 года . Проверено 23 июля 2016 г.
^ Го Цзы, Чанг CC, Чанг TY (сентябрь 2007 г.). «Функциональность седьмого и восьмого трансмембранных доменов ацил-кофермента А: холестеринацилтрансферазы 1». Биохимия . 46 (35): 10063–71. дои : 10.1021/bi7011367 . ПМИД 17691824 .
^ Хаапалайнен А.М., Мериляйнен Г., Пирила П.Л., Кондо Н., Фукао Т., Виеренга Р.К. (апрель 2007 г.). «Кристаллографические и кинетические исследования митохондриальной ацетоацетил-КоА-тиолазы человека: значение ионов калия и хлорида для ее структуры и функции». Биохимия . 46 (14): 4305–21. дои : 10.1021/bi6026192 . ПМИД 17371050 .
^ Хонго С., Ватанабэ Т., Арита С., Каноме Т., Кагеяма Х., Сиода С., Миядзаки А. (август 2009 г.). «Лептин модулирует экспрессию ACAT1 и отток холестерина из макрофагов человека». Am J Physiol Endocrinol Metab . 297 (2): E474–82. дои : 10.1152/ajpendo.90369.2008 . ПМИД 19625677 . S2CID 5645442 .
^ Каноме Т., Ватанабэ Т., Нисио К., Такахаши К., Хонго С., Миядзаки А. (сентябрь 2008 г.). «Ангиотензин II повышает регуляцию ацил-КоА:холестерин-ацилтрансферазы-1 через рецептор ангиотензина II типа 1 в моноцитах-макрофагах человека» . Гипертония Рез . 31 (9): 1801–10. дои : 10.1291/hypres.31.1801 . ПМИД 18971559 .
^ Гэ Дж, Чжай В, Ченг Б, Хэ П, Ци Б, Лу Х, Цзэн Ю, Чен X (сентябрь 2013 г.). «Инсулин индуцирует экспрессию гена ацил-коэнзима А человека: экспрессию гена холестерин-ацилтрансферазы 1 через MAP-киназы и CCAAT/энхансер-связывающий белок α». J Cell Biochem . 114 (9): 2188–98. дои : 10.1002/jcb.24568 . ПМИД 23564383 . S2CID 22816300 .
^ Синь С, Янь-Фу В, Пин Х, Цзин Г, Цзин-Цзин В, Чун-Ли М, Вэй Л, Бэй С (май 2009 г.). «Изучение сигнальных путей инсулина в регуляции экспрессии ACAT1 в культивируемых макрофагах» . Cell Biol Int . 33 (5): 602–6. дои : 10.1016/j.cellbi.2009.02.011 . ПМИД 19269342 . S2CID 13605913 .
^ Фрэнсис Т., Вартофски Л. (сентябрь 1992 г.). «Распространенные заболевания щитовидной железы у пожилых людей». Последипломный мед . 92 (3): 225–30, 233–6. дои : 10.1080/00325481.1992.11701452 . ПМИД 1518756 .
^ Сараон П., Трудель Д., Крон К., Дмитроманолакис А., Трахтенберг Дж., Бапат Б., ван дер Кваст Т., Ярви К.А., Диамандис Э.П. (апрель 2014 г.). «Оценка и прогностическое значение ACAT1 как маркера прогрессирования рака простаты». Простата . 74 (4): 372–80. дои : 10.1002/pros.22758 . ПМИД 24311408 . S2CID 2169465 .
^ Сараон П., Крету Д., Мусрап Н., Караяннис Г.С., Батрух И., Драбович А.П., ван дер Кваст Т., Мизоками А., Моррисси С., Ярви К., Диамандис Э.П. (июнь 2013 г.). «Количественная протеомика показывает, что ферменты кетогенного пути связаны с прогрессированием рака простаты» . Молекулярная и клеточная протеомика . 12 (6): 1589–601. дои : 10.1074/mcp.m112.023887 . ПМЦ 3675816 . ПМИД 23443136 .

Внешние ссылки

человека Местоположение генома ACAT1 и страница сведений о гене ACAT1 в браузере генома UCSC .

Дальнейшее чтение

Локк Дж.А., Васан К.М., Нельсон С.С. и др. (2008). «Андроген-опосредованный метаболизм холестерина в клеточных линиях LNCaP и PC-3 регулируется с помощью двух разных изоформ ацил-кофермента А: холестерин-ацилтрансферазы (ACAT)» . Простата . 68 (1): 20–33. дои : 10.1002/pros.20674 . ПМИД 18000807 . S2CID 40860952 .
Фукао Т., Боне А., Аоки Ю., Кондо Н. (2008). «Новая одноосновательная замена (c.1124A>G), которая активирует 5-основанный верхний донорный сайт загадочного сплайсинга в экзоне 11 в митохондриальном гене ацетоацетил-КоА-тиолазы человека». Мол. Жене. Метаб . 94 (4): 417–21. дои : 10.1016/j.ymgme.2008.04.014 . ПМИД 18511318 .
Рейнольдс К.А., Хонг М.Г., Эрикссон Великобритания и др. (2010). «Анализ генов липидного пути указывает на связь вариаций последовательностей вблизи SREBF1/TOM1L2/ATPAF2 с риском деменции» . Хм. Мол. Жене . 19 (10): 2068–78. дои : 10.1093/hmg/ddq079 . ПМЦ 2860895 . ПМИД 20167577 .
Хаапалайнен А.М., Мериляйнен Г., Пирила П.Л. и др. (2007). «Кристаллографические и кинетические исследования митохондриальной ацетоацетил-КоА-тиолазы человека: значение ионов калия и хлорида для ее структуры и функции». Биохимия . 46 (14): 4305–21. дои : 10.1021/bi6026192 . ПМИД 17371050 .
Чен Дж., Чжао С.Н., Ян Л. и др. (2008). «Для получения изоформы массой 56 кДа необходимы вторичные структуры РНК, расположенные в межхромосомной области химерной мРНК ACAT1 человека» . Сотовый Res . 18 (9): 921–36. дои : 10.1038/cr.2008.66 . ПМК 3086790 . ПМИД 18542101 .
Раман Дж., Фриц Т.А., Геркен Т.А. и др. (2008). «Каталитический и лектиновый домены UDP-GalNAc:полипептида альфа-N-ацетилгалактозаминилтрансферазы действуют согласованно, обеспечивая прямой выбор сайта гликозилирования» . Ж. Биол. Хим . 283 (34): 22942–51. дои : 10.1074/jbc.M803387200 . ПМК 2517002 . ПМИД 18562306 .
Синь С., Ян-Фу В., Пин Х. и др. (2009). «Изучение сигнальных путей инсулина в регуляции экспрессии ACAT1 в культивируемых макрофагах» . Клеточная Биол. Межд . 33 (5): 602–6. дои : 10.1016/j.cellbi.2009.02.011 . ПМИД 19269342 . S2CID 13605913 .
Ли Ц, Бай Х, Фань П (2008). «[Анализ ацил-коэнзима А: полиморфизма холестерин-ацилтрансферазы 1 у пациентов с эндогенной гипертриглицеридемией в китайской популяции]». Чжунхуа И Сюэ И Чуань Сюэ Цза Чжи . 25 (2): 206–10. ПМИД 18393248 .
Го Цзы, Чанг CC, Чанг TY (2007). «Функциональность седьмого и восьмого трансмембранных доменов ацил-кофермента А: холестеринацилтрансферазы 1». Биохимия . 46 (35): 10063–71. дои : 10.1021/bi7011367 . ПМИД 17691824 .
Фукао Т., Ямагути С., Ории Т., Хашимото Т. (1995). «Молекулярная основа дефицита бета-кетотиолазы: мутации и полиморфизмы в гене митохондриального ацетоацетил-коэнзима А тиолазы человека» . Хм. Мутат . 5 (2): 113–20. дои : 10.1002/humu.1380050203 . ПМИД 7749408 . S2CID 36280301 .
Барбе Л., Лундберг Э., Оксволд П. и др. (2008). «К конфокальному субклеточному атласу протеома человека» . Мол. Клетка. Протеомика . 7 (3): 499–508. дои : 10.1074/mcp.M700325-MCP200 . ПМИД 18029348 .
Фукао Т., Нгуен Х.Т., Нгуен Н.Т. и др. (2010). «Распространенная мутация R208X, выявленная у вьетнамских пациентов с дефицитом митохондриальной ацетоацетил-КоА-тиолазы (Т2)». Мол. Жене. Метаб . 100 (1): 37–41. дои : 10.1016/j.ymgme.2010.01.007 . ПМИД 20156697 .
Хонго С., Ватанабэ Т., Арита С. и др. (2009). «Лептин модулирует экспрессию ACAT1 и отток холестерина из макрофагов человека». Являюсь. Дж. Физиол. Эндокринол. Метаб . 297 (2): E474–82. дои : 10.1152/ajpendo.90369.2008 . ПМИД 19625677 . S2CID 5645442 .
Анталис С.Дж., Арнольд Т., Ли Б. и др. (2009). «Докозагексаеновая кислота является субстратом для ACAT1 и ингибирует образование эфиров холестерина из олеиновой кислоты в клетках MCF-10A». Простагландины Лейкот. Сущность. Жирные кислоты . 80 (2–3): 165–71. дои : 10.1016/j.plefa.2009.01.001 . ПМИД 19217763 .
Бзома Б., Дебска-Слизень А., Дудзяк М. и др. (2008). «[Генетическая предрасположенность к системным осложнениям артериальной гипертензии у больных на поддерживающем гемодиализе]». Пол. Меркур. Лекарский . 25 (147): 209–16. ПМИД 19112833 .
Каноме Т., Ватанабэ Т., Нишио К. и др. (2008). «Ангиотензин II повышает регуляцию ацил-КоА:холестерин-ацилтрансферазы-1 через рецептор ангиотензина II типа 1 в моноцитах-макрофагах человека» . Гипертония. Рез . 31 (9): 1801–10. дои : 10.1291/hypres.31.1801 . ПМИД 18971559 .
Руаньо Дж., Бернен Дж., Виндемут А. и др. (2009). «Физиогеномное сравнение отеков и ИМТ у пациентов, получающих росиглитазон или пиоглитазон». Клин. Хим. Акта . 400 (1–2): 48–55. дои : 10.1016/j.cca.2008.10.009 . ПМИД 18996102 .
Тюммлер С., Дюпон Д., Аквавива С. и др. (2010). «Различные клинические проявления у братьев и сестер с дефицитом митохондриальной ацетоацетил-КоА-тиолазы и идентификация двух новых мутаций» . Тохоку Дж. Эксп. Мед . 220 (1): 27–31. дои : 10.1620/tjem.220.27 . ПМИД 20046049 .
Ан С., Чан Ю.С., Пак Дж.С. и др. (2008). «Ингибирование ацил-коэнзима А:холестерин-ацилтрансферазы стимулирует отток холестерина из макрофагов и стимулирует фарнезоидный рецептор X в гепатоцитах» . Эксп. Мол. Мед . 40 (4): 407–17. дои : 10.3858/эмм.2008.40.4.407 . ПМЦ 2679275 . ПМИД 18779653 .
Юинг Р.М., Чу П., Элизма Ф. и др. (2007). «Крупномасштабное картирование белково-белковых взаимодействий человека методом масс-спектрометрии» . Мол. Сист. Биол . 3 (1): 89. дои : 10.1038/msb4100134 . ПМЦ 1847948 . ПМИД 17353931 .

Эта статья включает текст из Национальной медицинской библиотеки США , который находится в свободном доступе .

[refGRCh38Ensembl-1] Jump up to: ^а ^б ^с GRCh38: Версия Ensembl 89: ENSG00000075239 – Ensembl , май 2017 г.

[refGRCm38Ensembl-2] Jump up to: ^а ^б ^с GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000032047 – Ensembl , май 2017 г.

[3] «Ссылка на Human PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .

[4] «Ссылка на Mouse PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .

[entrez-5] Jump up to: ^а ^б «Ген Энтреза: ацетил-коэнзим А-ацетилтрансфераза 1» .

[pmid31268215-6] Jump up to: ^а ^б Абделькрим Э., Хариджан Р.К., Ямагути С., Виеренга Р.К., Фукао Т. (октябрь 2019 г.). «Обновленная информация о мутациях вариантов ACAT1, связанных с дефицитом митохондриальной ацетоацетил-КоА-тиолазы (Т2)» . Хум Мутат 40 (10): 1641–1663. дои : 10.1002/humu.23831 . ПМК 6790690 . ПМИД 31268215 .

[pmid1684944-7] Кано М., Фукао Т., Ямагути С., Ории Т., Осуми Т., Хасимото Т. (декабрь 1991 г.). «Структура и экспрессия гена, кодирующего ацетоацетил-КоА-тиолазу митохондрий человека». Джин . 109 (2): 285–90. дои : 10.1016/0378-1119(91)90623-j . ПМИД 1684944 .

[pmid18542101-8] Чэнь Дж, Чжао XN, Ян Л, Ху GJ, Лу М, Сюн Ю, Ян XY, Чанг CC, Сонг БЛ, Чанг TY, Ли БЛ (сентябрь 2008 г.). «Для получения изоформы массой 56 кДа необходимы вторичные структуры РНК, расположенные в межхромосомной области химерной мРНК ACAT1 человека» . Сотовый Res . 18 (9): 921–36. дои : 10.1038/cr.2008.66 . ПМК 3086790 . ПМИД 18542101 .

[COPaKB-9] Зонг NC, Ли Х, Ли Х, Лам МП, Хименес Р.К., Ким С.С., Денг Н., Ким АК, Чой Дж.Х., Селайя И., Лием Д., Мейер Д., Одеберг Дж., Фанг С., Лу Х.Дж., Сюй Т., Вайс Дж. , Дуан Х., Улен М., Йейтс-младший, Апвейлер Р., Ге Дж., Хермякоб Х., Пинг П. (октябрь 2013 г.). «Интеграция биологии и медицины сердечного протеома с помощью специализированной базы знаний» . Исследование кровообращения . 113 (9): 1043–53. дои : 10.1161/CIRCRESAHA.113.301151 . ПМК 4076475 . ПМИД 23965338 .

[COPaKBP24752-10] «Информация о белке: P24752» . База знаний Атласа органических белков сердца (COPaKB) . Архивировано из оригинала 14 августа 2016 года . Проверено 23 июля 2016 г.

[pmid17691824-11] Го Цзы, Чанг CC, Чанг TY (сентябрь 2007 г.). «Функциональность седьмого и восьмого трансмембранных доменов ацил-кофермента А: холестеринацилтрансферазы 1». Биохимия . 46 (35): 10063–71. дои : 10.1021/bi7011367 . ПМИД 17691824 .

[pmid17371050-12] Хаапалайнен А.М., Мериляйнен Г., Пирила П.Л., Кондо Н., Фукао Т., Виеренга Р.К. (апрель 2007 г.). «Кристаллографические и кинетические исследования митохондриальной ацетоацетил-КоА-тиолазы человека: значение ионов калия и хлорида для ее структуры и функции». Биохимия . 46 (14): 4305–21. дои : 10.1021/bi6026192 . ПМИД 17371050 .

[pmid19625677-13] Хонго С., Ватанабэ Т., Арита С., Каноме Т., Кагеяма Х., Сиода С., Миядзаки А. (август 2009 г.). «Лептин модулирует экспрессию ACAT1 и отток холестерина из макрофагов человека». Am J Physiol Endocrinol Metab . 297 (2): E474–82. дои : 10.1152/ajpendo.90369.2008 . ПМИД 19625677 . S2CID 5645442 .

[pmid18971559-14] Каноме Т., Ватанабэ Т., Нисио К., Такахаши К., Хонго С., Миядзаки А. (сентябрь 2008 г.). «Ангиотензин II повышает регуляцию ацил-КоА:холестерин-ацилтрансферазы-1 через рецептор ангиотензина II типа 1 в моноцитах-макрофагах человека» . Гипертония Рез . 31 (9): 1801–10. дои : 10.1291/hypres.31.1801 . ПМИД 18971559 .

[pmid23564383-15] Гэ Дж, Чжай В, Ченг Б, Хэ П, Ци Б, Лу Х, Цзэн Ю, Чен X (сентябрь 2013 г.). «Инсулин индуцирует экспрессию гена ацил-коэнзима А человека: экспрессию гена холестерин-ацилтрансферазы 1 через MAP-киназы и CCAAT/энхансер-связывающий белок α». J Cell Biochem . 114 (9): 2188–98. дои : 10.1002/jcb.24568 . ПМИД 23564383 . S2CID 22816300 .

[pmid19269342-16] Синь С, Янь-Фу В, Пин Х, Цзин Г, Цзин-Цзин В, Чун-Ли М, Вэй Л, Бэй С (май 2009 г.). «Изучение сигнальных путей инсулина в регуляции экспрессии ACAT1 в культивируемых макрофагах» . Cell Biol Int . 33 (5): 602–6. дои : 10.1016/j.cellbi.2009.02.011 . ПМИД 19269342 . S2CID 13605913 .

[pmid1518756-17] Фрэнсис Т., Вартофски Л. (сентябрь 1992 г.). «Распространенные заболевания щитовидной железы у пожилых людей». Последипломный мед . 92 (3): 225–30, 233–6. дои : 10.1080/00325481.1992.11701452 . ПМИД 1518756 .

[18] Сараон П., Трудель Д., Крон К., Дмитроманолакис А., Трахтенберг Дж., Бапат Б., ван дер Кваст Т., Ярви К.А., Диамандис Э.П. (апрель 2014 г.). «Оценка и прогностическое значение ACAT1 как маркера прогрессирования рака простаты». Простата . 74 (4): 372–80. дои : 10.1002/pros.22758 . ПМИД 24311408 . S2CID 2169465 .

[19] Сараон П., Крету Д., Мусрап Н., Караяннис Г.С., Батрух И., Драбович А.П., ван дер Кваст Т., Мизоками А., Моррисси С., Ярви К., Диамандис Э.П. (июнь 2013 г.). «Количественная протеомика показывает, что ферменты кетогенного пути связаны с прогрессированием рака простаты» . Молекулярная и клеточная протеомика . 12 (6): 1589–601. дои : 10.1074/mcp.m112.023887 . ПМЦ 3675816 . ПМИД 23443136 .

[1]

[2]

[ 3 ]

[ 4 ]

[ 5 ]

[ 6 ]

[ 7 ]

[ 8 ]

[ 9 ]

[ 10 ]

[ 11 ]

[ 12 ]

[ 13 ]

[ 14 ]

[ 15 ]

[ 16 ]

[ 17 ]

[ 18 ]

[ 19 ]