Домен гомологии кальпонина
| Домен гомологии кальпонина (CH) | |||
|---|---|---|---|
 Структура решения домена гомологии кальпонина IQGAP1 [ 1 ] | |||
| Идентификаторы | |||
| Символ | СН | ||
| Пфам | PF00307 | ||
| ИнтерПро | ИПР001715 | ||
| УМНЫЙ | СН | ||
| PROSITE | PDOC00019 | ||
| ОБЛАСТЬ ПРИМЕНЕНИЯ 2 | 1aoa / SCOPe / СУПФАМ | ||
| CDD | cd00014 | ||
| |||
Домен гомологии кальпонина (или домен CH) представляет собой семейство актин- связывающих доменов, обнаруженных как в цитоскелетных белках, так и в белках сигнальной трансдукции. [ 2 ] Домен имеет длину около 100 аминокислот и состоит из четырех альфа-спиралей. [ 3 ] Он включает в себя следующие группы актин-связывающих доменов:
- Тип актинина (включая спектрин, фимбрин, ABP-280)
- Кальпонин -тип
Подробный обзор белков, содержащих этот тип актин-связывающих доменов, дан в статье. [ 4 ]
Домен CH участвует в связывании актина у некоторых членов семейства. Однако в кальпонинах есть доказательства того, что домен CH не участвует в его актинсвязывающей активности. [ 5 ] Большинство белков имеют две копии домена CH, однако некоторые белки, такие как кальпонин и протоонкоген vav человека ( P15498 ), имеют только одну копию. Структура примерного домена CH была определена с помощью рентгеновской кристаллографии . [ 6 ]
Примеры
[ редактировать ]Гены человека, кодирующие белки, содержащие домен гомологии кальпонина, включают:
- ACTN1 , ACTN2 , ACTN3 , ACTN4 , ARHGEF6 , ARHGEF7 , ASPM ,
- CLMN , CNN1 , CNN2 , CNN3 ,
- ДИКСДК1 , ДМД , летнее время ,
- ЭХБП1 , ЭХБП1Л1 ,
- ФЛНА , ФНБ , ФЛНК ,
- ГАЗ2 , ГАЗ2Л1 , ГАЗ2Л2 , ГАЗ2Л3 ,
- IQGAP1 , IQGAP2 , IQGAP3 ,
- LCP1 , LIMCH1 , LMO7 , LRCH1 , LRCH2 , LRCH3 , LRCH4 ,
- MACF1 , MAPRE1 , MAPRE2 , MAPRE3 , MICAL1 , MICAL2 , MICAL2PV1 , MICAL2PV2 , MICAL3 , MICAL1 , MICAL2 ,
- НАВ2 , НАВ3 ,
- ПАРВА , ПАРВБ , ПАРВГ , ПЛЭК1 , ПЛС1 , ПЛС3 , ПП14183 ,
- SMTN , SMTNL2 , SPECC1 , SPECC1L , SPNB4 , SPTB , SPTBN1 , SPTBN2 , SPTBN4 , SPTBN5 , SYNE1 , SYNE2 ,
- ТАГЛН , ТАГЛН2 , ТАГЛН3 ,
- УТРН и
- ВАВ1 , ВАВ2 , ВАВ3
Ссылки
[ редактировать ]- ^ ВВП : 2RR8 ; Умэмото Р., Нисида Н., Огино С., Симада И. (сентябрь 2010 г.). «ЯМР-структура домена гомологии кальпонина человеческого IQGAP1 и ее значение для режима распознавания актина». Дж. Биомол. ЯМР . 48 (1): 59–64. дои : 10.1007/s10858-010-9434-8 . ПМИД 20644981 . S2CID 25649748 .
- ^ Сарасте М., Кастресана Дж. (1995). «Связывается ли Вав с F-актином через домен CH?». ФЭБС Летт . 374 (2): 149–151. дои : 10.1016/0014-5793(95)01098-Y . ПМИД 7589522 . S2CID 29667309 .
- ^ Коренбаум, Э.; Риверо, Ф. (сентябрь 2002 г.). «Краткий обзор доменов гомологии кальпонина». J Cell Sci . 115 (Часть 18): 3543–5. CiteSeerX 10.1.1.608.8653 . дои : 10.1242/jcs.00003 . ПМИД 12186940 . S2CID 38137068 .
- ^ Хартвиг Дж. Х. (1995). «Актин-связывающие белки. 1: Суперсемейство спектринов». Белковый проф . 2 (7): 703–800. ПМИД 7584474 .
- ^ Джимона М., Митал Р. (1998). «Один CH-домен кальпонина не является ни достаточным, ни необходимым для связывания F-актина». Дж. Клеточная наука . 111 : 1813–1821. ПМИД 9625744 .
- ^ Сарасте М., Каруго К.Д., Бануэлос С. (1997). «Кристаллическая структура домена гомологии кальпонина». Нат. Структура. Биол . 4 (3): 175–179. дои : 10.1038/nsb0397-175 . ПМИД 9164454 . S2CID 1428195 .