Фимбрин

PLS1
Идентификаторы
Псевдонимы	PLS1 , Fimbrin, plastin 1, DFNA76
Внешние идентификаторы	Омим : 602734 ; MGI : 104809 ; Гомологен : 68270 ; GeneCards : PLS1 ; OMA : PLS1 - Ортологи
showМестоположение гена ( человек )
Chr.	Chromosome 3 (human)
End	142,713,664 bp
showМестоположение гена ( мышь )
Chr.	Chromosome 9 (mouse)
End	95,727,364 bp
showРНК -паттерн экспрессии
	Top expressed in
	secondary oocyte; ; jejunal mucosa; ; mucosa of ileum; ; mucosa of colon; ; mucosa of sigmoid colon; ; rectum; ; duodenum; ; palpebral conjunctiva; ; bronchial epithelial cell; ; mucosa of transverse colon;
	Top expressed in
	intestinal villus; ; ileum; ; jejunum; ; duodenum; ; large intestine; ; left colon; ; pyloric antrum; ; vestibular sensory epithelium; ; epithelium of small intestine; ; yolk sac;
	More reference expression data
	n/a
showДжин Онтология
Molecular function	calcium ion binding; actin binding; structural constituent of cytoskeleton; metal ion binding; actin filament binding;
Cellular component	terminal web; extracellular exosome; brush border; cytoplasm; actin filament; actin filament bundle;
Biological process	intestinal D-glucose absorption; regulation of microvillus length; terminal web assembly; positive regulation of multicellular organism growth; actin filament bundle assembly; actin filament network formation; actin crosslink formation; positive regulation of protein localization to plasma membrane;
	Sources:Amigo / QuickGO
hideОртологи
	5357
	102502
	ENSG00000120756
	EMSMUSM000000494993
	Q14651
	Q3V0K9
	NM_001145319 ; NM_001172312 ; NM_002670
	NM_001033210
	NP_001138791 ; NP_001165783 ; NP_002661
	NP_001028382
	Викидид
Посмотреть/редактировать человека	Посмотреть/редактировать мышь

Фимбрин, также известный как IS, является белком , который у людей кодируется геном PLS1 . ^{[ 5 ]} Фимбрин является белком-сшивающим актином , важным для образования филоподий .

Структура

Фимбрин принадлежит к кальпонина суперсемейству домена гомологии (CH) домена белков сшивания актина. Как и другие члены этой суперсемейства, которые включают α-актинин , β- спектрин , дистрофин , ABP-120 и филаламин , он имеет консервативный домен связывания 27 кДа, который содержит тандемный дублирование последовательности, которая является гомологичен кальпонину. В дополнение к сшиванию актиновых филаментов в пучки и сети, домены CH также связывают промежуточные филаменты и некоторые белки передачи сигнала с актиновым цитоскелетом . Структурное сравнение актиновых филаментов, а фимбрин-декоративные доменные домены актиновых филаментов выявили изменения в структуре актина из-за опосредованного фимбрином сшивки, которые могут влиять на аффинность актиновых филаментов к другим актин-связывающим белкам и могут быть частью регуляции Сам цитоскелет. ^{[ 6 ]}

У людей три очень гомологичных, строго тканевых и локальных специфических изоформ : I-, T- и L-фимбрин. были идентифицированы ^{[ 6 ]} L-фимбрин обнаруживается только в нормальных или трансформированных лейкоцитах , где он становится фосфорилированным в ответ на другие факторы, такие как интерлейкин-1 . I-фимбрин экспрессируется кишечными и эпителиальными клетками почек. ^{[ 7 ]} Т-фимбрин обнаруживается в эпителиальных и мезенхимальных клетках, полученных из твердой ткани, где он не фосфорилируется. Различия в экспрессии, последовательности и фосфорилировании среди различных изоформ фимбрина предполагают вероятность функциональных различий. ^{[ 7 ]}

Функция

Фимбрин присутствует в нескольких различных структурах в различных типах клеток, включая кишечные , волос стереоцилию и фибробласты микроводильи . ^{[ 7 ]} Обычно он ассоциируется с поляризованными актиновыми филаментами в мембранных оборках , филоподиах, стереоцилии и бляшках адгезии . Гомология последовательности и биохимические свойства показывают, что фимбрин высоко консервативен от дрожжей к людям. Дрожжевые мутанты, отсутствующие фимбрин, дефектны по морфогенезу и эндоцитозу . ^{[ 6 ]}

Из-за непосредственной близости своих тандемных актин-связывающих доменов, фимбрин направляет образование плотно связанных актиновых филаментов, которые участвуют в динамических процессах, включая цитокинез в дрожжах и инвазии клеток-хозяина энтеропатическими бактериями . Хотя участие Фимбрина в подобных процессах, а также его роль в сборке и регуляции микрофиламентальных сетей хорошо задокументировано, хорошо задокументировано, существует меньше экспериментальных данных, описывающих общую организацию домена молекулы. Klein et al. (2004) подробно описали кристаллическую структуру ядер Arabidopsis thaliana и Schizosaccharomyces pombe fimbrin в попытке выделить компактную и отчетливо асимметричную организацию молекулы фимбрина. Это структурное исследование ядра фимбрина представляет собой первое подробное структурное описание функционального сшивающего белка актина. ^{[ 8 ]}

Ссылки

^ Jump up to: ^а ^{беременный} ^в GRCH38: Ensembl Release 89: ENSG00000120756 - Ensembl , май 2017 г.
^ Jump up to: ^а ^{беременный} ^в GRCM38: Ensembl Release 89: Ensmusg00000049493 - Ensembl , май 2017 г.
^ «Человеческая PubMed ссылка:» . Национальный центр информации о биотехнологии, Национальная медицина США .
^ «Мышь Pubmed ссылка:» . Национальный центр информации о биотехнологии, Национальная медицина США .
^ "Entrez Gene: Plastin 1" .
^ Jump up to: ^а ^{беременный} ^в De Arruda MV, Watson S, Lin CS, Leavitt J, Matsudaira P (сентябрь 1990 г.). «Фимбрин - это гомолог цитоплазматического фосфопротеинового пластина и имеет домены гомологичен с кальмодулиновыми и актиновыми белками» . J. Cell Biol . 111 (3): 1069–79. doi : 10.1083/jcb.111.3.1069 . PMC 2116281 . PMID 2391360 .
^ Jump up to: ^а ^{беременный} ^в Chafel MM, Shen W, Matsudaira P (Jun 1995). «Последовательная экспрессия и дифференциальная локализация I-, L- и T-Фимбрин во время дифференцировки кишечника мыши и желточного мешка» . Девта 203 (2): 141–51. doi : 10.1002/aja.1002030203 . PMID 7655078 . S2CID 20594198 .
^ Klein MG, Shi W, Ramagopal U, Tseng Y, Wirtz D, Kovar DR, Staiger CJ, Almo SC (июнь 2004 г.). «Структура сшивающего ядра актина фимбрина» (PDF) . Структура 12 (6): 999–1013. doi : 10.1016/j.str.2004.04.010 . PMID 15274920 .

Дальнейшее чтение

Hanein D, Matsudaira P, Deerosier DJ (октябрь 1997 г.). «Свидетельство о конформационном изменении в актине, вызванном связыванием фимбрина (N375)» . J. Cell Biol . 139 (2): 387–96. doi : 10.1083/jcb.139.2.387 . PMC 2139807 . PMID 9334343 .
Lodish H, Berk A, Zipursky L, Matsudaira P, Baltimore D, Darnell J (1999). «Раздел 18.1: актиновый цитоскелет» . Молекулярная клеточная биология (4 -е изд.). Нью-Йорк; Houndsmills: WH Freeman & Co. ISBN 978-0-7167-3706-3 .

[refGRCh38Ensembl-1] Jump up to: ^а ^{беременный} ^в GRCH38: Ensembl Release 89: ENSG00000120756 - Ensembl , май 2017 г.

[refGRCm38Ensembl-2] Jump up to: ^а ^{беременный} ^в GRCM38: Ensembl Release 89: Ensmusg00000049493 - Ensembl , май 2017 г.

[3] «Человеческая PubMed ссылка:» . Национальный центр информации о биотехнологии, Национальная медицина США .

[4] «Мышь Pubmed ссылка:» . Национальный центр информации о биотехнологии, Национальная медицина США .

[entrez-5] "Entrez Gene: Plastin 1" .

[de_Arruda_1990-6] Jump up to: ^а ^{беременный} ^в De Arruda MV, Watson S, Lin CS, Leavitt J, Matsudaira P (сентябрь 1990 г.). «Фимбрин - это гомолог цитоплазматического фосфопротеинового пластина и имеет домены гомологичен с кальмодулиновыми и актиновыми белками» . J. Cell Biol . 111 (3): 1069–79. doi : 10.1083/jcb.111.3.1069 . PMC 2116281 . PMID 2391360 .

[Chafel_1995-7] Jump up to: ^а ^{беременный} ^в Chafel MM, Shen W, Matsudaira P (Jun 1995). «Последовательная экспрессия и дифференциальная локализация I-, L- и T-Фимбрин во время дифференцировки кишечника мыши и желточного мешка» . Девта 203 (2): 141–51. doi : 10.1002/aja.1002030203 . PMID 7655078 . S2CID 20594198 .

[pmid15274920-8] Klein MG, Shi W, Ramagopal U, Tseng Y, Wirtz D, Kovar DR, Staiger CJ, Almo SC (июнь 2004 г.). «Структура сшивающего ядра актина фимбрина» (PDF) . Структура 12 (6): 999–1013. doi : 10.1016/j.str.2004.04.010 . PMID 15274920 .

[1]

[2]

[ 3 ]

[ 4 ]

[ 5 ]

[ 6 ]

[ 7 ]

[ 8 ]