ACOT4

ACOT4
Доступные структуры
ПДБ	Поиск ортологов: PDBe RCSB
showСписок идентификационных кодов PDB
	3K2I
Идентификаторы
Псевдонимы	ACOT4 , PTE-Ib, PTE1B, PTE2B, ацил-КоА-тиоэстераза 4
Внешние идентификаторы	Опустить : 614314 ; МГИ : 2159621 ; Гомологен : 44237 ; Генные карты : ACOT4 ; ОМА : ACOT4 — ортологи
showМестоположение гена ( человек )
Chr.	Chromosome 14 (human)
End	73,595,766 bp
showМестоположение гена ( Мышь )
Chr.	Chromosome 12 (mouse)
End	84,095,375 bp
show экспрессии РНК Характер
	Top expressed in
	mucosa of ileum; ; right lobe of liver; ; gonad; ; oocyte; ; testicle; ; human kidney; ; buccal mucosa cell; ; secondary oocyte; ; prefrontal cortex; ; jejunal mucosa;
	Top expressed in
	right kidney; ; proximal tubule; ; zygote; ; lumbar subsegment of spinal cord; ; human kidney; ; hepatobiliary system; ; liver; ; epithelium of small intestine; ; yolk sac; ; duodenum;
	More reference expression data
	n/a
showГенная онтология
Molecular function	palmitoyl-CoA hydrolase activity; carboxylic ester hydrolase activity; succinyl-CoA hydrolase activity; signaling receptor binding; hydrolase activity; thiolester hydrolase activity; acyl-CoA hydrolase activity; myristoyl-CoA hydrolase activity;
Cellular component	peroxisome; peroxisomal matrix; cytosol;
Biological process	dicarboxylic acid metabolic process; butyrate metabolic process; succinyl-CoA metabolic process; unsaturated monocarboxylic acid metabolic process; very long-chain fatty acid metabolic process; short-chain fatty acid metabolic process; dicarboxylic acid catabolic process; saturated monocarboxylic acid metabolic process; long-chain fatty acid metabolic process; acyl-CoA metabolic process; protein targeting to peroxisome; fatty acid metabolic process; lipid metabolism; fatty acid biosynthetic process;
	Sources:Amigo / QuickGO
hideОртологи
	122970
	171282
	ENSG00000177465
	ENSMUSG00000052392
	Q8N9L9
	Q8BWN8
	НМ_152331
	НМ_134247
	НП_689544
	НП_599008
	Викиданные
Просмотр/редактирование человека	Просмотр/редактирование мыши

Ацил-коэнзим А тиоэстераза 4 — это фермент , который у человека кодируется ACOT4 геном . ^{[ 5 ]}^{[ 6 ]}^{[ 7 ]}

Функция

Белок, кодируемый геном ACOT4, является частью семейства ацил-КоА тиоэстераз , которые катализируют гидролиз различных эфиров кофермента А различных молекул до свободной кислоты плюс КоА. Эти ферменты также называются в литературе ацил-КоА-гидролазами, ацил-КоА-тиоэфиргидролазами и пальмитоил-КоА-гидролазами. Реакция, осуществляемая этими ферментами, выглядит следующим образом:

Эфир КоА + H ₂ O → свободная кислота + кофермент А

Эти ферменты используют те же субстраты , что и длинноцепочечные ацил-КоА-синтетазы, но имеют уникальную цель: они генерируют свободную кислоту и КоА, в отличие от длинноцепочечных ацил-КоА-синтетаз, которые связывают жирные кислоты с КоА с образованием эфир КоА. ^{[ 8 ]} Роль ферментов семейства ACOT недостаточно изучена; однако было высказано предположение, что они играют решающую роль в регуляции внутриклеточных уровней эфиров КоА, кофермента А и свободных жирных кислот. Недавние исследования показали, что эфиры ацил-КоА выполняют гораздо больше функций, чем просто источник энергии. Эти функции включают аллостерическую регуляцию таких ферментов, как ацетил-КоА-карбоксилаза , ^{[ 9 ]} гексокиназа IV, ^{[ 10 ]} и цитратконденсирующий фермент. Длинноцепочечные ацил-КоА также регулируют открытие АТФ-чувствительных калиевых каналов и активацию кальциевых АТФаз , тем самым регулируя секрецию инсулина . ^{[ 11 ]} Ряд других клеточных событий также опосредованы ацил-КоА, например, передача сигнала через протеинкиназу C , ингибирование апоптоза, индуцированного ретиноевой кислотой , а также участие в почковании и слиянии эндомембранной системы . ^{[ 12 ]}^{[ 13 ]}^{[ 14 ]} Ацил-КоА также опосредует нацеливание белков на различные мембраны и регуляцию α-субъединиц G-белка , поскольку они являются субстратами для ацилирования белка. ^{[ 15 ]} В митохондриях эфиры ацил-КоА участвуют в ацилировании митохондриальных НАД+-зависимых дегидрогеназ ; поскольку эти ферменты ответственны за катаболизм аминокислот , такое ацилирование делает весь процесс неактивным. Этот механизм может обеспечивать метаболические перекрестные помехи и регулировать соотношение НАДН /НАД+ для поддержания оптимального митохондриального бета-окисления жирных кислот. ^{[ 16 ]} Роль эфиров КоА в метаболизме липидов и многих других внутриклеточных процессах хорошо определена, поэтому предполагается, что ферменты ACOT играют роль в модуляции процессов, в которых участвуют эти метаболиты. ^{[ 17 ]}

Ссылки

^ Jump up to: ^а ^б ^с GRCh38: Версия Ensembl 89: ENSG00000177465 – Ensembl , май 2017 г.
^ Jump up to: ^а ^б ^с GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000052392 – Ensembl , май 2017 г.
^ «Ссылка на Human PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
^ «Ссылка на Mouse PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
^ Хант MC, Ямада Дж., Мальтаис Л.Дж., Райт М.В., Подеста Э.Дж., Алекссон С.Е. (сентябрь 2005 г.). «Пересмотренная номенклатура ацил-КоА-тиоэстераз/гидролаз млекопитающих» . Журнал исследований липидов . 46 (9): 2029–32. doi : 10.1194/jlr.E500003-JLR200 . ПМИД 16103133 .
^ Хант М.К., Раутанен А., Вестин М.А., Свенссон Л.Т., Алекссон С.Е. (сентябрь 2006 г.). «Анализ кластеров генов ацил-КоА-тиоэстеразы (ACOT) мыши и человека показывает, что конвергентная функциональная эволюция приводит к уменьшению количества пероксисомальных ACOT человека» . Журнал ФАСЭБ . 20 (11): 1855–64. дои : 10.1096/fj.06-6042com . ПМИД 16940157 . S2CID 501610 .
^ «Ген Энтреза: ацил-КоА-тиоэстераза ACOT4 4» .
^ Машек Д.Г., Борнфельдт К.Е., Коулман Р.А., Бергер Дж., Бернлор Д.А., Блэк П., ДиРуссо CC, Фарбер С.А., Го В., Хашимото Н., Ходияр В., Кайперс Ф.А., Малтаис Л.Дж., Неберт Д.В., Рениери А., Шаффер Дж.Е., Шталь А. , Уоткинс П.А., Василиу В., Ямамото Т.Т. (октябрь 2004). «Пересмотренная номенклатура семейства генов длинноцепочечной ацил-КоА-синтетазы млекопитающих» . Журнал исследований липидов . 45 (10): 1958–61. doi : 10.1194/jlr.E400002-JLR200 . ПМИД 15292367 .
^ Огивара Х., Танабэ Т., Никава Дж., Нума С. (август 1978 г.). «Ингибирование ацетил-кофермент-А-карбоксилазы печени крысы пальмитоил-коэнзимом А. Образование эквимолярного комплекса фермент-ингибитор». Европейский журнал биохимии . 89 (1): 33–41. дои : 10.1111/j.1432-1033.1978.tb20893.x . ПМИД 29756 .
^ Срере, Пенсильвания (декабрь 1965 г.). «Пальмитил-коэнзим А ингибирует цитратконденсирующий фермент». Biochimica et Biophysical Acta (BBA) - Липиды и липидный обмен . 106 (3): 445–55. дои : 10.1016/0005-2760(65)90061-5 . ПМИД 5881327 .
^ Гриббл FM, Прокс П., Корки Б.Е., Эшкрофт FM (октябрь 1998 г.). «Механизм активации клонированных АТФ-чувствительных калиевых каналов олеоил-КоА» . Журнал биологической химии . 273 (41): 26383–7. дои : 10.1074/jbc.273.41.26383 . ПМИД 9756869 .
^ Нисидзука Ю. (апрель 1995 г.). «Протеинкиназа C и передача сигналов липидов для устойчивых клеточных ответов» . Журнал ФАСЭБ . 9 (7): 484–96. дои : 10.1096/fasebj.9.7.7737456 . ПМИД 7737456 . S2CID 31065063 .
^ Глик Б.С., Ротман Дж.Э. (март 1987 г.). «Возможная роль жирного ацил-кофермента А во внутриклеточном транспорте белков». Природа . 326 (6110): 309–12. Бибкод : 1987Natur.326..309G . дои : 10.1038/326309a0 . ПМИД 3821906 . S2CID 4306469 .
^ Ван Ю.Дж., Кай Ю., Коуэн С., Маги Т.Р. (июнь 2000 г.). «Жирные ацил-КоА ингибируют апоптоз, индуцированный ретиноевой кислотой, в клетках Hep3B». Письма о раке . 154 (1): 19–27. дои : 10.1016/s0304-3835(00)00341-4 . ПМИД 10799735 .
^ Дункан Дж. А., Гилман А. Г. (июнь 1998 г.). «Цитоплазматическая ацилпротеинтиоэстераза, которая удаляет пальмитат из альфа-субъединиц G-белка и p21 (RAS)» . Журнал биологической химии . 273 (25): 15830–7. дои : 10.1074/jbc.273.25.15830 . ПМИД 9624183 .
^ Бертиаум Л., Дейшайте И., Песекис С., Реш, доктор медицинских наук (март 1994 г.). «Регуляция ферментативной активности путем ацилирования жирных кислот в активном центре. Новая роль ацилирования белков длинноцепочечными жирными кислотами» . Журнал биологической химии . 269 (9): 6498–505. дои : 10.1016/S0021-9258(17)37399-4 . ПМИД 8120000 .
^ Хант MC, Алексон С.Э. (март 2002 г.). «Роль ацил-КоА-тиоэстераз в обеспечении внутриклеточного метаболизма липидов». Прогресс в исследованиях липидов . 41 (2): 99–130. дои : 10.1016/s0163-7827(01)00017-0 . ПМИД 11755680 .

Внешние ссылки

человека ACOT4 Расположение генома и страница сведений о гене ACOT4 в браузере генома UCSC .
Обзор всей структурной информации, доступной в PDB для UniProt : Q8N9L9 (пероксисомальная сукцинил-коэнзим А-тиоэстераза) на PDBe-KB .

Дальнейшее чтение

Шеррингтон Р., Рогаев Э.И., Лян Ю., Рогаева Э.А., Левеск Г., Икеда М., Чи Х., Лин С., Ли Г., Холман К., Цуда Т., Мар Л., Фунчин Дж.Ф., Бруни А.С., Монтези М.П., Сорби С., Райнеро И. , Пинесси Л , Ни Л , Чумаков И , Поллен Д , Брукс А , Сансо П , Полински РДж . Васко В., Да Силва Х.А., Хейнс Дж.Л., Перкичак-Вэнс М.А., Танци Р.Э., Роуз А.Д., Фрейзер П.Е., Ромменс Дж.М., Сент-Джордж-Хислоп PH (июнь 1995 г.). «Клонирование гена, несущего миссенс-мутации при ранней семейной болезни Альцгеймера». Природа 375 (6534): 754–60. Бибкод : 1995Nature.375..754S . дои : 10.1038/ 375754a0 ПМИД 7596406 . S2CID 4308372 .
Хант М.К., Ноусиайнен С.Е., Хуттунен М.К., Ории К.Е., Свенссон Л.Т., Алекссон С.Е. (ноябрь 1999 г.). «Длинноцепочечные ацил-КоА-тиоэстеразы, индуцированные пролифератором пероксисом, представляют собой высококонсервативное новое мультигенное семейство, вовлеченное в метаболизм липидов» . Журнал биологической химии . 274 (48): 34317–26. дои : 10.1074/jbc.274.48.34317 . ПМИД 10567408 .
Джонс Дж. М., Гулд С. Дж. (август 2000 г.). «Идентификация PTE2, пероксисомальной длинноцепочечной ацил-КоА-тиоэстеразы человека». Связь с биохимическими и биофизическими исследованиями . 275 (1): 233–40. дои : 10.1006/bbrc.2000.3285 . ПМИД 10944470 .
Вестин М.А., Хант М.К., Алекссон С.Е. (ноябрь 2005 г.). «Идентификация сукцинил-КоА-тиоэстеразы предполагает новый путь производства сукцината в пероксисомах» . Журнал биологической химии . 280 (46): 38125–32. дои : 10.1074/jbc.M508479200 . ПМИД 16141203 .

Эта статья о гене человека й хромосоме незавершена в 14 - . Вы можете помочь Википедии, расширив ее .

[refGRCh38Ensembl-1] Jump up to: ^а ^б ^с GRCh38: Версия Ensembl 89: ENSG00000177465 – Ensembl , май 2017 г.

[refGRCm38Ensembl-2] Jump up to: ^а ^б ^с GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000052392 – Ensembl , май 2017 г.

[3] «Ссылка на Human PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .

[4] «Ссылка на Mouse PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .

[pmid16103133-5] Хант MC, Ямада Дж., Мальтаис Л.Дж., Райт М.В., Подеста Э.Дж., Алекссон С.Е. (сентябрь 2005 г.). «Пересмотренная номенклатура ацил-КоА-тиоэстераз/гидролаз млекопитающих» . Журнал исследований липидов . 46 (9): 2029–32. doi : 10.1194/jlr.E500003-JLR200 . ПМИД 16103133 .

[pmid16940157-6] Хант М.К., Раутанен А., Вестин М.А., Свенссон Л.Т., Алекссон С.Е. (сентябрь 2006 г.). «Анализ кластеров генов ацил-КоА-тиоэстеразы (ACOT) мыши и человека показывает, что конвергентная функциональная эволюция приводит к уменьшению количества пероксисомальных ACOT человека» . Журнал ФАСЭБ . 20 (11): 1855–64. дои : 10.1096/fj.06-6042com . ПМИД 16940157 . S2CID 501610 .

[entrez-7] «Ген Энтреза: ацил-КоА-тиоэстераза ACOT4 4» .

[8] Машек Д.Г., Борнфельдт К.Е., Коулман Р.А., Бергер Дж., Бернлор Д.А., Блэк П., ДиРуссо CC, Фарбер С.А., Го В., Хашимото Н., Ходияр В., Кайперс Ф.А., Малтаис Л.Дж., Неберт Д.В., Рениери А., Шаффер Дж.Е., Шталь А. , Уоткинс П.А., Василиу В., Ямамото Т.Т. (октябрь 2004). «Пересмотренная номенклатура семейства генов длинноцепочечной ацил-КоА-синтетазы млекопитающих» . Журнал исследований липидов . 45 (10): 1958–61. doi : 10.1194/jlr.E400002-JLR200 . ПМИД 15292367 .

[9] Огивара Х., Танабэ Т., Никава Дж., Нума С. (август 1978 г.). «Ингибирование ацетил-кофермент-А-карбоксилазы печени крысы пальмитоил-коэнзимом А. Образование эквимолярного комплекса фермент-ингибитор». Европейский журнал биохимии . 89 (1): 33–41. дои : 10.1111/j.1432-1033.1978.tb20893.x . ПМИД 29756 .

[10] Срере, Пенсильвания (декабрь 1965 г.). «Пальмитил-коэнзим А ингибирует цитратконденсирующий фермент». Biochimica et Biophysical Acta (BBA) - Липиды и липидный обмен . 106 (3): 445–55. дои : 10.1016/0005-2760(65)90061-5 . ПМИД 5881327 .

[11] Гриббл FM, Прокс П., Корки Б.Е., Эшкрофт FM (октябрь 1998 г.). «Механизм активации клонированных АТФ-чувствительных калиевых каналов олеоил-КоА» . Журнал биологической химии . 273 (41): 26383–7. дои : 10.1074/jbc.273.41.26383 . ПМИД 9756869 .

[12] Нисидзука Ю. (апрель 1995 г.). «Протеинкиназа C и передача сигналов липидов для устойчивых клеточных ответов» . Журнал ФАСЭБ . 9 (7): 484–96. дои : 10.1096/fasebj.9.7.7737456 . ПМИД 7737456 . S2CID 31065063 .

[13] Глик Б.С., Ротман Дж.Э. (март 1987 г.). «Возможная роль жирного ацил-кофермента А во внутриклеточном транспорте белков». Природа . 326 (6110): 309–12. Бибкод : 1987Natur.326..309G . дои : 10.1038/326309a0 . ПМИД 3821906 . S2CID 4306469 .

[14] Ван Ю.Дж., Кай Ю., Коуэн С., Маги Т.Р. (июнь 2000 г.). «Жирные ацил-КоА ингибируют апоптоз, индуцированный ретиноевой кислотой, в клетках Hep3B». Письма о раке . 154 (1): 19–27. дои : 10.1016/s0304-3835(00)00341-4 . ПМИД 10799735 .

[15] Дункан Дж. А., Гилман А. Г. (июнь 1998 г.). «Цитоплазматическая ацилпротеинтиоэстераза, которая удаляет пальмитат из альфа-субъединиц G-белка и p21 (RAS)» . Журнал биологической химии . 273 (25): 15830–7. дои : 10.1074/jbc.273.25.15830 . ПМИД 9624183 .

[16] Бертиаум Л., Дейшайте И., Песекис С., Реш, доктор медицинских наук (март 1994 г.). «Регуляция ферментативной активности путем ацилирования жирных кислот в активном центре. Новая роль ацилирования белков длинноцепочечными жирными кислотами» . Журнал биологической химии . 269 (9): 6498–505. дои : 10.1016/S0021-9258(17)37399-4 . ПМИД 8120000 .

[17] Хант MC, Алексон С.Э. (март 2002 г.). «Роль ацил-КоА-тиоэстераз в обеспечении внутриклеточного метаболизма липидов». Прогресс в исследованиях липидов . 41 (2): 99–130. дои : 10.1016/s0163-7827(01)00017-0 . ПМИД 11755680 .

[1]

[2]

[ 3 ]

[ 4 ]

[ 5 ]

[ 6 ]

[ 7 ]

[ 8 ]

[ 9 ]

[ 10 ]

[ 11 ]

[ 12 ]

[ 13 ]

[ 14 ]

[ 15 ]

[ 16 ]

[ 17 ]

v т и Тиоэстеразы ( КФ 3.1.2)
Acetyl-CoA thioesterases
Acyl-CoA thioesterases	ACOT1 ACOT2 ACOT4 ACOT6 ACOT7 ACOT8 ACOT9 ACOT11 ACOT12 ACOT13
Formyl-CoA thioesterases
Palmitoyl protein thioesterases	PPT1 PPT2
Succinyl-CoA thioesterases
Ubiquitin C-terminal hydrolases	UCHL1 UCHL3 UCHL5