Гидроксиламин оксидоредуктаза
| Гидроксиламин оксидоредуктаза | |||
|---|---|---|---|
| Идентификаторы | |||
| Номер ЕС. | 1.7.3.4 | ||
| Номер CAS. | 9075-43-8 | ||
| Базы данных | |||
| ИнтЭнк | вид IntEnz | ||
| БРЕНДА | БРЕНДА запись | ||
| Экспаси | Просмотр NiceZyme | ||
| КЕГГ | КЕГГ запись | ||
| МетаЦик | метаболический путь | ||
| ПРЯМОЙ | профиль | ||
| PDB Структуры | RCSB PDB PDBe PDBsum | ||
| Генная онтология | АмиГО / QuickGO | ||
| |||
Гидроксиламиноксидоредуктаза ( ГАО ) представляет собой фермент , обнаруженный у прокариот рода Nitrosomonas . Он играет чрезвычайно важную роль в биогеохимическом круговороте азота как часть метаболизма бактерий, окисляющих аммиак .
Субстрат – гидроксиламин ( ), химическое вещество, вырабатываемое биологическим путем с помощью фермента монооксигеназы аммиака . Продукты катализируемой реакции обсуждаются, но недавние исследования показывают убедительные доказательства образования оксида азота . [ 1 ]
Структурные исследования
[ редактировать ]Кристаллографические методы показывают, что HAO (код PDB: 1FGJ ) представляет собой сшитый тример полипептидов, содержащий 24 кофактора гема . [ 2 ] [ 3 ]
Реактивность
[ редактировать ]В течение многих десятилетий считалось, что фермент катализирует следующую реакцию: [ 4 ]
Однако недавние исследования в этой области показали, что этот фермент катализирует совершенно другую реакцию: [ 1 ]
Последующее окисление оксида азота до нитрита, вызванное реакцией с кислородом, объясняет реакционную способность, ранее описанную Hooper et al.
Воздействие на окружающую среду
[ редактировать ]Оксид азота, продукт катализа ГАО, является мощным парниковым газом . [ 5 ] Кроме того, продуктом окисления оксида азота в присутствии кислорода является нитрит — распространенный загрязнитель сельскохозяйственных стоков .
Ссылки
[ редактировать ]- ^ Jump up to: а б Каранто, Джонатан Д.; Ланкастер, Кайл М. (17 июля 2017 г.). «Оксид азота представляет собой облигатный бактериальный промежуточный продукт нитрификации, продуцируемый гидроксиламиноксидоредуктазой» . Труды Национальной академии наук . 114 (31): 8217–8222. дои : 10.1073/pnas.1704504114 . ISSN 0027-8424 . ПМЦ 5547625 . ПМИД 28716929 .
- ^ Седервалль, Педер; Хупер, Алан Б.; Уилмот, Кэрри М. (10 сентября 2013 г.). «Структурные исследования гидроксиламиноксидоредуктазы выявили уникальный гем-кофактор и ранее неидентифицированный партнер по взаимодействию». Биохимия . 52 (36): 6211–6218. дои : 10.1021/bi400960w . ISSN 0006-2960 . ПМИД 23952581 .
- ^ Игараси, Н.; Морияма, Х.; Фудзивара, Т.; Фукумори, Ю.; Танака, Н. (апрель 1997 г.). «Структура 2,8 А гидроксиламиноксидоредуктазы нитрифицирующей хемоавтотрофной бактерии Nitrosomonas europaea». Структурная биология природы . 4 (4): 276–284. дои : 10.1038/nsb0497-276 . ISSN 1072-8368 . ПМИД 9095195 . S2CID 1028628 .
- ^ Хендрич, Майкл П.; Логан, Майкл; Андерссон, Кристоффер К.; Арсьеро, Дэйв М.; Липскомб, Джон Д.; Хупер, Алан Б. (1 декабря 1994 г.). «Активный сайт гидроксиламиноксидоредуктазы Nitrosomonas: свидетельства наличия нового металлического кластера в ферментах». Журнал Американского химического общества . 116 (26): 11961–11968. дои : 10.1021/ja00105a041 . ISSN 0002-7863 .
- ^ Монцка, ЮАР; Длугокенский, Э.Дж.; Батлер, Дж. Х. (2011). «Парниковые газы, отличные от CO2, и изменение климата». Природа . 476 (7358): 43–50. дои : 10.1038/nature10322 . ПМИД 21814274 . S2CID 205225911 .
- Хупер А.Б., Бальный С. (1982). «Реакция кислорода с гидроксиламиноксидоредуктазой Nitrosomonas: быстрая кинетика» . ФЭБС Летт . 144 (2): 299–303. дои : 10.1016/0014-5793(82)80658-3 . ПМИД 7117545 . S2CID 9726167 .
- Липскомб Дж.Д., Хупер А.Б. (1982). «Разрешение множественных гемовых центров гидроксиламиноксидоредуктазы Nitrosomonas. 1. Спектроскопия электронного парамагнитного резонанса». Биохимия . 21 (17): 3965–72. дои : 10.1021/bi00260a010 . ПМИД 6289867 .
- Рис МК (1968). «Исследование метаболизма гидроксиламина Nitrosomonas europaea. I Очистка гидроксиламиноксидазы». Биохимия . 7 (1): 353–66. дои : 10.1021/bi00841a045 . ПМИД 5758552 .
