N-term

N -конец (также известный как амино-концевой , NH ₂ -концевой , N-концевой конец или амин-концерт ) является началом белка или полипептида , ссылаясь на группу свободного амина (-NH ₂ ), расположенном в конец полипептида. В пределах пептида группа амин связана с карбоновой группой другой аминокислоты, что делает ее цепью. Это оставляет свободную карбоновую группу на одном конце пептида, называемой С-конце , а группа свободного амина на другом конце называется N-конце. По соглашению, пептидные последовательности написаны N-конце для C-конца , слева направо (в системах письма LTR ). ^{[ 1 ]} Это коррелирует направление трансляции с направлением текста, потому что, когда белок транслируется из РНК мессенджера , он создается от N-конца к С-конце, поскольку аминокислоты добавляются в карбоксильный конец белка. ^{[ Цитация необходима ]}

Химия

Каждая аминокислота имеет аминную группу и карбоновую группу . Аминокислоты связываются друг с другом пептидными связями , которые образуются посредством реакции дегидратации , которая соединяет карбоксильную группу одной аминокислоты с аминной группой следующей с головой к хвостам с образованием полипептидной цепи. Цепь имеет два конца-аминскую группу, N-конце и несвязанную карбоксильную группу, C-конце . ^{[ 2 ]}

Когда белок транслируется из РНК мессенджера , он создается от N-конца к C-конце. Амино -конец аминокислоты (на заряженной тРНК ) на стадии удлинения трансляции прикрепляется к карбоксильному концу растущей цепи. Поскольку стартовый кодон генетического кода для аминокислотного метионина , большинство белковых последовательностей начинаются с метионина (или, у бактерий, митохондрий и хлоропластов , модифицированной версии n -формалметионин , FME). Тем не менее, некоторые белки модифицируются посттрансляционно , например, путем расщепления от предшественника белка и, следовательно, могут иметь разные аминокислоты на их N-конце.

Функция

N-концевые сигналы нацеливания

N-конец является первой частью белка, который выходит из рибосомы во время биосинтеза белка . Он часто содержит сигнальные пептидные последовательности «внутриклеточные почтовые коды », которые прямая доставка белка в соответствующую органеллу . Сигнальный пептид обычно удаляется в назначении сигнальной пептидазой . N-концевая аминокислота белка является важным фактором, определяющим его период полураспада (вероятность деградации). Это называется правилом n-end .

Сигнальный пептид

N-концевой сигнальный пептид распознается частицей распознавания сигнала (SRP) и приводит к нацеливанию белка на секреторный путь . В эукариотических клетках эти белки синтезируются в грубой эндоплазматической ретикулуме . В прокариотических клетках белки экспортируются через клеточную мембрану . У хлоропластов сигнальные пептиды нацелены на белки на тилакоиды .

Митохондриальный нацеливающий пептид

N-концевой пептид митохондриального нацеливания (MTTP) позволяет импортировать белок в митохондрион .

Хлоропласт, нацеленный на пептид

N-концевой пептид, нацеленный на хлоропласт (CPTP), позволяет импортировать белок в хлоропласт .

N-концевые модификации

Белок N-конец может быть модифицирован CO-или пост-трансляционно. Модификации включают удаление метионина инициатора (IMET) аминопептидазами , прикрепление небольших химических групп, таких как ацетил , пропионил и метил , и добавление мембранных якорей, таких как пальмитоил и миристоильные группы ^{[ 3 ]}

N-концевое ацетилирование

N-концевое ацетилирование является формой модификации белка, которая может происходить как у прокариот , так и у эукариот . Было высказано предположение, что N-концевое ацетилирование может помешать белке следовать секреторному пути . ^{[ 4 ]}

N-миристоилирование

N-конце может быть изменен путем добавления миристоильного якоря. Белки, которые модифицированы таким образом, содержат консенсусный мотив на их N-конце в качестве сигнала модификации.

N-ацилирование

N-конец также может быть модифицирован путем добавления якоря жирной кислоты с образованием N-ацетилированных белков. Наиболее распространенной формой такой модификации является добавление палмитоильной группы.

Смотрите также

100-й термин
Topfind , научная база данных, охватывающая протеазы , специфичность их участка расщепления, субстраты, ингибиторы и белковые термины, происходящие из их активности

Ссылки

^ Реуш, Уильям (5 мая 2013 г.). «Пептиды и белки» . Мичиганский государственный университет кафедра химии .
^ Голосовать, Дональд; Голосовать, Джудит Г.; Пратт, Шарлотта В. (2013). Основы биохимии: жизнь на молекулярном уровне (4 -е изд.). Хобокен, Нью -Джерси: Уилл. ISBN 978-0470547847 .
^ Варленд (21 апреля 2015 г.). «N-концевые модификации клеточных белков: вовлеченные ферменты, их субстратные специфичности и биологические эффекты» . Протеомика . 15 (14): 2385–401. doi : 10.1002/pmic.201400619 . PMC 4692089 . PMID 25914051 .
^ Арнесен, Томас (31 мая 2011 г.). «На пути к функциональному пониманию белка N-концевого ацетилирования» . PLOS Биология . 9 (5): E1001074. doi : 10.1371/journal.pbio.1001074 . PMC 3104970 . PMID 21655509 .

[1] Реуш, Уильям (5 мая 2013 г.). «Пептиды и белки» . Мичиганский государственный университет кафедра химии .

[Voet,_Voet,_Pratt-2] Голосовать, Дональд; Голосовать, Джудит Г.; Пратт, Шарлотта В. (2013). Основы биохимии: жизнь на молекулярном уровне (4 -е изд.). Хобокен, Нью -Джерси: Уилл. ISBN 978-0470547847 .

[3] Варленд (21 апреля 2015 г.). «N-концевые модификации клеточных белков: вовлеченные ферменты, их субстратные специфичности и биологические эффекты» . Протеомика . 15 (14): 2385–401. doi : 10.1002/pmic.201400619 . PMC 4692089 . PMID 25914051 .

[4] Арнесен, Томас (31 мая 2011 г.). «На пути к функциональному пониманию белка N-концевого ацетилирования» . PLOS Биология . 9 (5): E1001074. doi : 10.1371/journal.pbio.1001074 . PMC 3104970 . PMID 21655509 .

[ 1 ]

[ 2 ]

[ 3 ]

[ 4 ]