Фактор рециркуляции рибосом

MRRF
Идентификаторы
Псевдонимы	MRRF , MRFF, MTRRF, RRF, фактор рециркуляции митохондриальных рибосом.
Внешние идентификаторы	Опустить : 604602 ; МГИ : 1915121 ; Гомологен : 12203 ; GeneCards : MRRF ; ОМА : MRRF — ортологи
showМестоположение гена ( человек )
Chr.	Chromosome 9 (human)
End	122,331,337 bp
showМестоположение гена ( Мышь )
Chr.	Chromosome 2 (mouse)
End	36,080,659 bp
show экспрессии РНК Характер
	Top expressed in
	rectum; ; left testis; ; right testis; ; mucosa of transverse colon; ; right uterine tube; ; gastrocnemius muscle; ; right lobe of liver; ; left lobe of thyroid gland; ; right lobe of thyroid gland; ; apex of heart;
	Top expressed in
	tail of embryo; ; genital tubercle; ; interventricular septum; ; endothelial cell of lymphatic vessel; ; Paneth cell; ; spermatid; ; external carotid artery; ; condyle; ; muscle of thigh; ; left lobe of liver;
	More reference expression data
	n/a
showГенная онтология
Molecular function	ribosomal large subunit binding;
Cellular component	mitochondrial matrix; mitochondrion;
Biological process	ribosome disassembly; protein biosynthesis; mitochondrial translational termination;
	Sources:Amigo / QuickGO
hideОртологи
	92399
	67871
	ENSG00000148187
	ENSMUSG00000026887
	Q96E11
	Q9D6S7
showНМ_001173512 ; НМ_138777 ; НМ_199176 ; НМ_199177 ; НМ_001346339 ;
	NM_001346341; NM_001346343; NM_001346345; NM_001346347
	НМ_026422
showНП_001166983 ; НП_001333268 ; НП_001333270 ; НП_001333272 ; НП_001333274 ;
	NP_001333276; NP_620132; NP_954646
	НП_080698
	Викиданные
Просмотр/редактирование человека	Просмотр/редактирование мыши

показывать Доступные белковые структуры:
Pfam	structures / ECOD
PDB	RCSB PDB; PDBe; PDBj
PDBsum	structure summary

Фактор рециркуляции рибосом
Фактор рециркуляции рибосом
Идентификаторы
Символ	СБР
Пфам	PF01765
ИнтерПро	ИПР002661
КАТ	1ек8
ОБЛАСТЬ ПРИМЕНЕНИЯ 2	1ек8 / СКОПе / СУПФАМ
CDD	cd00520
Pfam
показывать Доступные белковые структуры:
Pfam	structures / ECOD
PDB	RCSB PDB; PDBe; PDBj
PDBsum	structure summary

Фактор рециркуляции рибосом или фактор высвобождения рибосом ( RRF ) представляет собой белок, обнаруженный в бактериальных клетках , а также в эукариотических органеллах , особенно в митохондриях и хлоропластах . Его функция заключается в переработке рибосом после завершения синтеза белка ( бактериальная трансляция ). У человека митохондриальная версия кодируется геном MRRF .

Открытие

Фактор рециркуляции рибосом был открыт в начале 1970-х годов в работе Акиры Кадзи и Акикадзу Хиросимы из Пенсильванского университета . ^{[ 5 ]}^{[ 6 ]}^{[ 7 ]}^{[ 8 ]} Их работа описала необходимость двух белковых факторов для высвобождения рибосом из мРНК . Эти два фактора были идентифицированы как RRF, неизвестный до того белок , и фактор элонгации G (EF-G), белок, который уже идентифицирован и, как известно, участвует в синтезе белка . Первоначально RRF назывался фактором высвобождения рибосом , но теперь он называется фактором рециркуляции рибосом .

Функция

RRF осуществляет рециркуляцию рибосом путем разделения рибосом на субъединицы, тем самым высвобождая связанную мРНК . Для этого также необходимо участие EF-G ( GFM2 у человека). ^{[ 9 ]} В зависимости от тРНК IF1 – IF3 также могут осуществлять рециклинг. ^{[ 10 ]}

Потеря функции RRF

У бактерий (особенно Escherichia coli ) потеря гена, кодирующего RRF, опасна. ^{[ 11 ]} Это делает RRF возможной мишенью для новых антибактериальных препаратов.
RRF дрожжей Митохондриальный (mtRRF) кодируется геном в ядре клетки . Потеря функции этого гена приводит к нестабильности митохондриального генома и дыхательной недостаточности. ^{[ 12 ]}

Структура и связывание с рибосомами

Кристаллическая структура RRF была впервые определена методом рентгеновской дифракции в 1999 году. ^{[ 13 ]} что RRF является почти идеальной структурной имитацией тРНК Самым поразительным открытием стало то , как по размеру, так и по размерам. Один из видов RRF можно увидеть здесь .

Несмотря на мимикрию тРНК, RRF связывается с рибосомами совершенно иначе, чем тРНК . ^{[ 14 ]} Было высказано предположение, что рибосомы связывают белки (или белковые домены ) сходной формы и размера с тРНК, и это, а не функция, объясняет наблюдаемую структурную мимикрию.

См. также

Ссылки

^ Jump up to: ^а ^б ^с GRCh38: Версия Ensembl 89: ENSG00000148187 – Ensembl , май 2017 г.
^ Jump up to: ^а ^б ^с GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000026887 – Ensembl , май 2017 г.
^ «Ссылка на Human PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
^ «Ссылка на Mouse PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
^ Хирасима А., Кадзи А. (ноябрь 1970 г.). «Факторно-зависимый распад полисом». Биохим. Биофиз. Рез. Коммун . 41 (4): 877–883. дои : 10.1016/0006-291X(70)90165-8 . ПМИД 4920474 .
^ Хирасима А., Кадзи А. (март 1972 г.). «Факторно-зависимое высвобождение рибосом из информационной РНК. Потребность в двух термостабильных факторах». Дж. Мол. Биол . 65 (1): 43–58. дои : 10.1016/0022-2836(72)90490-1 . ПМИД 4553259 .
^ Хирасима А., Кадзи А. (октябрь 1972 г.). «Очистка и свойства фактора высвобождения рибосом». Биохимия . 11 (22): 4037–4044. дои : 10.1021/bi00772a005 . ПМИД 4563926 .
^ Хирасима А., Кадзи А. (ноябрь 1973 г.). «Роль фактора элонгации G и белкового фактора в высвобождении рибосом из рибонуклеиновой кислоты» . Ж. Биол. Хим . 248 (21): 7580–7587. дои : 10.1016/S0021-9258(19)43330-9 . ПМИД 4583357 .
^ Хирокава Г., Демешкина Н., Ивакура Н., Кадзи Х., Кадзи А. (март 2006 г.). «Этап переработки рибосом: консенсус или противоречие?» . Тенденции биохимии. Наука . 31 (3): 143–149. дои : 10.1016/j.tibs.2006.01.007 . ПМИД 16487710 .
^ Павлов, М.Ю.; Антун, А; Ловмар, М; Эренберг, М. (18 июня 2008 г.). «Дополнительная роль фактора инициации 1 и фактора рециркуляции рибосомы в расщеплении рибосомы 70S» . Журнал ЭМБО . 27 (12): 1706–17. дои : 10.1038/emboj.2008.99 . ПМЦ 2435134 . ПМИД 18497739 .
^ Яноси Л., Симидзу И., Кадзи А. (май 1994 г.). «Фактор рециркуляции рибосом (фактор высвобождения рибосом) необходим для роста бактерий» . Учеб. Натл. акад. наук. США . 91 (10): 4249–4253. Бибкод : 1994PNAS...91.4249J . дои : 10.1073/pnas.91.10.4249 . ПМК 43762 . ПМИД 8183897 .
^ Тейсье Э., Хирокава Г., Третьякова А., Джеймсон Б., Кадзи А., Кадзи Х. (июль 2003 г.). «Температурно-чувствительная мутация фактора рециркуляции митохондриальных рибосом дрожжей (RRF)» . Нуклеиновые кислоты Рез . 31 (14): 4218–4226. дои : 10.1093/нар/gkg449 . ПМК 165964 . ПМИД 12853640 .
^ Селмер М., Аль-Карадаги С., Хирокава Г., Кадзи А., Лильяс А. (декабрь 1999 г.). «Кристаллическая структура фактора рециркуляции рибосом Thermotoga maritima : имитатор тРНК». Наука 286 (5448): 2349–2352. дои : 10.1126/science.286.5448.2349 . ПМИД 10600747 .
^ Агравал Р.К., Шарма М.Р., Киль М.С. и др. (июнь 2004 г.). «Визуализация фактора рециркуляции рибосом на рибосоме 70S Escherichia coli : функциональное значение» . Учеб. Натл. акад. наук. США . 101 (24): 8900–8905. Бибкод : 2004PNAS..101.8900A . дои : 10.1073/pnas.0401904101 . ПМК 428444 . ПМИД 15178758 .

Внешние ссылки

рибосома + рилизинг + фактор в Национальной медицинской библиотеке США по медицинским предметным рубрикам (MeSH)

[refGRCh38Ensembl-1] Jump up to: ^а ^б ^с GRCh38: Версия Ensembl 89: ENSG00000148187 – Ensembl , май 2017 г.

[refGRCm38Ensembl-2] Jump up to: ^а ^б ^с GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000026887 – Ensembl , май 2017 г.

[3] «Ссылка на Human PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .

[4] «Ссылка на Mouse PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .

[5] Хирасима А., Кадзи А. (ноябрь 1970 г.). «Факторно-зависимый распад полисом». Биохим. Биофиз. Рез. Коммун . 41 (4): 877–883. дои : 10.1016/0006-291X(70)90165-8 . ПМИД 4920474 .

[6] Хирасима А., Кадзи А. (март 1972 г.). «Факторно-зависимое высвобождение рибосом из информационной РНК. Потребность в двух термостабильных факторах». Дж. Мол. Биол . 65 (1): 43–58. дои : 10.1016/0022-2836(72)90490-1 . ПМИД 4553259 .

[7] Хирасима А., Кадзи А. (октябрь 1972 г.). «Очистка и свойства фактора высвобождения рибосом». Биохимия . 11 (22): 4037–4044. дои : 10.1021/bi00772a005 . ПМИД 4563926 .

[8] Хирасима А., Кадзи А. (ноябрь 1973 г.). «Роль фактора элонгации G и белкового фактора в высвобождении рибосом из рибонуклеиновой кислоты» . Ж. Биол. Хим . 248 (21): 7580–7587. дои : 10.1016/S0021-9258(19)43330-9 . ПМИД 4583357 .

[9] Хирокава Г., Демешкина Н., Ивакура Н., Кадзи Х., Кадзи А. (март 2006 г.). «Этап переработки рибосом: консенсус или противоречие?» . Тенденции биохимии. Наука . 31 (3): 143–149. дои : 10.1016/j.tibs.2006.01.007 . ПМИД 16487710 .

[10] Павлов, М.Ю.; Антун, А; Ловмар, М; Эренберг, М. (18 июня 2008 г.). «Дополнительная роль фактора инициации 1 и фактора рециркуляции рибосомы в расщеплении рибосомы 70S» . Журнал ЭМБО . 27 (12): 1706–17. дои : 10.1038/emboj.2008.99 . ПМЦ 2435134 . ПМИД 18497739 .

[11] Яноси Л., Симидзу И., Кадзи А. (май 1994 г.). «Фактор рециркуляции рибосом (фактор высвобождения рибосом) необходим для роста бактерий» . Учеб. Натл. акад. наук. США . 91 (10): 4249–4253. Бибкод : 1994PNAS...91.4249J . дои : 10.1073/pnas.91.10.4249 . ПМК 43762 . ПМИД 8183897 .

[12] Тейсье Э., Хирокава Г., Третьякова А., Джеймсон Б., Кадзи А., Кадзи Х. (июль 2003 г.). «Температурно-чувствительная мутация фактора рециркуляции митохондриальных рибосом дрожжей (RRF)» . Нуклеиновые кислоты Рез . 31 (14): 4218–4226. дои : 10.1093/нар/gkg449 . ПМК 165964 . ПМИД 12853640 .

[13] Селмер М., Аль-Карадаги С., Хирокава Г., Кадзи А., Лильяс А. (декабрь 1999 г.). «Кристаллическая структура фактора рециркуляции рибосом Thermotoga maritima : имитатор тРНК». Наука 286 (5448): 2349–2352. дои : 10.1126/science.286.5448.2349 . ПМИД 10600747 .

[14] Агравал Р.К., Шарма М.Р., Киль М.С. и др. (июнь 2004 г.). «Визуализация фактора рециркуляции рибосом на рибосоме 70S Escherichia coli : функциональное значение» . Учеб. Натл. акад. наук. США . 101 (24): 8900–8905. Бибкод : 2004PNAS..101.8900A . дои : 10.1073/pnas.0401904101 . ПМК 428444 . ПМИД 15178758 .

[1]

[2]

[ 3 ]

[ 4 ]

[ 5 ]

[ 6 ]

[ 7 ]

[ 8 ]

[ 9 ]

[ 10 ]

[ 11 ]

[ 12 ]

[ 13 ]

[ 14 ]