МИОМ1

МИОМ1
Доступные структуры
ПДБ	Поиск ортологов: PDBe RCSB
showСписок идентификационных кодов PDB
	2R15, 2Y23, 2Y25, 3RBS
Идентификаторы
Псевдонимы	МИОМ1 , СКЕЛЕМИН, миомезин 1
Внешние идентификаторы	Опустить : 603508 ; МГИ : 1341430 ; Гомологен : 31196 ; Генные карты : MYOM1 ; ОМА : МИОМ1 – ортологи
showМестоположение гена ( человек )
Chr.	Chromosome 18 (human)
End	3,219,968 bp
showМестоположение гена ( Мышь )
Chr.	Chromosome 17 (mouse)
End	71,433,851 bp
show экспрессии РНК Характер
	Top expressed in
	muscle of thigh; ; Skeletal muscle tissue of rectus abdominis; ; Skeletal muscle tissue of biceps brachii; ; glutes; ; apex of heart; ; gastrocnemius muscle; ; triceps brachii muscle; ; left ventricle; ; vastus lateralis muscle; ; right auricle;
	Top expressed in
	triceps brachii muscle; ; temporal muscle; ; muscle of thigh; ; sternocleidomastoid muscle; ; digastric muscle; ; triceps surae; ; gastrocnemius muscle; ; medial head of gastrocnemius muscle; ; vastus lateralis muscle; ; tibialis anterior muscle;
	More reference expression data
	More reference expression data
showГенная онтология
Molecular function	structural constituent of muscle; protein binding; protein homodimerization activity; identical protein binding; actin filament binding; muscle alpha-actinin binding; structural molecule activity conferring elasticity; kinase binding;
Cellular component	cytoplasm; myosin filament; sarcomere; striated muscle myosin thick filament; Z discdkac; M band; striated muscle thin filament;
Biological process	muscle contraction; extraocular skeletal muscle development; striated muscle contraction; actin filament organization; sarcomere organization; striated muscle myosin thick filament assembly; positive regulation of gene expression; protein kinase A signaling; positive regulation of protein secretion; skeletal muscle thin filament assembly; skeletal muscle myosin thick filament assembly; cardiac myofibril assembly; cardiac muscle tissue morphogenesis;
	Sources:Amigo / QuickGO
hideОртологи
	8736
	17929
	ENSG00000101605
	ENSMUSG00000024049
	P52179
	Q62234
	НМ_003803 ; НМ_019856
	НМ_001083934 ; НМ_010867
	НП_003794 ; НП_062830
	НП_001077403 ; НП_034997
	Викиданные
Просмотр/редактирование человека	Просмотр/редактирование мыши

Миомезин-1 — это белок , который у человека кодируется MYOM1 геном . ^{[ 5 ]}^{[ 6 ]} Миомезин-1 экспрессируется в мышечных клетках и выполняет функцию стабилизации трехмерной конформации толстой нити . Эмбриональные формы миомезина-1 обнаружены при дилатационной кардиомиопатии .

Структура

Альтернативно сплайсированные варианты MYOM1 , включая EH-миомезин, ^{[ 7 ]} скелетин ^{[ 8 ]} и Миомезин-1 ^{[ 8 ]}^{[ 9 ]}^{[ 10 ]} были идентифицированы; при этом скелетин имеет дополнительные 96 аминокислот, богатых остатками серина и пролина . ^{[ 8 ]} Миомезин-1, подобно миомезину 2 и тайтину , является членом семейства миозин -ассоциированных белков, содержащих структурные модули с сильной гомологией либо с доменами фибронектина типа III (мотив I), либо с доменами иммуноглобулина С2 (мотив II) . Миомезин-1 уникален в этом семействе тем, что имеет мотивы, похожие на ядра промежуточных филаментов , по одному возле каждого конца. ^{[ 11 ]} Каждый из миомезина-1 и миомезина-2 имеет уникальную N-концевую область, за которой следуют 12 модулей мотива I или мотива II в порядке II-II-IIIIII-II-II-II-II-II. Два белка имеют 50% идентичность последовательностей в этой области, содержащей повторы. образованная этими двумя белками на одном конце тайтиновой нити, простирается до центра полосы М. Головная структура , альтернативно сплайсированные тканеспецифические варианты транскриптов, кодирующие различные изоформы . Были идентифицированы ^{[ 12 ]} Миомезин-1 может димеризоваться антипараллельно через свою С-концевую область. ^{[ 13 ]}

Функция

Титин вместе со связанными с ним белками соединяет основную структуру саркомеров , M-полосы и Z-диски . С -концевой конец нити тайтина доходит до линии М , где он прочно связывается с миомезином-1 и миомезином 2 . Скелемин/миомезин-1 концентрируется в периферических областях М-полос и, как предполагается, связывает миофибриллы с промежуточных филаментов цитоскелетом . ^{[ 11 ]} Скелемин/миомезин-1 был обнаружен как в ядре, так и в цитоскелете, что позволяет предположить, что он может играть роль в экспрессии генов. ^{[ 14 ]} Миомезин-1 обеспечивает передачу сигналов, индуцированную растяжением, ^{[ 15 ]} а вариант сплайсинга EH-миомезина, экспрессируемый в эмбриональном сердце и при дилатационной кардиомиопатии , может модулировать его эластичность. ^{[ 16 ]}

Клиническое значение

фетального EH-миомезина Было показано, что альтернативно сплайсированная форма MYOM1 повторно экспрессируется на раннем этапе прогрессирования дилатационной кардиомиопатии , что совпадает с сменой изоформ тайтина . ^{[ 17 ]}

MYOM1 Также было показано, что аномально сплайсируется у пациентов с миотонической дистрофией I типа; в частности, экзон 17а. ^{[ 18 ]}

Взаимодействия

Было показано, что скелетин/миомезин-1 взаимодействует с:

Ссылки

^ Jump up to: ^а ^б ^с GRCh38: Версия Ensembl 89: ENSG00000101605 – Ensembl , май 2017 г.
^ Jump up to: ^а ^б ^с GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000024049 – Ensembl , май 2017 г.
^ «Ссылка на Human PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
^ «Ссылка на Mouse PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
^ Спил Э.Дж., ван дер Вен П.Ф., Альбрехтс Х.К., Рамаекерс ФК, Фюрст Д.О., Хопман А.Х. (ноябрь 1998 г.). «Отнесение человеческого гена саркомерного белка миомезина M-диапазона (MYOM1) к 18p11.31-p11.32». Геномика . 54 (1): 184–6. дои : 10.1006/geno.1998.5503 . ПМИД 9806852 .
^ «Введите ген: MYOM1 миомезин 1 (скелемин) 185 кДа» .
^ Агаркова И., Ауэрбах Д., Элер Э., Перриард Дж. К. (апрель 2000 г.). «Новый маркер эмбрионального сердца позвоночных, изоформа EH-миомезина» . Журнал биологической химии . 275 (14): 10256–64. дои : 10.1074/jbc.275.14.10256 . ПМИД 10744711 .
^ Jump up to: ^а ^б ^с Штайнер Ф., Вебер К., Фюрст Д.О. (февраль 1999 г.). «Белки M-диапазона миомезин и скелетин кодируются одним и тем же геном: анализ его организации и экспрессии». Геномика . 56 (1): 78–89. дои : 10.1006/geno.1998.5682 . ПМИД 10036188 .
^ «Белковая последовательность человека MYOM1 (Uniprot ID: P52179)» . База знаний Атласа органических белков сердца (COPaKB) . Архивировано из оригинала 24 июня 2015 года . Проверено 24 июня 2015 г.
^ «Белковая последовательность MYOM1 человека (Uniprot ID: P52179-2)» . База знаний Атласа органических белков сердца (COPaKB) . Архивировано из оригинала 24 июня 2015 года . Проверено 24 июня 2015 г.
^ Jump up to: ^а ^б Прайс М.Г., Гомер Р.Х. (октябрь 1993 г.). «Скелемин, цитоскелетный белок периферии М-диска, содержит мотивы адгезии/узнавания и белки промежуточных филаментов» . Журнал биологической химии . 268 (29): 21800–10. дои : 10.1016/S0021-9258(20)80613-9 . ПМИД 8408035 .
^ Бантл С., Келлер С., Осман И., Ауэрбах Д., Перриард Э., Мюлебах С., Перриард Дж. К. (август 1996 г.). «Тканеспецифические изоформы куриного миомезина генерируются методом альтернативного сплайсинга» . Журнал биологической химии . 271 (32): 19042–52. дои : 10.1074/jbc.271.32.19042 . ПМИД 8702575 .
^ Ланге С., Химмель М., Ауэрбах Д., Агаркова И., Хейсс К., Фюрст Д.О., Перриард Дж.К., Элер Э. (январь 2005 г.). «Димеризация миомезина: последствия для структуры саркомерного М-диапазона». Журнал молекулярной биологии . 345 (2): 289–98. дои : 10.1016/j.jmb.2004.10.040 . ПМИД 15571722 .
^ Редди КБ, Фокс Дж. Э., Прайс М. Г., Кулкарни С., Гупта С., Дас Б., Смит Д. М. (2008). «Ядерная локализация миомезина-1: возможные функции». Журнал исследований мышц и подвижности клеток . 29 (1): 1–8. дои : 10.1007/s10974-008-9137-x . ПМИД 18521710 . S2CID 12298270 .
^ Агаркова И., Перриар Дж.К. (сентябрь 2005 г.). «М-диапазон: эластичная паутина, которая сшивает толстые нити в центре саркомера». Тенденции в клеточной биологии . 15 (9): 477–85. CiteSeerX 10.1.1.384.2007 . дои : 10.1016/j.tcb.2005.07.001 . ПМИД 16061384 .
^ Шенауэр Р., Бертончини П., Мачаидзе Г., Эби У., Перриард Дж.К., Хегнер М., Агаркова И. (июнь 2005 г.). «Миомезин — это молекулярная пружина с адаптируемой эластичностью» Журнал молекулярной биологии . 349 (2): 367–79. дои : 10.1016/j.jmb.2005.03.055 . ПМИД 15890201 .
^ Шенауэр Р., Эммерт М.Ю., Фелли А., Элер Э., Брокоп С., Вебер Б., Немир М., Фаггиан Г.Г., Педраццини Т., Фальк В., Херструп С.П., Агаркова И. (март 2011 г.). «Изоформа сплайсинга EH-миомезина является новым маркером дилатационной кардиомиопатии» . Фундаментальные исследования в кардиологии . 106 (2): 233–47. дои : 10.1007/s00395-010-0131-2 . ПМК 3032906 . ПМИД 21069531 .
^ Кёбис М., Осава Н., Кино Ю., Сасагава Н., Нишино И., Исиура С. (сентябрь 2011 г.). «Альтернативный сплайсинг гена миомезина 1 аберрантно регулируется при миотонической дистрофии 1 типа». Гены или клетки . 16 (9): 961–72. дои : 10.1111/j.1365-2443.2011.01542.x . ПМИД 21794030 . S2CID 3272510 .
^ Jump up to: ^а ^б Редди К.Б., Гаскард П., Прайс М.Г., Негреску Э.В., Фокс Дж.Е. (декабрь 1998 г.). «Идентификация взаимодействия между скелетином белка m-диапазона и субъединицами бета-интегрина. Колокализация скелетиноподобного белка с бета1- и бета3-интегринами в немышечных клетках» . Журнал биологической химии . 273 (52): 35039–47. дои : 10.1074/jbc.273.52.35039 . ПМИД 9857037 .
^ Jump up to: ^а ^б Дешмух Л., Тюхтенко С., Лю Дж., Фокс Дж.Э., Цинь Дж., Виноградова О. (ноябрь 2007 г.). «Структурное понимание взаимодействия между интегрином тромбоцитов альфаIIbbeta3 и цитоскелетным белком скелетином» . Журнал биологической химии . 282 (44): 32349–56. дои : 10.1074/jbc.M704666200 . ПМИД 17804417 .
^ Jump up to: ^а ^б Оберманн В.М., Гаутель М., Вебер К., Фюрст Д.О. (январь 1997 г.). «Молекулярная структура саркомерной полосы М: картирование связывающих доменов тайтина и миозина в миомезине и идентификация потенциального регуляторного сайта фосфорилирования в миомезине» . Журнал ЭМБО . 16 (2): 211–20. дои : 10.1093/emboj/16.2.211 . ПМК 1169628 . ПМИД 9029142 .
^ Оберманн В.М., ван дер Вен П.Ф., Штайнер Ф., Вебер К., Фюрст Д.О. (апрель 1998 г.). «Картирование миозинсвязывающего домена и регуляторного сайта фосфорилирования в М-белке, структурном белке саркомерной полосы М» . Молекулярная биология клетки . 9 (4): 829–40. дои : 10.1091/mbc.9.4.829 . ПМК 25310 . ПМИД 9529381 .
^ Ауэрбах Д., Бантл С., Келлер С., Хиндерлинг В., Леу М., Элер Э., Перриард Дж. К. (май 1999 г.). «Различные домены белка миомезина M-диапазона участвуют в связывании миозина и нацеливании на M-диапазон» . Молекулярная биология клетки . 10 (5): 1297–308. дои : 10.1091/mbc.10.5.1297 . ПМК 25262 . ПМИД 10233145 .
^ Ли ТБ, Лю XH, Фэн С, Ху Ю, Ян WX, Хан Ю, Ван ЮГ, Гун ЛМ (июнь 2004 г.). «Характеристика MR-1, нового регулятора миофибриллогенеза в мышцах человека» (PDF) . Acta Biochimica et Biophysica Sinica . 36 (6): 412–8. дои : 10.1093/abbs/36.6.412 . ПМИД 15188056 . S2CID 18331104 . Архивировано из оригинала (PDF) 22 февраля 2019 г.

Дальнейшее чтение

Гроув Б.К., Курер В., Ленер С., Дучман Т.С., Перриард Дж.К., Эппенбергер Х.М. (февраль 1984 г.). «Новый белок скелетных мышц массой 185 000 дальтон, обнаруженный с помощью моноклональных антител» . Журнал клеточной биологии . 98 (2): 518–24. дои : 10.1083/jcb.98.2.518 . ПМК 2113097 . ПМИД 6537951 .
Винкемайер Ю, Оберманн В, Вебер К, Фюрст Д.О. (сентябрь 1993 г.). «Глобулярный головной домен тайтина простирается до центра саркомерной полосы M. Клонирование кДНК, картирование эпитопов и иммуноэлектронная микроскопия двух ассоциированных с тайтином белков». Журнал клеточной науки . 106 (1): 319–30. дои : 10.1242/jcs.106.1.319 . ПМИД 7505783 .
Оберманн В.М., Плессманн У., Вебер К., Фюрст Д.О. (октябрь 1995 г.). «Очистка и биохимическая характеристика миомезина, миозин-связывающего и тайтин-связывающего белка, из скелетных мышц крупного рогатого скота». Европейский журнал биохимии . 233 (1): 110–5. дои : 10.1111/j.1432-1033.1995.110_1.x . ПМИД 7588733 .
Штайнер Ф., Вебер К., Фюрст Д.О. (февраль 1999 г.). «Белки M-диапазона миомезин и скелетин кодируются одним и тем же геном: анализ его организации и экспрессии». Геномика . 56 (1): 78–89. дои : 10.1006/geno.1998.5682 . ПМИД 10036188 .
Агаркова И., Ауэрбах Д., Элер Э., Перриард Дж. К. (апрель 2000 г.). «Новый маркер эмбрионального сердца позвоночных, изоформа EH-миомезина» . Журнал биологической химии . 275 (14): 10256–64. дои : 10.1074/jbc.275.14.10256 . ПМИД 10744711 .
Портер Дж.Д., Мерриам А.П., Гонг Б., Кастури С., Чжоу X, Хаузер К.Ф., Андраде Ф.Х., Ченг Дж. (сентябрь 2003 г.). «Постнатальное подавление миомезина, мышечной креатинкиназы и М-линии в экстраокулярных мышцах крыс». Журнал экспериментальной биологии . 206 (Часть 17): 3101–12. дои : 10.1242/jeb.00511 . ПМИД 12878677 . S2CID 21867785 .
Хорнеманн Т., Кемпа С., Химмель М., Хейсс К., Фюрст Д.О., Валлиманн Т. (сентябрь 2003 г.). «Креатинкиназа мышечного типа взаимодействует с центральными доменами белков М-диапазона миомезина и М-белка». Журнал молекулярной биологии . 332 (4): 877–87. дои : 10.1016/S0022-2836(03)00921-5 . ПМИД 12972258 .
Ланге С., Химмель М., Ауэрбах Д., Агаркова И., Хейсс К., Фюрст Д.О., Перриард Дж.К., Элер Э. (январь 2005 г.). «Димеризация миомезина: последствия для структуры саркомерного М-диапазона». Журнал молекулярной биологии . 345 (2): 289–98. дои : 10.1016/j.jmb.2004.10.040 . ПМИД 15571722 .
Шенауэр Р., Бертончини П., Мачаидзе Г., Эби У., Перриард Дж.К., Хегнер М., Агаркова И. (июнь 2005 г.). «Миомезин — это молекулярная пружина с адаптируемой эластичностью» Журнал молекулярной биологии . 349 (2): 367–79. дои : 10.1016/j.jmb.2005.03.055 . ПМИД 15890201 .

[refGRCh38Ensembl-1] Jump up to: ^а ^б ^с GRCh38: Версия Ensembl 89: ENSG00000101605 – Ensembl , май 2017 г.

[refGRCm38Ensembl-2] Jump up to: ^а ^б ^с GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000024049 – Ensembl , май 2017 г.

[3] «Ссылка на Human PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .

[4] «Ссылка на Mouse PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .

[pmid9806852-5] Спил Э.Дж., ван дер Вен П.Ф., Альбрехтс Х.К., Рамаекерс ФК, Фюрст Д.О., Хопман А.Х. (ноябрь 1998 г.). «Отнесение человеческого гена саркомерного белка миомезина M-диапазона (MYOM1) к 18p11.31-p11.32». Геномика . 54 (1): 184–6. дои : 10.1006/geno.1998.5503 . ПМИД 9806852 .

[entrez-6] «Введите ген: MYOM1 миомезин 1 (скелемин) 185 кДа» .

[7] Агаркова И., Ауэрбах Д., Элер Э., Перриард Дж. К. (апрель 2000 г.). «Новый маркер эмбрионального сердца позвоночных, изоформа EH-миомезина» . Журнал биологической химии . 275 (14): 10256–64. дои : 10.1074/jbc.275.14.10256 . ПМИД 10744711 .

[Steiner_F_1998-8] Jump up to: ^а ^б ^с Штайнер Ф., Вебер К., Фюрст Д.О. (февраль 1999 г.). «Белки M-диапазона миомезин и скелетин кодируются одним и тем же геном: анализ его организации и экспрессии». Геномика . 56 (1): 78–89. дои : 10.1006/geno.1998.5682 . ПМИД 10036188 .

[9] «Белковая последовательность человека MYOM1 (Uniprot ID: P52179)» . База знаний Атласа органических белков сердца (COPaKB) . Архивировано из оригинала 24 июня 2015 года . Проверено 24 июня 2015 г.

[10] «Белковая последовательность MYOM1 человека (Uniprot ID: P52179-2)» . База знаний Атласа органических белков сердца (COPaKB) . Архивировано из оригинала 24 июня 2015 года . Проверено 24 июня 2015 г.

[ReferenceA-11] Jump up to: ^а ^б Прайс М.Г., Гомер Р.Х. (октябрь 1993 г.). «Скелемин, цитоскелетный белок периферии М-диска, содержит мотивы адгезии/узнавания и белки промежуточных филаментов» . Журнал биологической химии . 268 (29): 21800–10. дои : 10.1016/S0021-9258(20)80613-9 . ПМИД 8408035 .

[12] Бантл С., Келлер С., Осман И., Ауэрбах Д., Перриард Э., Мюлебах С., Перриард Дж. К. (август 1996 г.). «Тканеспецифические изоформы куриного миомезина генерируются методом альтернативного сплайсинга» . Журнал биологической химии . 271 (32): 19042–52. дои : 10.1074/jbc.271.32.19042 . ПМИД 8702575 .

[13] Ланге С., Химмель М., Ауэрбах Д., Агаркова И., Хейсс К., Фюрст Д.О., Перриард Дж.К., Элер Э. (январь 2005 г.). «Димеризация миомезина: последствия для структуры саркомерного М-диапазона». Журнал молекулярной биологии . 345 (2): 289–98. дои : 10.1016/j.jmb.2004.10.040 . ПМИД 15571722 .

[14] Редди КБ, Фокс Дж. Э., Прайс М. Г., Кулкарни С., Гупта С., Дас Б., Смит Д. М. (2008). «Ядерная локализация миомезина-1: возможные функции». Журнал исследований мышц и подвижности клеток . 29 (1): 1–8. дои : 10.1007/s10974-008-9137-x . ПМИД 18521710 . S2CID 12298270 .

[15] Агаркова И., Перриар Дж.К. (сентябрь 2005 г.). «М-диапазон: эластичная паутина, которая сшивает толстые нити в центре саркомера». Тенденции в клеточной биологии . 15 (9): 477–85. CiteSeerX 10.1.1.384.2007 . дои : 10.1016/j.tcb.2005.07.001 . ПМИД 16061384 .

[16] Шенауэр Р., Бертончини П., Мачаидзе Г., Эби У., Перриард Дж.К., Хегнер М., Агаркова И. (июнь 2005 г.). «Миомезин — это молекулярная пружина с адаптируемой эластичностью» Журнал молекулярной биологии . 349 (2): 367–79. дои : 10.1016/j.jmb.2005.03.055 . ПМИД 15890201 .

[17] Шенауэр Р., Эммерт М.Ю., Фелли А., Элер Э., Брокоп С., Вебер Б., Немир М., Фаггиан Г.Г., Педраццини Т., Фальк В., Херструп С.П., Агаркова И. (март 2011 г.). «Изоформа сплайсинга EH-миомезина является новым маркером дилатационной кардиомиопатии» . Фундаментальные исследования в кардиологии . 106 (2): 233–47. дои : 10.1007/s00395-010-0131-2 . ПМК 3032906 . ПМИД 21069531 .

[18] Кёбис М., Осава Н., Кино Ю., Сасагава Н., Нишино И., Исиура С. (сентябрь 2011 г.). «Альтернативный сплайсинг гена миомезина 1 аберрантно регулируется при миотонической дистрофии 1 типа». Гены или клетки . 16 (9): 961–72. дои : 10.1111/j.1365-2443.2011.01542.x . ПМИД 21794030 . S2CID 3272510 .

[ReferenceB-19] Jump up to: ^а ^б Редди К.Б., Гаскард П., Прайс М.Г., Негреску Э.В., Фокс Дж.Е. (декабрь 1998 г.). «Идентификация взаимодействия между скелетином белка m-диапазона и субъединицами бета-интегрина. Колокализация скелетиноподобного белка с бета1- и бета3-интегринами в немышечных клетках» . Журнал биологической химии . 273 (52): 35039–47. дои : 10.1074/jbc.273.52.35039 . ПМИД 9857037 .

[ReferenceC-20] Jump up to: ^а ^б Дешмух Л., Тюхтенко С., Лю Дж., Фокс Дж.Э., Цинь Дж., Виноградова О. (ноябрь 2007 г.). «Структурное понимание взаимодействия между интегрином тромбоцитов альфаIIbbeta3 и цитоскелетным белком скелетином» . Журнал биологической химии . 282 (44): 32349–56. дои : 10.1074/jbc.M704666200 . ПМИД 17804417 .

[Molecular_structure_of_the_sarcomer-21] Jump up to: ^а ^б Оберманн В.М., Гаутель М., Вебер К., Фюрст Д.О. (январь 1997 г.). «Молекулярная структура саркомерной полосы М: картирование связывающих доменов тайтина и миозина в миомезине и идентификация потенциального регуляторного сайта фосфорилирования в миомезине» . Журнал ЭМБО . 16 (2): 211–20. дои : 10.1093/emboj/16.2.211 . ПМК 1169628 . ПМИД 9029142 .

[22] Оберманн В.М., ван дер Вен П.Ф., Штайнер Ф., Вебер К., Фюрст Д.О. (апрель 1998 г.). «Картирование миозинсвязывающего домена и регуляторного сайта фосфорилирования в М-белке, структурном белке саркомерной полосы М» . Молекулярная биология клетки . 9 (4): 829–40. дои : 10.1091/mbc.9.4.829 . ПМК 25310 . ПМИД 9529381 .

[23] Ауэрбах Д., Бантл С., Келлер С., Хиндерлинг В., Леу М., Элер Э., Перриард Дж. К. (май 1999 г.). «Различные домены белка миомезина M-диапазона участвуют в связывании миозина и нацеливании на M-диапазон» . Молекулярная биология клетки . 10 (5): 1297–308. дои : 10.1091/mbc.10.5.1297 . ПМК 25262 . ПМИД 10233145 .

[24] Ли ТБ, Лю XH, Фэн С, Ху Ю, Ян WX, Хан Ю, Ван ЮГ, Гун ЛМ (июнь 2004 г.). «Характеристика MR-1, нового регулятора миофибриллогенеза в мышцах человека» (PDF) . Acta Biochimica et Biophysica Sinica . 36 (6): 412–8. дои : 10.1093/abbs/36.6.412 . ПМИД 15188056 . S2CID 18331104 . Архивировано из оригинала (PDF) 22 февраля 2019 г.

[1]

[2]

[ 3 ]

[ 4 ]

[ 5 ]

[ 6 ]

[ 7 ]

[ 8 ]

[ 9 ]

[ 10 ]

[ 11 ]

[ 12 ]

[ 13 ]

[ 14 ]

[ 15 ]

[ 16 ]

[ 17 ]

[ 18 ]

[ 19 ]

[ 20 ]

[ 21 ]

[ 22 ]

[ 23 ]

[ 24 ]