Миомезин-2
Myom2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Идентификаторы | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Псевдонимы | Myom2 , ttnap, миомезин 2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Внешние идентификаторы | Омим : 603509 ; MGI : 1328358 ; Гомологен : 2953 ; GeneCards : Myom2 ; OMA : myon2 - ортологи | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Викидид | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|
Миомезин-2 , также известный как M-белок, является белком , который у людей кодируется Myom2 геном . [ 5 ] М-белок экспрессируется в сердечной мышце взрослых и быстрой скелетной мышце и функционирует для стабилизации трехмерного расположения белков, содержащих структуры М-диапазона в саркомере .
Структура
[ редактировать ]Человеческий М-белок составляет 165,0 кДа и 1465 аминокислот в длину. [ 6 ] Myom2 локализуется в хромосоме человека 8P23.3. [ 7 ] М-белок принадлежит к суперсемейству цитоскелетных белков, имеющих иммуноглобулина / фибронектина повторения ; М-белок содержит два повторения иммуноглобулина С2 в N-концевой области, пять повторений фибронектина типа III в центральной области и еще четыре иммуноглобулина повторения типа C2 в С-концевой области. [ 8 ] М-белок экспрессируется только в полосатой мышцах, включая быстрые скелетные мышцы и сердечную мышцу . [ 9 ] [ 10 ] [ 11 ]
Функция
[ редактировать ]М-белок демонстрирует другой паттерн экспрессии в сердечных и скелетных мышцах , а также быстрые и медленные скелетные мышцы во время развития, что указывает на различные регуляторные механизмы для количества экспрессии и временного внешнего вида. В сердечной мышцах экспрессия М-белка продолжает увеличиваться от новорожденных к взрослому; Однако в скелетных мышцах М-белка является биофазной. мРНК экспрессия [ 12 ] М-белок изначально присутствует как в медленных, так и в быстрых скелетных эмбриональных волокнах, а затем М-белок подавляется в медленных волокнах. [ 11 ] [ 13 ] Эмбриональный вариант сплайсинга миомезина , называемый eh-myomesin, экспрессируется в комплементарной схеме с M-белком во время развития у более высоких позвоночных . [ 14 ] Также было показано, что экспрессия мРНК М-белка изысканно чувствительна к гормону щитовидной железы (T3); Экспрессия М-белка, но не Myom1 или его вариант, EH-Myomesin, быстро снижалась с помощью T3 in vivo и in vitro. Промотор М-белка реагирует на T3 и предполагается, что он содержит элементы отклика гормонов щитовидной железы вблизи начальной точки транскрипции. [ 15 ]
Гигантский белковый титин вместе с связанными с ними белками взаимосвязает основную структуру саркомеров, M -полос и z дисков. С -концевой конец строки титана простирается в линию M , где он тесно связывается с M-диапазоном компонентами Myom1 и M-белкового, кажущихся молекулярных масс 190 кДа и 165 кДа соответственно. сшивания M-линии M-белок функционирует, чтобы стабилизировать титину и миозин ; Центральная часть М-белка находится вокруг М1-линии, а N-концевые и С-концевые области расположены вдоль толстых филаментов . [ 10 ]
Животная модель гормона щитовидной железы (T3), индуцированная гипертрофией сердца, показала, что T3 быстро снижает уровни M-белка; и миРНК восстановление М-белка в неонатальных кардиомиоцитах показало, что отсутствие М-белка вызывает значительную сократительную дисфункцию (снижение скорости сокращения на 77%), что освещает важность М-белка для нормальной саркома . функции [ 15 ]
М-белок может быть посттрансляционно изменен in vivo. Фрагменты М-белка, полученные путем расщепления матричной металлопротеиназой 2 в левого желудочка миокарде , были идентифицированы как фактор развития легочной гипертонии и асцита у бройлеров . [ 16 ] Другое исследование продемонстрировало, что М-белок S -тиолирован во время пост-ашемической реперфузии . [ 17 ] Также было установлено, что домены MP2 с MP3 в M-белках связывают миозин , и это специфическое взаимодействие может регулироваться фосфорилированием. [ 18 ]
Клиническое значение
[ редактировать ]![]() | Этот раздел пуст. Вы можете помочь, добавив к этому . ( Июнь 2015 г. ) |
Взаимодействия
[ редактировать ]М-белок взаимодействует с:
Ссылки
[ редактировать ]- ^ Jump up to: а беременный в GRCH38: Ensembl Release 89: ENSG00000036448 - ENSEMBL , май 2017 г.
- ^ Jump up to: а беременный в GRCM38: Ensembl Release 89: Ensmusg00000031461 - Ensembl , май 2017 г.
- ^ «Человеческая PubMed ссылка:» . Национальный центр информации о биотехнологии, Национальная медицина США .
- ^ «Мышь Pubmed ссылка:» . Национальный центр информации о биотехнологии, Национальная медицина США .
- ^ «Ген Entrez: Myom2 Myomesin (M-протеин) 2, 165 кДа» .
- ^ «Белковая последовательность человеческого Myom2 (Uniprot ID: p54296)» . Сердечный органеллерный пептидный атлас база знаний (Copakb) . Получено 29 июня 2015 года .
- ^ Ван Ван П.Ф., Спил Э.Дж., Альбрехтс Дж.С. Myom2 до 8p2 Денеры 55 (2): 253–5 doi : 10.1006/Geno . PMID 9933576 .
- ^ Nogukhi J, теперь заваленная M, Immarama M, Kasakuai T, укрепление T, Mend T (октябрь 1992). "Следуя за prima ) Журнал биологической биологической химии 267 (28): 20302–1 doi : s 10.1016 / PMID 1400348 .
- ^ Eppenberger HM, Perriard JC, Rosenberg UB, Strehler EE (май 1981). «МР 165 000 М-белок миомезин: специфический белок поперечных мышечных клеток» . Журнал клеточной биологии . 89 (2): 185–93. doi : 10.1083/jcb.89.2.185 . PMC 2111680 . PMID 7251648 .
- ^ Jump up to: а беременный Оберманн В.М., Гаутель М., Штайнер Ф., Ван дер Ван П.Ф., Вебер К., Фюрст До (сентябрь 1996 г.). «Структура саркомерного M-полосы: локализация определенных доменов миомезина, M-белка и карбокси-концевой области 250 кДа титина с помощью иммуноэлектронной микроскопии» . Журнал клеточной биологии . 134 (6): 1441–53. doi : 10.1083/jcb.134.6.1441 . PMC 2121001 . PMID 8830773 .
- ^ Jump up to: а беременный Торнелл Л.Е., Карлссон Э., Кугельберг Е., Гроув Б.К. (сентябрь 1987). «Миофибриллярная структура М-диапазона и состав физиологически определенных моторных единиц крысы». Американский журнал физиологии . 253 (3 PT 1): C456-68. doi : 10.1152/ajpcell.1987.253.3.c456 . PMID 3631252 .
- ^ Штайнер Ф., Вебер К., Фюрст До (апрель 1998 г.). «Структура и экспрессия гена, кодирующего мышиный M-белок, специфический для саркоры суперсемейства иммуноглобулина». Геномика . 49 (1): 83–95. doi : 10.1006/Geno.1998.5220 . PMID 9570952 .
- ^ Grove BK, Holmbom B, Thornell LE (1987). «Миомезин и М -белок: дифференциальная экспрессия в эмбриональных волокнах во время развития грудных мышц». Дифференциация; Исследования в области биологического разнообразия . 34 (2): 106–14. doi : 10.1111/j.1432-0436.1987.tb00056.x . PMID 3305119 .
- ^ Agarkova I, Schoenauer R, Ehler E, Carlsson L, Carlsson E, Thornell Le, Perriard JC (июль 2004 г.). «Молекулярный состав саркомерной М-диапазоны коррелирует с типом мышечного волокна». Европейский журнал клеточной биологии . 83 (5): 193–204. doi : 10.1078/0171-9335-00383 . PMID 15346809 .
- ^ Jump up to: а беременный Розански А., Такано А.П., Като П.Н., Соареш А.Г., Леллис-Сантос С., Кампос Дж.С., Феррейра Дж.С., Баррето-Чейвс М.Л., Морискот А.С. (декабрь 2013). «М-белок понижается при гипертрофии сердца, вызванной гормоном щитовидной железы у крыс» . Эндокринология молекулярный . 27 (12): 2055–65. Doi : 10.1210/me.2013-1018 . PMC 5426604 . PMID 24176915 .
- ^ Olkowski AA, Rathgeber BM, Sawicki G, Classen HL (февраль 2001 г.). «Ультраструктурные и молекулярные изменения в миокарде левого и правого желудочка, связанные с синдромом асцита у цыплят -бройлеров, поднятые на низкой высоте». Журнал ветеринарной медицины. A, Физиология, патология, клиническая медицина . 48 (1): 1–14. doi : 10.1046/j.1439-0442.2001.00329.x . PMID 11515307 .
- ^ Eaton P, Byers HL, Leeds N, Ward MA, Shattock MJ (март 2002 г.). «Обнаружение, количественное определение, очистка и идентификация сердечных белков S -тиолированных во время ишемии и реперфузии» . Журнал биологической химии . 277 (12): 9806–11. doi : 10.1074/jbc.m111454200 . PMID 11777920 .
- ^ Оберманн WM, Van der Ven PF, Steiner F, Weber K, Fürst Do (апрель 1998 г.). «Картирование миозин-связывающего домена и регуляторного сайта фосфорилирования в M-белковом, структурном белке саркомерной M-полосы» . Молекулярная биология клетки . 9 (4): 829–40. doi : 10.1091/mbc.9.4.829 . PMC 25310 . PMID 9529381 .
- ^ Vinkemeier U, Obermann W, Weber K, Fürst do (сентябрь 1993). «Грональный домен титана простирается в центр саркомерной M-полосы. Клонирование кДНК, картирование эпитопов и иммуноэлектронную микроскопию двух титиновых белков». Журнал сотовой науки . 106 (1): 319–30. doi : 10.1242/jcs.106.1.319 . PMID 7505783 .
- ^ Hornemann T, Kempa S, Himmel M, Hayess K, Fürst Do, Wallimann T (сентябрь 2003 г.). «Креатин-киназа мышечного типа взаимодействует с центральными доменами белков М-диапазона миомезина и М-белка». Журнал молекулярной биологии . 332 (4): 877–87. doi : 10.1016/s0022-2836 (03) 00921-5 . PMID 12972258 .
- ^ Vinkemeier U, Obermann W, Weber K, Fürst do (сентябрь 1993). «Грональный домен титана простирается в центр саркомерной M-полосы. Клонирование кДНК, картирование эпитопов и иммуноэлектронную микроскопию двух титиновых белков». Журнал сотовой науки . 106 (1): 319–30. doi : 10.1242/jcs.106.1.319 . PMID 7505783 .
- ^ Оберманн WM, Van der Ven PF, Steiner F, Weber K, Fürst Do (апрель 1998 г.). «Картирование миозин-связывающего домена и регуляторного сайта фосфорилирования в M-белковом, структурном белке саркомерной M-полосы» . Молекулярная биология клетки . 9 (4): 829–40. doi : 10.1091/mbc.9.4.829 . PMC 25310 . PMID 9529381 .
Дальнейшее чтение
[ редактировать ]- Кимура К., Вакамацу А., Сузуки Й., Ота Т., Нишикава Т., Ямашита Р., Ямамото Дж., Секин М., Цуритани К, Вакагури Х, Ишии С., Сугияма Т, Сайто К, Я Сон Й, Ири Р., Кушида Н., Йониама Т, Оцука Р., Канда К., Йокои Т., Кондо Х., Вагацума М., Муракава К., Ишида С., Ишаби Т., Такахаши-Фудзи А., Танасе Т., Нагаи К, Кикучи Х, Накай К, Я Согай Т, Сугано С. крупномасштабная альтернативных : предполагаемых характеристика и транскрипции идентификация « Диверсификация генов человеческих » . промоторов 2006 )
- Suzuki Y, Yamashita R, Shirota M, Sakakibara Y, Chiba J, Mizushima-Sugano J, Nakai K, Sugano S (2004). «Сравнение последовательностей генов человека и мыши выявляет гомологичную блочную структуру в промоторных областях» . Геном Res . 14 (9): 1711–8. doi : 10.1101/gr.2435604 . PMC 515316 . PMID 15342556 .
- Hornemann T, Kempa S, Himmel M, Hayess K, Fürst Do, Wallimann T (2003). «Креатин-киназа мышечного типа взаимодействует с центральными доменами белков М-диапазона миомезина и М-белка». J. Mol. Биол . 332 (4): 877–87. doi : 10.1016/s0022-2836 (03) 00921-5 . PMID 12972258 .
- Van der Ven PF, Speel EJ, Albrechts JC, Ramaekers FC, Hopman AH, Fürst Do (1999). «Назначение человеческого гена для эндосаркомейного цитоскелетного M-белка (MYOM2) до 8P23.3». Геномика . 55 (2): 253–5. doi : 10.1006/geno.1998.5603 . PMID 9933576 .
- Оберманн WM, Van der Ven PF, Steiner F, Weber K, Fürst DO (1998). «Картирование миозин-связывающего домена и регуляторного места фосфорилирования в М-белках, структурном белке саркомерной М-полосы» (PDF) . Мол Биол. Клетка . 9 (4): 829–40. doi : 10.1091/mbc.9.4.829 . HDL : 11858/00-001M-0000-0012-FDAC-F . PMC 25310 . PMID 9529381 .
- Бональдо М.Ф., Леннон Г., Соарс М.Б. (1997). «Нормализация и вычитание: два подхода для облегчения открытия генов» . Геном Res . 6 (9): 791–806. doi : 10.1101/gr.6.9.791 . PMID 8889548 .
- Vinkemeier U, Obermann W, Weber K, Fürst DO (1994). «Грональный домен титана простирается в центр саркомерной M-полосы. Клонирование кДНК, картирование эпитопов и иммуноэлектронную микроскопию двух титиновых белков». J. Cell Sci . 106 (1): 319–30. doi : 10.1242/jcs.106.1.319 . PMID 7505783 .