Стерильный альфа-мотив
| Домен SAM (стерильный альфа-мотив) | |||
|---|---|---|---|
| Идентификаторы | |||
| Символ | СЭМ_1 | ||
| Пфам | PF00536 | ||
| Пфам Клан | CL0003 | ||
| ИнтерПро | ИПР001660 | ||
| УМНЫЙ | ОДИН | ||
| ОБЛАСТЬ ПРИМЕНЕНИЯ 2 | 1b0x / СКОПе / СУПФАМ | ||
| CDD | cd09487 | ||
| |||
| Сте50п-САМ | |||
|---|---|---|---|
 SAM-домен грибного белка Ste50p | |||
| Идентификаторы | |||
| Символ | Сте50п-САМ | ||
| Пфам | PF09235 | ||
| Пфам Клан | CL0003 | ||
| ИнтерПро | ИПР015316 | ||
| ОБЛАСТЬ ПРИМЕНЕНИЯ 2 | 1uqv / SCOPe / СУПФАМ | ||
| |||
В молекулярной биологии белковый домен «Стерильный альфа-мотив» (или SAM ) представляет собой предполагаемый модуль взаимодействия белков, присутствующий в самых разных белках. [ 1 ] участвует во многих биологических процессах. Домен SAM, охватывающий около 70 остатков, обнаружен у различных эукариотических организмов. [ 2 ] Было показано, что домены SAM гомо- и гетероолигомеризуются, образуя множественные архитектуры самоассоциации, а также связываясь с различными белками, не содержащими домен SAM. [ 3 ] тем не менее, с низкой константой сродства. [ 4 ]
Домены SAM также обладают способностью связывать РНК . [ 5 ] Smaug , белок, который помогает установить градиент морфогена у эмбрионов дрозофилы путем репрессии трансляции мРНК nanos (nos) , связывается с 3'-нетранслируемой областью (UTR) мРНК nos через две сходные шпильковые структуры. Трехмерная кристаллическая структура РНК-связывающей области Smaug демонстрирует кластер положительно заряженных остатков в домене Smaug-SAM, который может быть поверхностью, связывающей РНК. Этот электроположительный потенциал уникален среди всех ранее определенных структур SAM-домена и сохраняется среди гомологов Smaug-SAM. Эти результаты позволяют предположить, что домен SAM может играть основную роль в связывании РНК.
Структурный анализ показывает, что домен SAM представляет собой небольшой пучок из пяти спиралей с двумя большими интерфейсами. [ 3 ] В случае SAM-домена EPHB2 каждый из этих интерфейсов способен образовывать димеры. Наличие этих двух различных поверхностей связывания интермономеров позволяет предположить, что SAM может образовывать протяженные полимерные структуры. [ 4 ]
Грибковый САМ
[ редактировать ]В молекулярной биологии белковый домен Ste50p используется главным образом у грибов и некоторых других типов эукариот . Он играет роль в митоген-активируемых протеинкиназных каскадах, типе клеточной сигнализации , который помогает клетке реагировать на внешние раздражители, в частности, на спаривание, рост клеток и осмотическую толерантность. [ 6 ] в грибах.
Функция
[ редактировать ]Белковый домен Ste50p играет роль в обнаружении феромонов для спаривания . Считается, что он связан со Ste11p, чтобы продлить сигнальный ответ, индуцированный феромонами. Кроме того, он также помогает клетке реагировать на азотное голодание. [ 7 ]
Структура
[ редактировать ]Грибной складку SAM Ste50p состоит из шести спиралей которые образуют компактную шаровидную . , Он представляет собой мономер в растворе и часто подвергается гетеродимеризации (а в некоторых случаях олигомеризации) белка . [ 7 ]
Белковое взаимодействие
[ редактировать ]Домен SAM Ste50p часто взаимодействует с доменом SAM Ste11p. они образуют связи Через эту ассоциацию . Важно отметить, что домен SAM одного белка будет связываться с SAM другого белка. SAM-домены не самоассоциируются in vitro. [ 7 ] Имеются убедительные доказательства олигомеризации Ste50p in vivo. [ 8 ]
Белки человека, содержащие этот домен
[ редактировать ]АНКС1А ; АНКС1Б ; АНКС3 ; АНКС4Б ; АНКС6 ; БФАР ; БИКК1 ; БОЧКА1 ; БОЧКА2 ; ЦЕНТД1 ; ЦНКСР2 ; ЦНКСР3 ; ДДХД2 ; ЭФА1 ; ЭФА10 ; ЭФА2 ; ЭФА5 ; ЭФА6 ; ЭФА7 ; ЭФА8 ; ЭПХБ1 ; ЭПХБ2 ; ЭПХБ3 ; ЭПХБ4 ; ФАМ59А ; HPH2 ; ИНППЛ1 ; Л3МБТЛ3 ; ПХК1 ; ПХК2 ; ПХК3 ; ППФИА1 ; ППФИА2 ; ППФИА3 ; ППФИА4 ; ППФИБП1 ; ППФИБП2 ; САМД1 ; САМД13 ; САМД14 ; САМД3 ; САМД4А ; САМД4Б ; САМД5 ; САМД7 ; САМД8 ; САМД9 ; САРМ1 ; СКМХ1 ; СКМЛ1 ; СКМЛ2 ; СЕК23ИП ; СГМС1 ; ХВОСТОВИК1 ; ХВОСТОВИК2 ; ШАНК3 ; СТАРД13 ; УБП1 ; УШ1Г ; ZCCHC14 ; р63 ; р73 ;
Ссылки
[ редактировать ]- ^ Борк П., Понтинг К.П., Хофманн К., Шульц Дж. (1997). «SAM как домен взаимодействия белков, участвующий в регуляции развития» . Белковая наука . 6 (1): 249–253. дои : 10.1002/pro.5560060128 . ПМК 2143507 . ПМИД 9007998 .
- ^ Поусон Т., Стэплтон Д., Балан И., Сичери Ф. (1999). «Кристаллическая структура домена SAM рецептора Eph раскрывает механизм модульной димеризации». Нат. Структура. Биол . 6 (1): 44–49. дои : 10.1038/4917 . ПМИД 9886291 . S2CID 1202526 .
- ^ Jump up to: а б Саймон Дж., Петерсон А.Дж., Киба М., Борнеманн Д., Морган К., Брок Х.В. (1997). «Домен, общий для белков Scm и ph группы Polycomb, опосредует гетеротипические и гомотипические взаимодействия» . Мол. Клетка. Биол . 17 (11): 6683–6692. дои : 10.1128/MCB.17.11.6683 . ПМК 232522 . ПМИД 9343432 .
- ^ Jump up to: а б Гудвилл К.Э., Танос CD, Боуи Дж. (1999). «Олигомерная структура домена SAM человеческого рецептора EphB2» . Наука . 283 (5403): 833–836. дои : 10.1126/science.283.5403.833 . ПМИД 9933164 .
- ^ Боуи Дж. Ю., Ким Калифорния (2003). «Домены SAM: единая структура, разнообразие функций». Тенденции биохимии. Наука . 28 (12): 625–628. дои : 10.1016/j.tibs.2003.11.001 . ПМИД 14659692 .
- ^ Посас, Ф.; Виттен, Э.А.; Сайто, Х. (1998). «Необходимость STE50 для осмостресс-индуцированной активации митоген-активируемой протеинкиназной киназы киназы STE11 в пути высокоосмолярного глицеринового ответа» . Молекулярная и клеточная биология . 18 (10): 5788–5796. дои : 10.1128/mcb.18.10.5788 . ПМК 109165 . ПМИД 9742096 .
- ^ Jump up to: а б с Гримшоу С.Дж., Мотт Х.Р., Стотт К.М., Нильсен П.Р., Эветтс К.А., Хопкинс Л.Дж., Нитлиспах Д., Оуэн Д. (январь 2004 г.). «Структура стерильного альфа-мотива (SAM) домена белка STE50, модулирующего митоген-активируемую митоген-активируемую протеинкиназу пути SACcharomyces cerevisiae, и анализ его взаимодействия с STE11 SAM» . Ж. Биол. Хим . 279 (3): 2192–201. дои : 10.1074/jbc.M305605200 . ПМИД 14573615 .
- ^ Слотер, BD; Хафф Дж.М.; Вигребе Ж; Шварц Дж.В.; Ли Р (2008). «Олигомеризация белка на основе домена SAM, наблюдаемая с помощью флуоресцентной флюктуационной спектроскопии живых клеток» . ПЛОС ОДИН . 3 (4): е1931. дои : 10.1371/journal.pone.0001931 . ПМК 2291563 . ПМИД 18431466 .
Структурная эволюция p53, p63 и p73: значение для образования гетеротетрамеров