Дегидроаланин
| |
| |
| Имена | |
|---|---|
| Предпочтительное название ИЮПАК
2-аминопроп-2-еновая кислота | |
| Идентификаторы | |
3D model ( JSmol )
|
|
| КЭБ | |
| ХимическийПаук | |
| Лекарственный Банк | |
| КЕГГ | |
ПабХим CID
|
|
| НЕКОТОРЫЙ | |
Панель управления CompTox ( EPA )
|
|
| Характеристики | |
| C3H5NOC3H5NO2 | |
| Молярная масса | 87.08 g/mol |
Если не указано иное, данные приведены для материалов в стандартном состоянии (при 25 °C [77 °F], 100 кПа).
| |
Дегидроаланин ( Cα,β-дидегидроаланин , α,β-дидегидроаланин , 2-аминоакрилат или 2,3-дидегидроаланин ) представляет собой дегидроаминокислоту . Он не существует в свободной форме, но встречается в природе в виде остатка, обнаруженного в микробного происхождения пептидах . [ 1 ] Как аминокислотный остаток он необычен, поскольку имеет ненасыщенную основную цепь. [ 2 ]
Структура и реакционная способность
[ редактировать ]Как и большинство первичных енаминов , дегидроаланин нестабилен. Дегидроаланин гидролизуется до пирувата .
N -Ацилированные производные дегидроаланина, такие как пептиды и родственные соединения, стабильны. Например, метил-2-ацетамидоакрилат представляет собой N-ацетилированное производное сложного эфира. Как остаток в пептиде, он образуется в результате посттрансляционной модификации . Необходимыми предшественниками являются остатки серина или цистеина , которые подвергаются ферментативной потере воды и сероводорода соответственно.
Большинство аминокислотных остатков не реагируют с нуклеофилами , но исключения составляют остатки, содержащие дегидроаланин или некоторые другие дегидроаминокислоты. Они электрофильны из-за α,β-ненасыщенного карбонила . [ 2 ] и может, например, алкилировать другие аминокислоты. Эта активность сделала DHA синтетической полезной для получения лантионина .
возникновение
[ редактировать ]Остаток дегидроаланин был впервые обнаружен в низине , циклическом пептиде с противомикробной активностью. [ 2 ] Дегидроаланин также присутствует в некоторых лантибиотиках и микроцистинах .
DHA может быть образована из цистеина или серина путем простого основного катализа без необходимости использования фермента, что может произойти во время приготовления пищи и щелочной процессов приготовления пищи. Затем он может алкилировать другие аминокислотные остатки, такие как лизин , образуя лизиноаланиновые поперечные связи и рацемизацию исходного аланина. Полученные белки имеют более низкую питательную ценность для некоторых видов, но более высокую питательную ценность для других. Некоторые лизиноаланинами также могут вызывать увеличение почек у крыс. [ 3 ]
Многие дегидроаланинсодержащие пептиды токсичны. [ 2 ]
Долгое время считалось, что остаток дегидроаланина является важным электрофильным каталитическим остатком в ферментах гистидинаммиаклиазы и фенилаланинаммиаклиазы , но позже было обнаружено, что вместо этого активный остаток представляет собой другое ненасыщенное производное аланина - 3,5-дигидро-5-метилдиен. -4 H -имидазол-4-он — еще более электрофилен. [ 4 ] [ 5 ]
Химический синтез
[ редактировать ]Производные N-ацилдегидроаланина были синтезированы путем дегидратации серинов с использованием уходящей трет -бутоксикарбонатной группы, [ 6 ] или путем превращения производных цистеина с использованием различных реагентов для отщепления тиоловой группы. [ 7 ]
Новейшие методы позволяют осуществлять граммовый синтез различных защищенных дегидроаминокислот путем электрохимического окисления соответствующего производного аминокислоты в метаноле с последующим кислотно-катализируемым удалением метанола. [ 8 ]
Ссылки
[ редактировать ]- ^ Даунс, DM; Эрнст, округ Колумбия (апрель 2015 г.). «От микробиологии к биологии рака: семейство белков Rid предотвращает повреждение клеток, вызванное эндогенно генерируемыми активными формами азота» . Молекулярная микробиология . 96 (2): 211–9. дои : 10.1111/mmi.12945 . ПМЦ 4974816 . ПМИД 25620221 .
- ^ Jump up to: а б с д Сиодлак, Давид (2015). «α,β-дегидроаминокислоты в встречающихся в природе пептидах» . Аминокислоты . 47 (1): 1–17. дои : 10.1007/s00726-014-1846-4 . ПМЦ 4282715 . ПМИД 25323736 .
- ^ Фридман, Мендель (1999). «Лизиноаланин в продуктах питания и в антимикробных белках». В Джексоне, Лорен С.; Найз, Марк Г.; Морган, Джеффри Н. (ред.). Влияние переработки на безопасность пищевых продуктов . Достижения экспериментальной медицины и биологии. Том. 459. Спрингер. стр. 145–159. дои : 10.1007/978-1-4615-4853-9_10 . ISBN 978-1-4615-4853-9 . ПМИД 10335374 .
- ^ Ретей, Янош (2003). «Открытие и роль метилиденимидазолона, высокоэлектрофильной простетической группы». Biochimica et Biophysical Acta (BBA) - Белки и протеомика . 1647 (1–2): 179–184. дои : 10.1016/S1570-9639(03)00091-8 . ПМИД 12686130 .
- ^ Калабрезе Дж.К., Джордан Д.Б., Будху А., Сариаслани С., Ваннелли Т. (сентябрь 2004 г.). «Кристаллическая структура фенилаланин-аммиаклиазы: множественные спиральные диполи, участвующие в катализе». Биохимия . 43 (36): 11403–16. дои : 10.1021/bi049053+ . ПМИД 15350127 .
- ^ Феррейра, Паула М.Т.; Майя, Эрнани Л.С.; Монтейро, Луис С.; Сакраменто, Джоана (1999). «Высокопродуктивный синтез производных дегидроаминокислот и дегидропептидов» . Журнал Химического общества, Perkin Transactions 1 (24): 3697–3703. дои : 10.1039/a904730a . HDL : 1822/2188 .
- ^ Чалкер, Джастин М.; Ганну, Смита Б.; Бутурейра, Омар; Герстбергер, Стефани К.; Фернандес-Гонсалес, Марта; Бернардес, Гонсалу Х.Л.; Гриффин, Лаура; Хайлу, Ханна; Шофилд, Кристофер Дж.; Дэвис, Бенджамин Г. (2011). «Методы превращения цистеина в дегидроаланин на пептидах и белках» . Химическая наука . 2 (9): 1666. doi : 10.1039/c1sc00185j . ISSN 2041-6520 .
- ^ Гаусманн, Марсель; Крейдт, Надин; Кристманн, Матиас (07 апреля 2023 г.). «Электросинтез защищенных дегидроаминокислот» . Органические письма . 25 (13): 2228–2232. doi : 10.1021/acs.orglett.3c00403 . ISSN 1523-7060 . ПМИД 36952622 . S2CID 257716096 .