Jump to content

Вителлогенин

Вителлиноген, открытый бета-лист
Идентификаторы
Символ ДУФ1943
Пфам PF09172
ИнтерПро ИПР015255
СКОП2 1лш / СКОПе / СУПФАМ
Доступные белковые структуры:
Pfam  structures / ECOD  
PDBRCSB PDB; PDBe; PDBj
PDBsumstructure summary

Вителлогенин ( VTG или менее известный как VG ) (от латинского vitellus , желтка и рода , я производю) является предшественником яичного желтка, который транспортирует белок и некоторое количество липидов из печени через кровь к растущим яйцеклеткам, где он становится частью желток. Обычно он обнаруживается только в крови или гемолимфе самок и поэтому может использоваться в качестве биомаркера у позвоночных при воздействии эстрогенов окружающей среды, которые стимулируют повышенные уровни как у самцов, так и у самок. [1] «Вителлогенин» является синонимом гена и экспрессируемого белка . Белковый продукт классифицируется как гликолипопротеин, обладающий свойствами сахара, жира и белка. Он принадлежит к семейству нескольких белков-переносчиков липидов .

Вителлогенин — предшественник яичного желтка, обнаруженный у самок почти всех яйцекладущих видов, включая рыб, земноводных, рептилий, птиц, большинства беспозвоночных и однопроходных. [2] Вителлогенин является предшественником липопротеинов и фосфопротеинов , которые составляют большую часть белкового содержания желтка. В присутствии эстрогенных веществ, разрушающих эндокринную систему (EDC), самцы рыб могут экспрессировать ген дозозависимым образом . этого Экспрессия гена у самцов рыб может быть использована в качестве молекулярного маркера воздействия эстрогенных EDC. [3]

Вителлогенин обеспечивает основной белок яичного желтка , который является источником питательных веществ на раннем этапе развития яйцекладущих ( яйцекладущих ) позвоночных и беспозвоночных . Хотя вителлогенин также несет некоторое количество липидов для отложения в желтке, основной механизм отложения липидов желтка происходит через ЛПОНП, по крайней мере, у птиц и рептилий. [4] Предшественниками вителлогенина являются мультидоменные аполипопротеины (белки, которые связываются с липидами с образованием липопротеинов), которые расщепляются на отдельные белки желтка . Существуют различные белки вителлогенина, которые состоят из различных комбинаций белковых компонентов желтка; однако расщепления сайты сохраняются . [ нужна ссылка ]

Компоненты

[ редактировать ]

У позвоночных полный вителлогенин состоит из:

N-концевой липидный транспортный домен

[ редактировать ]
Липидный транспортный домен вителлогенина, N-концевой
Идентификаторы
Символ Вителлогенин_N
Пфам PF01347
ИнтерПро ИПР001747
УМНЫЙ SM00638
PROSITE PS51211
СКОП2 1лв / ОБЪЕМ / СУПФАМ
Суперсемейство OPM 254
белок OPM 1лш
Доступные белковые структуры:
Pfam  structures / ECOD  
PDBRCSB PDB; PDBe; PDBj
PDBsumstructure summary

Этот конкретный домен представляет собой консервативную область, обнаруженную в нескольких липидов белках- переносчиках , включая вителлогенин, микросомальный триглицеридов переносчик белок- и аполипопротеин B-100. [7]

Торговля везикулами

[ редактировать ]

Этот конкретный домен, липидный транспортный домен вителлогенина, также обнаружен в микросомальном белке-переносчике триглицеридов (MTTP) и в аполипопротеине B. Он способствует перемещению клеток и экспорту грузов. [ нужна ссылка ]

Микросомальный белок-переносчик триглицеридов (MTTP)

[ редактировать ]

Белок-переносчик микросомальных триглицеридов (MTTP) представляет собой белок-переносчик липидов эндоплазматической сети , участвующий в биосинтезе и загрузке липидов аполипопротеина B. MTTP также участвует в поздней стадии транспортировки CD1d в лизосомальном компартменте, причем CD1d представляет собой MHC I-подобный липидный антиген. представляя молекулу . [8]

Аполипопротеин Б

[ редактировать ]

Аполипопротеин В может существовать в двух формах: В-100 и В-48. Аполипопротеин B-100 присутствует в нескольких липопротеинах, включая липопротеины очень низкой плотности (ЛПОНП), липопротеины промежуточной плотности (ЛПОНП) и липопротеины низкой плотности (ЛПНП), и может собирать частицы ЛПОНП в печени . [9] Аполипопротеин B-100 связан с развитием атеросклероза .

ApoB изначально универсален для всех животных, поскольку гомологи обнаружены в хоанофлагеллятах . Гомолог насекомых называется аполипофорином I/II . [10]

Белки человека, содержащие этот домен

[ редактировать ]

APOB ( см. нативную структуру LDL-ApoB при 37°C на YouTube ); [11] МТТП ;

Медоносные пчелы

[ редактировать ]

Медоносные пчелы откладывают молекулы вителлогенина в жировых телах на животе и голове. Жировые тела, очевидно, действуют как резервуар для хранения пищи. Гликолипопротеин вителлогенин обладает дополнительными функциями, поскольку он действует как антиоксидант, продлевая продолжительность жизни пчелиных маток и собирателей, а также как гормон , влияющий на будущее поведение при поиске пищи. [12] Здоровье семьи медоносных пчел зависит от запасов вителлогенина у пчел-кормилиц – у собирателей низкий уровень вителлогенина. Будучи расходными работниками, собиратели получают достаточно белка, чтобы они могли выполнять свою рискованную задачу по сбору нектара и пыльцы. Уровни вителлогенина важны на стадии гнезда и, таким образом, влияют на разделение труда рабочих медоносных пчел. [ нужна ссылка ]

Титр вителлогенина у пчелы-кормилицы, который развивается в первые четыре дня после вылупления, влияет на ее последующий возраст, в котором она может начать добывать пищу, а также на то, предпочитает ли она собирать нектар или пыльцу. Если молодым рабочим в первые дни жизни не хватает еды, они, как правило, начинают добывать пищу рано и преимущественно в поисках нектара. Если их умеренно кормить, в нормальном возрасте они добывают корм преимущественно нектаром. Если их обильно кормить, сразу после вылупления титр вителлогенина у них высокий, и они начинают добывать пищу в более позднем возрасте, преимущественно собирая пыльцу. Пыльца — единственный доступный источник белка для медоносных пчел. [13]

Петля обратной связи ювенильных гормонов

[ редактировать ]

Для большинства исследованных видов насекомых было документально подтверждено, что ювенильный гормон стимулирует транскрипцию генов вителлогенина и, как следствие, контроль продукции вителлогенина (ср. Engelmann, 1983; Wyatt and Davey, 1996). [14] [15]

Экспрессия вителлогенина является частью регуляторной петли обратной связи, которая позволяет вителлогенину и ювенильному гормону взаимно подавлять друг друга. Вителлогенин и ювенильный гормон, вероятно, действуют антагонистически у медоносных пчел, регулируя развитие и поведение медоносных пчел. Подавление одного приводит к высоким титрам другого. [16]

Вполне вероятно, что баланс между уровнями вителлогенина и ювенильных гормонов также участвует в роевом поведении. [17]

Уровни ювенильных гормонов падают в семьях медоносных пчел перед роением, и ожидается, что уровень вителлогенина повысится. Можно предположить, что роящиеся пчелы захотят взять с собой как можно больше вителлогенина, чтобы продлить свою жизнь и иметь возможность быстро построить новое гнездо. [ нужна ссылка ]

Эволюция

[ редактировать ]

Позвоночные животные возникли с единственной копией гена вителлогенина, а в линиях птиц, млекопитающих и амфилий произошли дупликации, которые дали начало современным генам. За исключением однопроходных , у млекопитающих все гены вителлогенинов превращены в псевдогены, хотя область, синтенная для птиц VIT1-VIT2-VIT3, все еще может быть найдена и выровнена. [18] У однопроходных только один из генов оставался функциональным. [19]

См. также

[ редактировать ]
  1. ^ «Определение ВИТЕЛЛОГЕНИНА» .
  2. ^ Робинсон, Ричард (18 марта 2008 г.). «Для млекопитающих потеря желтка и увеличение количества молока шли рука об руку» . ПЛОС Биология . 6 (3): е77. doi : 10.1371/journal.pbio.0060077 . ПМК   2267822 . ПМИД   20076706 .
  3. ^ Тран, Тхи Ким Ань; Ю, Ричард Мэн Кит; Ислам, Рафикель; Нгуен, Тхи Хонг Тхам; Буй, Тхи Лиен Ха; Конг, Ричард Юэнь Чонг; О'Коннор, Уэйн А.; Лойш, Фредерик Д.Л.; Эндрю-Пристли, Меган; Макфарлейн, Джефф Р. (май 2019 г.). «Полезность вителлогенина как биомаркера эстрогенных химических веществ, разрушающих эндокринную систему, в моллюсках». Загрязнение окружающей среды . 248 : 1067–1078. Бибкод : 2019EPoll.248.1067T . дои : 10.1016/j.envpol.2019.02.056 . hdl : 10072/386355 . ПМИД   31091639 . S2CID   92464394 .
  4. ^ Прайс, скорая помощь (2017). «Физиология хранения и использования липидов у рептилий» . Биологические обзоры . 92 (3): 1406–1426. дои : 10.1111/brv.12288 . ПМИД   27348513 . S2CID   7570705 .
  5. ^ Финн, Родерик Найджел (1 июня 2007 г.). «Комплексы желтка позвоночных и функциональное значение фосвитинов и других субдоменов в вителлогенинах1» . Биология размножения . 76 (6): 926–35. дои : 10.1095/biolreprod.106.059766 . ПМИД   17314313 .
  6. ^ Томпсон, Джеймс Р.; Банасзак, Леонард Дж. (июль 2002 г.). «Липидно-белковые взаимодействия в липовителлине». Биохимия . 41 (30): 9398–409. дои : 10.1021/bi025674w . ПМИД   12135361 .
  7. ^ Андерсон Т.А., Левитт Д.Г., Банасзак Л.Дж. (июль 1998 г.). «Структурные основы липидных взаимодействий в липовителлинах, растворимом липопротеине» . Структура . 6 (7): 895–909. дои : 10.1016/S0969-2126(98)00091-4 . ПМИД   9687371 .
  8. ^ Сагив, Юваль; Бай, Ли; Вэй, Дацен Г.; Агами, Реувен; Сэвидж, Пол Б.; Тейтон, Люк; Бенделак, Альберт (16 апреля 2007 г.). «Дистальный эффект дефицита микросомального белка-переносчика триглицеридов на лизосомальную рециркуляцию CD1d» . Журнал экспериментальной медицины . 204 (4): 921–8. дои : 10.1084/jem.20061568 . ПМК   2118556 . ПМИД   17403933 .
  9. ^ Олофссон С.О., Борен Дж. (ноябрь 2005 г.). «Аполипопротеин B: клинически важный аполипопротеин, который объединяет атерогенные липопротеины и способствует развитию атеросклероза» . Журнал внутренней медицины . 258 (5): 395–410. дои : 10.1111/j.1365-2796.2005.01556.x . ПМИД   16238675 . S2CID   19885776 .
  10. ^ Хюббе П., Римбах Г. (август 2017 г.). «Эволюция изоформ человеческого аполипопротеина E (APOE): структура гена, функция белка и взаимодействие с диетическими факторами». Обзоры исследований старения . 37 : 146–161. дои : 10.1016/J.arr.2017.06.002 . ПМИД   28647612 . S2CID   3758905 .
  11. ^ Кумар В., Батчер С.Дж., Орни К., Энгельхардт П., Хейкконен Дж. и др. (2011)Трехмерная криоЭМ-реконструкция нативных частиц ЛПНП с разрешением 16 Å при физиологической температуре тела. [1]
  12. ^ Оливер, Рэнди (август 2007 г.). «Жирные пчелы. Часть 1». Американский пчелиный журнал . [ нужна проверка ]
  13. ^ Рэнди, Оливер (август 2007 г.). «Жирные пчелы – Часть 1» . Американский пчелиный журнал : 714.
  14. ^ Энгельманн Ф (1983). «Вителлогенез, контролируемый ювенильным гормоном». В Даунер Р.Г., Лауфер Х. (ред.). Эндокринология насекомых . Нью-Йорк: Алан Р. Лисс. стр. 259–270.
  15. ^ Вятт Г.Р., Дэйви К.Г. (1996). «Клеточное и молекулярное действие ювенильного гормона. II. Роль ювенильного гормона у взрослых насекомых». Достижения в физиологии насекомых. Том 26 . Том. 26. стр. 1–155. дои : 10.1016/S0065-2806(08)60030-2 . ISBN  9780120242269 .
  16. ^ Храснигг, Норберт; Крайльсхайм, Карл (2005). «Различия в физиологии трутней и рабочих у медоносных пчел ( Apis mellifera (PDF) . Апидология . 36 (2): 255–277. дои : 10.1051/apido:2005015 .
  17. ^ Цзэн, Чжицзян; Хуанг, Закари Ю.; Цинь, Юйчуань; Панг, Хуэйчжун (1 апреля 2005 г.). «Титры ювенильных гормонов гемолимфы у рабочих медоносных пчел в нормальных и предварительных условиях» . Журнал экономической энтомологии . 98 (2): 274–278. дои : 10.1603/0022-0493-98.2.274 . ПМИД   15889713 . S2CID   198130721 .
  18. ^ Браванд, Дэвид; Вали, Уолтер; Кассманн, Хенрик; Филипп, Эрве (18 марта 2008 г.). «Потеря генов яичного желтка у млекопитающих и происхождение лактации и плацентации» . ПЛОС Биология . 6 (3): е63. doi : 10.1371/journal.pbio.0060063 . ПМК   2267819 . ПМИД   18351802 .
  19. ^ Ян Чжоу, Линда Ширвин-Уятт, Гоцзе Чжан и др. : Геномы утконоса и ехидны раскрывают биологию и эволюцию млекопитающих . В: Природа . 6 января 2021 г. doi:10.1038/s41586-020-03039-0 . См. также:

Дальнейшее чтение

[ редактировать ]
[ редактировать ]
В эту статью включен текст из общественного достояния Pfam и InterPro : IPR001747.
Arc.Ask3.Ru: конец переведенного документа.
Arc.Ask3.Ru
Номер скриншота №: a60ef38c87060a3b118b30f7f5766d76__1719112140
URL1:https://arc.ask3.ru/arc/aa/a6/76/a60ef38c87060a3b118b30f7f5766d76.html
Заголовок, (Title) документа по адресу, URL1:
Vitellogenin - Wikipedia
Данный printscreen веб страницы (снимок веб страницы, скриншот веб страницы), визуально-программная копия документа расположенного по адресу URL1 и сохраненная в файл, имеет: квалифицированную, усовершенствованную (подтверждены: метки времени, валидность сертификата), открепленную ЭЦП (приложена к данному файлу), что может быть использовано для подтверждения содержания и факта существования документа в этот момент времени. Права на данный скриншот принадлежат администрации Ask3.ru, использование в качестве доказательства только с письменного разрешения правообладателя скриншота. Администрация Ask3.ru не несет ответственности за информацию размещенную на данном скриншоте. Права на прочие зарегистрированные элементы любого права, изображенные на снимках принадлежат их владельцам. Качество перевода предоставляется как есть. Любые претензии, иски не могут быть предъявлены. Если вы не согласны с любым пунктом перечисленным выше, вы не можете использовать данный сайт и информация размещенную на нем (сайте/странице), немедленно покиньте данный сайт. В случае нарушения любого пункта перечисленного выше, штраф 55! (Пятьдесят пять факториал, Денежную единицу (имеющую самостоятельную стоимость) можете выбрать самостоятельно, выплаичвается товарами в течение 7 дней с момента нарушения.)